【新技术】铜纳米簇荧光发射光谱可高灵敏度检测酶活性
近年来，一种新兴的纳米材料金属纳米簇逐渐成为生物传感与生物成像等领域的研究热点。金属纳米簇通常是由两个至几十个原子构成的纳米颗粒，尺寸一般不超过2nm，介于金属原子和纳米颗粒之间。金属纳米簇具有特殊尺寸，因此连续电子能级会分裂成离散能级使其具有特殊的光学以及电学性质。目前常用的金属纳米簇主要包括金纳米簇、银纳米簇以及铜纳米簇，其中铜纳米簇比金、银纳米簇具备更多的优点，如成本极低、生物安全性高及反应条件更加接近生理环境等。因此，铜纳米簇作为一种新型纳米探针在金属离子、生物小分子、蛋白质、核酸、酶的分析检测以及细胞成像等领域具有广阔应用前景。 近日，中国科学院苏州生物医学工程技术研究所医学检验室的杨大威等科研人员以DNA为模板、硫酸铜为原料、抗坏血酸为还原剂合成了铜纳米簇，并基于该铜纳米簇分别实现了碱性磷酸酶及核酸内切酶的活性检测。 碱性磷酸酶是一种广泛分布在生物膜上的酶，可以催化核酸、蛋白质等分子脱掉磷酸基团。碱性磷酸酶可......阅读全文
铜纳米颗粒能级偏移的尺寸效应研究
铜纳米颗粒及其颗粒薄膜，相比于铜块体材料，具有较大的表体比，即在表面具有大量低配位原子，而对于块体材料，这些低配位原子所占比例几乎可以忽略。这些低配位原子表现出与块体内原子不同的性质，从而使得铜纳米颗粒出现了诸多反常特性，因而展现出广泛的应用前景。由能带理论知道，不同的能带结构使得材料具有不同的性能
化学所在漆酶生物电化学和电催化研究方面取得进展
漆酶作为一种多铜族氧化酶，因其能够实现在较低过电位下对氧气分子的电化学催化还原，因而在生物燃料电池和生物电化学的传感研究领域中备受关注。和其他生物酶相似，漆酶具有复杂的分子结构，其活性中心的铜离子(氧化酚类底物的T1铜离子和还原氧气的T2-T3铜簇，图1）深埋于酶分子的内部。这些特点决定了在常规
生物体自发性活性氧簇检测获进展
日前，合肥物质研究院智能所研究员张忠平团队在细胞及生物体内自发性活性氧簇（ROS）检测方面取得进展，首次观测到了新鲜伤口处释放的羟基自由基，相关研究已发表于《美国化学会志》。 生命体内的ROS在信号传导和维持生物体内的动态平衡方面具有重要的作用，但是，过量的ROS也会导致细胞的衰老以及蛋白质和
双酶切反应酶活性分析
同步双酶切是一种省时省力的常用方法。选择能让两种酶同时作用的最佳缓冲液是非常重要的一步。NEB每一种酶都随酶提供相应的最佳NEBuffer，以保证100%的酶活性。NEBuffer的组成及内切酶在不同缓冲液中的活性见《内切酶在不同缓冲液里的活性表》及每支酶的说明书。能在最大程度上保证两种酶活性的缓冲
化学所在漆酶生物电化学和电催化研究方面取得进展
漆酶作为一种多铜族氧化酶，因其能够实现在较低过电位下对氧气分子的电化学催化还原，因而在生物燃料电池和生物电化学的传感研究领域中备受关注。和其他生物酶相似，漆酶具有复杂的分子结构，其活性中心的铜离子(氧化酚类底物的T1铜离子和还原氧气的T2-T3铜簇，图1）深埋于酶分子的内部。这些特点决定了在常规
化物所包信和院士团队完成纳米团簇阵列构建
近日，中国科学院大连化学物理研究所催化基础国家重点实验室纳米与界面催化研究组（502组）包信和院士、傅强研究员和宁艳晓副研究员团队在负载纳米团簇催化剂的结构控制和微观表征方面取得新进展，利用金属—氧化物相互作用调控金属纳米团簇的尺寸与稳定性，揭示了载体氧化物表面氧原子p-带中心可用于定量描述金属—氧
簇发光与团簇发光区别
近期，中国科学院合肥物质科学研究院固体物理研究所研究员伍志鲲课题组与多个课题组合作，在发光机制研究中取得进展。团簇间距离相关的激发电子非辐射转移机制，能够解释晶体诱导发光减弱现象、聚集诱导发光淬灭（ACQ）和聚集诱导发光（AIE）现象。 研究材料发光现象具有重要的理论价值和广阔的应用前景，长期得到
簇发光与团簇发光区别
近期，中国科学院合肥物质科学研究院固体物理研究所研究员伍志鲲课题组与多个课题组合作，在发光机制研究中取得进展。团簇间距离相关的激发电子非辐射转移机制，能够解释晶体诱导发光减弱现象、聚集诱导发光淬灭（ACQ）和聚集诱导发光（AIE）现象。 研究材料发光现象具有重要的理论价值和广阔的应用前景，长期得到
研究亚纳米尺度Cu3金属团簇抗菌催化材料获得进展
近日，中国科学院金属研究所沈阳材料科学国家研究中心研究员刘洪阳、博士研究生孟凡池等，与北京大学教授马丁、辽宁大学教授夏立新、香港科技大学教授王宁、中科院上海应用物理研究所研究员姜政、中科院山西煤炭化学研究所研究员温晓东等合作，精准调控亚纳米尺度Cu金属团簇结构，构建出亚纳米尺度下原子级分散且全暴
亚纳米尺度Cu3金属团簇抗菌催化材料研究取得新进展
最近，金属所沈阳材料科学国家研究中心刘洪阳研究员和博士研究生孟凡池等人与北京大学马丁教授、辽宁大学夏立新教授、香港科技大学王宁教授、中科院上海应用物理所姜政研究员以及中科院山西煤化所温晓东研究员等团队合作，通过对亚纳米尺度Cu金属团簇结构的精准调控，成功构建亚纳米尺度下原子级分散且全暴露Cu3团
酶的活性浓度单位
酶活性浓度以每单位体积所含的酶活性单位数表示。近些年来，我国及世界各国的临床实验室几乎都习惯用U/L来表示体液中酶活性浓度。考虑到各级医护人员都对katal不太熟悉，如使用katal/L报告酶活性浓度结果时，最好同时注明相应的U/L.在对酶活性浓度单位计算时，可根据所测定的酶所用方法的不同，利用标准
RNA酶活性的控制
为了获得高质量的真核细胞mRNA， 必须使用RNA酶的抑制剂或采用下述的破碎细胞和灭活RNA酶同步进行的方法，最大限度地降低细胞破碎过程中所释放的RNA酶的活性。同时，避免偶然引入实验室内其他潜在的痕量RNA酶也很重要。下面列举避免RNA酶法染问题的一些注意事项。大多数有经验的研究者并不拘泥于这些注
酶活性的测定方法
一般采用测定酶促反应初速度的方法来测定活力，因为此时干扰因素较少，速度保持恒定。反应速度的单位是浓度/单位时间，可用底物减少或产物增加的量来表示。因为产物浓度从无到有，变化较大，而底物往往过量，其变化不易测准，所以多用产物来测定
RNA酶活性的控制
为了获得高质量的真核细胞mRNA， 必须使用RNA酶的抑制剂或采用下述的破碎细胞和灭活RNA酶同步进行的方法，最大限度地降低细胞破碎过程中所释放的RNA酶的活性。同时，避免偶然引入实验室内其他潜在的痕量RNA酶也很重要。下面列举避免RNA酶法染问题的一些注意事项。大多数有经验的研究者并不拘泥于这些注
酶活性测定的方式
酶促反应速度的测定可采用两种方式： 一、测定完成一定量反应所需的时间； 二、测定单位时间内的酶促反应量。前者称为终点法，后者称为动力学法。 终点法 该方式是在特定条件下，将样品中要检知的酶作用一定量的底物，然后根据反应进行到某一程度（即达到某一指标）所需要的时间长短来估计酶的活力。 其
酶蛋白的活性特点
酶蛋白与一般蛋白质的不同之处在于酶蛋白具有活性中心。酶蛋白的活性中心是与底物发生催化作用的部位，由酶蛋白的立体构型所决定，一般是三级结构及四级结构才具有活性中心。若这种结构被破坏，活性中心也就破坏，酶就失去活性，这就是当环境变化时，酶丧失活性的原因。 整个酶蛋白，包括活性中心和非活性中心部分，都
内切酶星号活性
在非理想的条件下，内切酶切割与识别位点相似但不完全相同的序列，这一现象称星号活性。有人提出，这种"星号"活性可能是内切酶的一种普遍特性（1），如果提供给相应反应条件，所有内切酶都会出现非特异性切割。NEB已证实下列酶存在星号活性：Apo I（2）、Ase I（2）、BamH I（3）、BssH II
酶活性测定方法对比
1.按反应时间分类法：20世纪50年代以前大都使用固定时间法。这种方法是以酶催化反应的平均速度来计算酶的活性，现多已不用。50年代中期开始采用连续监测法。这种方法用自动生化分析仪上完成，可以测酶反应的初速度，其结果远比固定时间法准确，在高浓度标本尤为明显，但本法也受到反应时间，反应温度，试剂等的
酶的活性中心
酶的活性中心：酶蛋白与其他蛋白质不同之处在于酶蛋白有活性中心。所谓活性中心是指酶蛋白上具有的与催化活性有关的一个特定区域，其中包括催化过程中关键的催化基团以及与底物结合有关的结合基团。
酶活性的测定实验
连续性检测 实验方法原理 1.酶的量或浓度可以用摩尔量表示，或者用酶单位的活性表示。酶活力=每单位时间转化的底物摩尔数=速率×反应体积。酶活性是存在的活性酶量
酶活性测定方法对比
1.按反应时间分类法：20世纪50年代以前大都使用固定时间法。这种方法是以酶催化反应的平均速度来计算酶的活性，现多已不用。50年代中期开始采用连续监测法。这种方法用自动生化分析仪上完成，可以测酶反应的初速度，其结果远比固定时间法准确，在高浓度标本尤为明显，但本法也受到反应时间，反应温度，试剂等的影响
酶活性单位临床生化
酶活性单位：1．酶活性单位20世纪50年代以前通常用惯用单位，即用先报道某种酶测定方法的临床酶学家的姓氏来命名其单位。例如，测定AMY的Somogyi单位，转氨酶的赖氏单位（Reitman-Frankel）等。不仅酶不同，单位不同，即使是同一种酶也因方法不同而可有数种活性单位，参考值差别也很大，给临
酶的活性指标介绍
酶催化化学反应的能力叫酶活力（或称酶活性，active unit）。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。影响因素酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件
酶活性单位临床生化
酶活性单位：1．酶活性单位20世纪50年代以前通常用惯用单位，即用先报道某种酶测定方法的临床酶学家的姓氏来命名其单位。例如，测定AMY的Somogyi单位，转氨酶的赖氏单位（Reitman-Frankel）等。不仅酶不同，单位不同，即使是同一种酶也因方法不同而可有数种活性单位，参考值差别也很大，给临
酶活性的测定实验
酶活性的测定可应用于：（1）酶动力学的研究；（2）酶抑制的研究。实验方法原理1.酶的量或浓度可以用摩尔量表示，或者用酶单位的活性表示。酶活力=每单位时间转化的底物摩尔数=速率×反应体积。酶活性是存在的活性酶量的量度，取决于指定的条件。SI单位是katal，1 katal = 1 mol /s，更实际
酶活性单位检验技师
酶活性单位是检验技师需要了解的知识，医学教育网搜索整理如下：1.酶活性单位20世纪50年代以前通常用惯用单位，即用先报道某种酶测定方法的临床酶学家的姓氏来命名其单位。例如，测定AMY的Somogyi单位，转氨酶的赖氏单位（Reitman-Frankel）等。不仅酶不同，单位不同，即使是同一种酶也因方
酶的活性浓度单位
酶活性浓度以每单位体积所含的酶活性单位数表示。近些年来，我国及世界各国的临床实验室几乎都习惯用U/L来表示体液中酶活性浓度。考虑到各级医护人员都对katal不太熟悉，如使用katal/L报告酶活性浓度结果时，最好同时注明相应的U/L.在对酶活性浓度单位计算时，可根据所测定的酶所用方法的不同，利用标准
酶的活性调节方式
酶的活性可以通过以下几种方式进行调节：一、酶活性的别构调节概念：别构酶具有别构效应，即一些小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。调节方式：别构激活：使酶活性增强的效应。通常由底物或底物以外的别构激活剂引起。别构抑制：使酶活性降低的效应。可由
酶活性测定方法对比
1.按反应时间分类法：20世纪50年代以前大都使用固定时间法。这种方法是以酶催化反应的平均速度来计算酶的活性，现多已不用。50年代中期开始采用连续监测法。这种方法用自动生化分析仪上完成，可以测酶反应的初速度，其结果远比固定时间法准确，在高浓度标本尤为明显，但本法也受到反应时间，反应温度，试剂等的影
酶活性单位临床生化
酶活性单位： 1．酶活性单位 20世纪50年代以前通常用惯用单位，即用先报道某种酶测定方法的临床酶学家的姓氏来命名其单位。例如，测定AMY的Somogyi单位，转氨酶的赖氏单位（Reitman-Frankel）等。不仅酶不同，单位不同，即使是同一种酶也因方法不同而可有数种活性单位，参考值差别也很大