纤维素酶在酱油酿造中的应用

植酸酶的酶学性质研究

植酸酶是催化植酸及其盐类水解成肌醇和磷酸的一类酶的总称[1]。添加植酸酶能够显著提高植物性饲料中磷的利用率，减少饲料中无机磷的添加量以及动物粪便中无机磷的排出，降低植酸磷的抗营养作用，促进动物生长发育，减轻环境的磷污染，提高畜牧生产和生态效益[2]。随着饲料工业的发展,植酸酶作为一种新型的饲料添加剂

可以DNA结合的酶核酸酶

可以DNA结合的酶聚合酶

聚合酶：聚合酶是从核苷三磷酸合成多核苷酸链的酶。它们通过向链上存在的先前核苷酸的3'-OH添加核苷酸起作用。因此，所有聚合酶都以5' - 3'方向起作用。DNA复制需要DNA依赖的DNA聚合酶，实现DNA序列的完美拷贝。有些DNA聚合酶具有校对功能，能够检测含氮碱基之间的错配

生物酶学基础凝固酶简介

凝固酶是实验室鉴定葡萄球菌致病性的重要试验。致病性葡萄球菌可产生两种凝固酶，一种是与细胞壁结合的凝聚因子，称结合凝固酶，它直接作用于血浆中纤维蛋白质，使发生沉淀，保卫与细菌外面而凝聚成块；另一种凝固酶是分泌至菌体外，成为游离凝固酶，它能使凝血酶原变成凝血酶类产物，使纤维蛋白原变为纤维蛋白，从而使血浆

关于凝结酶实验的凝结酶介绍

　　血浆凝结酶是能使含有肝素等抗凝剂的人或兔血浆发生凝固的酶类物质，致病株大多数能产生，是鉴别葡萄球菌有无致病性的重要指标。传统豆腐加工一般采用盐类凝固剂和酸凝固剂，很少使用酶凝固剂。但盐类凝固剂和酸凝固剂制得的产品存在一些问题，例如用盐卤制作的豆腐具有极佳的风味，但是豆腐持水性差，而且产品放置时间

酶的酶活和质量如何评判

NSP(木聚糖,β－葡聚糖,纤维素)的检测方法有三类:1,染色底物显色法,适用于测定饲料中的酶活,主要是内切酶活,楼主介绍的,中国鲜为人知;2,DNS还原糖显色法,适用于测定酶制剂产品中的酶活,外切酶活和内切酶活的混合结果,外切酶活站多数,中国常用;3.黏度法,适宜评估可溶性NSP酶的效果,中国不常

人ATP酶（ATPase）酶联免疫分析

人ATP酶（ATPase）酶联免疫分析试剂盒使用说明书本试剂仅供研究使用       目的：本试剂盒用于测定人血清，血浆及相关液体样本中ATP酶（ATPase）的含量。实验原理：   本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中人ATP酶（ATPase）水平。用纯化的人ATP酶（ATPase）抗体包被微孔板，

脂肪酶特异折叠酶的作用

目前研究最为广泛的是脂肪酶特异折叠酶（lipase specific foldase,LIFs），此类酶多存在于革兰氏阴性菌中辅助相应的脂肪酶进行二级结构的折叠，通过降低折叠过程中的能障与构象改变为靶蛋白的正确折叠提供必要的空间立体信息而帮助其活性构象的形成。研究证明，脂肪酶在无LIFs存在下可进行

Roche－的酶和－Promega－的酶比较

Roche 的酶有自降解，而 Promega 的酶基本上没有自降解。由于酶的自降解峰可以用来做很好的内标，所以一定限度的酶自降解对 MALDI 数据的校准很有帮助。

生物酶学基础固定化酶

在合成工艺性化过程中，固定化酶在可操作性和经济性两方面都具备巨大的优势。 除了使用方便，固定化酶拥有分离简单和可重复使用两大最主要的优点。反应完毕可以通过过滤等常规手段与产品分离，大大降低产品的下游处理成本，而且可以高效应用于各种类型的反应器，实现生产连续化和自动化，提升反应效率。另外，固定化酶的可

植酸酶的酶学性质介绍

和其他酶类一样，植酸酶活力受温度、环境pH、激活剂、抑制剂、作用时间、底物及产物浓度等多种因素的影响。根据最适pH值的不同，Oh等（2004）将植酸酶（磷酸酯酶）分为两个亚类：酸性植酸酶和碱性植酸酶。饲料工业中常用的是酸性植酸酶（也称作组氨酸酸性植酸酶)。这种植酸酶催化活性较强，有最适的酸性pH值（

链酶蛋白酶的配制方法

自消化可消除DNA酶和RNA酶的污染，经自消化的链酶蛋白酶的配制方法如下：把该酶的粉末溶解于10mmol./l Tris?HCl(pH7.5)、10mmol/l NaCl中，配成20mg/ml浓度，于37℃温育1h。经消化的链霉蛋白酶分装成小份放在密封试管中，保存-20℃。

酶免疫技术抗体的酶标记方法

用于酶免疫技术的酶须具有下列特性:有高度的活性和敏感性;在室温下稳定;反应产物易于显现;能商品化生产。目前酶免疫技术检测中常用的酶为辣根过氧化物酶(horseradish peroxidase,HRP)和碱性磷酸酶(AP),其次还有葡萄糖氧化酶、β-半乳糖苷酶、溶菌酶和苹果酸脱氢酶等。由于辣根过氧化

单胺氧化酶同工酶介绍

　　单胺氧化酶同工酶是一种细胞外酶，以磷酸吡哆醛为辅酶。多分布在肝、肾等组织的线粒体中，其分布肝＞心＞肾＞脑＞肺＞骨骼肌，血小板和胎盘中也含有MAO，其同工酶有三种，电泳时从阳极到阴极分别是MAO-Ⅰ、MAO-Ⅱ和MAO-Ⅲ，有两个亚单位MAO-A和MAO-B。

异淀粉酶的酶学特性

微生物来源的异淀粉酶为诱导型胞外酶。酵母、细菌和某些放线菌均能产生异淀粉酶，但不同来源的异淀粉酶对于底物作用的专一性有所不同，对于各种不同聚合度的支链淀粉具有不同的分解能力。酶作用的最适温度和最适pH环境及金属离子对酶的影响都有差异。一般而言，酵母异淀粉酶最适pH为6～6.8，最适温度为20～25℃

胰蛋白酶及其系列酶制备

酶是细胞产生的以蛋白质为主要成分的生物催化剂，与化学催化剂相比较，具有作用条件温和、反应专一性强、反应副产物少等优点，因而广泛应用于医药、化工、食品、日化、农业、饲料、环保等领域，应用种类及用量均逐年递增。例如蛋白酶，应用于医药工业中，作为生化药物促进食物蛋白质消化；应用在食品工业中，水解蛋白质成肤

固定化酶固定化酶与水溶性酶相比的优缺点

优点：①固定化酶可重复使用，使酶的使用效率提高、使用成本降低。②固定化酶极易与反应体系分离，简化了提纯工艺，而且产品收率高、质量好。③在多数情况下，酶经固定化后稳定性得到提高。④固定化酶的催化反应过程更易控制。⑤固定化酶具有一定的机械强度，可以用搅拌或装柱的方式作用于底物溶液，便于酶催化反应的连续化

双酶切反应酶活性分析及双酶切建议缓冲液

同步双酶切是一种省时省力的常用方法。选择能让两种酶同时作用的最佳缓冲液是非常重要的一步。NEB每一种酶都随酶提供相应的最佳 NEBuffer，以保证100%的酶活性。NEBuffer的组成及内切酶在不同缓冲液中的活性见《内切酶在不同缓冲液里的活性表》及每支酶的说明书。能在最大程度上保证两种酶活性

酶免疫技术中酶和酶作用底物是怎么样的呢？

　　酶和酶作用底物　　（一）酶的要求：　　一个酶蛋白分子每分钟可催化10 3 ～10 4 个底物分子转变成有色产物。用于标记的酶应符合：　　1.酶的活性要强，催化反应的转化率高，纯度高。　　2.酶催化底物后产生的产物易于判断或测量，方法简单易行、敏感和重复性好。　　3.作用专一性强 ，酶活性不受样品

植酸酶浓度对酶活的影响

反应体系中，酶分子的浓度对测定结果也有重要影响。表1是中性植酸酶酶活测定值与样品稀释倍数的关系。确定酶浓度就是确定酶分子的数量与底物分子数量之间的比例关系,只有二者的比例在一定的范围内,酶分子的活力才能发挥最大的作用。实验发现,酶活随着酶浓度的升高有逐渐降低的趋势,同时,随着酶浓度的升高样品的本底值

β淀粉酶与α淀粉酶的区别

β-淀粉酶与α-淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐次以麦芽糖为单位切断α－1，4-葡聚糖链。主要见于高等植物中（大麦、小麦、甘薯、大豆等），但也有报告在细菌、牛乳、霉菌中存在。对于象直链淀粉那样没有分支的底物能完全分解得到麦芽糖和少量的葡萄糖。作用于支链淀粉或葡聚糖的时候，切断至α－1，6-键的前面

淀粉酶同工酶检测的意义

同工酶的测定有助于疾病的鉴别诊断。P－同工酶升高或降低时，说明可能有胰腺疾患；S－同工酶的变化可能是源于唾液腺或其他组织。当血清淀粉酶活性升高而又诊断不清时，应进一步测定同工酶以助鉴别诊断。琼脂糖和醋纤膜电泳法是比较常用的测定同工酶方法。

生物酶学基础糖化酶简介

概述：糖化酶是由曲霉优良菌种（Aspergilusniger）经深层发酵 提炼而成。糖化酶，又称葡萄糖淀粉酶[Glucoamylase,(EC.3.2.1.3.)]它能把淀粉从非还原性未端水介a-1.4葡萄糖苷键产生葡 萄糖，也能缓慢水解a-1.6葡萄糖苷键，转化为葡萄糖。本产品广泛用于生产白酒、黄

酶与酶技术的开发与应用

现代研究表明，酶与酶技术与环境保护的关系十分密切。表现在三个方面。第一，在产品加工过程中用酶来替代化学品（为生物过程代替化学过程反应温和）可以降低生产活动中的污染水平，有利于实现工艺过程生态化或无废生产，真正实现清洁生产的目标；第二，酶作为生物催化剂，只对产品内容起作用，使产品在过程中产生的污染大大

腺苷三磷酸酶（ATP酶）的简介

　　ATP是三磷酸腺苷的英文缩写符号，它是各种活细胞内普遍存在的一种高能磷酸化合物。高能磷酸化合物是指水解时释放的能量在20.92kJ/mol(千焦每摩尔)以上的磷酸化合物，ATP水解时释放的能量高达30.54kJ/mol。ATP的分子式可以简写成A-P～P～P。简式中的A代表腺苷，P代表磷酸基团，

有关固定化酶技术酶的定向介绍

　　1、共价固定法　　选择性地利用酶分子表面远离活性位点的特定稀有基团(如巯基) 进行反应，使该基团与载体上另一基团共价交联来固定酶蛋白，使其活性中心朝向溶液方向，以达到控制其空间取向的目的。　　2、氨基酸置换法　　利用基因定点突变技术在蛋白质分子表面合适位置置换一个氨基酸分子，通过该氨基酸残基特殊

有关固定化酶技术酶的定向介绍

　　1、共价固定法　　选择性地利用酶分子表面远离活性位点的特定稀有基团(如巯基) 进行反应，使该基团与载体上另一基团共价交联来固定酶蛋白，使其活性中心朝向溶液方向，以达到控制其空间取向的目的。　　2、氨基酸置换法　　利用基因定点突变技术在蛋白质分子表面合适位置置换一个氨基酸分子，通过该氨基酸残基特殊

乳酸脱氢酶及其同工酶简介

　　乳酸脱氢酶（LD）分子量为135～140KD，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。　　LD催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反

DNA聚合酶外切酶活性─校对作用

　　外切酶活性──校对作用：这种酶活性的主要功能是从3'→5'方向识别和切除不配对的DNA 生长链末端的核苷酸。当反应体系中没有反应底物dNTP时，由于没有 聚合作用而出现暂时的游离现象，从而被3'→5'外切酶活性所降解。如果提高反应体系的温度可以促进这种作用，这表明

生物酶学基础固定化酶简介

固定化酶固定化酶及制备原则固定化酶固定化酶是20世纪50年代开始发展起来的一项新技术，最初是将水溶性酶与不溶性载体结合起来，成为不溶于水的酶的衍生物，所以曾叫过“水不溶酶”（water insoluble enzyme）和“固相酶”（solid phase enzyme）。但是后来发现，也可以将酶包