蛋白质N端测序服务Edman法
服务简介几乎所有的蛋白质合成都起始于N-端，蛋白质N-端的序列组成对于蛋白质整体的生物学功能有着巨大的影响力。例如N-端序列影响蛋白质的半衰期，同时关联着蛋白亚细胞器定位等，这些与蛋白的功能和稳定性息息相关，对蛋白进行N-端测序分析，有利于帮助分析蛋白质的高级结构，揭示蛋白质的生物学功能。对蛋白N端测序主要分类两大类，其一为非质谱技术，其二为质谱技术。各自都有其使用的长处和制约之处。蛋白质和多肽N-端测序技术是以Edman化学降解法为基础的。Edman化学降解是测定蛋白质一级结构的方法主要是从蛋白质或多肽氨基酸末端进行分析，其基本原理是包括通过异硫氰酸苯脂与蛋白质和多肽的N-端残基的偶联，苯氨基硫甲酰酞（PTC-肽）环化裂解，和噻唑呤酮苯氨（ATZ）转化为苯异硫尿氨基酸（PTH-氨基酸）三个主要的化学步骤，每个循环从蛋白质与多肽裂解一个氨基酸残基，同时暴露出新的游离的氨基酸进行下一个Edman降解，而后通过转移的PTH-氨基酸鉴......阅读全文
蛋白质组鉴定技术简述
如果目前分离蛋白质组的最好技术是2-DE，那么随之而来的挑战是数百数千个蛋白如何被鉴定。在这里，我们不考虑传统的蛋白鉴定方法，如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白的comigration分析，或者在一个有机体中有意义的基因的过表达。并不是因为这些方法无效，而是因为它们通常耗时、耗力，不
蛋白质组鉴定技术
如果目前分离蛋白质组的最好技术是2-DE，那么随之而来的挑战是数百数千个蛋白如何被鉴定. 在这里，我们不考虑传统的蛋白鉴定方法，如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白的comigration分析，或者在一个有机体中有意义的基因的过表达. 并不是因为这些方法无效，而是因为它们通常耗时
蛋白质组鉴定技术
如果目前分离蛋白质组的最好技术是2-DE，那么随之而来的挑战是数百数千个蛋白如何被鉴定. 在这里，我们不考虑传统的蛋白鉴定方法，如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白的comigration分析，或者在一个有机体中有意义的基因的过表达. 并不是因为这些方法无效，而是因为它们通常耗时、耗力，不
几种常用的蛋白鉴定方法
传统的蛋白鉴定方法，如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白的comigration分析，或者在一个有机体中有意义的基因的过表达通常耗时、耗力，不适合高流通量的筛选。 目前，所选用的技术包括对于蛋白鉴定的图象分析、微量测序、进一步对肽片段进行鉴定的氨基酸组分分析和与质谱相关的技术。 1
几种常用的蛋白鉴定方法
几种常用的蛋白鉴定方法 传统的蛋白鉴定方法，如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白的 comigration分析，或者在一个有机体中有意义的基因的过表达通常耗时、耗力，不适合高流通量的筛选。 目前，所选用的技术包括对于蛋白鉴定的图象分析、微量测序、进一步对肽片段进行鉴定的氨基
几种常用的蛋白鉴定方法
传统的蛋白鉴定方法，如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白的comigration分析，或者在一个有机体中有意义的基因的过表达通常耗时、耗力，不适合高流通量的筛选。 目前，所选用的技术包括对于蛋白鉴定的图象分析、微量测序、进一步对肽片段进行鉴定的氨基酸组分分析和与质谱相关的技术。
几种常用的蛋白鉴定方法
传统的蛋白鉴定方法，如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白的comigration分析，或者在一个有机体中有意义的基因的过表达通常耗时、耗力，不适合高流通量的筛选。 目前，所选用的技术包括对于蛋白鉴定的图象分析、微量测序、进一步对肽片段进行鉴定的氨基酸组分分析和与质谱相关的技术。1 图象
几种常用的蛋白鉴定方法
传统的蛋白鉴定方法，如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白的comigration分析，或者在一个有机体中有意义的基因的过表达通常耗时、耗力，不适合高流通量的筛选。 目前，所选用的技术包括对于蛋白鉴定的图象分析、微量测序、进一步对肽片段进行鉴定的氨基酸组分分析和与质谱相关的技术。
四种蛋白鉴定分析方法
传统的蛋白鉴定方法，色谱柱如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白的comigration分析，或者在一个有机体中有意义的基因的过表达通常耗时、耗力，不适合高流通量的筛选。 目前，所选用的技术包括对于蛋白鉴定的图象分析、微量测序、进一步对肽片段进行鉴定的氨基酸组分分析和与质谱相关的技术。1 图
四种蛋白鉴定分析方法
传统的蛋白鉴定方法，色谱柱如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白的comigration分析，或者在一个有机体中有意义的基因的过表达 通常耗时、耗力，不适合高流通量的筛选。 目前，所选用的技术包括对于蛋白鉴定的图象分析、微量测序、进一步对肽片段进行鉴定的氨基酸组分分析和与质谱相关的技
蛋白质测序
一、概念当前，所谓蛋白质测序，主要指的是蛋白质的一级结构的测定。蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目。很多场合多肽和蛋白质可以等同使用。多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。 蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.San
蛋白质测序
一、概念当前，所谓蛋白质测序，主要指的是蛋白质的一级结构的测定。蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目。很多场合多肽和蛋白质可以等同使用。多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。 蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.San
蛋白质测序
一、概念当前，所谓蛋白质测序，主要指的是蛋白质的一级结构的测定。蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目。很多场合多肽和蛋白质可以等同使用。多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。 蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.San
蛋白的常用蛋白鉴定方法
传统的蛋白鉴定方法，如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白comigration分析，或者在一个有机体中有意义的基因的过表达通常耗时、耗力，不适合高流通量的筛选。目前，所选用的技术包括对于蛋白鉴定的图象分析、微量测序、进一步对肽片段进行鉴定的氨基酸组分分析和与质谱相关的技术。 “满天星”式的2
赛默飞离子阱质谱分析蛋白主要有以下三种方法
赛默飞离子阱质谱技术具有较好的灵敏度、准确度，能准确测定蛋白质。目前质谱主要测定蛋自质一级结构包括分子量、肽链氨基酸排序及多肽或二硫键数目和位置，在对蛋白质结构分析的研究中占据了重要的地位。质谱有进样器、离子源、质量分析器、离子检测器、控制电脑及数据分析系统等组成。传统的质谱仅用于小分子挥发物质
eLIFE：病毒调控N端规则研究取得进展
中国科学院武汉病毒研究所周溪课题组在病毒调控宿主N端规则研究方面取得重要进展。 细胞内蛋白质“寿命”（half-life）存在较大差异。一般来讲，负责细胞必要结构的蛋白比较长寿，而负责信号调控的蛋白寿命往往较短。20世纪80年代，美国麻省理工学院教授Alexander Varshavsky总结
蛋白质测序的测序要求
●1 样品必需纯（>97%以上）； ●2 知道蛋白质的分子量； ●3 知道蛋白质由几个亚基组成； ●4 测定蛋白质的氨基酸组成；并根据分子量计算每种氨基酸的个数。 ●5 测定水解液中的氨量，计算酰胺的含量。
蛋白质氨基端及羧基端序列分析实验
方案1 两相柱测序仪的样品上样实验实验材料样品溶液试剂、试剂盒甲醇（HPLC级）三氟乙酸（TFA）仪器、耗材双向测序柱（Agilent）氮气供应设备聚丙烯试管样品加样器上样漏斗实验步骤一、浸润层析柱1.将准备好的两相柱的亲水段（凸向接头）移开，放在一边。2.将柱的疏水段（凹向接头）和上样漏斗装配在一
蛋白质氨基端及羧基端序列分析实验
方案1 两相柱测序仪的样品上样实验 方案2 将蛋白质从凝胶电转移至 PVDF 膜实验 方案3 检测 PVDF 膜上的蛋白质实验 方案4 浓缩聚丙烯酰胺凝胶上的蛋白质点实验 方案5 磷酸化多肽的固相微量测序实验 方案6 羧基端序列分
蛋白质测序
进行蛋白质测序的方法包括： 埃德曼降解 肽质量指纹图谱 质谱分析 蛋白酶水解法 如果编码蛋白质的基因是已知的，那么目前测序和推断蛋白质序列要容易得多。通过上述方法之一确定蛋白质氨基酸序列的一部分(通常是一端)可能足以鉴定携带该基因的克隆。
蛋白质测序仪的工作原理
目前用的蛋白测序仪一般是用Edman化学降解法。简单的说就是用化学试剂把肽链N端最后一个氨基酸降解下来，然后用层析的手段分离。然后再降解下一个，如此循环。
蛋白质N端选择性仿生转氨化合成抗HIV药物取得进展
蛋白质的定点修饰是通过化学反应对蛋白质特定位点进行修饰，从而达到对蛋白质改性或对其进行标记等一系列目的。蛋白质的定点修饰对反应条件严格：反应需在水相溶液中进行，同时蛋白质其它侧链基团不参与反应。近日，上海交通大学特别研究员王平课题组与中国科学院昆明动物研究所研究员郑永唐课题组合作，发展了一种由仿
蛋白质组技术的研究进展（二）
3 蛋白质组技术的支柱－－-鉴定技术（Identification） 如果目前分离蛋白质组的最好技术是2-DE，那么随之而来的挑战是数百数千个蛋白如何被鉴定. 在这里，我们不考虑传统的蛋白鉴定方法，如免疫印迹法、内肽的化学测序、已知或未知蛋白的comigration分析，或者在一个有机体中有
Bruker在ASMS上推出分析生物治疗药物的新型质谱系统
Bruker一系列的MALDI-TOF和LCMS系统被设计用来分析生物治疗药物。这些强大的系统提供给研究人员独特的能力，对生物治疗药物的发展，可传递一个前所未有的信息水平 盐湖城，2010年5月23日(美国商业咨询)---在第58届美国质谱年会，Bruker推出的一系列新产品和应用方案，目
蛋白质氨基端及羧基端序列分析实验6
方案6 羧基端序列分析实验实验材料利用一维或二维聚丙烯酰胺凝胶分离的蛋白质或溶液中的蛋白质试剂、试剂盒乙酸酐 二甲基吡啶烷基化乙内硫酰脲 (ATH) 氨基酸标准品溴甲基萘的乙腈溶液考马斯亮蓝（R250）二异丙基乙胺（DIEA)的庚烷溶液乙酸乙酯甲醇N-甲基咪唑的乙腈溶液异氰酸苯酯的乙腈溶液哌嗪硫氰酸
蛋白质氨基端及羧基端序列分析实验5
方案5 磷酸化多肽的固相微量测序实验实验材料放射性标记的多肽试剂、试剂盒碳二亚胺试剂偶联缓冲液甲醇-水多肽溶剂S3 (氯丁烷 正丁醇）闪烁液仪器、耗材ATZ-收集器加热块小滴管Mylar 聚酯薄膜蛋白质测序仪闪烁计数器Sequelon-AA 试剂盒测试管实验步骤1.将放射性标记的肽段在小试管中溶解于
蛋白质氨基端及羧基端序列分析实验2
方案2 将蛋白质从凝胶电转移至 PVDF 膜实验实验材料含目的蛋白样品的聚丙烯酰胺凝胶（ 未染色）试剂、试剂盒CAPS甲醇转移缓冲液仪器、耗材电印迹设备塑料容器聚偏二氟乙烯（PVDF)膜实验步骤要点：为了避免凝胶或膜的蛋白质污染，进行以下操作时需戴手套。1.凝胶电泳之后，立即将凝胶转移到一个塑料容器
蛋白质氨基端及羧基端序列分析实验4
方案4 浓缩聚丙烯酰胺凝胶上的蛋白质点实验实验材料包含目的蛋白的二维电泳凝胶点试剂、试剂盒丙烯酰胺混合物（30%）琼脂糖 50g L考马斯亮蓝染色液脱色液平衡缓冲液10 X 聚丙烯酰胺电泳缓冲液浓缩胶仪器、耗材巴氏滴管聚丙烯管Protean II xi 2-D 电泳槽（Bio-Rad)注射器试管管式
蛋白质氨基端及羧基端序列分析实验3
方案3 检测 PVDF 膜上的蛋白质实验实验材料含目的蛋白的 PVDF 膜试剂、试剂盒考马斯亮蓝染色液脱色液仪器、耗材塑料容器实验步骤1.依方案2 电转移后，将 PVDF膜迅速放于塑料容器中，并加人考马斯亮蓝染色液浸没膜。室温下染 5〜10 min 。2.弃去染色液，加人脱色液浸没膜，在 PVDF
蛋白质测序仪
主要用途： 测量蛋白质或多肽一级结构的氨基酸序列应用于生物、化学、医学等领域的结构分析结构预测，药物设计等 仪器类别： 0303090701 /仪器仪表 /成份分析仪器 /蛋白质顺序分析仪 指标信息： 重复产率97% 最初产率60% 最灵敏检测量5pmol 适于各种方法制备