科学家发现蜂毒、蛇毒中的蛋白质与多肽可对抗癌症
据外媒报道，美国伊利诺伊大学研究人员正尝试一项抗癌新研究，他们拟用蜂毒来抑制癌细胞的生长。 据了解，纯蜂毒可以使人丧命。 然而研究人员称，如果将蜂毒中提取到的某些物质制成药物，可以治疗部分癌症。 在一项新研究中，科学家利用从蜂毒、蛇毒和蝎子毒中分离出来蛋白质和多肽，作为新型“药方”进行测试，结果发现它们可以在不伤害病人的前提下，阻止肿瘤的生长。 科学家发现，毒液中被称为蜂毒肽的特定物质，可以制止恶性细胞扩散。由于蜜蜂个子小，无法生产出足够的蜂毒， 所以研究人员用实验室合成蜂毒肽进行测试。 美国伊利诺伊大学该项目的研究负责人Pan Dipanjan在一份声明中表示，我们已经安全地使用纳米颗粒的微小毒素，在实验室里成功治疗乳腺癌和黑色素瘤。这些毒素隐藏在免疫系统中，直接将毒素注入癌细胞，其他健康细胞不受干扰。 研究人员称，他们下一步的研究目标是，利用该方法进行动物测试，以后有望应用于人类。......阅读全文
多肽和蛋白质类药物的分析方法
1.1 生物检定法由于蛋白多肽类药物多为有生物活性的物质,且生物活性不仅取决于药物的一级结构，与二 、三级结构亦密切相关，故生物检定法是研究该类药物动力学独特而必需的方法。生物检定 法 有两个目的，直接测定体液中药物浓度及鉴定标记药物的生物活性。其方法主要可分为两大 类。1.1.1 在体分析 常规的
蛋白质、多肽液相色谱纯化方法简介
修饰肽纯化的一般目标和方法 首先，自然来源或者重组表达的蛋白质经过一些粗提的步骤(例如：匀浆、离心、硫酸铵沉淀等)成为稳定的可以用于色谱分离的样品。 然后进行捕获色谱(capture chromatography)，主要目标是浓缩和去除大量的容易去除的杂质，此步最关心的是流速和载
蛋白质、多肽液相色谱纯化方法简介
1、纯化的一般目标和方法首先，自然来源或者重组表达的蛋白质经过一些粗提的步骤（例如：匀浆、离心、硫酸铵沉淀等）成为稳定的可以用于色谱分离的样品。然后进行捕获色谱（capture chromatography），主要目标是浓缩和去除大量的容易去除的杂质，此步最关心的是流速和载量，常采用高载量、
多肽和蛋白质类药物的分析方法
1.1 生物检定法由于蛋白多肽类药物多为有生物活性的物质,且生物活性不仅取决于药物的一级结构，与二 、三级结构亦密切相关，故生物检定法是研究该类药物动力学独特而必需的方法。生物检定 法 有两个目的，直接测定体液中药物浓度及鉴定标记药物的生物活性。其方法主要可分为两大 类。1.1.1 在体分析 常规的
多肽、蛋白质药物缓释制剂的主要类型
随着生物技术的高速发展，多肽、蛋白质类药物不断涌现。目前已有35种重要治疗药物上市，生物技术与生物制药企业的发展也日益全球化。生物技术药物研究的重点是应用DNA重组技术开发可应用于临床的多肽、蛋白、酶、激素、疫苗、细胞生长因子及单克隆抗体等。据Parexl's Pharmaceutica
蛋白质、多肽液相色谱纯化方法简介
修饰肽纯化的一般目标和方法 首先，自然来源或者重组表达的蛋白质经过一些粗提的步骤（例如：匀浆、离心、硫酸铵沉淀等）成为稳定的可以用于色谱分离的样品。然后进行捕获色谱（capture chromatography），主要目标是浓缩和去除大量的容易去除的杂质，此步zui关心的是流速和载量，常采用
多肽和蛋白质类药物的分析方法
1.1 生物检定法由于蛋白多肽类药物多为有生物活性的物质,且生物活性不仅取决于药物的一级结构，与二 、三级结构亦密切相关，故生物检定法是研究该类药物动力学独特而必需的方法。生物检定 法 有两个目的，直接测定体液中药物浓度及鉴定标记药物的生物活性。其方法主要可分为两大 类。1.1.1 在体分析 常规的
关于蜂毒明肽的作用介绍
①对神经系统作用：能阻断支配胃肠道平滑肌神经的抑制性冲动的传导，使胃肠平滑肌兴奋性增高，而呈收缩状态；可作用于脊髓的中间神经元、下行的网状脊髓束和前庭脊髓束，或大脑导水管周围中央灰质，影响动作的有机协同。 ②强心、抗心律失常作用：具有很强的β-肾上腺素样作用，扩冠，增加心肌供血，使心肌收缩力明
简述蜂毒肽的理化性质
蜂毒肽是由26个氨基酸残基组成的多肽，其一级结构的氨基酸残基顺序为Gly-Ile-Gly-Ala-Val-Leu-Lys-Val-Leu-Thr-Thr-Gly-Leu-Pro-Ala-Leu-Ile-Ser-Trp-Ile-Lys-Arg-Lys-Arg-Gln-Gln-NH2 [6] 在通
关于蜂毒肽的制备方法介绍
目前获取蜂毒肽的方法有3种，化学合成、从粗蜂毒中分离纯化和生物工程法。利用化学合成的方法可以获得具有生物活性的蜂毒肽纯品，但其成本太高，并不适合蜂毒肽的生产，实际应用较少。目前，获取蜂毒肽纯品的主要途径是从粗蜂毒中分离纯化。分离纯化方法以色谱理论为基础，随着色谱技术的发展以及与其他提取工艺的结合
诱导癌症转移的蛋白质
胰腺癌是一种恶性程度很高，诊断和治疗都很困难的消化道恶性肿瘤，约90%为起源于腺管上皮的导管腺癌。其发病率和死亡率近年来明显上升。5年生存率
下游纯化工艺简介4
2、离子交换色谱（ion exchange chromatography）蛋白质、多肽均属于两性电解质，在缓冲液pH小于其等电点时，带净正电荷，而在缓冲液pH大于其等电点时，带净负电荷。阴离子交换凝胶本身带有正电荷基团，阳离子交换凝胶本身带负电荷基团。由于静电相互作用而使样品结合到凝胶上，再采用盐浓
蛋白质、多肽液相色谱纯化方法介绍（三）
2、纯化前的准备工作 （1）样品稳定性试验 a、测定样品在pH2-9的稳定性；b、测定样品在0-4mol/LNaCl及0-2mol/L硫酸铵中的稳定性；c、测定样品在0-50%乙醇、甲醇中的稳定性；d、测定样品在4-40℃的稳定性；e、室温下静置过夜，测定对蛋白水解酶的稳定性。（2）样品预处理 a、
蛋白质、多肽液相色谱纯化方法介绍（一）
1、纯化的一般目标和方法 首先，自然来源或者重组表达的蛋白质经过一些粗提的步骤（例如：匀浆、离心、硫酸铵沉淀等）成为稳定的可以用于色谱分离的样品。然后进行捕获色谱（capturechromatography），主要目标是浓缩和去除大量的容易去除的杂质，此步最关心的是流速和载量，常采用高载量、快流速凝
永不放弃！癌症患者DIY多肽疫苗，寻求生的希望
治愈癌症的希望和等待 但是对某些患者来说，科技进步离救命还有一段漫长的等待。 2015年，挪威的Vlad先生被诊断为肺癌，经过几个月的手术、放疗和靶向药物治疗，并没有延缓肿瘤的生长。癌细胞扩散到他的大脑，医生宣布他只剩下几个月的时间了。 Vlad的妻子Elen的弟弟Jo是一名IT工程师，
奶制品蛋白质、多肽液相色谱纯化方法介绍
1、纯化的一般目标和方法 首先，自然来源或者重组表达的蛋白质经过一些粗提的步骤(例如：匀浆、离心、硫酸铵沉淀等)成为稳定的可以用于色谱分离的样品。 然后进行捕获色谱(capture chromatography)，主要目标是浓缩和去除大量的容易去除的杂质，此步关心的是流速和载量，常采用高载量、快流速
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（十一）
HPLC-MS 联用的两个重要因素是电喷射接口的最佳流速及三氟乙酸对肽电离的影响 基本电喷雾接口的信号在5~10μL/min的流速区间上迅速下降（图28）。这与采用标准分析型HPLC柱的流速不相容。目前，商用电喷雾提供一种高剪切流氮气辅助的电喷雾（气流辅助电喷雾），它将电喷雾的最佳流速区间提升到了2
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（二）
色谱分析色谱技术已发展成一种强大的分离技术，能够分离大量蛋白质和多肽。但任何一种单独的色谱技术仍然只能分离出一小段蛋白质。因此，多种色谱技术的结合使用已成为蛋白质组分析中蛋白质分离的一种普遍方法。二维色谱在长期的蛋白质纯化模式的基础上，John Yates和同事开发了一种名为多维蛋白质鉴定技术（Mu
蛋白质与多肽激素的放射免疫分析
蛋白质与多肽激素的放射免疫分析第一节 概述 1960年，美国学者Yalow 和Berson 创立了放射免疫分析（Radioimmunoassay，RIA），并首先用于糖尿病人血浆中胰岛素含量的测定。这是医学和生物学领域中方法学的一项重大突破，开辟了医学检测史上的一个新纪元。它使得那些原先认为是无法
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（五）
二硫键测定蛋白质依靠正确的二硫键键合维持其三级结构和生物活性。如果二硫键被还原或交换，则蛋白质会失去天然三级结构和生物活性。HPLC保留值取决于蛋白质“疏水脚”的大小（图41），它会受到三级结构的影响。二硫键的改变通常会使“疏水脚”增大，从而使蛋白质在反相HPLC中的保留值增大。图42中，天然白细胞
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（十六）
选择合适的色谱柱微粒。通过与柱内填充微粒疏水表面的相互作用实现蛋白质与多肽的分离。柱内填充粒通常以硅胶为基础，这是因为硅胶的稳定性高，能够在大多数溶剂条件下（除了pH大于6.5的情况）保持稳定，此外，硅胶可以形成各种大小的具有不同直径的多孔球形颗粒。硅胶纯度。高效液相色谱柱所用硅胶填料的纯度对分离性
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（一）
蛋白质组学蛋白质组学是鉴定和定量细胞、组织或生物体蛋白质的科学，目的是了解生物学变化和疾病状态，开发疾病的生物标记和治疗药物的靶点。如果将一个基础蛋白的各个修饰蛋白算作一个蛋白，那么哺乳动物细胞含多达3~4万个蛋白。当计算各个修饰后的蛋白时，蛋白质的数量远远超过了10万。细胞内不同蛋白质的丰度或浓度
多肽、蛋白质药物缓释制剂的类型及评价方法
蛋白多肽随着生物技术的高速发展，多肽、蛋白质类药物不断涌现。目前已有35种重要治疗药物上市，生物技术与生物制药企业的发展也日益全球化。生物技术药物研究的重点是应用DNA重组技术开发可应用于临床的多肽、蛋白、酶、激素、疫苗、细胞生长因子及单克隆抗体等。据Parexl's Pharmaceu
氯胺T法标记蛋白质/多肽注意事项
（1）放射性碘源的选用：无载体的131I或125I均可用于碘化标记，但应尽量选用新鲜的、比放射强度高的、含还原剂量少的放射性碘源。碘源的比放射强度最好≥50～100mCi/ml，至少也要>30mCi/ml，否则加入碘源的容量要增加，随着带入碘源中含有的还原剂（为放射性碘源运输保存所需加入）量也增加
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（十四）
蛋白质/多肽液相分析中的流动相选择有机溶剂可将吸附在疏水界面的蛋白质洗脱（图14）。在梯度洗脱期间，当有机溶剂量达到针对每一蛋白质的特定浓度时，蛋白质就会从疏水界面上解吸，继续顺着柱向下，从而从柱中洗脱。 图14. 当有机改性剂的浓度达到特定值时，蛋白质从疏水界面洗脱。乙腈。在多肽的反相色谱分离时最
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（九）
胰蛋白酶水解分析。蛋白质水解产生的肽段利用反相高效液相色谱分析，流动相采用含TFA体系（参见第15-17页），以起始浓度约5%的乙腈梯度洗脱（乙腈起始浓度低于5%可能导致较早洗脱出肽的色谱的不可重现性），乙腈浓度逐渐升至70%（参见图31）。梯度洗脱的时间取决于待水解蛋白的大小。大分子蛋白比小分子蛋
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（七）
在氧化环境条件下，尽管蛋白质的几个氨基酸都可能受影响，但最有可能被氧化的氨基酸是甲硫氨酸；甲硫氨酸可被氧化成甲硫氨酸亚砜（图34）。对甲硫氨酸残基的氧化取决于其在蛋白质中的位置。埋藏在蛋白质内部的甲硫氨酸不可能被氧化。接近表面且与溶剂接触的甲硫氨酸侧链最有可能被氧化。氧化条件包括热、过渡金属的存在以
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（六）
蛋白质在高温或高pH值下会降解。在胁迫条件下，最有可能发生的化学降解是酰胺侧链上的天冬酰胺转变为天冬氨酸或异天冬氨酸（图37)。天冬酰胺脱去酰氨基时，许多蛋白都会失去生物活性，但也有部分蛋白的生物活性不受影响。即使脱酰胺作用不造成生物活性的减弱，脱酰胺作用也是蛋白接触不利条件的指示。特定天冬酰胺残基
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（十）
反相高效液相色谱和质谱（MS）的联用为蛋白质/多肽分析提供了强大的工具。20世纪80年代，约翰·贝内特·芬恩和他的同事们开发了电喷雾离子源，使质谱与反相高效液相色谱得以联用。采用液相色谱-质谱联用的好处包括：质谱是非常灵敏的检测技术。 质谱可以提供所分离多肽/蛋白质的分子量。 质谱可利用分子
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（十七）
选择分离表面。硅胶表面改性所用的化学过程允许多种有机基团附着在硅胶表面。最常见的改性是键合一条十八碳线性脂肪链，形成“C18”柱或ODS柱（图10A）。如图所示，有机氯硅烷与大多数硅烷醇基反应，但仍有部分不反应，这会在硅胶表面形成一层较厚的碳氢化合物层。蛋白质和多肽可以吸附到该碳氢化合物层。C18柱