关于折叠酶的结构介绍
LIFs的结构由三部分组成N-末端跨膜疏水结构域，中间一段富含脯氨酸和丙氨酸的高度可变的中间铰链区与C-末端催化结构域。LIFs通过N-末端的疏水跨膜结构域锚定在内膜上，使Q-末端的活性结构域游离于周质中。N-末端的疏水跨膜结构域对其折叠活性没有影响，主要是负责将LIFs锚定在内膜上，防止其与脂肪酶一起被分泌。中间 的铰链区富含丙氨酸与脯氨酸，对折叠酶活性也不是必需的。......阅读全文
关于折叠酶的结构介绍
LIFs的结构由三部分组成N-末端跨膜疏水结构域，中间一段富含脯氨酸和丙氨酸的高度可变的中间铰链区与C-末端催化结构域。LIFs通过N-末端的疏水跨膜结构域锚定在内膜上，使Q-末端的活性结构域游离于周质中。N-末端的疏水跨膜结构域对其折叠活性没有影响，主要是负责将LIFs锚定在内膜上，防止其与脂
折叠酶的结构
LIFs的结构由三部分组成N-末端跨膜疏水结构域，中间一段富含脯氨酸和丙氨酸的高度可变的中间铰链区与C-末端催化结构域。LIFs通过N-末端的疏水跨膜结构域锚定在内膜上，使Q-末端的活性结构域游离于周质中。N-末端的疏水跨膜结构域对其折叠活性没有影响，主要是负责将LIFs锚定在内膜上，防止其与脂肪酶
折叠酶的结构特点
LIFs的结构由三部分组成N-末端跨膜疏水结构域，中间一段富含脯氨酸和丙氨酸的高度可变的中间铰链区与C-末端催化结构域。LIFs通过N-末端的疏水跨膜结构域锚定在内膜上，使Q-末端的活性结构域游离于周质中。N-末端的疏水跨膜结构域对其折叠活性没有影响，主要是负责将LIFs锚定在内膜上，防止其与脂肪酶
关于折叠酶的作用简介
目前研究最为广泛的是脂肪酶特异折叠酶（lipase specific foldase,LIFs），此类酶多存在于革兰氏阴性菌中辅助相应的脂肪酶进行二级结构的折叠，通过降低折叠过程中的能障与构象改变为靶蛋白的正确折叠提供必要的空间立体信息而帮助其活性构象的形成。研究证明，脂肪酶在无LIFs存在下可
β折叠的结构
肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。（英语pleated）这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示
β折叠的结构
肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺
折叠酶的作用
目前研究最为广泛的是脂肪酶特异折叠酶（lipase specific foldase,LIFs），此类酶多存在于革兰氏阴性菌中辅助相应的脂肪酶进行二级结构的折叠，通过降低折叠过程中的能障与构象改变为靶蛋白的正确折叠提供必要的空间立体信息而帮助其活性构象的形成。研究证明，脂肪酶在无LIFs存在下可进行
关于蛋白质二级结构的β折叠的介绍
β折叠是指多肽链以肽单元为单位，以Cα为旋转点形成伸展的锯齿状折叠构象，又称3片层（3-strand）结构，具有下列特征。 （1）肽链折叠成伸展的锯齿状，肽单元间的夹角为110°，氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。 （2）两条以上肽链（或同一条多肽链的不同部分）平行排列，相邻肽链之间的肽键
β折叠的结构特点
在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。
链折叠的结构
链折叠，是指凯勒（Keller）提出的折叠链模型。即分子链顷向于聚集在一起形成链束，分子链规整排列的链束细而长，表面能很大，不稳定。会自发的折叠成带状结构。也有一种说法是链折叠是直接以单根分子链（而不是链束）进行的。单晶的电子衍射图研究认为分子链的方向是垂直于晶片表面，链在晶片厚度范围内来回折叠。
关于蛋白质的二级结构（β折叠）的特性介绍
β－折叠(β－sheet)也是一种重复性的结构，大致可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸片可看成是一条肽链，称为β折叠股或β股(β－strand)，肽主链沿纸条形成锯齿状，处于最伸展的构象，氢键主要在股间而不是股
关于基因表达的折叠的介绍
刚从mRNA序列翻译过来的蛋白质都是未折叠或无规卷曲的多肽,没有任何的三维结构。氨基酸彼此相互作用使得多肽从无规卷曲折叠成其特征性和功能性三维结构。氨基酸序列决定l了蛋白质的三维结构,且正确的三维结构对于功能至关重要,尽管功能蛋白的某些部分可能仍未展开。伴侣蛋白的酶有助于新形成的蛋白质获得折叠,
RNA折叠的结构特点
中文名称RNA折叠英文名称RNA folding定 义新合成的或变性的RNA转变为特定的、成熟的三维结构构象的过程。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），核酸与基因（二级学科）
关于神经氨酸酶的结构介绍
分布于流感病毒包膜表面的神经氨酸酶是一个四聚体，由四个结构完全相同的单体亚基组合而成，其中每两个亚基通过一个二硫键相互链接，每两对单体即四个单体组成一个四聚体。每一个单体由球形的头部和细长的颈部两部分组成，头部是神经氨酸酶的活性部位，颈部则负责将蛋白锚定在病毒包膜表面。四聚体蛋白通过纤细的颈部与
脂肪酶特异折叠酶的作用
目前研究最为广泛的是脂肪酶特异折叠酶（lipase specific foldase,LIFs），此类酶多存在于革兰氏阴性菌中辅助相应的脂肪酶进行二级结构的折叠，通过降低折叠过程中的能障与构象改变为靶蛋白的正确折叠提供必要的空间立体信息而帮助其活性构象的形成。研究证明，脂肪酶在无LIFs存在下可进行
关于基因表达的折叠机制介绍
基因表达机制：刚从mRNA序列翻译过来的蛋白质都是未折叠或无规卷曲的多肽，没有任何的三维结构。氨基酸彼此相互作用使得多肽从无规卷曲折叠成其特征性和功能性三维结构 [3]。氨基酸序列决定l了蛋白质的三维结构，且正确的三维结构对于功能至关重要，尽管功能蛋白的某些部分可能仍未展开 [4]。伴侣蛋白的酶
关于蛋白质折叠的信息介绍
从一级结构到更高级结构的过程就被称为蛋白质折叠。一个序列特定的多肽链（折叠之前的蛋白质一般都被称为多肽链）一般折叠为一种特定构象（又称为天然构象）；但有时可以折叠为一种以上的构象，且这些不同构象具有不同的生物学活性。在真核细胞内，许多蛋白质的正确折叠需要分子伴侣的帮助。
关于蛋白质折叠的基本介绍
蛋白质折叠（Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的过程。通过这一物理过程,蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的肽链时,蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 结构决定功能,仅仅知道基因组序列并不能使我们充分了解蛋白质的功能
关于蛋白质折叠的意义介绍
蛋白质折叠机制的阐明将揭示生命体内的第二套遗传密码,这是它的理论意义。蛋白质折叠的研究,比较狭义的定义就是研究蛋白质特定三维空间结构形成的规律、稳定性和与其生物活性的关系。在概念上有热力学的问题和动力学的问题；蛋白质在体外折叠和在细胞内折叠的问题；有理论研究和实验研究的问题。这里最根本的科学问题
关于蛋白质折叠病的介绍
蛋白质分子的氨基酸序列不发生改变,只是其结构或者说构象有所改变也能引起疾病,称为“构象病”,或称“折叠病”。 疯牛病由Prion蛋白质的感染引起,这种蛋白质也可以感染人而引起神经系统疾病。在正常机体中,Prion是正常神经活动所需要的蛋白质,而致病Prion与正常Prion的一级结构完全相同,
关于乙醛脱氢酶的结构介绍
半胱氨酸-302为亲核剂，是酶活性中心所在。胞质溶胶与线粒体两种同工酶中的Cys残基均可与标记的碘乙酰胺起反应，烷化后的酶活性受到影响。并且附近序列Gln-Gly-Gln-Cys在人类与马的乙醛脱氢酶中都是保守的，说明Cys-302对催化活性有重要作用。 对肝乙醛脱氢酶的定点突变显示谷氨酸-2
关于端粒酶的特殊结构介绍
端粒是染色体末端的一种特殊结构，它是由许多简单短重复序列和端粒结合蛋白（Telomere end-binding protein, TEBP）组成。在正常人体细胞中，可随着细胞分裂而逐渐缩短。 端粒是细胞必需的遗传组分，因为它能够保护和补偿染色体末端遗传信息的丢失，保护它不会被核酸酶识别而免遭
关于生物酶的结构特性介绍
生物酶是具有催化功能的蛋白质。像其他蛋白质一样，酶分子由氨基酸长链组成。其中一部分链成螺旋状，一部分成折叠的薄片结构，而这两部分由不折叠的氨基酸链连接起来，而使整个酶分子成为特定的三维结构。生物酶是从生物体中产生的，它具有特殊的催化功能，其特性如下： 高效性：用酶作催化剂，酶的催化效率是一般无
关于蛋白质的二级结构（β折叠）的简介
是蛋白质的二级结构，肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键，在β-折叠中，所有的肽键都参与链间氢键的形成，氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系。 60年代以来,球状蛋白质的晶体结构被陆续解出,发现许多蛋白质中都有β-折叠层,平行的和反平行的都有。有时候许多段肽链排列成
蛋白质折叠的主要结构
蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序列总是相
细胞化学基础β折叠链结构
肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。（英语pleated）这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示
关于碳酸酐酶的分子结构介绍
碳酸酐酶的分子结构— CAⅠ、Ⅱ在结构上都有一含锌单体，但CAⅠ、Ⅱ以单体形式存在，而CAⅡ以二硫键相连的二聚体形式存在人类CAⅠ和CAⅡ的三维结构用x线晶体衍射图测试几乎相同。二者氨基酸序列约有60%同源。CAⅣ有260个氨基酸，通过磷酯酰肌醇甘油键锚于质膜；可抗SDS解离作用，与胞浆内CA有
关于脂肪酸合酶的结构介绍
哺乳动物中的脂肪酸合酶含有两个等同的多功能单链（形成同源二聚体），每一条氨基酸链的N端区域含有三个催化结构域（酮脂酰合成酶、脱水酶和单酰/乙酰转移酶]]），而C端区域则含有四个结构域（醇还原酶、酮脂酰还原酶、酰基载体蛋白和硫酯酶），这两个区域被中间600个氨基酸残基组成的核心区域所分隔。 脂肪
关于葡糖氧化酶的结构和酶学性质介绍
1、酶的结构 GOD是同型二聚体分子，含有2个黄素腺嘌呤二核苷酸（ FAD）结合位点。每个单体含有2个完全不同的区域：一个与部分FAD非共价但紧密结合，主要为β折叠；另一个与底物β-D-葡萄糖结合，由4个α-螺旋支撑1个反平行的β折叠。 2、酶学性质 高纯度GOD为淡黄色晶体，易溶于水，
关于蛋白质折叠的粘合机制的介绍
该模型认为蛋白质的折叠起始于伸展肽链上的几个位点,在这些位点上生成不稳定的二级结构单元或者疏水簇,主要依靠局部序列的进程或中程（3-4个残基）相互作用来维系。它们以非特异性布朗运动的方式扩散、碰撞、相互黏附,导致大的结构生成并因此而增加了稳定性。进一步的碰撞形成具有疏水核心和二级结构的类熔球态中