WIKI资讯
WIKI资讯
按蛋白酶作用的最适 pH 可以分为 pH2.5-5.0 的酸性蛋白酶、pH9.5-10.5 的碱性蛋白酶、pH7-8 的中性蛋白酶。根据蛋白酶的活性中心和最适反应 pH 可以分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶和活性中心有两个羧基的酸性蛋白酶。......阅读全文
按蛋白酶作用的最适 pH 可以分为 pH2.5-5.0 的酸性蛋白酶、pH9.5-10.5 的碱性蛋白酶、pH7-8 的中性蛋白酶。根据蛋白酶的活性中心和最适反应 pH 可以分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶和活性中心有两个羧基的酸性蛋白酶。
按酶的来源可以分为动物蛋白酶、植物蛋白酶、微生物蛋白酶。
按蛋白酶水解蛋白质的方式可分为以下几种。(1)切开蛋白质分子内部肽键,生成相对分子质量较小的多肽类,这类酶一般叫内肽酶;(2)切开蛋白质或多肽分子氨基或羧基末端的肽键,而游离出氨基酸,这类酶叫外肽酶。作用于氨基末端的称为氨肽酶,作用于羧基末端的称为羧肽酶;(3)水解蛋白质或多肽的脂键;(4)水解蛋白
胰蛋白酶的作用是使细胞间的蛋白质水解从而使细胞离散。不同的组织或者细胞对胰酶的作用反应不一样。胰酶分散细胞的活性还与其浓度、温度和作用时间有关,在 pH 为 8.0 、温度为 37℃ 时,胰酶溶液的作用能力最强。使用胰酶时,应把握好浓度、温度和时间,以免消化过度造成细胞损伤。因 Ca2+ 、 Mg2
蛋白酶是水解蛋白质肽链的一类酶的总称。按其降解多肽的方式分成内肽酶和端肽酶两类。前者可把大分子量的多肽链从中间切断,形成分子量较小的朊和胨;后者又可分为羧肽酶和氨肽酶,它们分别从多肽的游离羧基末端或游离氨基末端逐一将肽链水解生成氨基酸。
蛋白酶广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。微生物蛋白酶,主要由霉菌、细菌,其次由酵母、放线菌生产。
蛋白酶离心机分类方法有多种。1、按容量可分：蛋白酶微量离心机和蛋白酶大容量离心机。2、按分离规模可分：小型蛋白酶离心机和大型蛋白酶离心机。3、按分离目的可分：蛋白酶化验室离心机和蛋白酶工业离心机。4、按结构可分：台式蛋白酶离心机和落地式蛋白酶离心机。5、按速度可分：蛋白酶低速离心机和蛋白酶高速离心机
蛋白酶离心机分类方法有多种。1、按容量可分：蛋白酶微量离心机和蛋白酶大容量离心机。2、按分离规模可分：小型蛋白酶离心机和大型蛋白酶离心机。3、按分离目的可分：蛋白酶化验室离心机和蛋白酶工业离心机。4、按结构可分：台式蛋白酶离心机和落地式蛋白酶离心机。5、按速度可分：蛋白酶低速离心机和蛋白酶高速离心机
用 SUPHEPA 测定 用 GLUPHEPA 测定 实验方法原理
实验方法原理 实验材料 α-胰凝乳蛋白酶试剂、试剂盒 三甲醇胺-NaOH三甲醇胺-NaOHN-琥珀酰-L-苯丙氨酰对硝基苯胺仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」在 25℃。测定 405 nm 吸光值增加，对硝基苯胺的吸收系数为 ε405＝10.2×103 l（mol · c