E3泛素连接酶HOIL1L的催化机制和调控机理研究获进展
泛素化修饰是哺乳动物细胞中广泛存在的一种蛋白质翻译后修饰。泛素化修饰包括单泛素化修饰和不同连接方式的多泛素化修饰。泛素化修饰在众多的细胞过程中发挥关键作用，包括蛋白质降解、细胞自噬、DNA修复、信号传导等。其中，线性泛素化修饰参与多种免疫相关过程，如NF-kB信号通路和抗入侵病原体的选择性自噬等。线性泛素链组装复合物（LUBAC）是目前已知的唯一一个可以介导线性泛素化修饰的E3泛素连接酶复合体，由一个催化亚基HOIP和两个调节亚基HOIL-1L和SHARPIN所组成。其中，HOIL-1L作为一个独特的RBR类型的E3泛素连接酶，可催化相关蛋白和糖类底物的单泛素化修饰，并可调控HOIP的线性泛素化活性。LUBAC的功能异常在小鼠模型和人身上均会引起免疫系统紊乱，并导致多种人类免疫相关的疾病。此外，HOIL-1L的E3酶活性的缺失，导致有害的聚葡萄糖体在人体心肌和脑组织中的累积，并引起心肌病、支链淀粉病等疾病。中国科学院上海有机......阅读全文
“线性泛素链”的形成机制
“线性泛素链”是先天免疫和炎症中所涉及的细胞信号作用通道的重要调控因子。这些链是由“E3泛素连接酶”HOIP合成的。 在这项研究中，Katrin Rittinger及同事提出了HOIP的催化核心在其apo形式和在与“泛素”形成的复合物中的晶体结构。这些结构为“线性泛素链”通过LUBAC
线性泛素化在调控IFN抗病毒信号的新机制的应用
近年来，蛋白质泛素化成为基因表达调控研究的热点，泛素化在各类细胞信号通路中发挥重要的调节作用。泛素分子通常含有7种内部赖氨酸残基，通过这些残基可与其他泛素分子的甘氨酸C端相连产生分支，形成多聚泛素化修饰。 近年来又鉴定了一种新的多聚泛素链——线性泛素链，由两个泛素N、C端首尾相接而成。已有研究鉴定线
蛋白质的泛素化修饰
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2 (
泛素连接酶E3的基本介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径。真核细胞中泛素化修饰后的靶蛋白可能被降解、可能被转移到细胞或细胞外的特定部位，也有可能导致靶蛋白的功能发生变化，这主要取决于靶蛋白所加的泛素链的结构，以及泛素链的长短。泛素连接酶E3决定靶蛋白的特异性识别，在泛素途
概述泛素连接酶E3的分类
发现鉴定的泛素连接酶E3主要有两大类：HECT结构域家族和RING结构域家族，最近又发现了一类新的E3家族：U．box蛋白家族。HECT结构域主要是通过与泛素形成催化作用所必需的硫酯键发挥作用，而RING结构域为E2和底物提供居留位点从而使E2催化泛素转移到底物上。
泛素连接酶E3的识别机制
靶蛋白通过被泛素途径的酶E2或E3识别而被泛素化修饰，通常是通过识别靶蛋白的特定Lys残基而将泛素连接到靶蛋白上。有时对靶蛋白的识别还需要特定位点的磷酸化并且要达到一定的磷酸化阈值。除此之外还有另外两种识别机制，即N．end规则和一种新的区别于N．end规则的N端氨基酸残基识别机制。N．end规
关于单泛素化修饰的基本介绍
单泛素化修饰是一种调节信号可以引起靶蛋白的活性、定位以及蛋白质结构的改变从而对蛋白质的胞吞途径、膜泡的出芽、组蛋白的修饰、基因的转录以及蛋白质核内的定位进行调节。单独的泛素本身并没有任何生物功能，它只是一种分子标记蛋白，发挥作用必须在ATP提供能量的前提下依靠泛素途径的相关酶类及蛋白酶体。Gua
Cell综述：三种泛素连接酶
泛素化(ubiquitination)作为一类作用方式更加复杂且作用结果更加多样的蛋白质修饰, 在细胞生命周期各个方面扮演着同样重要的角色。 泛素化过程通常需要3种泛素酶的协同作用，其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)与E2 泛素偶联酶(ubiquiti
关于泛素缀合酶的泛素化系统介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共价连接其活性位点半胱氨酸残基。活化的泛素被转移到E2半胱氨酸上。一旦与泛素结合，E2分子通过结构保守的结合
11月21日《自然》杂志精选
CO2通过内陆水体的转移 最近几十年人们越来越认识到，内陆水体会将数量相当大的CO2释放到大气中。此前一直难以对全球范围内有多少碳以这种方式被转移作出估计。这项研究将新数据集与系统方法相结合来探讨这一问题，并且估计溪流、江河、湖泊和水库的全球碳排放速度为大约每年2拍克(1拍克=
蒲慕明小组发现泛素连接酶修饰途径
来自加州大学伯克利分校Helen Wills神经科学研究所等处的研究人员发现了蛋白泛素化途径中的一种关键酶调控的新机制，有助于解释细胞功能蛋白选择性降解。这一研究成果公布在《神经元》(Neuron)杂志上。 领导这一研究的是著名的神经生物学家蒲慕明教授，其现任中科院神经科学研究所所长，
泛素化的过程问题
泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys残基上(在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接
科研人员创制首个植物E3泛素连接酶文库
近日，中国农业科学院植物保护研究所作物病原生物功能基因组研究创新团队创制了植物中首个E3泛素连接酶（UbE3）文库用于泛素化互作组鉴定，并利用该文库鉴定了苯丙氨酶家族蛋白PALs的核心E3泛素连接酶OsFBK16，揭示OsFBK16通过降解OsPALs负调控稻瘟病抗性的分子机制。相关研究论文发表于《
关于泛素化反应过程的介绍
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上（绿色所示，注意在这个结构中，Cys突变为Ala）激活泛素，接着，E1将激活的泛素分子转移到E2酶上（
泛素化具体过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上（绿色所示，注意在这个结构中，Cys突变为Ala）激活泛素，接着，E1将激活的泛素分子转移到E2酶上（蛋白
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
泛素蛋白酶体途径
泛素(ubiquitin，UB)是一类含76个氨基酸、大小约为8.6 kDa的小蛋白质，在真核生物中普遍存在且高度保守。人类基因组中有四个基因编码泛素的基因： UBB ， UBC ， UBA52 和 RPS27A 。泛素氨基酸序列：MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKE
泛素化途径的相关介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径，因此有关泛素化途径的研究于2004年获得诺贝尔化学奖。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP供能的情况下泛素激活酶E1激活泛素，然后将其转移到泛素结合酶E2上通过硫酯键与
概述Ring结构域家族的泛素连接酶E3
缺乏HECT结构域的E3s在亚基组成和氨基酸序列上是多样的，但大部分含有与E2相连的RING结构域。RING结构域家族最典型的特点是具有环指结构域(Ringfingerdomain)，RING结构域是此家族具有泛素连接酶作用的重要因素。RINGE3s中RING结构域的氨基酸序列为：Cys．X2．
简述HECT结构域家族的泛素连接酶E3
HECT结构域(homologoustoE6-APCterminus，HECT)家族的泛素连接酶E3s是所知的唯一的可以和泛素形成硫酯键中间体的泛素连接酶，并且它可以直接催化靶蛋白的泛素化。HECTE3s有一个分子量大约为40kDa的具有保守性的羧基末端催化结构域，即HECT结构域。HECTE3
去泛素化酶（DUBs）家族介绍
去泛素化酶（DUBs）,是一类数量很大的蛋白酶类家族。它主要通过水解泛素羧基末端的酯键、肽键或异肽键，将泛素分子特异性的从链接有泛素的蛋白质或者前体蛋白水解下来。人类基因组编码近100种去泛素酶，使得它们成为泛素系统酶中最大家族。在人类中的去泛素化酶基因，可分为两大类：半胱氨酸蛋白酶家族和金属蛋白酶
植物所发现泛素修饰调控植物类黄酮合成的分子机制
类黄酮是植物界广泛存在的次生代谢产物，具有包括使植物器官和组织着色、吸引昆虫传粉、抵御紫外线伤害等一系列重要的生物学功能。近年来，类黄酮的药用价值和保健功能备受关注。科学家对植物中的类黄酮合成途径在转录水平上的调控研究较为深入，但转录后、翻译及翻译后的修饰机制相关研究较少。在真核细胞中，目标蛋白
泛素活化酶的泛素系统的介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2
中科院吕东平课题组在细菌中实现植物泛素化途径的重建
泛素化是一种重要的真核生物蛋白质翻译后修饰方式，它决定了被修饰蛋白的命运。 泛素化修饰的作用可概括为两点：1.参与蛋白质降解；2.直接影响蛋白质的活性和定位。 泛素激活酶（E1）、泛素结合酶（E2）、泛素连接酶（E3）、去泛素化酶、蛋白酶体共同构成了泛素-蛋白酶体系统（UPS）。在细胞内，U
水生所揭示ELL作为E3泛素连接酶的新功能
ELL基因最早是通过其与MLL基因转位形成融合蛋白从而导致急性髓系白血病而被发现的。随后的研究表明，ELL可以与RNA聚合酶II结合并发挥转录延伸的作用，从而调控HOX等基因的延伸和表达。此外，在哺乳动物体内，ELL基因还可以与类固醇受体、低氧诱导因子HIF-α以及E2F1相结合，从而调控这些转
磷酸化依赖的泛素降解底物研究获进展
7月2日，中国科学院上海药物研究所研究员谭敏佳课题组和江苏海洋大学教授刘彬团队合作，在Cell Death & Differentiation上，在线发表了题为Global identification of phospho-dependent SCF substrates reveals a
关于U.box结构域家族的泛素连接酶E3介绍
U—box家族的泛素连接酶E3是真核细胞蛋白质翻译后质量控制所必需的。此类蛋白质的c端都包含一个大约70个氨基酸残基的从酵母菌到人类具保守性的U—box结构域，U—box的三维结构类似于RING结构域家族泛素连接酶E3s的RING结构域，是此类型的泛素连接酶酶活性所必需的。U—box蛋白家族的泛
孙毅团队发现拟素化调控肿瘤细胞谷氨酰胺吸收和代谢
代谢是细胞及机体生命活动能量与物质来源的基础，其稳态平衡是机体应对内外时空变化的重要保障。代谢紊乱或调控机制异常与多种人类疾病密切相关，例如，肿瘤代谢异常赋予肿瘤细胞特异性增殖优势，影响和改变肿瘤微环境，促进肿瘤细胞的存活。因此，揭示代谢途径调控机制，将为包括肿瘤在内的疾病发病机理提供全新突破口
植物所发现蛋白质SUMO化修饰调控植物的光形态建成
光形态建成是指植物发育过程中感受到光的存在之后所启动的一系列生物学变化过程。COP1作为一种泛素E3连接酶，在光形态建成的负调控中扮演核心角色。在黑暗下，COP1聚集在细胞核中并介导光形态建成的多个正向调节因子的泛素化修饰及降解；见光后，COP1活性降低，从而保证正常的光形态建成。然而，COP1