李戎教授Cell发表错误蛋白惊人发现
来自Stowers医学研究所的科学家们，生成了一个有关细胞错误折叠蛋白聚集物的惊人研究发现。这些聚集物往往与诸如帕金森氏病一类的老年性疾病相关联。研究人员将他们的研究结果在线发表在10月16日的《细胞》（Cell）杂志上。 领导这一研究的是Stowers研究所研究员李戎（Rong Li）博士。这位华裔女科学家的教育背景几乎都是在数一数二的高校中完成：1988年毕业于耶鲁大学，1992年加州大学旧金山分校获得博士学位，之后到加州大学伯克利分校进行博士后研究，1994年进入哈佛医学院。 利用三维延时摄影（time-lapse movie）来追踪酵母细胞中错误折叠蛋白的命运，研究人员确定了大约90%的聚集物都是在细胞的蛋白质合成位点——内质网（ER）的表面形成。过去人们认为，错误折叠蛋白是在细胞溶质中自发地簇聚在一起。 李戎说：“我们的研究结果向聚集过程是累积的错误折叠蛋白的一个被动结果这一观点发出了挑战。”利用衰老研究中经......阅读全文
如何提取线粒体膜蛋白
胞内蛋白只需核糖体和线粒体（供能）膜蛋白不是胞内蛋白，在细胞质基质中加工，它的合成与加工和分泌蛋白一样，都需要经过内质网和高尔基体。
－可折叠的新型导电聚合物问世
美国德雷塞尔大学与大连理工大学合作制备出一种新型导电聚合物纳米复合材料，其柔性能达到折叠程度，而强度足以支撑几倍于自身重量的物体。该材料有望用于改进电能储存、便携式电子设备及同轴电缆等的射频屏蔽等。 上述成果是研究人员基于一类名为MXene的二维材料，通过插层方法，在MXene的各个层之间插
影响蛋白质聚集的因素
1. 蛋白结构a) 蛋白质的一级结构及疏水氨基酸的相对数目对蛋白质的聚集速率和聚集体的稳定性有较大的影响。疏水氨基酸会形成聚集倾向区域(aggregation-prone region),在特定位置引入一个新的或不同的疏水氨基酸会显著加快蛋白聚集速率。b) 糖基化对于许多蛋白质的稳定性具有重要意义,
蛋白质折叠的细胞密码破解
人们通常认为，疾病是由异物（细菌或病毒）入侵人体引起的，但影响人类的数百种疾病，其实是由细胞蛋白质生成错误引起的。美国马萨诸塞大学阿默斯特分校领导的团队最近利用尖端技术，破解了基于碳水化合物的代码，该代码控制某些蛋白质的正常形状，而正常的蛋白质形状才能使人体保持健康。研究发表在最新一期《分子细胞
展望蛋白质折叠的未来前景
包涵体复性 ▲利用DNA重组技术可以将外源基因导入宿主细胞。但重组基因的表达产物往往形成无活性的、不溶解的包涵体。折叠机制的阐明对包涵体的复性会有重要帮助。 蛋白质 ▲DNA重组和多肽合成技术的发展使我们能够按照自己的意愿设计较长的多肽链。但由于我们无法了解这一多肽将折叠为何种构象,从而无
Cell：瓦解错误折叠蛋白的新武器
蛋白质发生错误折叠，导致变形的蛋白无法执行正常功能，是诸如肌萎缩侧索硬化症(ALS)、阿尔茨海默氏症、帕金森病等脑病形成的关键。当前，还没有办法来逆转蛋白质错误折叠 来自宾夕法尼亚大学Perelman医学院的生物化学和生物物理学副教授James Shorter博士，现在找到了一种可能的
蛋白质的新生肽链的折叠
近年来，对蛋白质的新生肽链在体内的折叠研究已成为一个热点，发现了许多帮助肽链折叠的蛋白质，其中有些有利于二硫键的交换和配对(二硫键异构酶)与脯氨酰参与的肽键的异构化(肽基脯氨酰异构酶)，还有一大类被称为蛋白质伴侣。后者的主要特点是能和疏水性的肽段结合，一方面避免肽链因疏水作用而聚集，另一方面帮助新生
关于蛋白质折叠的意义介绍
蛋白质折叠机制的阐明将揭示生命体内的第二套遗传密码,这是它的理论意义。蛋白质折叠的研究,比较狭义的定义就是研究蛋白质特定三维空间结构形成的规律、稳定性和与其生物活性的关系。在概念上有热力学的问题和动力学的问题；蛋白质在体外折叠和在细胞内折叠的问题；有理论研究和实验研究的问题。这里最根本的科学问题
蛋白质折叠的驱动力
折叠是一种自发过程，主要由疏水相互作用，分子内氢键的形成，范德华力引导，并且与构象熵相反。折叠的过程通常始于共翻译，使N末端的蛋白质的开始而折叠C-末端的蛋白质的部分仍然被合成由核糖体; 但是，蛋白质分子在生物合成过程中或之后可能会自发折叠。这些大分子可能被视为“自身折叠”，其过程还取决于溶剂（水或
简述蛋白质折叠的生长模型
根据这种模型,肽链中的某一区域可以形成“折叠晶核”,以它们为核心,整个肽链继续折叠进而获得天然构象。所谓“晶核”实际上是由一些特殊的氨基酸残基形成的类似于天然态相互作用的网络结构,这些残基间不是以非特异的疏水作用维系的,而是由特异的相互作用使这些残基形成了紧密堆积。晶核的形成是折叠起始阶段限速步
绘制蛋白折叠过渡状态的能级图谱
Rice大学物理学家最近获得了一种研究蛋白折叠详细过程的新途径，可用于探测折叠过程需要多少能量，在蛋白折叠科学领域有广泛的应用性。由于发现阿尔茨海莫氏症、帕金森氏症等疾病与蛋白的错误折叠有重要相关性，因此蛋白折叠科学在过去的十年中积累了大量数据。这一成果将刊登于最新一期《Physical Revie
四半胱氨酸探测β折叠蛋白结构
（封面图片：科学家发现四半胱氨酸单位可以作为β折叠蛋白的结构探测器使用。封面图为FIAsH标记的大肠杆菌细胞荧光显微图，图中的紫色部分为细胞视黄醇结合蛋白，半胱氨酸用黄色小球表示。） 监控蛋白会在各种复杂的环境中发生蛋白折叠，如细胞内部，而当存在结构敏感的光谱信号的时候，以上折叠过程就将
关于蛋白质折叠的信息介绍
从一级结构到更高级结构的过程就被称为蛋白质折叠。一个序列特定的多肽链（折叠之前的蛋白质一般都被称为多肽链）一般折叠为一种特定构象（又称为天然构象）；但有时可以折叠为一种以上的构象，且这些不同构象具有不同的生物学活性。在真核细胞内，许多蛋白质的正确折叠需要分子伴侣的帮助。
关于蛋白质折叠的基本介绍
蛋白质折叠（Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的过程。通过这一物理过程,蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的肽链时,蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 结构决定功能,仅仅知道基因组序列并不能使我们充分了解蛋白质的功能
关于蛋白质折叠的研究概况
在生物体内,生物信息的流动可以分为两个部分：第一部分是存储于DNA序列中的遗传信息通过转录和翻译传入蛋白质的一级序列中,这是一维信息之间的传递,三联子密码介导了这一传递过程；第二部分是肽链经过疏水塌缩、空间盘曲、侧链聚集等折叠过程形成蛋白质的天然构象,同时获得生物活性,从而将生命信息表达出来；而
关于蛋白质折叠病的介绍
蛋白质分子的氨基酸序列不发生改变,只是其结构或者说构象有所改变也能引起疾病,称为“构象病”,或称“折叠病”。 疯牛病由Prion蛋白质的感染引起,这种蛋白质也可以感染人而引起神经系统疾病。在正常机体中,Prion是正常神经活动所需要的蛋白质,而致病Prion与正常Prion的一级结构完全相同,
未正确折叠蛋白介导的细胞凋亡
在真核生物体内，为正确折叠蛋白反应(unfolded protein response，UPR)是细胞对抗内质网应激的一种重要的自我保护机制。当细胞中出现长时间或高强度的UPR时，三种内质网上的跨膜蛋白PERK、IREI、ATF6在发挥修复作用的同时，也可以同时启动由ERS介导的三种细胞凋亡途径。P
蛋白质折叠的分子伴侣的介绍
1978 年,Laskey 在进行组蛋白和DNA 在体外生理离子强度实验时发现,必须要有一种细胞核内的酸性蛋白———核质素(nucleoplasmin) 存在时,二者才能组装成核小体,否则就发生沉淀。据此Laskey 称它为“分子伴侣”。分子伴侣是指能够结合和稳定另外一种蛋白质的不稳定构象,并能
包涵体蛋白溶解后的重折叠实验
实验步骤 一、常规操作方案 下面这个典型流程对许多蛋白质都有很好的效果。本 操 作 方 案 是 根 据 N g u y e n 等(1993)首先开发的方案改编而成，并用于冷泉港蛋白质纯化与鉴定课程的不溶性重组蛋白纯化部分（Bu
PNAS：揭开跨膜蛋白折叠的神秘面纱
最近，美国莱斯大学的科学家们，以研究球状蛋白质的相同方法，成功地分析了跨膜蛋白折叠。 莱斯大学理论生物学家Peter Wolynes及其研究小组，应用他的能量全景图理论（energy landscape theory）来预测很难观察的蛋白质，因为它们主要在细胞膜内生存和起作用。他表示，该方法可
概述蛋白质复性的折叠机制
为了有的放矢地开发辅助蛋白质复性的技术，研究工作者纷纷开展了对蛋白质折叠机制的探讨。有两种不同的假设：一种假设认为，肽链中的局部肽段先形成一些构象单元，如α螺旋、β折叠、β转角等二级结构，然后再由二级结构单元的组合、排列，形成蛋白质三级结构；另一种假设认为，首先是由肽链内部的疏水相互作用导致一个
包涵体蛋白溶解后的重折叠实验
实验步骤一、常规操作方案下面这个典型流程对许多蛋白质都有很好的效果。本 操 作 方 案 是 根 据 N g u y e n 等(1993)首先开发的方案改编而成，并用于冷泉港蛋白质纯化与鉴定课程的不溶性重组蛋白纯化部分（Burgess and K n u t h ， 1996)。其他类似的流程也可能
蛋白质折叠的框架模型的介绍
框架模型[4] 假设蛋白质的局部构象依赖于局部的氨基酸序列。在多肽链折叠过程的起始阶段,先迅速形成不稳定的二级结构单元； 称为“flickering cluster”,随后这些二级结构靠近接触,从而形成稳定的二级结构框架；最后,二级结构框架相互拼接,肽链逐渐紧缩,形成了蛋白质的三级结构。这个模型
什么是蛋白聚集体的控制？
1. 移除或修饰热点(hot spot)蛋白质一级序列及其高阶结构可以决定蛋白质的聚集倾向,移除或修饰聚集体热点(易聚集倾向序列)可以减缓蛋白质的聚集。可以通过分析蛋白质及疏水表面来实现。常常一个点突变可有效减少蛋白质的聚集。此外,通过连接亲水结构来屏蔽热点区域的聚集也可以减少蛋白质聚集。如PEG化
聚集蛋白聚糖的基本信息
蛋白聚糖（proteoglycan，PG）是一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价链接而成。蛋白聚糖除含糖胺聚糖链外，尚有一些N—或（和）O—链接的寡糖链。蛋白聚糖不仅分布于细胞外基质，也存在于细胞表面以及细胞内的分泌颗粒中。中文名称聚集蛋白聚糖英文名称aggrecan定 义最初
科学家鉴别出治疗阿尔兹海默病的潜在靶向蛋白聚集物
近日，一项刊登在国际杂志Stem Cell Reports上的研究报告中，来自巴黎第四大学等机构的科学家们通过研究鉴别出了治疗阿尔兹海默病的潜在靶点；帕金森疾病中的α-突触核蛋白和阿尔兹海默病中tau蛋白的聚集常常与神经变性疾病的进展有关，这些蛋白聚集常常会从一个神经元细胞扩散到另一个细胞，并且
线粒体融合蛋白2决定细胞生死
有机体的每个细胞中都有一种传感器，能检测自身“内部”环境是否健康。这种“报警器”存在于内质网(ER)中，能感知细胞所受的压力，引发修复反应或让细胞走向死亡。据物理学家组织网近日报道，西班牙巴塞罗那生物医学研究所(IRB)科学家最近发现，线粒体融合蛋白2(Mfn2)对于正确检测细胞压力水平起着关键
线粒体蛋白质转运的概述
线粒体的蛋白合成能力有限，大量线粒体蛋白在细胞质中合成，定向转运到线粒体。这些蛋白质在在运输以前，以未折叠的前体形式存在，与之结合的分子伴侣（属hsp70家族）保持前体蛋白质处于非折叠状态。通常前体蛋白N端有一段信号序列称为导肽、前导肽或转运肽（leadersequence、presequenc
两篇Nature文章发布线粒体研究重要发现
在10亿多年前发生的一次内共生事件中，一个细菌被细胞所吞食，并最终变成了细胞器——线粒体。随着时间的推移，近1000种编码线粒体蛋白的基因，其中的大多数现在从线粒体转移到了细胞核中，并且是在细胞质中被翻译为蛋白质。一个至关重要的输入机制确保了这些蛋白质最终定位在线粒体内适当的位置。 发表在《自
两篇Nature文章揭示细胞死亡新机制
在10亿多年前发生的一次内共生事件中，一个细菌被细胞所吞食，并最终变成了细胞器——线粒体。随着时间的推移，近1000种编码线粒体蛋白的基因，其中的大多数现在从线粒体转移到了细胞核中，并且是在细胞质中被翻译为蛋白质。一个至关重要的输入机制确保了这些蛋白质最终定位在线粒体内适当的位置。 发表在《自