关于骨桥蛋白的蛋白结构的介绍
OPN作为带负电的非胶原性骨基质糖蛋白，广泛的分布于多种组织和细胞中，其相对分子质量约为44 kDa，约含300 个氨基酸残基，其中天冬氨酸、丝氨酸和谷氨酸残基占有很高的比例，约占总氨基酸量的一半。骨桥蛋白多肽链的二级结构中包括8个α螺旋和6个β折叠结构，高度保守的RGD基元两端各有一个β折叠结构，分子中心部位是a螺旋结构。骨桥蛋白分子中约含有30个寡糖基，其中10 个是唾液酸。 （1）精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸（RGD）序列：Yee(1996年)提出OPN含有(Arg-Gly-Asp，RGD)序列，这一序列在不同物种的OPN中都普遍存在，这一序列对于OPN发挥粘附功能起着重要的作用。RGD序列为高度保守的特异性细胞黏附功能阈，通过该序列可与细胞表面整合素受体 avβ、avβ3、avβ5等结合，介导糖蛋白与细胞间的粘附过程，引起局部黏附，改变细胞骨架，促进细胞游。RGD序列具有高度保守性，一旦变异或缺失将丧失其促粘附的功能。......阅读全文
关于蛋白质结构的组成介绍
一、化学组成： （1）单纯蛋白质：仅含有AAs； （2）结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成； （3）衍生蛋白质：用化学或酶学方法得到的化合物。 二、分子组成： 基本单位：氨基酸 有不同的AAs通过肽键相互连接而成； 蛋白质→眎→胨→多肽→二肽→多肽→氨基酸。 三、元素组
关于蛋白质结构的类型介绍
许多蛋白质都可以被分为多个结构组成单元，结构域就是这样一个组成单元。结构域一般可以自稳定，且常常独立进行折叠，而不需要蛋白质其他部分的参与；很多结构域都有自己独特的生物学功能。很多结构域并不是一个基因或基因家族对应蛋白质的独特结构单元，而往往是许多类蛋白质的共同结构单元。结构域常常是以其生物学功
关于蛋白质结构的分类介绍
对蛋白质结构进行分类的方法有多种，有多个结构数据库（包括SCOP、CATH和FSSP）分别采用不同的方法进行结构分类。存放蛋白质结构的PDB数据库中就引用了SCOP的分类。对于大多数已分类的蛋白质结构来说，SCOP、CATH和FSSP的分类是相同的，但在一些结构中还有所区别。
关于蛋白质结构肽键的介绍
两个氨基酸可以通过缩合反应结合在一起，并在两个氨基酸之间形成肽键。而不断地重复这一反应就可以形成一条很长的残基链（即多肽链）。这一反应是由核糖体在翻译进程中所催化的。肽键虽然是单键，但具有部分的双键性质（由C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生共振导致），因此C-N键（即肽键）不能旋
关于纤连蛋白的形态结构介绍
纤连蛋白(fibronectin，Fn)是一种细胞外基质中的高分子量糖蛋白，主要以三种形式存在，即由肝细胞或内皮细胞生成的血浆纤连蛋白，由成纤维细胞、早期间充质细胞分泌合成的细胞纤连蛋白，以及胎盘、羊膜组织中的胎儿纤连蛋白。 纤连蛋白由两个亚基通过C末端的二硫键交联形成，每个亚基的分子量为22
关于血蓝蛋白的结构特点介绍
血蓝蛋白是虾血淋巴中的含铜呼吸蛋白，每个氧结合位点有2个铜原子，其氧的结合位点与另一种铜离子结合蛋白——酚氧化酶的氧结合位点的结构具有很高的相似性。血蓝蛋白在脱氧状态为无色，结合氧为蓝色。 柱结合聚丙烯酰胺凝胶电泳(polyacrylamide gel electrophoresis，PAGE
关于绿色荧光蛋白的结构介绍
野生型绿色荧光蛋白，最开始是 238 个氨基酸的肽链，约 25KDa。然后按一定规则，11 条β-折叠在外周围成圆柱状的栅栏；圆柱中，α-螺旋把发色团固定在几乎正中心处。发色图被围在中心，能避免偶极化的水分子、顺磁化的氧分子或者顺反异构作用与发色团，致使荧光猝灭。 荧光是荧光蛋白最特别的特点，
关于糖蛋白糖链的结构介绍
糖蛋白中的糖链变化较大，含有丰富的结构信息。寡糖链往往是受体、酶类的识别位点。 1、 N-糖苷键型（N-连接）N-糖苷键型主要有三类寡糖链： ① 高甘露糖型，由GlcNAc和甘露糖组成； ② 复合型：除了GlcNAc和甘露糖外、还有果糖、半乳糖、唾液酸； ③ 杂合型，包含①和②的特征。五
关于糖蛋白糖链的结构介绍
糖蛋白中的糖链变化较大，含有丰富的结构信息。寡糖链往往是受体、酶类的识别位点。 1、 N-糖苷键型（N-连接）N-糖苷键型主要有三类寡糖链： ① 高甘露糖型，由GlcNAc和甘露糖组成； ② 复合型：除了GlcNAc和甘露糖外、还有果糖、半乳糖、唾液酸； ③ 杂合型，包含①和②的特征。五
关于结构蛋白的基本内容的介绍
结构蛋白赋予生物成分以刚度和刚度。大多数结构蛋白是纤维蛋白。例如，胶原蛋白和弹性蛋白是结缔组织（例如软骨）的关键成分，而角蛋白存在于坚硬或丝状结构中，例如头发，指甲，羽毛，蹄和一些动物的外壳。一些球状蛋白也可以发挥结构功能，例如肌动蛋白和微管蛋白是球形的，可作为单体溶解，但会聚合形成构成细胞骨架
关于黄素蛋白的结构与功能的介绍
FAD或FMN与酶蛋白部分之间是通过非共价键相连，但结合牢固，因此氧化与还原（即电子的失与得）都在同一个酶蛋白上进行，故黄素核苷酸的氧化还原电位取决于和它们结合的蛋白质，所以有关的标准还原电位指的是特定的黄素蛋白，而不是游离的FMN或FAD；在电子转移反应中它们只是在黄素蛋白的活性中心部分，而其
关于蛋白质的结构的相关介绍
结构决定功能。大多数的蛋白质都自然折叠为一个特定的三维结构，这一特定结构被称为天然状态。虽然多数蛋白可以通过本身氨基酸序列的性质进行自我折叠，但还是有许多蛋白质需要分子伴侣的帮助来进行正确的折叠。在高温或极端pH等条件下，蛋白质会失去其天然结构和活性，这一现象就称为变性。生物化学家常常用以下四个
关于蛋白质结构的一级结构介绍
蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。 迄今已有约一千种左右蛋白质的
人骨桥蛋白(OPN)酶联免疫分析（ELISA）
本试剂仅供研究使用 目的：本试剂盒用于测定人血清，血浆及相关液体样本中骨桥蛋白(OPN)的含量。实验原理：本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中人骨桥蛋白(OPN)水平。用纯化的人骨桥蛋白(OPN)抗体包被微孔板，制成固相抗体，往包被单抗的微孔中依次加入骨桥蛋白(OPN)，再与HRP标记的骨
关于γBGT蛋白质结构的基本介绍
γ-BGT是从银环蛇毒腺中分离出的一种新的突触后神经毒素。Aird SD等（1999）利用质谱测量法和Edman降解法测定了其一级结构。γ-BGT的一级结构由68个氨基酸残基构成，分子量为7524.7。其氨基酸序列为：MQCKTCSFYT CPNSETCPDGKNICVKR-SWT AVRGDG
关于血红蛋白病的结构介绍
血红蛋白是一种结合蛋白，分子量64，000，由珠蛋白和血红素构成。血红素由原卟啉与亚铁原子组成，每一个珠蛋白分子有二对肽链，一对是α链，由141个氨基酸残基构成，含较多组氨酸，其中α87位（即F8）组氨酸与血红素铁的结合，在运氧中具重要生理作用。另一对是非α链，有β、γ、δ、ξ（结构与α链相似）
关于蛋白质结构的发展历史介绍
1959年佩鲁茨和肯德鲁对血红蛋白和肌血蛋白进行结构分析，解决了三维空间结构，获1962年诺贝尔化学奖。 鲍林发现了蛋白质的基本结构。克里克、沃森在X射线衍射资料的基础上，提出了DNA三维结构的模型。获1962年诺贝尔生理或医学奖。50年代后豪普特曼和卡尔勒建立了应用X射线分析的以直接法测定晶
关于G蛋白偶联受体的基本结构介绍
G蛋白偶联受体均是膜内在蛋白（Integral membrane protein），每个受体内包含七个α螺旋组成的跨膜结构域，这些结构域将受体分割为膜外N端（N-terminus），膜内C端（C-terminus），3个膜外环（Loop）和3个膜内环。受体的膜外部分经常带有糖基化修饰。膜外环上包
关于层粘连蛋白的分子结构介绍
层粘连蛋白的分子结构独特，是一种分子质量（820~850kDa）极高的糖蛋白，含糖15%~28%，其长度相当于基膜的厚度。由一条重链（A链）及两条轻链（B1及B2）构成不对称的十字形结构，有三条短臂和一条长臂，每一条短臂由2~3个球区及短杆区构成，长臂末端为一较大的球区。A链（440kDa）近N
关于乳铁蛋白的分子结构介绍
乳铁蛋白（牛）是一条具有703个氨基酸残基的多肽链，该链折叠成两个基本对称且高度同源的叶片状结构（N-叶和C-叶） [5] 。研究表明这一结构可能是在进化过程中由于基因重叠形成的。N-叶结构包含了氨基酸1～332，C-叶结构包含了氨基酸344～703，两个结构通过铰链区进行链接，大小均约40kD
关于基质蛋白聚糖的种类结构介绍
氨基聚糖可根据其二糖单位的组成、结构及糖－肽连接方式大致分为五种：透明质酸（HA）、硫酸软骨素(CS)、硫酸皮肤素(DS)、肝素(HEP)和硫酸乙酰肝素（或称硫酸类肝素,HS）以及硫酸角质素(KS)。 ①透明质酸。存在于大多数结缔组织中，是唯一存在于某些细菌（如A型链球菌）的氨基聚糖。是结构最
关于免疫球蛋白的结构域介绍
Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠成数个球形结构域（domain），每个结构域行使其相应的功能。轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。每个结构域由约110个氨基酸组成，氨基酸序列
关于蛋白质结构的侧链构象介绍
蛋白质结构：残基侧链上的原子根据希腊字母表的顺序（α、β、γ、δ、ε等）来命名，如Cα指的是对应残基上最接近羰基的碳原子，而Cβ则是次接近的。Cα通常被认为是主链骨架的组成原子。这些原子之间的键对应的二面角则相应以χ1、χ2、χ3等来命名，如赖氨酸侧链上第一、二个碳原子（即Cα和Cβ）之间共价键
关于微管蛋白的结构简介
是一种球蛋白，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体；每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5
关于蛋白质结构的结构种类概述
蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。 蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面： 一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸
关于蛋白质二级结构的β折叠的介绍
β折叠是指多肽链以肽单元为单位，以Cα为旋转点形成伸展的锯齿状折叠构象，又称3片层（3-strand）结构，具有下列特征。 （1）肽链折叠成伸展的锯齿状，肽单元间的夹角为110°，氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。 （2）两条以上肽链（或同一条多肽链的不同部分）平行排列，相邻肽链之间的肽键
关于蛋白质二级结构的Ω环的介绍
Ω环（Ω loop）是近二三十年才发现的一类二级结构，它们虽然不像α螺旋和β折叠片那样规正，但仍有规则可循，属干部分规正的二级结构。从形式上Ω环可看成是β转角的延伸。此环有两个特征。一是环的长度不超过16个氨基酸残基，一般为6~8个残基，尤以8残基的Ω环为最多；二是它改变了蛋白质肽链的走向，使得
关于蛋白质二级结构的α螺旋的介绍
蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸a-碳原子的旋转，使多肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α螺旋（a-helix）构象。 α螺旋具有下列特征： （1）多肽链以肽单元为基本单位，以Cα为旋转点形成右手螺旋，氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧。 （2）每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54n
关于蓖麻毒蛋白的分子结构链介绍
Ricin由两个肽链以二硫键共价相连接，作为糖蛋白，Ricin含有共价结合的糖分子，糖的主要组成是甘露糖、葡萄糖和半乳糖。蓖麻毒蛋白的一级结构分析已由Funatsu等人完成。 [11] 两条多肤链分别称为A链（Ricinchain A，RTA）和B链（Ricinchain B，RTB）。RTA是
关于蛋白质三级结构的概念介绍
蛋白质的三级结构是指球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置而形成特定的构象。α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等二级结构通过侧链基团的相互作用进一步卷曲、折叠，借助次级键的维系形成三级结构，三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布，它是建立在二级结构、超二级结构和结构域基础上