我国构建谷氨酸合成酶为识别元件的生物电化学传感界面
化学信号传递是一切生命活动的基础，活体定量获取化学信号对认识和理解神经系统活动具有重要意义。然而，神经体系的化学环境的多样和多变性，使得活体分析化学的研究变得异常艰难。在国家自然科学基金委、科技部和中国科学院的支持下，中科院化学所的活体分析化学院重点实验室研究人员长期从事该领域的基础与应用研究，利用电化学原理，发展了一系列针对重要神经小分子的高选择、高灵敏、时空分辨的电化学分析原理和方法（Acc. Chem. Res. 2012, 45, 533-543； Chem. Soc. Rev. 2015, 44, 5959-5968； Chem. Soc. Rev. 2017, 46, 2692-2704； Angew. Chem. Int. Ed. 2017, 56, 11802 -11806； Angew. Chem. Int. Ed. 2018, 57, 4590-4593； J. Am. Chem. Soc. 2017, ......阅读全文
谷氨酸合酶的分类
氨同化过程中谷氨酸途径的重要酶。分为两个类型:第一类是以NADH为电子供体的NADH-GOGAT型，多定位于非绿色组织的前质体中;另一类是以铁氧还蛋白(Fd)为电子供体的Fd-GOGAT型，多定位于叶绿体中。
我国构建谷氨酸合成酶为识别元件的生物电化学传感界面
化学信号传递是一切生命活动的基础，活体定量获取化学信号对认识和理解神经系统活动具有重要意义。然而，神经体系的化学环境的多样和多变性，使得活体分析化学的研究变得异常艰难。在国家自然科学基金委、科技部和中国科学院的支持下，中科院化学所的活体分析化学院重点实验室研究人员长期从事该领域的基础与应用研究，
谷氨酸蛋白酶的属性
这些酶是酸性蛋白酶；例如，当使用酪蛋白作为底物时，eqolisin在pH2.0时最活跃。Eqolosins更喜欢P1位点的大氨基酸残基和P1\'位点的小氨基酸残基。蛋白酶的一个特征是它对胃蛋白酶抑制素和S-PI（乙酰胃蛋白酶抑制剂）不敏感，它以前被归类为“胃蛋白酶抑制剂不敏感的羧基蛋白酶”。
谷氨酸蛋白酶的概念
谷氨酸蛋白酶是一组在活性位点内含有谷氨酸残基的蛋白水解酶。这种类型的蛋白酶于2004年首次被描述，并成为第六种催化类型的蛋白酶。这组蛋白酶的成员以前被认为是一种天冬氨酸蛋白酶，但结构测定表明它属于一个新的蛋白酶家族。这组蛋白酶的xxx个结构是scytalidoglutamicpeptidase，其活
谷氨酸蛋白酶的概念
谷氨酸蛋白酶是一组在活性位点内含有谷氨酸残基的蛋白水解酶。这种类型的蛋白酶于2004年首次被描述，并成为第六种催化类型的蛋白酶。这组蛋白酶的成员以前被认为是一种天冬氨酸蛋白酶，但结构测定表明它属于一个新的蛋白酶家族。这组蛋白酶的xxx个结构是scytalidoglutamicpeptidase，其活
谷氨酸蛋白酶的属性
这些酶是酸性蛋白酶；例如，当使用酪蛋白作为底物时，eqolisin在pH2.0时最活跃。Eqolosins更喜欢P1位点的大氨基酸残基和P1\'位点的小氨基酸残基。蛋白酶的一个特征是它对胃蛋白酶抑制素和S-PI（乙酰胃蛋白酶抑制剂）不敏感，它以前被归类为“胃蛋白酶抑制剂不敏感的羧基蛋白酶”。
谷氨酸脱氢酶的测定
实验方法原理 L-谷氨酸：NAD（P）氧化还原酶（脱氨）。L-谷氨酸＋NAD（P）＋＋H2O ⇌ 2-酮戊二酸＋NAD（P）H＋NH4＋实验适用于逆反应，ADP 刺激反应进行。：实验材料 酶样品试剂、试剂盒 咪唑缓冲液酮戊二酸乙酸铵NADHEDTAADP仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂
什么是谷氨酸脱氢酶
谷氨酸脱氢酶(GLDH或GDH)是线粒体酶，主要存在于肝脏、心肌及肾脏，少量存在于脑、骨骼肌及白细胞中。GDH除催化L-谷氨酸脱氢外，还具有催化其他氨基酸如L-缬氨酸、L-2-氨基丁酸及L-亮氨酸脱氨。其测定方法主要是连续监测法。
谷氨酸脱氢酶的相关介绍
谷氨酸脱氢酶(GLDH或GDH)是线粒体酶，主要存在于肝脏、心肌及肾脏，少量存在于脑、骨骼肌及白细胞中。GDH除催化L-谷氨酸脱氢外，还具有催化其他氨基酸如L-缬氨酸、L-2-氨基丁酸及L-亮氨酸脱氨。其测定方法主要是连续监测法。 检查前： 1、抽血前一天不吃过于油腻、高蛋白食物，避免大量饮
谷氨酸脱氢酶的测定实验
基本方案 实验方法原理 L-谷氨酸：NAD（P）氧化还原酶（脱氨）。L-谷氨酸＋NAD（P）＋＋H2O ⇌ 2-酮戊二酸＋NAD（P）H＋NH4＋实验适用于逆
谷氨酸脱氢酶的基本介绍
谷氨酸脱氢酶（Glutamate dehydrogenase, GLDH, GDH）是一种主要存在于细胞线粒体基质中的酶，其中以肝脏含量最高，其次为肾脏、胰腺、脑、小肠粘膜及心脏等器官 [1] 。 谷氨酸脱氢酶是实质肝脏细胞坏死的指标，其含量的高低直接反应肝细胞的损伤程度，是检验肝功能的一项非
谷氨酸脱氢酶的测定实验
实验方法原理L-谷氨酸：NAD（P）氧化还原酶（脱氨）。L-谷氨酸＋NAD（P）＋＋H2O ⇌ 2-酮戊二酸＋NAD（P）H＋NH4＋实验适用于逆反应，ADP 刺激反应进行。：实验材料酶样品试剂、试剂盒咪唑缓冲液酮戊二酸乙酸铵NADHEDTAADP仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「
谷氨酸脱氢酶的注意事项
检查前： 1、抽血前一天不吃过于油腻、高蛋白食物，避免大量饮酒。血液中的酒精成分会直接影响检验结果。 2、体检前一天的晚八时以后，应开始禁食12小时，以免影响检测结果。 3、抽血时应放松心情，避免因恐惧造成血管的收缩，增加采血的困难。 检查后： 1、抽血后，需在针孔处进行局部按压3-5
谷氨酸脱氢酶的临床意义
异常结果： 升高：急性病毒性肝炎、慢性肝炎、肝硬化。 结果偏高可能疾病： 病毒性肝炎 、 肝硬化。
什么是谷氨酸合酶？有几个种类？
氨同化过程中谷氨酸途径的重要酶。分为两个类型：第一类是以NADH为电子供体的NADH-GOGAT型，多定位于非绿色组织的前质体中；另一类是以铁氧还蛋白（Fd）为电子供体的Fd-GOGAT型，多定位于叶绿体中。
谷氨酸蛋白酶的分布和类型
谷氨酸蛋白酶有两个独立的家族（G1和G2），并且分布有限。它们最初被认为仅限于主要在子囊菌门中的丝状真菌。然而，随后在细菌和古细菌中发现了谷氨酸蛋白酶。在真菌Scytalidiumlignicola和Aspergillusnigervar.中发现了xxx个谷氨酸蛋白酶超家族。macrosporus，
谷氨酸蛋白酶的分布和类型
谷氨酸蛋白酶有两个独立的家族（G1和G2），并且分布有限。它们最初被认为仅限于主要在子囊菌门中的丝状真菌。然而，随后在细菌和古细菌中发现了谷氨酸蛋白酶。在真菌Scytalidiumlignicola和Aspergillusnigervar.中发现了xxx个谷氨酸蛋白酶超家族。macrosporus，
谷氨酸脱氢酶的注意事项
检查前: (1) 抽血前一天不吃过于油腻、高蛋白食物，避免大量饮酒。血液中的酒精成分会直接影响检验结果。 (2) 体检前一天的晚八时以后，应开始禁食12小时，以免影响检测结果。 (3) 抽血时应放松心情，避免因恐惧造成血管的收缩，增加采血的困难。 检查后: (1) 抽血后，需在针孔处进
谷氨酸脱氢酶的结构和功能
谷氨酸脱氢酶(GLDH或GDH)是线粒体酶，主要存在于肝脏、心肌及肾脏，少量存在于脑、骨骼肌及白细胞中。GDH除催化L-谷氨酸脱氢外，还具有催化其他氨基酸如L-缬氨酸、L-2-氨基丁酸及L-亮氨酸脱氨。其测定方法主要是连续监测法。
关于谷氨酸脱氨酶活性测定的简介
谷氨酸脱氨酶活性测定是常用分光光度法和紫外分光光度法。 常用分光光度法和紫外分光光度法。前者应用的原理是谷氨酸脱氢酶(GDA)是催化谷氨酸氧化产物a-酮戊二酸能与2，4一二硝基苯肼生成黄色产物，根据其在390纳米处吸收值的大小，即可计算出GDA的活性。此法的优点是显色灵敏，操作简便，重现性好。
谷氨酸脱氢酶试剂盒的简介
谷氨酸脱氢酶（Glutamate dehydrogenase, GLDH, GDH）是一种主要存在于细胞线粒体基质中的酶，其中以肝脏含量最高，其次为肾脏、胰腺、脑、小肠粘膜及心脏等器官。 谷氨酸脱氢酶是实质肝脏细胞坏死的指标，其含量的高低直接反应肝细胞的损伤程度，是检验肝功能的一项非常敏感的指
生化检测项目红谷氨酸脱氢酶介绍
谷氨酸脱氢酶介绍： 谷氨酸脱氢酶(GLDH或GDH)是线粒体酶，主要存在于肝脏、心肌及肾脏，少量存在于脑、骨骼肌及白细胞中。GDH除催化L-谷氨酸脱氢外，还具有催化其他氨基酸如L-缬氨酸、L-2-氨基丁酸及L-亮氨酸脱氨。其测定方法主要是连续监测法。谷氨酸脱氢酶正常值： 0-1
谷氨酸脱氢酶的检查前注意事项
1、抽血前一天不吃过于油腻、高蛋白食物，避免大量饮酒。血液中的酒精成分会直接影响检验结果。 2、体检前一天的晚八时以后，应开始禁食12小时，以免影响检测结果。 3、抽血时应放松心情，避免因恐惧造成血管的收缩，增加采血的困难。
乙酰谷氨酸合成酶的基本信息
中文名称乙酰谷氨酸合成酶英文名称acetylglutamate synthetase定 义编号：EC 2.3.1.1。催化谷氨酸与乙酰辅酶A进行乙酰化反应生成N-乙酰谷氨酸的酶。分布于肝和肠细胞线粒体基质中，在尿素合成中具有潜在的调控作用：N-乙酰谷氨酸作为辅因子，调节氨甲酰磷酸合成酶I的活性，而
乙酰谷氨酸合成酶的基本信息
中文名称乙酰谷氨酸合成酶英文名称acetylglutamate synthetase定 义编号：EC 2.3.1.1。催化谷氨酸与乙酰辅酶A进行乙酰化反应生成N-乙酰谷氨酸的酶。分布于肝和肠细胞线粒体基质中，在尿素合成中具有潜在的调控作用：N-乙酰谷氨酸作为辅因子，调节氨甲酰磷酸合成酶I的活性，而
谷氨酸脱氢酶的检查后注意事项
1、抽血后，需在针孔处进行局部按压3-5分钟，进行止血。注意：不要揉，以免造成皮下血肿。 2、按压时间应充分。各人的凝血时间有差异，有的人需要稍长的时间方可凝血。所以当皮肤表层看似未出血就马上停止压迫，可能会因未完全止血，而使血液渗至皮下造成青淤。因此按压时间长些，才能完全止血。如有出血倾向，
临床化学检查方法介绍谷氨酸脱氢酶介绍
谷氨酸脱氢酶介绍： 谷氨酸脱氢酶(GLDH或GDH)是线粒体酶，主要存在于肝脏、心肌及肾脏，少量存在于脑、骨骼肌及白细胞中。GDH除催化L-谷氨酸脱氢外，还具有催化其他氨基酸如L-缬氨酸、L-2-氨基丁酸及L-亮氨酸脱氨。其测定方法主要是连续监测法。谷氨酸脱氢酶正常值： 0-1
L谷氨酸脱氢酶的结构和功能
L-谷氨酸脱氢酶是在动物体内最重要的脱氢酶，广泛存在于肝、脑、肾等组织中，是一种不需氧的脱氢酶，其辅酶是NAD+或NADP+，也是生物体内唯一既能利用NAD+又能利用NADP+接受还原当量的酶，有较强的活性，催化L-谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸。
蛋白质谷氨酸甲酯酶的基本信息
中文名称蛋白质谷氨酸甲酯酶英文名称protein-glutamate methylesterase定 义编号：EC 3.1.1.61。催化蛋白质谷氨酸甲基酯水解生成蛋白质L-谷氨酸和甲醇的酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
蛋白质谷氨酸甲酯酶的基本信息
中文名称蛋白质谷氨酸甲酯酶英文名称protein-glutamate methylesterase定 义编号：EC 3.1.1.61。催化蛋白质谷氨酸甲基酯水解生成蛋白质L-谷氨酸和甲醇的酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）