科学家构建最大分子笼或能用于开发合成疫苗

免疫球蛋白分子的结构

　　（1）VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR）是V区中与抗原决定簇（或表位）互补结合的部位。VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区。单位Ig分子具有2个抗原结合位点（antigen-bindingsite），二聚体分泌型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位

血红蛋白的分子结构

免疫球蛋白分子的基本结构

轻链为免疫球蛋白分子中相对分子量较小的链。免疫球蛋白分子的基本结构是由二硫键连接的四条多肽链组成的对称结构，称为单体，呈“Y”或“T”字形。其中两条相同的长链，由450 ~550个氨基酸残基组成，相对分子量较大，称为重链。另两条相同的短链，由214个氨基酸残基组成，相对分子量较小，称为轻链。每条多肽

塑料降解酶的蛋白结构和分子改造研究获新进展

聚对苯二甲酸乙二醇酯（PET）是目前全球应用最广泛的合成聚酯，被广泛用于饮料、食品包装材料以及纺织纤维。然而，其废弃物不可自然降解，导致了较严重的环境污染。利用环境友好的生物法将废弃塑料降解为较低分子量单体，进行循环利用，能显著促进节能减排，助力碳中和目标的实现。中国科学院天津工业生物技术研究所结构

新研究表明分子内卤键影响蛋白质结构稳定性

近日，中国科学院上海药物研究所研究员朱维良/徐志建团队基于数据库统计分析，并结合量子化学计算和分子动力学模拟对蛋白/多肽中的卤键进行了研究，发现在蛋白多肽相互作用界面的卤键可以增强它们的结合亲和力，蛋白内部形成的分子内卤键有助于提高蛋白质的结构稳定性，而对于不能形成分子内卤键的蛋白质则会导致其结构稳

免疫球蛋白G的分子结构

　　Ig分子的基本结构是对称的四条多肽链，即两条相同的轻链（L链）和两条相同的重链（H链），借链间二硫键连结而成“Y”字型单体分子。Ig分子不同类别是由各自重链的结构决定的。重链分为γ、μ、α、δ及ε链五类，又可按重链抗原性的不同分为若干亚类。五类Ig分子的轻链都相同，可分为κ型和λ型，两型间的氨基

血红蛋白分子结构和特点

（1）结构：由两对珠蛋白肽链和4个亚铁血红素构成。①珠蛋白：4条肽链（α、β链）②亚铁血红素：原卟啉、铁（2）特点①正常情况下，99%血红蛋白为还原血红蛋白，1%为高铁血红蛋白。②只有Fe2+状态的血红蛋白才能与氧结合，称为氧合血红蛋白。③出生后3个月，HbA占95%以上，而HbF＜1%。④血红蛋白

层粘连蛋白的分子结构介绍

　　层粘连蛋白的分子结构独特，是一种分子质量（820~850kDa）极高的糖蛋白，含糖15%~28%，其长度相当于基膜的厚度。由一条重链（A链）及两条轻链（B1及B2）构成不对称的十字形结构，有三条短臂和一条长臂，每一条短臂由2~3个球区及短杆区构成，长臂末端为一较大的球区。A链（440kDa）近N

免疫球蛋白G的分子结构

　　Ig分子的基本结构是对称的四条多肽链，即两条相同的轻链（L链）和两条相同的重链（H链），借链间二硫键连结而成“Y”字型单体分子。Ig分子不同类别是由各自重链的结构决定的。重链分为γ、μ、α、δ及ε链五类，又可按重链抗原性的不同分为若干亚类。五类Ig分子的轻链都相同，可分为κ型和λ型，两型间的氨基

AI可据蛋白结构快速设计药物分子

一种新的生成式AI可从头开始设计分子，使其与相应蛋白质精确匹配。图片来源：苏黎世联邦理工学院科技日报讯 （记者张梦然）瑞士苏黎世联邦理工学院化学家开发出一种新的人工智能（AI）算法程序，可根据蛋白质的三维表面快速、轻松地设计活性药物成分。最新一期《自然·通讯》杂志刊发的这一成果，可能彻底改变药物研发

免疫球蛋白分子的结构有哪些？

　　（1）VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR）是V区中与抗原决定簇（或表位）互补结合的部位。VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区。单位Ig分子具有2个抗原结合位点（antigen-bindingsite），二聚体分泌型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位

血红蛋白分子结构与特点

（1）结构：由两对珠蛋白肽链和4个亚铁血红素构成。①珠蛋白：4条肽链（α、β链）②亚铁血红素：原卟啉、铁（2）特点①正常情况下，99%血红蛋白为还原血红蛋白，1%为高铁血红蛋白。②只有Fe2+状态的血红蛋白才能与氧结合，称为氧合血红蛋白。③出生后3个月，HbA占95%以上，而HbF＜1%。④血红蛋白

植物光系统I膜蛋白超分子复合物结构研究获重要进展

　　5月29日，Science期刊以长文（Article）的形式并作为封面文章发表了中国科学院植物研究所沈建仁和匡廷云研究团队的突破性研究成果——高等植物光系统I（PSI）光合膜蛋白超分子复合物2.8 Å的世界最高分辨率晶体结构，文章题为Structural basis for energy tra

绿色荧光蛋白分子标记的研究

　　分子标记　　作为一种新型的报告基因，GFP已在生物学的许多研究领域得到应用。利用绿色荧光蛋白独特的发光机制，可将GFP作为蛋白质标签（protein tagging），即利用DNA重组技术，将目的基因与GFP基因构成融合基因，转染合适的细胞进行表达，然后借助荧光显微镜便可对标记的蛋白质进行细胞内

关于层粘连蛋白的分子结构介绍

　　层粘连蛋白的分子结构独特，是一种分子质量（820~850kDa）极高的糖蛋白，含糖15%~28%，其长度相当于基膜的厚度。由一条重链（A链）及两条轻链（B1及B2）构成不对称的十字形结构，有三条短臂和一条长臂，每一条短臂由2~3个球区及短杆区构成，长臂末端为一较大的球区。A链（440kDa）近N

免疫球蛋白分子的结构与功能（一）

  一、免疫球蛋白分子的基本结构　　Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中

蛋白质结构预测和分子动力学

　　 作为结构基因组研究的互补，蛋白质结构预测的目标是发展出有效的能够提供未知结构（未通过实验方法得到）蛋白质的可信的结构模型。目前最为成功的结构预测方法是同源建模；这一方法是利用序列相似的蛋白质（已知结构）的结构作为“模板”。而结构基因组的目标正是通过解析大量蛋白质的结构来为同源建模提供足够的模板

免疫球蛋白分子的结构与功能（三）

  （四)通过胎盘　　在人类，IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合，转移到滋养层细胞的吞饮泡内，并主动外排到胎儿血循环中。IgG的这种功能与IgGFc片段结构有关，如切除Fc段后所剩余的Fab并不能通过胎盘。IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然

免疫球蛋白G的分子结构介绍

　　Ig分子的基本结构是对称的四条多肽链，即两条相同的轻链（L链）和两条相同的重链（H链），借链间二硫键连结而成“Y”字型单体分子。Ig分子不同类别是由各自重链的结构决定的。重链分为γ、μ、α、δ及ε链五类，又可按重链抗原性的不同分为若干亚类。五类Ig分子的轻链都相同，可分为κ型和λ型，两型间的氨基

关于乳铁蛋白的分子结构介绍

　　乳铁蛋白（牛）是一条具有703个氨基酸残基的多肽链，该链折叠成两个基本对称且高度同源的叶片状结构（N-叶和C-叶） [5] 。研究表明这一结构可能是在进化过程中由于基因重叠形成的。N-叶结构包含了氨基酸1～332，C-叶结构包含了氨基酸344～703，两个结构通过铰链区进行链接，大小均约40kD

血红蛋白的分子结构运输介绍

　　每1Hb分子由1个珠蛋白和4个血红素（又称亚铁原卟啉）组成。每个血红素又由4个吡咯基组成一个环,中心为一铁原子。每个珠蛋白有4条多肽链,每条多肽链与1个血红素连接构成Hb的单体或亚单位。Hb是由4个单体构成的四聚体。不同Hb分子的珠蛋白的多肽链的组成不同。成年人Hb（HbA）的多肽链是2条α链和

免疫球蛋白分子的结构与功能（二）

  （三)功能区　　Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，每一功能区（domain)约由110个氨基酸组成。在功能区中氨基酸序列有高度同源性。　　1．L链功能区　分为L链可变区（VL)和L链恒定区（CL)两功能区。　　2．H链功能区　IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（V

研究揭示异常剪切体蛋白结构

上海交通大学医学院附属第九人民医院沈键锋团队与上海交通大学网络信息中心交我算团队合作于Nature子刊Scientific Data上发表了题为“Structure prediction of novel isoforms from uveal melanoma by AlphaFold”的研究论文

叶绿素测定仪研究叶绿素分子的结构

    当我们看到那些绿油油的植物，心情都好了一半，那些绿色植物仿佛将世界上的所有事物都变得很美好，让人感觉到生机蓬勃。植物为什么会呈现绿色呢？通过叶绿素测定仪检测发现，陆地上的大部分植物都含有丰富的叶绿素，叶绿素的含量不仅对植物起着重要的作用，对人体健康同样也很 重要。    通过叶绿素测定仪对叶

反应驱动“分子笼连体分子笼”仿生结构转化研究取得进展

　　由化学反应驱动的结构转化是自然界万物生长变化的物质基础。这些自然系统的运动通常对应着相应的生命功能，比较有代表性的例子是ATP合成酶催化过程中的构象变换。多组分自组装超分子体系提供了一种可以在分子尺度上模拟生物体功能的可控平台。虽然文献已有大量的基于分子识别原理的刺激响应体系报道，但它们大都是通

血栓调节蛋白的基本介绍和分子结构介绍

　　基本介绍　　血栓调节蛋白（Thrombomodulin，TM）:。与凝血酶结合后可降低凝血酶的凝血活性，而加强其激活蛋白C的活性。由于被激活的蛋白C具有抗凝作用，因此，TM是使凝血酶由促凝转向抗凝的重要的血管内凝血抑制因子。　　分子结构　　TM为一单链的跨膜糖蛋白,相对分子质量75000,降解二

关于蓖麻毒蛋白的分子结构链介绍

　　Ricin由两个肽链以二硫键共价相连接，作为糖蛋白，Ricin含有共价结合的糖分子，糖的主要组成是甘露糖、葡萄糖和半乳糖。蓖麻毒蛋白的一级结构分析已由Funatsu等人完成。 [11] 两条多肤链分别称为A链（Ricinchain A，RTA）和B链（Ricinchain B，RTB）。RTA是

蓖麻毒蛋白分子链结构A链的相关介绍

　　A链中只有两个Lys残基，一个位于N端第4位，一个位于C端附近，对于A链的毒性作用极为重要。B链是由260个氨基酸残基组成，并有4个分子内的二硫链，有两条寡糖链（G1cNAc）2（Man）6和（G1 cNAc）2（Man）7，分别接在第93位和133位Asn残基上，故分子量较A链高。B链两条寡糖

膜蛋白的结构形成过程研究

1）膜蛋白的结构形成过程研究成孔毒素（Pore-forming toxin, PFT）能在靶细胞膜上寡聚化形成穿膜通道, 破坏细胞膜结构并使其渗透性增强而导致细胞渗透性溶解。 PFT寡聚体在细胞膜上可以连接形成密排六方结构（hcp）。Lysenin是来源于蚯蚓的一种PFT，可在鞘磷脂/胆固醇（SM/

研究揭示蛋白RhsP靶向猎物细胞的分子机制

中国科学院广州生物医药与健康研究院与澳门大学合作，研究揭示细菌Ⅵ型分泌系统（Type VI secretion system, T6SS）分泌效应蛋白RhsP靶向猎物细胞的分子机制。相关研究在线发表于Cell Reports。 该研究发现，肠炎弧菌效应蛋白RhsP形成一个桶状结构，通过自水解引发