胶原性疾病的简介
胶原性疾病是胶原及胶原基因变异性疾病，胶原是多种结缔组织的主要成分，维持着组织和器官的完整结构，并与人体早期发育、器官形成、细胞间的连接、细胞趋化、血小板凝集以及膜的通透性等功能密切相关。胶原产生过多或过少、以及胶原结构的缺陷都可导致疾病。......阅读全文
胶原蛋白的医学应用
（1）生物医学材料胶原蛋白是肌体自然蛋白，对皮肤表面的蛋白质分子具有较大的亲和力、较弱的抗原性、良好的生物相容性和生物降解安全性，可降解吸收，粘着力好。由胶原制成的手术缝合线既有与天然丝一样的高强度，又有可吸收性，在使用时既有优良的血小板凝聚性能，止血效果好，又有较好的平滑性和弹性，缝合结头不易松散
胶原蛋白的结构功能
胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。
胶原酶的使用
1.将漂洗、修剪干净的组织剪成1~2mm3左右小块2.将组织块放入离心管（三角烧瓶）中加入30~50倍体积的胶原酶溶液，旋紧盖子（密封烧瓶）。3.将烧瓶放入37℃水浴或者37℃孵箱内，每隔3min振摇一次，如能放在37℃的恒温震荡水浴箱中则更好。消化时间与组织的类别有关，对于某些肿瘤组织或其他较致密
胶原蛋白的提取方法
胶原蛋白的提取一般有三种方法：一是高压辅助的物理方法；二是用溶剂预处理结合低温或热水抽提的化学方法，根据溶剂的不同，可分为热水浸提法、酸法、碱法、盐法；三是用酶的生物化学法。一般来说，高压辅助和热水抽提针对明胶的提取，而低温抽提和酶法针对胶原的提取，但其基本原理都是根据胶原蛋白的特性改变蛋白质所在的
胶原蛋白的预处理
除胶原蛋白外，动物骨中还含有油脂、多种矿物质和其他杂质，因此在被用于提取胶原蛋白之前必须进行预处理。先剔除动物骨上残留的肉质和肌腱等杂物，粉碎后用正丁醇或正己烷萃取出骨油。最后除去骨中无机物以提高胶原蛋白的得率。除去骨中的矿物质可用稀酸或EDTA溶液。有人用原料用5倍质量的1.0moL/LHCL脱钙
胶原蛋白的化学应用
胶原蛋白由动物皮提取，皮中除胶原蛋白外还含有透明质酸、硫酸软骨素等蛋白多糖，它们含有大量极性基团，是保湿因子，且有阻止皮肤中的酪氨酸转化为黑色素的作用，故胶原蛋白有纯天然保湿、美白、防皱、祛斑等作用，可广泛应用于美容用品中。胶原蛋白的化学组成、结构赋予了它是美容的基础。胶原蛋白与人体皮肤胶原的结构相
胶原蛋白的基本结构
其基本结构为三股胶原蛋白多肽链相互缠绕形成的三螺旋结构，直径为1.5nm。部分类型的胶原蛋白三螺旋可组合成相互平行的有序多聚体，称为胶原蛋白纤丝（collagen fibril），其直径在10-300nm，长度可达几μm。胶原蛋白纤丝可以进一步组装成直径为0.5-3μm、长度为上百μm的胶原蛋白纤维
关于小儿X连锁淋巴组织增生性疾病的简介
X-连锁淋巴组织增生性疾病（XLP）为一种T、B细胞均发生缺陷的联合免疫缺陷病，Epstein-Barr病毒（EBV）感染可加重该病的病程。 突变基因XLP（LYP）定位于Xq25，包括4个外显子。其标记范围为DXS982、DXS739、DXS1206、DXS267、DXS6811、DXS75
治疗小儿X连锁淋巴组织增生性疾病的简介
1.EBV感染前的预防性治疗 定期注射富含EBV抗体的免疫球蛋白，以预防FIM的发生，但其效果并不可靠。不宜接种EBV疫苗，以防发生全身疫苗扩散。同种异体造血干细胞移植是有效的治疗措施，但宜于15岁前进行。 2.FIM的治疗 直到目前仍无有效地治疗手段。依托泊苷具有抑制巨噬细胞活性，可用于
什么是胶原蛋白
胶原蛋白是人体含量最多的一种蛋白质，是人体结缔组织的主要组成部分，是骨骼的核心物质。胶原蛋白质像是几根细绳子一样扭成一束，成为胶原纤维。胶原纤维形成时必须在胶原蛋白分子内部或分子之间交联起来，才能坚韧有力，强硬奈拉。此种交联反应必须由一种叫做赖氨酸氧化酶的催化才能完成。此酶是一种含铜的金属酶，必须具
如何诊断胶原Ⅲ肾病？
发病年龄范围广，从婴幼儿到成人均可发病，无性别差异，部分病例呈家族聚集性。常见临床表现主要有蛋白尿、水肿，部分患者表现为肾病综合征，肾功能正常或轻度异常，由于临床表现及实验室检查无特异性，诊断主要依靠病理、免疫荧光或免疫组化证实有大量的Ⅲ型胶原纤维沉积或电镜下有典型改变可以确诊。
胶原病是什么？
胶原病是指具有下列共同特点的一系列疾病：（1）原因不明的发热。（2）出现皮疹，但不痒。（3）关节疼痛、肿胀。（4）肌肉疼痛。（5）血沉升高。
胶原蛋白是什么
胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。胶原蛋白富含人体需要的甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸等氨基酸,同时相比一般的蛋白质，它含有某些特殊的氨基酸。这些特殊的氨基酸使得它在改善身体,美化容颜
关于胶原Ⅲ肾病的检查介绍
1.实验室检查 （1）血生化：血浆白蛋白下降，胆固醇及三酰甘油升高。 （2）尿常规：表现为尿蛋白升高。 2.组织病理学检查 光镜下细胞增生少见，免疫荧光可见免疫球蛋白IgG和IgM局灶节段性沉积，Ⅲ型胶原纤维染色在肾小球毛细血管基底膜内侧及系膜区呈强阳性，而正常肾小球内仅有Ⅳ型胶原，正常
胶原的基本信息介绍
胶原（collagen）是哺乳动物体内含量最多的一类蛋白质，占蛋白质总量的25%~30%，广泛存在于从低等脊椎动物的体表面到哺乳动物机体的一切组织中。 胶原单体是长圆柱状蛋白质，长度约为280 nm，直径为1.4~1.5 nm。它由3 条多肽链彼此以超螺旋的形式缠绕而成。胶原由结构上略有不同的
纯化胶原蛋白的方法介绍
可用于胶原蛋白的纯化方法包括盐析法、透析法、离心法、电泳法和色谱法，其中盐析法、离心法和电泳法最为常用。由于单一方法难以完全分离纯化胶原蛋白，实际操作都是通过复合法来达到分离纯化胶原蛋白的目的。盐析法一般采用高浓度NaCl；离心法常选用制备型低温超速离心机；电泳法多采用十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电
简述骨胶原的作用
骨胶原（UC-II）是由三条多肽链构成的螺旋分子结构，是胶原蛋白的主要成分，并构成了骨骼和软骨。有时，机体的免疫系统将关节软骨中的胶原蛋白误认为是外来物质并加以攻击，造成自身免疫性疾病。最近，美国哈佛医学院及其他一些著名医疗机构的研究已经证明，小剂量的骨胶原（UC-II）可以作用于人体的免疫系统
简述胶原的功能及分布
胶原是胞外基质中最主要的水不溶性纤维蛋白。I、II、III型胶原含量最为丰富，能形成类似的纤维结构。I 型胶原常形成较粗的纤维束，分布广泛，主要存在于皮肤、肌腱、韧带及骨中，具有很强的抗张强度，约占人体胶原含量的90%；II型胶原主要存在于软骨中；III型胶原形成细微的原纤维网，广泛分布于具有伸
胶原蛋白的畜牧行业应用
饲料用胶原蛋白粉是以制革的残次皮料、皮边角余料等副产物为原料，运用物理、化学或生物技术方法处理得到的蛋白质产品。制革厂鞣革后匀削和剪裁产生的固体废弃物统称为鞣革废渣，其干物质的主要成分就是胶原蛋白。处理后可作为一种动物源性蛋白营养添加剂，替代或部分替代进口鱼粉，用于混、配合饲料的生产，具有较好的饲喂
胶原酶的制备方法
胶原酶（collagenase）是从溶组织梭状细胞芽孢杆菌提取制备的，主要水解结缔组织中胶原蛋白成分。当拟消化的组织较硬，内含较多结缔组织或胶原成分时，用胰蛋白酶解离细胞的效果较差，这时可采用胶原酶解离细胞法。 胶原酶仅对细胞间质有消化作用而对上皮细胞影响不大。因此适于消化分离纤维性组织、上皮及癌组
胶原蛋白的分类及依据
胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子，根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。间质型胶原蛋白分
胶原蛋白的提取分离介绍
由于胶原是细胞外间质成分，在体内以不溶性大分子结构存在，并与蛋白多糖、糖蛋白等结合在一起，因此胶原的制备包括材料的选择、预处理、酸碱酶盐水法提取、不同类型胶原的分离和纯化。
胶原蛋白的凝血性介绍
胶原具有止血性能，该性能的发挥通过两方面实现，即促进血小板凝聚和血浆结块。胶原可以与血小板通过粘合、聚集形成血栓起到止血作用。当血管壁的内皮细胞被剥离时，血管中的胶原纤维暴露于血液中，血液中的血小板立刻与胶原纤维吸附在一起，发生凝聚反应，生成纤维蛋白并形成血栓，进而血浆结块阻止血流。胶原的天然结
胶原蛋白的理化性质
化学一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为3
继发于全身性疾病引起肾前性急性肾衰的简介
尽管多种全身性疾病都会有肾脏表现，但是其中相对很少的一部分会引起急性肾功能衰竭。比较多见的是，急性肾功能衰竭能够继发于全身性脉管炎，特别是在结节性多动脉炎、原发性冷球蛋白血症、系统性红斑狼疮和多发性骨髓瘤的病人中。糖尿病本身并不是急性肾功能衰竭的典型病因，但它却是其他原因引起急性肾功能衰竭的一个
关于胶原的基本结构的介绍
胶原蛋白的基本结构单位是原胶原(tropocollagen)，原胶原肽链的一级结构具有(Gly-x-y)n重复序列，其中x常为脯氨酸(Pro)，y常为羟脯氨酸(Hypro)或羟赖氨酸(Hylys)。Hylys残基可发生糖基化修饰，其糖单位有的是一个半乳糖残基(Gal)，但通常是二糖(Glu-Ga
胶原蛋白的盐法提取的介绍
盐法提取是利用各种不同的盐在不同的浓度条件下提取盐溶性胶原蛋白的方法。常用来提取胶原的盐有盐酸-三羟甲基胺基甲烷（Tris-HCl）、氯化钠、柠檬酸盐等。在中性条件下，当盐的浓度达到一定量时，胶原就会溶解在其中，但是胶原的溶解和分级受中性盐效应影响，有的盐可提高胶原的稳定性，而有的则可降低其构象
关于胶原蛋白的分类的介绍
胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子，根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。 根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。间质型胶
Ⅰ型胶原酶和Ⅱ型胶原酶有什么区别
Ⅰ型胶原酶和Ⅱ型胶原酶在来源和底物特异性方面存在差异。1. 来源：Ⅰ型胶原酶来源于动物成纤维细胞，而Ⅱ型胶原酶来源于哺乳动物胚胎组织。2. 底物特异性：Ⅰ型胶原酶可以降解所有的Ⅰ型胶原，并且对其他的蛋白质没有降解作用。然而，Ⅱ型胶原酶可以特异性的降解Ⅱ型胶原，并且只能微弱的降解Ⅰ型胶原。总结来说，Ⅰ
Ⅰ型胶原酶和Ⅱ型胶原酶有什么区别
Ⅰ型胶原酶和Ⅱ型胶原酶在来源和底物特异性方面存在差异。1. 来源：Ⅰ型胶原酶来源于动物成纤维细胞，而Ⅱ型胶原酶来源于哺乳动物胚胎组织。2. 底物特异性：Ⅰ型胶原酶可以降解所有的Ⅰ型胶原，并且对其他的蛋白质没有降解作用。然而，Ⅱ型胶原酶可以特异性的降解Ⅱ型胶原，并且只能微弱的降解Ⅰ型胶原。总结来说，Ⅰ