关于骨桥蛋白的蛋白结构的介绍
OPN作为带负电的非胶原性骨基质糖蛋白，广泛的分布于多种组织和细胞中，其相对分子质量约为44 kDa，约含300 个氨基酸残基，其中天冬氨酸、丝氨酸和谷氨酸残基占有很高的比例，约占总氨基酸量的一半。骨桥蛋白多肽链的二级结构中包括8个α螺旋和6个β折叠结构，高度保守的RGD基元两端各有一个β折叠结构，分子中心部位是a螺旋结构。骨桥蛋白分子中约含有30个寡糖基，其中10 个是唾液酸。 （1）精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸（RGD）序列：Yee(1996年)提出OPN含有(Arg-Gly-Asp，RGD)序列，这一序列在不同物种的OPN中都普遍存在，这一序列对于OPN发挥粘附功能起着重要的作用。RGD序列为高度保守的特异性细胞黏附功能阈，通过该序列可与细胞表面整合素受体 avβ、avβ3、avβ5等结合，介导糖蛋白与细胞间的粘附过程，引起局部黏附，改变细胞骨架，促进细胞游。RGD序列具有高度保守性，一旦变异或缺失将丧失其促粘附的功能。......阅读全文
关于骨桥蛋白的蛋白结构的介绍
OPN作为带负电的非胶原性骨基质糖蛋白，广泛的分布于多种组织和细胞中，其相对分子质量约为44 kDa，约含300 个氨基酸残基，其中天冬氨酸、丝氨酸和谷氨酸残基占有很高的比例，约占总氨基酸量的一半。骨桥蛋白多肽链的二级结构中包括8个α螺旋和6个β折叠结构，高度保守的RGD基元两端各有一个β折叠结
骨桥蛋白的基因结构
OPN人的OPN基因定位在染色体4q13，是单一编码基因，8kb大小，具有7个外显子和6个内含子组成。小鼠位于5号染色体上，基因长约7Kb，包括7个外显子，其5’端有启动子序列，该启动子中IKb长度也被测序并用GCG程序分析了转录因子的可能识别部位，这些转录因子包括API-5、PEA-3、PEA
关于骨桥蛋白的基本介绍
骨桥蛋白（osteopontin，OPN）是一种糖基化蛋白,广泛存在于细胞外基质中.最初认为OPN是一种重要的骨基质蛋白,与骨的形成和发展密切相关。 骨桥蛋白（OPN活性蛋白，osteopontin）在母乳的含量甚高（平均约138 mg/L），是母乳中重要的免疫活性蛋白。OPN的糖基化修饰以
关于骨桥蛋白的研究历史介绍
1979年Senger等首次报道一种包含RGD整合素结合区的磷酸化糖蛋白的研究，称之为转化相关性磷酸蛋白。 骨桥蛋白(Osteopontin,OPN)是一种含精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸(Arg-Gly-Asp,RGD)的分泌型糖基化磷蛋白,已归类于细胞外基质(extracellular matr
关于骨桥蛋白的分布范围介绍
OPN可表达于不同动物的各种组织里，如骨、肾(胎肾和成年肾)、肺、肝、膀胱、胰腺、乳腺、睾丸、脑、骨髓和蜕膜。不同细胞类型也能表达OPN，如骨细胞、成骨细胞、破骨细胞、软骨细胞、神经细胞、上皮细胞、内皮细胞、血管平滑肌细胞(SMC)、活化的T细胞、MФ和自然杀伤细胞（NK）细胞亚群，75%(45
关于骨桥蛋白的外部调节方式介绍
OPN表达受激素生长因子，OPN在各种组织中均有表达,如骨,肾,肺,肝,膀胱,乳腺,睾丸,脑,胰腺等 [15] 。不同的细胞类型可能有不同的调节机制，种因素能调控OPN的表达: (1)感染和损伤能使T细胞和MФ的OPN上调表达。 (2)骨激素:VitD3通过OPN启动子的VDRE应答元件刺激
骨桥蛋白的结合位点的介绍
OPN分布广泛并受多种因素的调控，能与许多物质结合。 (1)结合多种整合素受体:已发现αvβ1、αvβ3、αvβ5、α5β1、α8β1、α4β1和α9β1等7种整合素能与OPN结合，2个α4β1整合素结合部位位于OPN的N-末端凝血酶片酸的38 aa结构域上，α9β1能结合凝血酶断裂的OPN
关于骨桥蛋白参与体内代谢的作用
骨桥蛋白与血管重塑 以往认为骨桥蛋白的主要作用是参与骨形成 ,近年来发现其在心血管系统特别是血管重塑过程中发挥重要调节作用。其作用将为临床治疗PTCA后再狭窄、高血压及动脉粥样硬化等引起的血管重塑提供新的策略。 [18] OPN与免疫系统 OPN在淋巴细胞，包括T细胞及NK细胞亚群，被非特
骨桥蛋白与早期发育的作用介绍
OPN对婴幼儿早期发育具有积极作用，尤其对于婴幼儿早期的免疫调节。在生命早期，Th1细胞因子产生不足和应答能力低下可能是导致新生儿固有细胞免疫力低，及向Th2免疫应答偏移的主要原因。研究表明OPN发挥作用的关键在于它对Th1和Th2免疫平衡的调节。临床研究表明，食用强化牛乳OPN的配方粉，婴儿耐
骨桥蛋白与骨代谢的作用介绍
成骨细胞、骨细胞及破骨细胞均可分泌OPN，在骨基质的矿化和吸收过程中有重要作用。OPN在软骨内化骨、膜内化骨区域含量丰富，在编织骨中，于成骨细胞、骨细胞的胞浆中可以观察。OPN分子中有一富含天冬氨酸的区域，通过这一区域OPN可以与组织中的轻磷灰石结合而发挥作用。在骨基质矿化开始后，成骨细胞中OP
简述骨桥蛋白的自身调节方式
OPN有磷酸化和去磷酸化两种形式，磷酸化修饰是影响OPN活性的一个重要因素。多种激酶对OPN中丝氨酸、苏氨酸残基发生磷酸化有不同部位，发生蛋白磷酸化部位不同可能是其组织特异性的原因之一。磷酸化后的OPN与细胞表面整合素受体结合，而去磷酸化OPN则能与CD44受体结合，从而引起不同的效应。完整的O
概述骨桥蛋白的表达方式
正常情况下其表达甚微的细胞，如巨噬细胞、SMC、T淋巴细胞、成纤维细胞等在一些诱导因素下可以大量表达OPN，包括： （1）高血压：人主动脉平滑肌细胞暴露在160 mmHg的高压下3h，然后再培养，结果3h后发现高压组同非高压组相比细胞增殖11%。免疫印迹分析发现，培养8 h以内OPN的表达没有
骨桥蛋白与组织修复的影响作用
成体组织中创伤多通过瘢痕组织进行修复。在肉芽组织中，绝大多数新生血管内皮细胞中都存在OPN mR-NA的高表达。OPN能够促进内皮细胞的增殖、迁移以及新生血管管形的发生。在缺血诱导的视网膜血管化的发病过程中，OPN能够通过介导血管内皮细胞与细胞外基质的相互作用，加速血管内皮细胞的增殖，促进新生血
概述骨桥蛋白的生物学作用
1.细胞粘附 OPN通过依赖RGD序列(αvβ1、αvβ3、αvβ5、αvβ1、α8β1)和非依赖RGD序列(α4β1、α9β1)结合存在于细胞表面上的多种整合素受体，起细胞粘附作用。OPN能粘附转化的JB6细胞和HL60细胞(αvβ5和α4β1受体)，且OPN以非RGD形式结合转化的成纤维
关于Ras蛋白的结构介绍
Ras蛋白为膜结合型的GTP/GDP结合蛋白，相对分子质量为2.1万，定位于细胞膜内侧.它由188或189个氨基酸组成，它的第一个结构域为含有85个氨基酸残基的高度保守序列，接下来含有80个氨基酸残基的结构域中，Ras蛋白结构轻微不同，除了K2Ras末端25个氨基酸由于不同的外显子而分为A型和B
关于糖蛋白的结构介绍
糖蛋白中的糖链变化较大，含有丰富的结构信息。寡糖链往往是受体、酶类的识别位点。 1、 N-糖苷键型（N-连接） N-糖苷键型主要有三类寡糖链： ① 高甘露糖型，由GlcNAc和甘露糖组成； ② 复合型：除了GlcNAc和甘露糖外、还有果糖、半乳糖、唾液酸； ③ 杂合型，包含①和②的特征
关于蛋白质结构的结构测定介绍
专门存储蛋白质和核酸分子结构的蛋白质数据库中，接近90%的蛋白质结构是用X射线晶体学的方法测定的。X射线晶体学可以通过测定蛋白质分子在晶体中电子密度的空间分布，在一定分辨率下解析蛋白质中所有原子的三维坐标。大约9%的已知蛋白结构是通过核磁共振技术来测定的。该技术还可用于测定蛋白质的二级结构。除了
关于蛋白质结构的结构预测介绍
测定蛋白质序列比测定蛋白质结构容易得多，而蛋白质结构可以给出比序列多得多的关于其功能机制的信息。因此，许多方法被用于从序列预测结构。 一、二级结构预测 二、三级结构预测 同源建模：需要有同源的蛋白三级结构为基础进行预测。 Threading法。“从头开始”（Ab initio）：只需要蛋
关于肌动蛋白的结构介绍
它的氨基酸序列也是最高度保守的蛋白质之一，因为它在进化过程中几乎没有变化 ，在藻类和人类等多种物种中的差异不超过20%。它有两个显着特征：它是一种缓慢水解 ATP的酶 ，是生物过程的“通用能量货币”。 但是，ATP是必需的，以保持其结构完整性。其高效的结构由几乎独特的折叠过程形成。此外，它能够比
关于组蛋白的结构组成介绍
组蛋白是存在于染色体内的与DNA结合的碱性蛋白质，染色体中组蛋白以外的蛋白质成分称非组蛋白。绝大部分非组蛋白呈酸性，因此也称酸性蛋白质或剩余蛋白质。组蛋白于1884年由德国科学家A.科塞尔发现。组蛋白对染色体的结构起重要的作用。染色体是由重复单位──核小体组成。每一核小体包括一个核心8聚体（由4
关于脂蛋白结构的基本介绍
脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白（Apo）。载脂蛋白在脂蛋白代谢中具有重要的生理功能。Apo是用ABC命名法，当前已经发现很多种类，一般分为5～7类，主要测定其ApoAI，ApoB两种。 ApoAI主要由肝脏合成，小肠也可合成，它是高密度脂蛋白胆固醇（HDL-CHOL）的主要结构蛋白，占HDL-
关于钙调蛋白的结构介绍
钙调蛋白的外形似哑铃，有两个球形的末端，中间被一个长而富有弹性的螺旋结构相连，长度为 6.5nm，每个末端有两个Ca2+结构域，每个结构域可以结合一个Ca2+，这样一个钙调蛋白可以结合4个Ca2+ ，每个位点都是由12个氨基酸残基组成的套环，门冬氨酸和谷氨酸的侧链提供 Ca2+结合基团。其中C端
关于突触核蛋白的结构介绍
总体结构 α-突触核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]编码的一个小分子蛋白质，分子量为19kDa,，由140个氨基酸构成，可以分成三个部分： 氨基端: (aa 1~60)包含了5个家族性帕金森病的突变位点以及高度保守的11个氨基酸中组成的KTKEGV 7模体重复序列，易形成两性α
关于β酪蛋白的性质结构介绍
β-CN 由 226 个氨基酸残基组成，分子量为 25 382 Da。β-酪蛋白含有大量的谷氨酰胺，此氨基酸序列是非常保守的，在N-末端附近形成了主要的磷酸化作用位点，β-酪蛋白磷酸化位点的数量和磷酸化水平比α-酪蛋白少。在牛的β-酪蛋白中，一个完全磷酸化形式包含5个磷酸基团，而在其他物种里，β
关于胶原蛋白的结构相关介绍
一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。 一般的蛋白质是双螺旋结
骨桥蛋白在炎症反应过程中的作用
OPN主要通过β1和β3整合素受体以及部分白细胞表面的CD44受体对白细胞的黏附和迁移发挥调理作用。。OPN经凝血酶酶切以后，其N-末端片段能够与巨噬细胞表面的CD44受体结合，对巨噬细胞具有趋化功能；而其C-末端片段则可与细胞表面的整合素受体αvβ1相互作用，介导巨噬细胞的黏附和迁移。OPN与
骨桥蛋白与心血管系统关系
骨桥蛋白是细胞外基质中一种重要的功能蛋白 ,由多种组织细胞合成与分泌.在心血管系统中 ,骨桥蛋白通过与血管内皮和平滑肌细胞表面的受体integrinαvβ3 相互作用而介导细胞粘附,增殖和迁移 ,进而参与血管内皮损伤所导致的心血管病的发生与发展过程.本文从分子生物学角度对骨桥蛋白的结构,功能,基
关于κBGT蛋白质结构的介绍
κ-BGT是1983年从台湾产银环蛇毒素中首次分离、分子量6500，等电点为9.1的一种神经毒素，由于k-BGT能选择性地阻断α3β2亚型，被认为是少数能作为神经元烟碱乙酰胆碱受体（nAChRs）分型的特异性工具之一。κ-BGT的蛋白质一级结构由A、B两条链构成，每条链由66个氨基酸残基组成，含
关于蛋白质结构的组成介绍
一、化学组成： （1）单纯蛋白质：仅含有AAs； （2）结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成； （3）衍生蛋白质：用化学或酶学方法得到的化合物。 二、分子组成： 基本单位：氨基酸 有不同的AAs通过肽键相互连接而成； 蛋白质→眎→胨→多肽→二肽→多肽→氨基酸。 三、元素组
关于绿色荧光蛋白的结构介绍
野生型绿色荧光蛋白，最开始是 238 个氨基酸的肽链，约 25KDa。然后按一定规则，11 条β-折叠在外周围成圆柱状的栅栏；圆柱中，α-螺旋把发色团固定在几乎正中心处。发色图被围在中心，能避免偶极化的水分子、顺磁化的氧分子或者顺反异构作用与发色团，致使荧光猝灭。 荧光是荧光蛋白最特别的特点，