概述泛素连接酶E3的分类

发现鉴定的泛素连接酶E3主要有两大类:HECT结构域家族和RING结构域家族,最近又发现了一类新的E3家族:U.box蛋白家族。HECT结构域主要是通过与泛素形成催化作用所必需的硫酯键发挥作用,而RING结构域为E2和底物提供居留位点从而使E2催化泛素转移到底物上。......阅读全文

人泛素连接酶(UBPL)ELISA试剂盒

人泛素连接酶(UBPL)ELISA试剂盒 (用于血清、血浆、细胞培养上清液和其它生物体液内) 原理本实验采用双抗体夹心 ABC-ELISA法。用抗人 E3/UBPL 单抗包被于酶标板上,标准品和样品中的 UBPL与单抗结合,加入生物素化的抗人UBPL,形成免疫复合物连接在板上,辣根过氧化物酶标记的S

山东大学Cancer-Res发表癌症研究新发现

  来自山东大学医学院、美国劳伦斯伯克利国家实验室的研究人员,证实CUL4A通过调控ZEB1表达诱导了上皮-间质转化(EMT),促进了癌症转移。这一研究发现发表在12月4日的《癌症研究》(Cancer research)杂志上。   论文的通讯作者是山东大学医学院魏光伟(Guangwei

iScience:利用蛋白质组学构建预测模型识别未知底物

  近日,中国科学院大连化学物理研究所生物技术研究部生物分子功能研究组研究员朴海龙团队基于生物信息学方法,揭示了癌症中关键的去泛素化与泛素化分子相互作用网络。  去泛素化与泛素化作用是生命体内至关重要的转录后修饰作用,参与到细胞周期、免疫调控、信号传递等几乎所有的生物学通路过程中。同时,该作用体系对

HUWE1基因编码功能及结构描述

该基因编码一种蛋白质,该蛋白质包含一个作为e3泛素连接酶的c末端hect(e6ap型e3泛素蛋白连接酶)结构域。编码蛋白是泛素化和随后降解抗凋亡蛋白Mcl1(髓细胞白血病序列1(BCL2相关))所必需的这种蛋白也泛素化p53肿瘤抑制因子、核心组蛋白和DNA聚合酶β该基因突变与特纳型x连锁综合征认知功

HUWE1基因编码功能及结构描述

该基因编码一种蛋白质,该蛋白质包含一个作为e3泛素连接酶的c末端hect(e6ap型e3泛素蛋白连接酶)结构域。编码蛋白是泛素化和随后降解抗凋亡蛋白Mcl1(髓细胞白血病序列1(BCL2相关))所必需的这种蛋白也泛素化p53肿瘤抑制因子、核心组蛋白和DNA聚合酶β该基因突变与特纳型x连锁综合征认知功

HUWE1基因突变与药物因子介绍

该基因编码一种蛋白质,该蛋白质包含一个作为e3泛素连接酶的c末端hect(e6ap型e3泛素蛋白连接酶)结构域。编码蛋白是泛素化和随后降解抗凋亡蛋白Mcl1(髓细胞白血病序列1(BCL2相关))所必需的这种蛋白也泛素化p53肿瘤抑制因子、核心组蛋白和DNA聚合酶β该基因突变与特纳型x连锁综合征认知功

昆明动物所发现癌细胞抗药新机制

  癌症治疗目前最大的挑战之一是肿瘤细胞具有原发的耐药性以及治疗后逐渐产生抗药性。顺铂是目前广泛用于临床治疗乳腺癌、卵巢癌、前列腺癌等实体瘤的化疗药物,它通过造成DNA损伤诱导细胞凋亡杀死癌细胞。但是癌细胞抗药的分子机制还不是很清楚。   泛素化是一种蛋白质的翻译后修饰,参与调控多种

HUWE1基因的结构特点及主要作用

该基因编码一种蛋白质,该蛋白质包含一个作为e3泛素连接酶的c末端hect(e6ap型e3泛素蛋白连接酶)结构域。编码蛋白是泛素化和随后降解抗凋亡蛋白Mcl1(髓细胞白血病序列1(BCL2相关))所必需的这种蛋白也泛素化p53肿瘤抑制因子、核心组蛋白和DNA聚合酶β该基因突变与特纳型x连锁综合征认知功

植物所发现泛素修饰调控植物类黄酮合成的分子机制

  类黄酮是植物界广泛存在的次生代谢产物,具有包括使植物器官和组织着色、吸引昆虫传粉、抵御紫外线伤害等一系列重要的生物学功能。近年来,类黄酮的药用价值和保健功能备受关注。科学家对植物中的类黄酮合成途径在转录水平上的调控研究较为深入,但转录后、翻译及翻译后的修饰机制相关研究较少。在真核细胞中,目标蛋白

泛素化的过程

具体过程:泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白

泛素化的过程

具体过程:泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白

泛素化途径的相关介绍

  泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径,因此有关泛素化途径的研究于2004年获得诺贝尔化学奖。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下泛素激活酶E1激活泛素,然后将其转移到泛素结合酶E2上通过硫酯键与

后期促进复合物的概念

APC即泛素连接酶(ubiquitin ligase, E3)复合物。 E3通常是一种复合体,由多亚基组成。例如从非洲爪蟾卵细胞中分离的周期蛋白B的E3至少含有8个不同的亚基。APC激发E2-泛素复合物同有丝分裂周期蛋白破坏框结合, 然后激发泛素同破坏框C-末端的赖氨酸残基结合,此过程不断循环使泛素

什么是后期促进复合物?

APC即泛素连接酶(ubiquitin ligase, E3)复合物。 E3通常是一种复合体,由多亚基组成。例如从非洲爪蟾卵细胞中分离的周期蛋白B的E3至少含有8个不同的亚基。APC激发E2-泛素复合物同有丝分裂周期蛋白破坏框结合, 然后激发泛素同破坏框C-末端的赖氨酸残基结合,此过程不断循环使泛素

DNA-连接酶的分类

T4DNA连接酶T4DNA连接酶是ATP依赖的DNA连接酶,催化两条DNA双链上相邻的5′磷酸基和3′羟基之间形成磷酸二酯键。可接双链DNA的平末端、相容黏末端及其中的单链切口,在分子生物学中有广泛的应用。T4DNA连接酶是经原核表达,柱层析纯化获得的高纯T4DNA接酶,SDS-PAGE显示为一条6

研究揭示水稻E3泛素连接酶通过二元调控类受体激酶稳态塑造水稻高产理想穗型的分子机制

近日,中国科学院分子植物科学卓越创新中心与西北农林科技大学合作,揭示了水稻E3泛素连接酶家族SINARs通过二元调控类受体激酶OsER1稳态塑造水稻高产理想穗型的分子机制,并通过特异性敲除该家族中一类特殊的兼具拮抗功能的关键节点基因SINAR1和SINAR6,打破了水稻产量性状之间的偶联性,为作物高

组蛋白甲基化修饰研究再获突破

  日前,复旦大学徐彦辉课题组在组蛋白甲基化修饰研究领域获得新进展,相关成果发布在《分子细胞》上,该项研究得到了国家自然科学基金面上项目的资助。  组蛋白甲基化修饰是一种非常重要的表观遗传修饰,参与调节异染色质形成、X染色体失活、基因印记及DNA的损伤修复等多种生命过程。关于组蛋白去甲基化酶的研究是

和泛素连接酶互作一定是被降解吗

不一定需要被讲解。E3酶与E2酶之间的互作是必要的,但不一定需要被讲解。事实上,这种互作已经得到广泛研究,并且已经有很多关于它的详细机制的文献发表。然而,在介绍泛素化过程时,对于E3酶与E2酶之间的互作进行简要的说明是有意义的,因为它能够帮助人们更好地理解泛素化的过程。和泛素连接酶(E3酶)与泛素激

连接酶RNF126或使乳腺癌治疗结果预测成为可能

  近期,中国科学院昆明动物研究所陈策实研究员课题组通过研究,鉴定出一个新的E3泛素连接酶RNF126。这一研究成果,可能有助于乳腺癌和前列腺癌的早期诊断,并使预测病人治疗后的结果成为可能。   该课题组通过对含有555个泛素连接酶小RNA文库的筛选,鉴定出一个新的具有癌蛋白性质的含RING指结构

孙毅团队发现拟素化调控肿瘤细胞谷氨酰胺吸收和代谢

  代谢是细胞及机体生命活动能量与物质来源的基础,其稳态平衡是机体应对内外时空变化的重要保障。代谢紊乱或调控机制异常与多种人类疾病密切相关,例如,肿瘤代谢异常赋予肿瘤细胞特异性增殖优势,影响和改变肿瘤微环境,促进肿瘤细胞的存活。因此,揭示代谢途径调控机制,将为包括肿瘤在内的疾病发病机理提供全新突破口

贺福初院士Nature子刊揭示癌症新机制

  来自军事医学科学院放射与辐射医学研究所、大连医科大学等机构的研究人员在新研究中证实,泛素连接酶Smurf1是影响结直肠癌发生发展的一个重要因子,类泛素修饰蛋白Nedd8对癌症的形成过程中Smurf1的活化起至关重要的作用。相关研究发表在5月13日的《自然通讯》(Nature Communicat

Nat-Communi-|-谭泽华/庄怀佳揭示了T细胞活化的重要调控新机制

  DUSP22是一种双特异性磷酸酶,通过使激酶Lck失活来抑制T细胞活化。  2024年1月15日,中国台湾国家卫生研究院谭泽华及庄怀佳共同通讯在Nature Communications 发表题为“The phosphatase DUSP22 inhibits UBR2-mediated K63

水生所百人计划JBC发表新成果

  FBXO32 (MAFbx/Atrogin-1)是一种E3泛素连接酶,在肌萎缩中是显著上调的。虽然一些数据支持,FBXO32可能在肿瘤发生过程中起重要作用,但是FBXO32在肿瘤发生中的分子机制,一直知之甚少。最近,中科院水生生物研究所“百人计划”肖武汉研究员带领的一项研究,阐释了FBXO32的

“线性泛素链”的形成机制

  “线性泛素链”是先天免疫和炎症中所涉及的细胞信号作用通道的重要调控因子。这些链是由“E3泛素连接酶”HOIP合成的。   在这项研究中,Katrin Rittinger及同事提出了HOIP的催化核心在其apo形式和在与“泛素”形成的复合物中的晶体结构。这些结构为“线性泛素链”通过LUBAC

LYTAC-与靶向蛋白降解技术讲解(二)

庞大的蛋白降解家族 当然,“蛋白降解家族”可不止 PROTAC,LYTAC 两个成员,还有很多其他的新兴靶向蛋白技术,如光控靶蛋白降解 (photo-PROTAC)、分子胶 (Molecular Glue),自噬介导的靶蛋白降解 (AUTAC)、利用 TRIM21 E3 连接酶靶向降解蛋白的 Tri

泛素化具体过程

具体过程:泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白

关于泛素化反应过程的介绍

  具体过程:泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(

关于泛素缀合酶的泛素化系统介绍

  蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链,且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共价连接其活性位点半胱氨酸残基。活化的泛素被转移到E2半胱氨酸上。一旦与泛素结合,E2分子通过结构保守的结合

蛋白质泛素化的介绍

  蛋白质泛素化作用是后翻译修饰的一种常见形式,该过程能够调节不同细胞途径中各式各样的蛋白质底物。通过一个三酶级联(E1-E2-E3),蛋白质的泛素连接由E3泛素连接酶催化,这种酶是cullin-RING复合体超级家族的最佳代表。  在从酵母到人类的各级生物中都保守的DDB1-CUL4-ROC1复合

P53信号通路研究背景

p53肿瘤抑制因子是主要的凋亡信号通路之一。p53蛋白是一种核转录因子,在基因毒性或细胞应激反应中调节与凋亡、生长停滞或衰老有关的多种基因的表达。p53蛋白水平受到E3泛素连接酶(包括MDM2)的负调控。E3连接酶促进p53泛素化和蛋白酶体依赖性降解。p53蛋白水平随着应激刺激而稳定,包括DNA损伤