胶原蛋白的理化性质
化学一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。 胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一......阅读全文
胶原蛋白的理化性质
化学一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为3
关于胶原蛋白的化学性质介绍
一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为3
蛋白质的理化性质（一）
蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，其理化性质一部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、呈色反应、成盐反应等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性、变性等。 一、蛋白质的胶体性质 蛋白质分子量颇大，介于一万到百万之间，故其分子的大小已达到胶粒1～100nm范围之内。球状蛋白质的表面多
简述卵类粘蛋白的理化性质
卵类粘蛋白含量约为总蛋清蛋白质的11%，分子量为28000，等电点,4.1，每个分子包,186个氨基酸，约含20%~25%左右的碳水化合物。每个分子由三个结构相互独立的同源结构域串联而成，并通过分子间二硫键相互连接，表现为一个球蛋白分子。卵类粘蛋白在中性及偏酸性溶液中对热及高浓度脲、有机溶剂，均
蛋白质的理化性质（二）
四、蛋白质的沉淀 蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀(precipitation)，变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀。 蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。若无外加条件，不致互相凝集。
蛋白多肽类药物的理化性质
1.蛋白质大分子是一种两性电解质，在水中表现出胶体的性质。还具有旋光性和紫外吸收等。2.蛋白质分子中共价键的破坏包括水解、氧化、消旋化及二硫键的断裂与交换等。蛋白质的化学降解与温度、pH值、离子强度和氧化剂的存在等密切相关，也与蛋白质的结构与性质有关。蛋白质分子中非共价键的破坏可导致蛋白质的变性。蛋
蛋白质的理化性质（三）
引起蛋白质沉淀的主要方法有下述几种： (一)盐析(Salting Out) 在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析。常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等。各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH不同，故可用于对混和蛋白质组分的分离。例如用半饱和的硫酸
关于胶原的性质介绍
a.胶原具有生物活性，不溶于冷水和热水，不能被蛋白酶利用； b.明胶相对分子质量较高只溶于热水，不溶于冷水，胶原蛋白相对分子质量较低，而且分子量分布比明胶更宽，可溶于冷水； c.明胶与胶原蛋白均无生物活性，但可被蛋白酶利用。 胶原蛋白是一种高分子功能性蛋白质，它是皮肤的主要组成部分，占皮肤
简述葡萄球菌A蛋白的理化性质
SPA含氮量14一16%，系单一的多从链，约含395个氨其酸(AA)，有亮、领脯、苏、甘、丙、丝、谷、门冬及赖氨酸十种。每条多肤链含4个高度同源的Fc结合区,即D、A、B、C，各区大约由55一62个AA残基组成。 通过对5PA所做的DNA顺序测定，发现SPA分子用胰蛋白酶消化可得D、A、B、C
抗胰蛋白酶的理化性质
α 1 -抗胰蛋白酶是肝脏产生的一种糖蛋白,是人体内血清蛋白溶解酶(如胰蛋白酶)的主要抑制物.唾液,十二指肠液,呼吸道分泌物,泪液,鼻腔分泌物和脑脊液中都含有α1 -抗胰蛋白酶.α1 -抗胰蛋白酶基因位于第14号染色体,70位等位基因调控其合成.血清α1 -抗胰蛋白酶的水平降低，由于蛋白酶的活性
简述金属硫蛋白的理化性质
MT构象较坚固，具有较强的耐热性，生物学性质稳定，同时抗酶解，而且蛋白质氨基酸排列有重复性，在氨基酸链断掉一部分后仍会有活性。 [3]MT所有的半胱氨酸以还原状态出现。 一般来说，哺乳动物的MT分子量为6000～7000道尔顿，但去金属后即硫蛋白分子量为6000道尔顿左右，而真核微生物的M
角蛋白酶的理化性质
目前已分离纯化的角蛋白酶的分子量差异较大，从十几kDa到几百kDa不等。较小的为单体酶，有报道来自Nesternkonia spAL-20的角蛋白酶，分子量为18kDa，较大的为复合酶，如嗜热厌氧菌产的角蛋白酶可达200kDa以上。大部分角蛋白酶的分子量集中在30～70kDa之间，如HSIN-HUN
角蛋白酶的理化性质
目前已分离纯化的角蛋白酶的分子量差异较大，从十几kDa到几百kDa不等。较小的为单体酶，有报道来自Nesternkonia spAL-20的角蛋白酶，分子量为18kDa，较大的为复合酶，如嗜热厌氧菌产的角蛋白酶可达200kDa以上。大部分角蛋白酶的分子量集中在30～70kDa之间，如HSIN-HUN
蛋白质的理化性质有哪些
蛋白质主要的理化性质以及对应的分离纯化方法如下： 电荷 Charge：等电聚焦 isoelectricfocussing离子交换 Ion-Exchange等电点沉淀 Isoelectric precipitation疏水性 Hydrophobicity：反相层析 Reverse phase chro
金属硫蛋白的理化性质介绍
MT构象较坚固，具有较强的耐热性，生物学性质稳定，同时抗酶解，而且蛋白质氨基酸排列有重复性，在氨基酸链断掉一部分后仍会有活性。 MT所有的半胱氨酸以还原状态出现。 一般来说，哺乳动物的MT分子量为6000～7000道尔顿，但去金属后即硫蛋白分子量为6000道尔顿左右，而真核微生物的MT分子量范
简述乳铁蛋白的理化性质
乳铁蛋白与铁离子的亲和力很高，是转铁蛋白的250～300倍。根据乳铁蛋白结合铁离子的差异，可以将其分为3种类型：缺铁型、铁半饱和型和铁饱和型。不同类型的乳铁蛋白具有不同的抗巴氏杀菌热变性的能力，其中铁饱和型抗性最强，缺铁型抗性最弱。乳铁蛋白不仅可以结合Fe3+和Fe2+，还可以与Cu2+、Mn2
蛋白质的理化性质的相关介绍
1、两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 2、蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。 3
胶原纤维的胶原蛋白的染色
胶原纤维在HE染色法被染成粉红色，除此之外，它还可以用一些阴离子的染料来进行染色，如用淡绿可把它们染为绿色，用甲苯胺蓝可将其染为蓝色，在网状纤维染色中，如不加以处理，它又可被染为棕黄色。常用的特殊染色法有Van Gieson.Masson和Mallary等方法。在免疫细胞化学染色中，胶原纤维由于含的
概述角蛋白酶的理化性质
目前已分离纯化的角蛋白酶的分子量差异较大，从十几kDa到几百kDa不等。较小的为单体酶，有报道来自Nesternkonia spAL-20的角蛋白酶，分子量为18kDa，较大的为复合酶，如嗜热厌氧菌产的角蛋白酶可达200kDa以上。大部分角蛋白酶的分子量集中在30～70kDa之间，如HSIN-H
关于胶原、明胶和胶原蛋白的异同
《英汉化学化工词汇》（第3版 科学出版社，1988）中将collagen译为胶原（蛋白），通常称为胶原，有时候为了叙述上的方便或更强调其蛋白的特性，也把collagen称作胶原蛋白。日本“长效寡肽”类胶原是指动物组织器官中存在的一类蛋白质，在提取、分离时，随着方法和条件的不同，可以产生胶原、明胶
明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白的不同之处
明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品
胶原蛋白的种类
胶原蛋白种类较多，常见类型为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型。
胶原蛋白的应用
胶原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性，因此在食品、医药、组织工程、化妆品等领域获得广泛的应用。
金黄色葡萄球菌A蛋白的理化性质
SPA是一种蛋白质,由亮、缬、脯、丙、苏、甘、丝、谷丙、天门冬及赖氨酸十种氨基酸组成。由于不含有胱氨酸及半胱氨酸，所以无二硫键。紫外光谱和吸收系数为A275nm %=1.65，等电点为pH5.1。SPA十分稳定，用4mol/L尿素、硫氰盐酸、6mol/L的盐酸胍和pH2.5的酸性条件，以及加热煮
胶原蛋白的化学应用
胶原蛋白由动物皮提取，皮中除胶原蛋白外还含有透明质酸、硫酸软骨素等蛋白多糖，它们含有大量极性基团，是保湿因子，且有阻止皮肤中的酪氨酸转化为黑色素的作用，故胶原蛋白有纯天然保湿、美白、防皱、祛斑等作用，可广泛应用于美容用品中。胶原蛋白的化学组成、结构赋予了它是美容的基础。胶原蛋白与人体皮肤胶原的结构相
胶原蛋白的医学应用
（1）生物医学材料胶原蛋白是肌体自然蛋白，对皮肤表面的蛋白质分子具有较大的亲和力、较弱的抗原性、良好的生物相容性和生物降解安全性，可降解吸收，粘着力好。由胶原制成的手术缝合线既有与天然丝一样的高强度，又有可吸收性，在使用时既有优良的血小板凝聚性能，止血效果好，又有较好的平滑性和弹性，缝合结头不易松散
胶原蛋白的结构功能
胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。
关于胶原蛋白的简介
胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。 [1-3] 畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径，但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及
胶原蛋白的预处理
除胶原蛋白外，动物骨中还含有油脂、多种矿物质和其他杂质，因此在被用于提取胶原蛋白之前必须进行预处理。先剔除动物骨上残留的肉质和肌腱等杂物，粉碎后用正丁醇或正己烷萃取出骨油。最后除去骨中无机物以提高胶原蛋白的得率。除去骨中的矿物质可用稀酸或EDTA溶液。有人用原料用5倍质量的1.0moL/LHCL脱钙
胶原蛋白的基本结构
其基本结构为三股胶原蛋白多肽链相互缠绕形成的三螺旋结构，直径为1.5nm。部分类型的胶原蛋白三螺旋可组合成相互平行的有序多聚体，称为胶原蛋白纤丝（collagen fibril），其直径在10-300nm，长度可达几μm。胶原蛋白纤丝可以进一步组装成直径为0.5-3μm、长度为上百μm的胶原蛋白纤维