分离42和55之间的蛋白用多少浓度的胶比较好
一般凝胶浓度低是容易出现条带模糊的情况。个人手法是：用好点的材料制备凝胶来进行分析。10%的浓度可以用来分离这两种蛋白，将电泳电压在后半程调高可改善条带清晰度。也可以调高分离胶浓度至12%,但差别会较10%的更小。是在不行可以考虑用梯度胶分。“用好点的材料”是说的丙烯酰胺和甲叉。“将电泳电压在后半程调高改善条带扩散”，分离胶用135V,缩短电泳时间。两种浓度的差别也不是太大。为了扩大差别，可以通过预染marker来控制电泳时间，将小分子的蛋白跑出去，用更多的凝胶长度来加大两者的差别。不过电泳时间延长对条带清晰程度会有影响。样品的pH也会对条带的清晰程度有影响，以前做分子量和差不多大的酵母样时，条带就有些模糊。其实有时只要能将两者区分开，不一定非要追求最佳分离效果。......阅读全文
弹性蛋白的组成
在体内，弹性蛋白通常与结缔组织中的其他蛋白质相关。体内的弹性纤维是无定形弹性蛋白和纤维原纤维的混合物。这两种成分主要由较小的氨基酸组成，例如甘氨酸、缬氨酸、丙氨酸和脯氨酸。总弹性蛋白范围为正常犬动脉中干脱脂动脉重量的58%至75%。新鲜组织和消化组织之间的比较表明，在35%的应变下，至少48%的动脉
表达蛋白检测实验
实验方法原理 当重组病毒通过噬斑纯化和扩增后，免疫印迹可用于鉴定重组蛋白，并检测其是否有预期的大小以及是否从感染细胞中分泌。下面的步骤是介绍检测非分泌性（细胞内）蛋白的，如果重组蛋白是分泌到培养基中的，可按注解中的步骤操作。实验材料 生长至汇片的单层 BS-C-1 细胞重组痘苗病毒储液试剂、试剂盒
蛋白分离纯化步骤
蛋白质分离纯化的一般程序可分为以下几个步骤：（一）材料的预处理及细胞破碎分离提纯某一种蛋白质时,首先要把蛋白质从组织或细胞中释放出来并保持原来的天然状态,不丧失活性.所以要采用适当的方法将组织和细胞破碎.常用的破碎组织细胞的方法有：1.机械破碎法这种方法是利用机械力的剪切作用,使细胞破碎.常用设备有
提纯蛋白的步骤
蛋白纯化方法很多，也很复杂，一般程序如下：分离纯化某一特定蛋白质的一般程序可以分为前处理、粗分级、细分级三步。 前处理 分离纯化某种蛋白质，首先要把蛋白质从原来的组织或细胞中以溶解的状态释放出来并保持原来的天然状态，不丢失生物活性。为此，动物材料应先剔除结缔组织和脂肪组织，种子材料应先去壳甚至去
胶原蛋白是什么
胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。胶原蛋白富含人体需要的甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸等氨基酸,同时相比一般的蛋白质，它含有某些特殊的氨基酸。这些特殊的氨基酸使得它在改善身体,美化容颜
融合蛋白的含义
融合蛋白(fusion protein)有两种不同的含义，一种是通过DNA重组技术得到的两个基因重组后的表达产物，另一种是介导两个细胞质膜融合的一组蛋白，如在仙台病毒脂双层外侧小叶中含有的两种糖蛋白之一，介导病毒被膜与宿主细胞质膜的融合作用。另一种糖蛋白是血细胞凝集素神经酰胺酶。 两个不同的蛋白质既
蛋白纯化的原理
蛋白质分离纯化常用方法有： 1、沉淀， 2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。4、层析： a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离蛋白质的分离纯化在生物
糖蛋白的概述
一种结合蛋白质，糖蛋 白是由短的寡糖链与蛋白质共价相连构成的分子。其总体性质更接近蛋白质。糖与蛋白质之间以蛋白质为主，其一定部位上以共价键与若干短的寡糖链相连，这些寡糖链常常是具分支的杂糖链，不呈现重复的双糖系列，一般由2-10个单体(少于15)组成，未端成员常常是唾液酸或L-岩藻糖。通常每个
白蛋白生化检验
白蛋白生化检验参考范围及临床意义： 英文缩写：ALB； 正常参考值：35.00-55.00g/L； 医|学教育网临床意义：增高常见于严重失水而导致血浆浓缩，使白蛋白浓度上升。 降低：基本与总蛋白相同，特别是肝脏，肾脏疾病更为明显， 见于慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等。如白蛋白30g/L，则
球蛋白的分类
球蛋白可分为a1、a2、β和r四种 ①在 肝脏炎症病变时，a1 球蛋白增加，而a1增加提示病情较轻，如果减少常标志病情偏重。因此，测定a1 球蛋白对判断 肝炎患者的严重和预后有参考价值。 ②a2 球蛋白也可以反映 肝炎病变的严重度。在病毒性 肝炎初期，多数保持正常值，以后逐渐增加。在 重型肝
脂蛋白的分类
通俗的说，脂肪在血液中有赖于蛋白的携带与结合。脂肪与蛋白的结合即脂蛋白。人体脂蛋白大体可分为以下四类： 1、乳糜微粒2、极低密度脂蛋白3、低密度脂蛋白4、高密度脂蛋白 脂蛋白是血脂在血液中存在、转运及代谢的形式，检查脂蛋白不仅可以了解血脂的质与量，也能对其生物功能进行分析。 血清脂蛋白经过超
脂蛋白的分类
脂蛋白是由脂质和载脂蛋白组成的脂类复合物。各种脂蛋白有类似的结构，多呈球状，球的中心为非极性物质，如甘油三酯、胆固醇酯；在球形颗粒的表面是极性分子，如游离胆固醇、载脂蛋白和磷脂，所以具有亲水性，使脂蛋白成为可溶性的，而能随血液循环到身体各处。脂蛋白因结构和功能不同而分类，分类依据的方法有两种，即超速
血浆脂蛋白概述
血脂是血浆（血清）中所有脂类的总称。包括三脂酰甘油(TC)、磷脂（PI）胆固醇（Ch）胆固醇酯（CE）及少量的游离脂肪酸（FFA）。 血液中的脂类，部分由食物经消化道吸收而来，部分由人体内组织自身合成或体内各组织的分解释入。血液脂类物质不溶于水或微溶于水，血液中除脂肪酸与清蛋白结合外，其余
角蛋白(Keratin)介绍
角蛋白分为表皮角蛋白和细胞角蛋白两种，这是根据其分部的部位而分的。表皮角蛋白包括皮肤表皮，消化道粘膜上皮、腺上皮甲状腺滤泡上皮、气管、支气管上 皮、肺泡上皮，角膜上皮、前列腺上皮等。细胞角蛋白包括颌下腺，胰腺，胸腺，细胞，肝细胞，肾小管细胞等。目前，应用上述细胞中间丝角蛋白作为抗原所制备 的
组蛋白的简介
组蛋白（histone）是指所有真核生物的细胞核中,与DNA结合存在的碱性蛋白质的总称。其分子量约10000～20000。 真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质,含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多,二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因
蛋白质测序
一、概念当前，所谓蛋白质测序，主要指的是蛋白质的一级结构的测定。蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目。很多场合多肽和蛋白质可以等同使用。多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。 蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.San
Src蛋白的定义
中文名称Src蛋白英文名称Src protein定 义src基因编码的产物。为细胞质中的酪氨酸专一性蛋白激酶，与质膜的细胞质面相结合。应用学科细胞生物学（一级学科），细胞分化与发育（二级学科）
脂蛋白的定义
脂蛋白：脂类与蛋白质在肝脏内通过非共价结合形成的产物，如血液中的几种脂蛋白，VLDL、LDL、HDL、VHDL是脂类的运输方式。
冷球蛋白检测
冷球蛋白是血清中的一种特殊蛋白质，在4℃时自发沉淀，加温至37℃时又可溶解，故常利用这种可逆性冷沉淀的特性对其进行测定。取患者外周血，分离出血清置4℃冰箱中，一般在24～72h出现沉淀，若1周仍不出现沉淀者方可判断为阴性。如形成沉淀，再置37℃温育使其复溶，也可将冷沉淀物离心洗涤后做定性与定量分析
如何提取总蛋白？
大家目前最常用的方法是利用溶液法进行蛋白提取（如 RIPA 裂解液），但是往往会在蛋白质提取中产生两个不同的组分，即 RIPA 可溶性和 RIPA 不可溶性组分。通常 RIPA 不可溶性组分被我们直接丢弃忽略。但是已经有文章证实许多蛋白质存在于被丢弃的 RIPA 不可溶性组分中。也就是说
变异AAV衣壳蛋白
腺相关病毒(AAV)载体是治疗多种人类疾病基因传递的主要平台。最近在开发临床所需的AAV衣壳、优化基因组设计和利用革命性生物技术方面的进展对基因治疗领域的发展作出了重大贡献。在AAV介导的基因替换、基因沉默和基因编辑方面的临床和临床上的成功帮助AAV作为理想的治疗载体获得了广泛的应用。 腺相关
蛋白质测序
Edman降解法 实验方法原理 主要有质谱法，利用蛋白质测序仪进行测序以及利用蛋白质对应DNA或mRNA进行间接测序。传统的蛋白质测序实验一般包括以下步骤：1
核蛋白提取实验
实验材料水稻悬浮细胞试剂、试剂盒匀浆液裂解缓冲液SDS 样品缓冲液磷酸缓冲液实验步骤( 1 ) 按照 Morre 和 Anderson 的方法从水稻悬浮细胞中分离细胞核，本文对方法进行了一些改动。所有分离细胞核的步骤都在冰上或 4°C 进行。( 2 ) 3000 g 离心 5 min 收集约 3 g
蛋白纯化的原理
蛋白质分离纯化常用方法有： 1、沉淀， 2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。4、层析： a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离蛋白质的分离纯化在生物
纤维蛋白肽A
纤维蛋白肽A(fibrinopepide-A，FPA)： 是在凝血酶作用下，纤维蛋白原α(A)链的精-16和甘-17之间的肽链裂解，释放出由1-16个氨基酸组成的纤维蛋白肽A。是反映体内凝血活性及纤维蛋白最终形成血栓的可靠指标。正常值： 1.2±0.8μg/L。临床意义： 血浆
黄素蛋白的定义
黄素蛋白(FP)是由一条多肽结合1个辅基组成的酶类，不是脂溶性。结合的辅基可以是FAD或FMN,它们是维生素B2的衍生物，每个FMN和FAD可接受两个电子和两个质子。呼吸链上具有FMN为辅基的NADH脱氢酶。
提纯蛋白的步骤
蛋白纯化方法很多，也很复杂，一般程序如下：分离纯化某一特定蛋白质的一般程序可以分为前处理、粗分级、细分级三步。 前处理 分离纯化某种蛋白质，首先要把蛋白质从原来的组织或细胞中以溶解的状态释放出来并保持原来的天然状态，不丢失生物活性。为此，动物材料应先剔除结缔组织和脂肪组织，种子材料应先去壳甚至去
什么是微管蛋白？
tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两种类型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%，具有相似的三维结构，能够紧密地结合成二聚体，作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成，β亚基是由4
组蛋白的简介
重组蛋白的产生是应用了重组DNA或重组RNA的技术从而获得的蛋白质。目前，体外重组蛋白的生产主要包括四大系统：原核蛋白表达，哺乳动物细胞蛋白表达，酵母蛋白表达及昆虫细胞蛋白表达。生产的蛋白在活性和应用方法方面均有所不同。根据自身的下游运用选择合适的蛋白表达系统，提高表达成功率。
蛋白纯化的原理
蛋白质分离纯化常用方法有： 1、沉淀， 2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。4、层析： a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离蛋白质的分离纯化在生物