怎么确定小分子与蛋白的活性位点
1 A:对接的时候，小分子与蛋白的活性位点是怎么选呢?参照文献么?选择的时候，活性位点有很多，是选择什么样的位点对接呢? B:先分析你的化合物和已知底物的相似性关系，再选择合适位点。 A:我刚刚开始接触这些，不太懂，相似性关系是分析哪方面呢? B:拓扑结构相似性，电荷分部的相似性。一类化合物能结合多个口袋的话，那结合就是竞争性的。挨个dock，最后把结果放在一起可以分析。也可以先看一下文献有没有特殊位点比如离子通道蛋白就有这种例子。主要看你的目标来定。 殷赋科技:看看我们公众号的文章，《如何确定对接口袋》。总的原则是，尽可能依靠来自实验或文献的信息来确定对接口袋，其次是软件预测。如果没有任何信息可以帮助你选择或确定唯一的对接口袋，那就全部都用，分别做对接，再分析对接结果。有条件的，再做实验验证，比如定点突变。 Mr.Nerve-中国药科大学:使用薛定谔时，如何对某一部分进行片段取代，取代......阅读全文
怎么确定小分子与蛋白的活性位点
1 A:对接的时候，小分子与蛋白的活性位点是怎么选呢?参照文献么?选择的时候，活性位点有很多，是选择什么样的位点对接呢? B:先分析你的化合物和已知底物的相似性关系，再选择合适位点。 A:我刚刚开始接触这些，不太懂，相似性关系是分析哪方面呢? B:拓扑结构相似性，电荷分
怎么确定小分子与蛋白的活性位点？
1A:对接的时候，小分子与蛋白的活性位点是怎么选呢?参照文献么?选择的时候，活性位点有很多，是选择什么样的位点对接呢?B:先分析你的化合物和已知底物的相似性关系，再选择合适位点。A:我刚刚开始接触这些，不太懂，相似性关系是分析哪方面呢?B:拓扑结构相似性，电荷分部的相似性。一类化合物能结合多个口袋的
蛋白质磷酸化位点怎么确定
鉴定了磷酸化肽后,还要进一步确定磷酸化肽中修饰了磷酸化位点的哪个残基.用于确定磷酸化肽中磷酸化位点的质谱方法基于两种不同原理,第一种方法取决于磷酸酯键的化学稳定性,如在ESI质谱仪的碰撞室或离子源中,或在MALDI-MS的PSD过程中.磷酸化肽可通过磷酸酯键断裂产生的碎片离子鉴定.第二种方法基于肽段
蛋白质磷酸化位点怎么确定
鉴定了磷酸化肽后,还要进一步确定磷酸化肽中修饰了磷酸化位点的哪个残基.用于确定磷酸化肽中磷酸化位点的质谱方法基于两种不同原理,第一种方法取决于磷酸酯键的化学稳定性,如在ESI质谱仪的碰撞室或离子源中,或在MALDI-MS的PSD过程中.磷酸化肽可通过磷酸酯键断裂产生的碎片离子鉴定.第二种方法基于肽段
蛋白质磷酸化位点怎么确定
鉴定了磷酸化肽后,还要进一步确定磷酸化肽中修饰了磷酸化位点的哪个残基.用于确定磷酸化肽中磷酸化位点的质谱方法基于两种不同原理,第一种方法取决于磷酸酯键的化学稳定性,如在ESI质谱仪的碰撞室或离子源中,或在MALDI-MS的PSD过程中.磷酸化肽可通过磷酸酯键断裂产生的碎片离子鉴定.第二种方法基于肽段
什么是活性位点
者一般用在大分子化学中，活性位点指的是可以发生化学反应的集团。活性位点少，发生有效碰撞的机率就少，也就是说反应比较单一，容易被控制
阻遏蛋白的活性受到小分子诱导的控制
细菌对环境的改变必需作出迅速的反应。营养供给随时都可能发生变化，反复反常。要能得以幸存必需具有可以变换不同代谢底物的能力。单细胞真核生物也同样生活在不断变化环境中；而更为复杂的多细胞生物都具有一套恒定的代谢途径，而无需对外部环境作出反应。在细菌中是很需要灵活性，也需要很经济，因为细菌遇到合适的环境就
酶的活性位点的定义
酶的活性位点通常是蛋白质表面一个能够让底物结合和嵌入的凹陷或裂隙，底物通常通过不同的相互反应结合位点上与现存的氨基酸结合，如：氢键、离子键、范德华力相互作用或偶极-偶极相互作用。例如，底物可能通过氢键结合在丝氨酸残基上，也可通过离子键结合在天冬氨酸残基上，或通过范德华力结合在苯丙氨酸残基上。这些结合
酶的活性位点的作用
酶的活性位点通常是蛋白质表面一个能够让底物结合和嵌入的凹陷或裂隙，底物通常通过不同的相互反应结合位点上与现存的氨基酸结合，如：氢键、离子键、范德华力相互作用或偶极-偶极相互作用。例如，底物可能通过氢键结合在丝氨酸残基上，也可通过离子键结合在天冬氨酸残基上，或通过范德华力结合在苯丙氨酸残基上。这些结合
新型小分子开关可控制蛋白质活性
蛋白质分子（示意图） 据美国匹兹堡大学网站最近报道，该校研究团队开发出一种新技术，利用小分子磷化氢作为“开关”能控制蛋白质的活性。该技术为人们更好地研究生物过程中的分子行为提供了一种有力工具。 蛋白质是生物体内种类最多、最重要的成分之一，从牙齿、骨骼、皮肤，到器官的生长和酶与激素的产生，都离不开
研究发现aTF与缺刻DNA的结合位点并建立小分子检测平台
中国科学院微生物研究所微生物资源前期开发国家重点实验室微生物生理代谢研究组首次发现原核生物別构转录因子（allosteric transcription factor，aTF）在体外能够结合缺刻的DNA结合序列，并利用这一发现建立全新的小分子检测方法平台。相关工作以长文（Research Art
磷酸化位点分析实验磷酸化位点的确定
实验方法原理 磷酸化位点的确定也使用一些通用方法；磷酸化蛋白质被纯化，如果可能蛋白质要均一；磷蛋白被特异性的化学或酶反应切断、产生肽混合物，其中含有一到两个磷酸肽不同之处在干其分离磷酸肽的策略是为了确定氨基酸序列，定位肽段内磷酸化的残基。上面所述的分离方法， 2D-PP 作图、 HPLC 或 l
磷酸化位点分析实验磷酸化位点的确定
磷酸肽的化学测序 磷酸肽的质谱分析 源后衰变 用酶和化学方法去磷酸化 实验方法原理 磷酸化位点的确定也使用一
蛋白质与生物小分子结合
生物大分子,首先先说一下什么是生物大疯子,生物大分子指的是作为生物体内主要活性成分的各种分子量达到上万或更多的有机分子.高相对分子量的生物有机化合物（生物大分子）主要是指蛋白质、核酸以及高相对分子量的碳氢化合物.常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖.但是,这只是相对的说法,这个定义只是概念性的,与
怎么确定羧基未配位的红外峰
没有配位，对比下，配体和配合物，看看震动有没有位移就行hongyanxu(站内联系TA)做一个均苯四甲酸的红外 做一个均苯四甲酸+你的金属的红外 做一个晶体的红外 应该可以对比出来吧meihx2004(站内联系TA)羧酸的羰基振动频率位于1725-1710cm－1 （a位有吸电子基团时升高） 单齿配
如何确定细胞群是否抗体a结合位点
如何确定细胞群是否抗体a结合位点A、抗体是由体液免疫中的浆细胞产生的，能与抗原发生特异性结合，A错误；B、浆细胞可以产生抗体与抗原发生特异性结合，B正确；C、记忆细胞是在特异性免疫反应即体液免疫和细胞免疫过程中产生的，C错误；D、与靶细胞接触使其裂解死亡是效应T细胞，D错误．A、T细胞能分泌淋巴因子
想检测磷酸化的蛋白，这个磷酸的位点，怎么选择
每个蛋白质磷酸化的位点各异，有的不止有一个磷酸化位点，有的在不同位点磷酸化以后获得的功能也会不同。楼主要选择的，大概是检测时所用的抗体能够识别哪个磷酸化位点的epitope。如果有相关文献表示某个磷酸化位点同楼主所感兴趣的该蛋白功能相关的话，可以据此选择。如果这些信息仍然未知，楼主只好使用较为常见的
想检测磷酸化的蛋白，这个磷酸的位点，怎么选择
每个蛋白质磷酸化的位点各异，有的不止有一个磷酸化位点，有的在不同位点磷酸化以后获得的功能也会不同。楼主要选择的，大概是检测时所用的抗体能够识别哪个磷酸化位点的epitope。如果有相关文献表示某个磷酸化位点同楼主所感兴趣的该蛋白功能相关的话，可以据此选择。如果这些信息仍然未知，楼主只好使用较为常见的
“免疫抑制活性小分子的筛选与作用机制研究”取得进展
四川省青年科技基金资助对象——四川省杰出青年科技人才邹强教授（成都医学院）承担的“免疫抑制活性小分子的筛选与作用机制研究”取得了重要的发现，获得了一系列具有增殖抑制活性的新结构小分子化合物。其中calophyline A具有新颖的重排结构和有趣的生物活性，相关研究成果被国际著名生物有机评述杂志
骨桥蛋白的结合位点的介绍
OPN分布广泛并受多种因素的调控，能与许多物质结合。 (1)结合多种整合素受体:已发现αvβ1、αvβ3、αvβ5、α5β1、α8β1、α4β1和α9β1等7种整合素能与OPN结合，2个α4β1整合素结合部位位于OPN的N-末端凝血酶片酸的38 aa结构域上，α9β1能结合凝血酶断裂的OPN
光催化中活性位点的动态行有新解
近日，电子科技大学资源与环境学院的科研人员在美国《国家科学院院刊》发表论文，对光催化中活性位点的动态行为这一科学难题提供了新的理解，为实现高选择性催化和精准构筑动态活性位点提供了全新的思路。太阳能驱动的二氧化碳转化研究应对了温室气体排放和可持续能源需求所带来的挑战，对环境和能源领域具有重要意义。阳光
光催化中活性位点的动态行有新解
近日，电子科技大学资源与环境学院的科研人员在美国《国家科学院院刊》发表论文，对光催化中活性位点的动态行为这一科学难题提供了新的理解，为实现高选择性催化和精准构筑动态活性位点提供了全新的思路。太阳能驱动的二氧化碳转化研究应对了温室气体排放和可持续能源需求所带来的挑战，对环境和能源领域具有重要意义。阳光
蛋白质结合位点的定义
分子中能与配体形成稳定相互作用的特定部位。蛋白质的结合位点通常是由多肽链上的一些相互分离的氨基酸残基通过肽链折叠在空间上聚集到一起，形成特定的空间排布方式。
α微管蛋白：新的药物结合位点
微管（Microtubule）是抗肿瘤药物研发的重要靶点。微管是“细胞的骨架”主要成分之一，在许多细胞重要事件中起着关键作用。微管是由α-和β-微管蛋白(Tubulin)异二聚体可逆地组装成而成的线性管装结构（图1）。 图1：微管蛋白已知的六个结合位点及微管蛋白组装形成微管示意图 目前，微管
甲基化干扰法鉴定与蛋白结合的DNA位点
放射性标记DNA探针的制备l 聚丙烯酰胺凝胶的制备1．按照（三）中操作流程灌制非变性聚丙烯酰胺凝胶。将10×TBE稀释成0.5×的工作浓度。聚丙烯酰胺的工作浓度取决于待测DNA片段的大小，200bp左右的片段需要4～5％的凝胶，小于100bp的片段应灌制6～8％的凝胶。 l DN
预测小分子抗癌活性有了新算法
记者从中科院昆明动物研究所获悉，该所李功华博士在研究员黄京飞的指导下，开发了一个新的基于分子药效团的小分子比对算法，并成功应用于预测小分子的抗癌活性。近日，该研究发表在顶级计算生物学杂志《生物信息学》上。 据李功华介绍，开发新的抗癌药物是科学界和医学界的热点和难点。直接采用实验的方法筛选抗
研究确定IgA肾病－30个独立显著的风险位点
IgA肾病（IgAN）是一种常见的原发性肾小球疾病，由IgA免疫球蛋白在肾小球异常沉积而得名。美国哥伦比亚大学研究团队通过全基因组关联分析，揭示IgAN的致病信号通路和潜在药物靶点。该研究成果于近日发表在《Nature Genetics》杂志上，题为：Genome-wide associatio
小分子蛋白Western－blot－检测
实验概要 1.目的 检测小分子蛋白抗体2． 3． 适用范围 单克隆抗体和多克隆抗体实验原理将经电泳分离的抗原转印到膜上作为固相,利用酶标记的抗抗体以检测已与固相抗原结合的受检抗体主要试剂试剂配制4.1.1 40% Bis-acrylamide with 2.6% C （Acrylamide:
小分子与蛋白相互作用的方法有哪些
在生物化学中，涉及到蛋白质与配体（包括蛋白质结合小分子，酶催化底物和抑制剂结合等等）的相互作用时，有不少衡量相互作用的生化指标，其中包括 Ki值（抑制常数），Kd值（解离常数），Km值（米氏常数）1） Kd值：dissociation constant针对的是蛋白质与小分子（如LAC等），指的是解离
一种小分子可增强膜蛋白活性或可治疗疼痛
在诸多人类神经病学和精神病学疾病比如慢性疼痛、焦虑和癫痫中，氯化钾膜蛋白KCC2的活性都是降低的。本周《自然—医学》上发表的一项研究发现，一种新研制的小分子可以增强KCC2活性并缓解大鼠的慢性疼痛。这项关于小分子的发现意味着治疗疼痛以及其他因KCC2活性降低而产生的疾病有了一种潜在的治疗方法。