关于蛋白质的结构的相关介绍
结构决定功能。大多数的蛋白质都自然折叠为一个特定的三维结构，这一特定结构被称为天然状态。虽然多数蛋白可以通过本身氨基酸序列的性质进行自我折叠，但还是有许多蛋白质需要分子伴侣的帮助来进行正确的折叠。在高温或极端pH等条件下，蛋白质会失去其天然结构和活性，这一现象就称为变性。生物化学家常常用以下四个方面来表示 蛋白质的结构： 蛋白质一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。一个蛋白质是一个聚酰胺。 蛋白质二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠[14]。因为二级结构是局部的，不同的二级结构的许多区域可存在于相同的蛋白质分子。 蛋白质三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构，是单个蛋白质分子的整体形状。蛋白质的三级结构大都有一个疏水核心来稳定结构，同时具有稳定作用的还有盐桥 (蛋白质)、氢键和二硫键，甚至翻译后修饰。“三级结构”常常可......阅读全文
关于蛋白质二级结构的β折叠的介绍
β折叠是指多肽链以肽单元为单位，以Cα为旋转点形成伸展的锯齿状折叠构象，又称3片层（3-strand）结构，具有下列特征。 （1）肽链折叠成伸展的锯齿状，肽单元间的夹角为110°，氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。 （2）两条以上肽链（或同一条多肽链的不同部分）平行排列，相邻肽链之间的肽键
关于蛋白质二级结构的α螺旋的介绍
蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸a-碳原子的旋转，使多肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α螺旋（a-helix）构象。 α螺旋具有下列特征： （1）多肽链以肽单元为基本单位，以Cα为旋转点形成右手螺旋，氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧。 （2）每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54n
关于蛋白质二级结构的Ω环的介绍
Ω环（Ω loop）是近二三十年才发现的一类二级结构，它们虽然不像α螺旋和β折叠片那样规正，但仍有规则可循，属干部分规正的二级结构。从形式上Ω环可看成是β转角的延伸。此环有两个特征。一是环的长度不超过16个氨基酸残基，一般为6~8个残基，尤以8残基的Ω环为最多；二是它改变了蛋白质肽链的走向，使得
电炉结构的相关介绍
整套电炉设备包含中频电源柜，补偿电容，炉体（两个）及水冷电缆、减速机。炉体由炉壳、感应圈、炉衬、倾炉减速箱等四个部分组成，炉壳用非磁性材料制成，感应线圈是由矩形空心管制成的螺旋状筒体，熔炼时管内通冷却水。线圈引出铜排与水冷电缆连通，炉衬紧靠感应圈，由石英砂打实烧结而成，炉体的倾动由倾炉减速箱直接
甲状旁腺的结构相关介绍
它们有薄层结缔组织被膜包被，被膜发出小隔伸入实质，血管、淋巴管和神经穿行小隔进入实质。实质由主细胞和嗜酸细胞组成，细胞排列成索或团，其间有丰富的毛细血管。 (1)主细胞：此种细胞最多，为多边形，直径约7～10μm。核圆形，染色质稀疏，染色浅，位于细胞中央。胞质染色浅，弱嗜酸性。用铁苏木精或浸银
单纯蛋白质的相关介绍
1、清蛋白 清蛋白的氨基酸构成中，含有丰富的含硫氨基酸，但是几乎不含甘氨酸残基。能溶于水，受热即发生凝固。能被强碱、盐类或有机溶剂沉淀，可以被饱和硫酸铵盐析。等电点一般 pH4.5～5.5。清蛋白主要来自于蛋类(卵清蛋白)、乳类(乳清蛋白)、小麦(小麦清蛋白)、大麦(大麦清蛋白)及豆类(豆清蛋
蛋白质纯化的相关介绍
为了进行体外(in vitro)研究，必须先将目的蛋白质从其他细胞组分中分离提纯出来。这一过程通常从细胞裂解开始（对于分泌性蛋白质的提纯则不需要裂解细胞），通过破坏细胞膜将细胞内含物释放到溶液中，从而获得含有目的蛋白质的细胞裂解液。然后通过超速离心将细胞裂解液中膜脂和膜蛋白、细胞器、核酸以及含
蛋白质进化的相关介绍
可以用免疫学方法测定各种生物的蛋白质的亲缘关系，例如用人的清蛋白注射家兔，从家兔取得抗血清，把抗血清分别和人、大猩猩、黑猩猩等的清蛋白进行沉淀反应测定，可以看到愈是亲缘关系相近的清蛋白沉淀反应愈强。同工酶的电泳测定是70年代发展起来的可以用来比较生物蛋白质的亲缘关系的方法。同工酶是功能相同而一级结构
关于细胞超微结构基浆的相关介绍
基浆(胞浆基质)为胞浆的无结构成分,内含一系列酶,蛋白质和其他溶于其中的物质. 基浆的病变 1.水、电解质的改变 基浆最重要的形态改变为由于水与电解质运输障碍所致的含水量的改变,常表现为基浆水肿,即基浆内含水量过多,从而使细胞体积增大,基浆染色变淡,电子密度下降,细胞器互相离散. 此时一
蛋白质的降解的相关介绍
对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白
蛋白质的整体结构介绍
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。蛋白质分子的化学键一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级
关于蛋白质二级结构β－片层结构特点的内容介绍
①蛋白质二级结构β－片层结构特点—是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。 ②蛋白质二级结构β－片层结构特点—依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C=O与N-H形成氢键，使构象稳定。 ③蛋白质二级结构β－片层结构
关于蛋白质三级结构的作用特点介绍
一、蛋白质三级结构的分类及表现形式： 球状蛋白质及其亚基根据他们的结构域类型可以分为4类：全α结构、α，β结构、全β结构和小的富含金属或二硫键结构。 表现形式：结构域、分子伴侣。 二、作用：三级结构多指肽链中所有原子在空间的排布。此外，在某些蛋白质分子中。二硫键对其三级结构的稳定也起重要作
关于蛋白质的二级结构（β折叠）的特性介绍
β－折叠(β－sheet)也是一种重复性的结构，大致可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸片可看成是一条肽链，称为β折叠股或β股(β－strand)，肽主链沿纸条形成锯齿状，处于最伸展的构象，氢键主要在股间而不是股
关于βBGT蛋白质结构的简介
β-银环蛇毒素最初是从台湾银环蛇（Bungarus multicinctus）中分离鉴定出的为突触前碱性多肽神经毒素，由A链和B链两条链构成，其分子量为20~22kD，等电点为8.8~9.7。A链通过Cys15和B链的Cys55相连，把2条链连接起来。 [27] A链含120个氨基酸，有13个半
蛋白质水解的流程相关介绍
1. 制备裂解液； 2. 溶液内或凝胶内进行酶切； 3. 使用离液剂（如尿素和胍）使蛋白质变性； 4. 使用DTT还原二硫键； 5. 使用碘乙酸或碘乙酰胺将半胱氨酸烷基化； 6. 去除试剂和交换缓冲液； 7. 在适当的pH和温度下，用胰蛋白酶或其他蛋白酶在碳酸氢铵缓冲液中过夜变性约1
蛋白质分解酶的相关介绍
胃蛋白酶，除存在于高等动物的胃液中外，在无脊椎动物中也具有同样性质的蛋白酶。但其性状许多还不明了。胰蛋白酶，存在于高等动物的胰液中。在低等动物（甲壳类、复足类等）的胃液中，也以活性状态存在。但是否与高等动物的相同还不清楚。糜蛋白酶，含于高等动物的胰液中，氨肽酶存在于高等动物的肠液中，除作用于蛋白
地磅秤的结构相关介绍
地磅秤按秤体结构可分为：u型钢电子地磅、槽钢电子地磅、工字钢电子地磅、钢筋混凝土电子地磅；按传感器可分为数字式电子地磅、模拟式电子地磅、全电子电子地磅；电子地磅俗称地磅。他们的基本配置是一样的。都需要传感器、接线盒、打印机、称重仪表，现如今的电子地磅可以配上电脑和称重软件。常用规格有：宽3~3.
安全瓶的结构相关介绍
安全瓶属医药轻工技术领域。旨在解决幼童拿到装着药品或其它危险品的瓶子可轻易打开，造成伤害身心的严重后果这个问题。安全瓶以无毒塑料或玻璃为材料，由瓶体和瓶盖两部分组成。瓶口外侧有一圈水平的凸棱，凸棱不完全封闭，有一处断开，形似一个小缺口；瓶盖内侧有一凸起，其长度等于或略小于瓶口外侧凸棱中小缺口的长
肌原纤维的结构相关介绍
肌原纤维（myofibrils）是横纹肌中长的、直径约1微米的圆柱形的结构，是骨骼肌细胞的收缩单位。肌原纤维由粗肌丝和细肌丝组装而成，粗肌丝的成分是肌球蛋白，细肌丝的主要成分是肌动蛋白，辅以原肌球蛋白和肌钙蛋白。 光学显微镜下结构 在光学显微镜下肌原纤维的直径为1～2μm，与肌肉长轴相平行，
氨肽酶的结构相关介绍
许多氨肽酶是锌金属酶类，锌离子与底物的配基有关。多数微生物氨肽酶是单链多肽，其他的含有2、4或6个亚基。一些氨肽酶和羧肽酶含有糖，但都不含脂蛋白。X射线结晶方法揭示了牛晶状体LAP的三维结构，表明它是一种在活性部位含有2个锌离子的金属酶，而哺乳动物间LAP具有结构相似性，不过也发现牛晶状体LAP
血脑屏障的结构相关介绍
介于血液和脑组织之间的对物质通过有选择性阻碍作用的动态界面，由脑的连续毛细血管内皮及其细胞间的紧密连接、完整的基膜、周细胞以及星形胶质细胞脚板围成的神经胶质膜构成，其中内皮是血脑屏障的主要结构。 脑屏障是血-脑、血-脑脊液和脑脊液-脑三种屏障的总称。 与其他组织器官的毛细血管相比，脑毛细血管
蛋白质的互补作用的相关介绍
各种食物中蛋白质的营养价值并不相同，如粮食蛋白质的营养价值就比鸡蛋蛋白质低。这是因为在不同食物的蛋白质中，氨基酸尤其是必需氨基酸的组成是不同的。鸡蛋蛋白质的必需氨基酸比例接近人体的需要，所以能充分而有效地被人体吸收利用，而粮食蛋白质中赖氨酸含量较低，影响它被人体利用。但当人们把粮食和豆类混合食用
重要的结合蛋白质的相关介绍
血红蛋白 血红蛋白(hemoglobin)是主要存在于脊椎动物红细胞中的一种色蛋白，它的主要功能是在人体内运载氧气和二氧化碳。正常人体的100ml全血中，含血红蛋白质12～16g。人类血红蛋白含铁约为0．33%～0．34%，其相对分子质量约为67 000。血红蛋白由珠蛋白和辅基血红素组成。它的
噬菌体的蛋白质结构介绍
无尾部结构的二十面体：这种噬菌体为一个二十面体，外表由规律排列的蛋白亚单位——衣壳组成，核酸则被包裹在内部。 有尾部结构的二十面体：这种噬菌体除了一个二十面体的头部外，还有由一个中空的针状结构及外鞘组成的尾部，以及尾丝和尾针组成的基部。 线状体：这种噬菌体呈线状，没有明显的头部结构，而是由壳
不同层次的蛋白质结构的介绍
蛋白质结构，从一级结构到四级结构 蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面： 一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。 二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。 三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋
不同层次的蛋白质结构的介绍
蛋白质结构，从一级结构到四级结构 蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面： 一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。 二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。 三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋
关于蛋白质工程的结构分析
蛋白质工程的核心内容之一就是收集大量的蛋白质分子结构的信息，以便建立结构与功能之间关系的数据库，为蛋白质结构与功能之间关系的理论研究奠定基础。三维空间结构的测定是验证蛋白质设计的假设即证明是新结构改变了原有生物功能的必需手段。晶体学的技术在确定蛋白质结构方面有了很大发展，但是最明显的不足是需要分
真核细胞蛋白质合成的相关介绍
真核细胞蛋白质合成的起始真核细胞蛋白质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因子参与,因此起始过程也更复杂。 ⑴需要特异的起始tRNA即,-tRNAfmet,并且不需要N端甲酰化。已发现的真核起始因子有近10种（eukaryote Initiation factor,eIF） ⑵起始复合物形成
蛋白质印迹法的相关介绍
蛋白质印迹法（免疫印迹试验）即Western Blot。它是分子生物学、生物化学和免疫遗传学中常用的一种实验方法。其基本原理是通过特异性抗体对凝胶电泳处理过的细胞或生物组织样品进行着色。通过分析着色的位置和着色深度获得特定蛋白质在所分析的细胞或组织中表达情况的信息。 蛋白质印迹法是由瑞士米歇尔