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有许多毒素可以通过阻止肌动蛋白聚合（latrunculin和细胞松弛素D）或通过稳定它（鬼笔环肽）来干扰肌动蛋白的动力学： Latrunculin是一种由海绵产生的毒素，它与G-肌动蛋白结合，阻止它与微丝结合。 细胞色素D是由真菌产生的生物碱，其与F-肌动蛋白的（+）末端结合，阻止添加新单体。已发现Cytocalasin D可破坏肌动蛋白的动态，激活动物体内的蛋白质p53。 鬼笔环肽（Phalloidin）是一种从死亡蘑菇伞形毒蕈（Amanita phalloides）中分离出来的毒素。它与F-肌动蛋白聚合物中相邻肌动蛋白单体之间的界面结合，阻止其解聚。......阅读全文
有许多毒素可以通过阻止肌动蛋白聚合（latrunculin和细胞松弛素D）或通过稳定它（鬼笔环肽）来干扰肌动蛋白的动力学： Latrunculin是一种由海绵产生的毒素，它与G-肌动蛋白结合，阻止它与微丝结合。 细胞色素D是由真菌产生的生物碱，其与F-肌动蛋白的（+）末端结合，阻止添加新单体
定义 肌动蛋白是肌肉结构蛋白的一种。在肌肉运动中起重要作用。存在于横纹肌肌原纤维的细丝中，也存在于平滑肌中。它也是细胞中一个重要的司运动的蛋白质 [1] 。 性质 肌动蛋白是球状的蛋白质，分子量约为42000一48000，分子直径约为5纳米。一个肌动蛋白分子结合一个腺苷三磷酸分子。球状肌动
微丝除参与形成肌原纤维外还具有以下功能： 形成应力纤维 非肌细胞中的应力纤维（stress fiber）与肌原纤维有很多类似之处：都包含肌球蛋白II、原肌球蛋白、细丝蛋白和α-辅肌动蛋白。培养的成纤维细胞中具有丰富的应力纤维，并通过粘着斑固定在基质上。在体内应力纤维使细胞具有抗剪切力。 小
微丝是双股肌动蛋白丝以螺旋的形式组成的纤维，直径为7纳米，螺距为36纳米，两股肌动蛋白丝是同方向的。肌动蛋白纤维也是一种极性分子，具有两个不同的末端，一个是正端，另一个是负端。 微丝与它的结合蛋白（binding protein）以及肌球蛋白（myosin）三者构成化学机械系统，利用化学能产生
微丝能被组装和去组装。当单体上结合的是ATP时，就会有较高的相互亲和力，单体趋向于聚合成多聚体，就是组装。而当ATP水解成ADP后，单体亲和力就会下降，多聚体趋向解聚，即是去组装。高ATP浓度有利于微丝的组装。所以当将细胞质放入富含ATP的溶液时，细胞质会因为微丝的大量组装迅速凝固成胶。而微丝的
肌动蛋白在科学和技术实验室中用作分子马达（如肌球蛋白（在肌肉组织中或在肌肉组织外部）的轨道）和细胞功能的必要成分。它也可以用作诊断工具，因为它的一些异常变体与特定病理的出现有关。纳米技术。肌动蛋白-肌球蛋白系统充当分子马达，允许囊泡和细胞器在整个细胞质中运输。肌动蛋白有可能应用于纳米技术，因为它的动
肌动蛋白的氨基酸序列是最高度保守的蛋白质之一，因为它在进化过程中几乎没有变化，在藻类和人类等不同物种中的差异不超过20%。因此，它被认为具有优化的结构。它有两个显着特征：它是一种缓慢水解ATP的酶，ATP是生物过程的“通用能量货币”。然而，需要ATP以保持其结构完整性。其高效的结构是由几乎xxx的折
肌动蛋白是一类形成微丝的球状多功能蛋白质 。它基本上存在于所有真核细胞中 ，其中它可以以超过100μM的浓度存在；其质量约为42kDa，直径为4至7nm。 肌动蛋白是细胞中两种细丝的单体 亚基 ：细丝，细胞骨架的三个主要成分之一，以及细丝，是肌细胞中收缩装置的一部分。它可以作为称为G-肌动蛋白
实验材料 肌动蛋白 试剂、试剂盒 缓冲液 仪器、耗材 SDS-PAGE 实验步骤 1. 准备 2~8 mg/ml 溶在缓冲液 A 中的常规肌动蛋白。 2. 10 ml 常规的肌动蛋白上样到凝胶过滤柱（2.5cm x 50cm Sephadex G-1
它的氨基酸序列也是最高度保守的蛋白质之一，因为它在进化过程中几乎没有变化 ，在藻类和人类等多种物种中的差异不超过20%。它有两个显着特征：它是一种缓慢水解 ATP的酶 ，是生物过程的“通用能量货币”。 但是，ATP是必需的，以保持其结构完整性。其高效的结构由几乎独特的折叠过程形成。此外，它能够比