关于蛋白质折叠的研究概况

在生物体内,生物信息的流动可以分为两个部分:第一部分是存储于DNA序列中的遗传信息通过转录和翻译传入蛋白质的一级序列中,这是一维信息之间的传递,三联子密码介导了这一传递过程;第二部分是肽链经过疏水塌缩、空间盘曲、侧链聚集等折叠过程形成蛋白质的天然构象,同时获得生物活性,从而将生命信息表达出来;而蛋白质作为生命信息的表达载体,它折叠所形成的特定空间结构是其具有生物学功能的基础,也就是说,这个一维信息向三维信息的转化过程是表现生命活力所必需的。 自从20世纪60年代,Anfinsen基于还原变性的牛胰RNase在不需其他任何物质帮助下,仅通过去除变性剂和还原剂就使其恢复天然结构的实验结果,提出了“多肽链的氨基酸序列包含了形成其热力学上稳定的天然构象所必需的全部信息”的“自组装学说”以来,随着对蛋白质折叠研究的广泛开展,人们对蛋白质折叠理论有了进一步的补充和扩展。Anfinsen的“自组装热力学假说”得到了许多体外实验的证明,的......阅读全文

关于蛋白质折叠的研究概况

  在生物体内,生物信息的流动可以分为两个部分:第一部分是存储于DNA序列中的遗传信息通过转录和翻译传入蛋白质的一级序列中,这是一维信息之间的传递,三联子密码介导了这一传递过程;第二部分是肽链经过疏水塌缩、空间盘曲、侧链聚集等折叠过程形成蛋白质的天然构象,同时获得生物活性,从而将生命信息表达出来;而

关于蛋白质折叠的基本介绍

  蛋白质折叠(Protein folding)是蛋白质获得其功能性结构和构象的过程。通过这一物理过程,蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的肽链时,蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。  结构决定功能,仅仅知道基因组序列并不能使我们充分了解蛋白质的功能

关于蛋白质折叠的意义介绍

  蛋白质折叠机制的阐明将揭示生命体内的第二套遗传密码,这是它的理论意义。蛋白质折叠的研究,比较狭义的定义就是研究蛋白质特定三维空间结构形成的规律、稳定性和与其生物活性的关系。在概念上有热力学的问题和动力学的问题;蛋白质在体外折叠和在细胞内折叠的问题;有理论研究和实验研究的问题。这里最根本的科学问题

关于蛋白质折叠病的介绍

  蛋白质分子的氨基酸序列不发生改变,只是其结构或者说构象有所改变也能引起疾病,称为“构象病”,或称“折叠病”。  疯牛病由Prion蛋白质的感染引起,这种蛋白质也可以感染人而引起神经系统疾病。在正常机体中,Prion是正常神经活动所需要的蛋白质,而致病Prion与正常Prion的一级结构完全相同,

关于蛋白质折叠的粘合机制的介绍

  该模型认为蛋白质的折叠起始于伸展肽链上的几个位点,在这些位点上生成不稳定的二级结构单元或者疏水簇,主要依靠局部序列的进程或中程(3-4个残基)相互作用来维系。它们以非特异性布朗运动的方式扩散、碰撞、相互黏附,导致大的结构生成并因此而增加了稳定性。进一步的碰撞形成具有疏水核心和二级结构的类熔球态中

蛋白质折叠的过程

主要结构蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素,蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而,折叠的基本事实仍然是,每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序

关于蛋白质折叠的格点模型的介绍

  格点模型(也简称HP模型),最早是由Dill等人1989年提出的。格点模型可分为二维模型和三维模型两类。二维格点模型就是在平面空间中产生正交的单位长度的网格,每个氨基酸分子按在序列中排序的先后顺序依次放置到这些网格交叉点上,在序列中相邻的氨基酸分子放置在格点中时也必须相邻,即相邻氨基酸分子在格点

植物蛋白质氧化折叠研究中进展

  二硫键的形成对于真核生物的分泌蛋白和质膜蛋白在内质网中的折叠十分重要。在动物和酵母中,内质网氧化还原蛋白oxidoreductin-1 (Ero1) 是二硫键的主要供体,将二硫键通过蛋白质二硫键异构酶(PDI)传递给底物蛋白。前期,中国科学院遗传与发育生物学研究所农业资源研究中心研究员吕东平研究

关于蛋白质二级结构的β折叠的介绍

  β折叠是指多肽链以肽单元为单位,以Cα为旋转点形成伸展的锯齿状折叠构象,又称3片层(3-strand)结构,具有下列特征。  (1)肽链折叠成伸展的锯齿状,肽单元间的夹角为110°,氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。  (2)两条以上肽链(或同一条多肽链的不同部分)平行排列,相邻肽链之间的肽键

蛋白质折叠的主要结构

蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素,蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而,折叠的基本事实仍然是,每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序列总是相

什么是蛋白质折叠?

蛋白质折叠是物理过程,通过该蛋白链获得其天然 的三维结构中,构象即通常生物功能,以迅速和可再现的方式。这是一个物理过程,多肽从一个随机的线圈中折叠成其特征和功能性三维结构。当从mRNA序列翻译成氨基酸的线性链时,每种蛋白质都以未折叠的多肽或无规卷曲的形式存在。该多肽缺乏任何稳定的(持久的)三维结构。

蛋白质的新生肽链的折叠

近年来,对蛋白质的新生肽链在体内的折叠研究已成为一个热点,发现了许多帮助肽链折叠的蛋白质,其中有些有利于二硫键的交换和配对(二硫键异构酶)与脯氨酰参与的肽键的异构化(肽基脯氨酰异构酶),还有一大类被称为蛋白质伴侣。后者的主要特点是能和疏水性的肽段结合,一方面避免肽链因疏水作用而聚集,另一方面帮助新生

简述蛋白质折叠的生长模型

  根据这种模型,肽链中的某一区域可以形成“折叠晶核”,以它们为核心,整个肽链继续折叠进而获得天然构象。所谓“晶核”实际上是由一些特殊的氨基酸残基形成的类似于天然态相互作用的网络结构,这些残基间不是以非特异的疏水作用维系的,而是由特异的相互作用使这些残基形成了紧密堆积。晶核的形成是折叠起始阶段限速步

展望蛋白质折叠的未来前景

  包涵体复性  ▲利用DNA重组技术可以将外源基因导入宿主细胞。但重组基因的表达产物往往形成无活性的、不溶解的包涵体。折叠机制的阐明对包涵体的复性会有重要帮助。  蛋白质  ▲DNA重组和多肽合成技术的发展使我们能够按照自己的意愿设计较长的多肽链。但由于我们无法了解这一多肽将折叠为何种构象,从而无

蛋白质折叠的驱动力

折叠是一种自发过程,主要由疏水相互作用,分子内氢键的形成,范德华力引导,并且与构象熵相反。折叠的过程通常始于共翻译,使N末端的蛋白质的开始而折叠C-末端的蛋白质的部分仍然被合成由核糖体; 但是,蛋白质分子在生物合成过程中或之后可能会自发折叠。这些大分子可能被视为“自身折叠”,其过程还取决于溶剂(水或

蛋白质在缺氧时折叠

蛋白质通常由成百上千个独立的部分组成,即氨基酸。它们像链条上的链环一样连接在一起。然而,蛋白质分子不能像长丝一样来回摆动。因此,每一件作品在创作过程中都以自己独特的方式折叠起来。对于从细胞外释放或运输到细胞内储存的蛋白质,这种折叠发生在细胞的一个特定位置:内质网(ER)。这里,在蛋白质折叠过程中相互

研究揭示蛋白质氧化折叠在干细胞衰老中的作用

  长期以来,人们普遍认为线粒体是细胞活性氧的主要来源。然而,内质网中蛋白质二硫键形成过程会产生副产物H2O2。据估算,它约占蛋白质合成过程中产生总活性氧的25%。可见,内质网来源的活性氧不容忽视。  8月3日,中国科学院生物物理研究所王磊/王志珍课题组和动物研究所刘光慧课题组合作,在《欧洲分子生物

蛋白质折叠的框架模型的介绍

  框架模型[4] 假设蛋白质的局部构象依赖于局部的氨基酸序列。在多肽链折叠过程的起始阶段,先迅速形成不稳定的二级结构单元; 称为“flickering cluster”,随后这些二级结构靠近接触,从而形成稳定的二级结构框架;最后,二级结构框架相互拼接,肽链逐渐紧缩,形成了蛋白质的三级结构。这个模型

蛋白质折叠的分子伴侣的介绍

  1978 年,Laskey 在进行组蛋白和DNA 在体外生理离子强度实验时发现,必须要有一种细胞核内的酸性蛋白———核质素(nucleoplasmin) 存在时,二者才能组装成核小体,否则就发生沉淀。据此Laskey 称它为“分子伴侣”。分子伴侣是指能够结合和稳定另外一种蛋白质的不稳定构象,并能

上海药物所蛋白质折叠计算模拟研究取得进展

  在生物体系中,蛋白质通过折叠成特定的三维结构发挥功能。这种折叠过程可能受到不同因素的影响,如配体结合、聚合状态等。充分理解蛋白质折叠过程对于药物分子设计、蛋白质突变所导致致病机理的预测、深入了解细胞功能以及进化都至关重要。大规模计算机模拟有潜力从原子水平捕捉整个蛋白系统的动态过程,但是

概述蛋白质复性的折叠机制

  为了有的放矢地开发辅助蛋白质复性的技术,研究工作者纷纷开展了对蛋白质折叠机制的探讨。有两种不同的假设:一种假设认为,肽链中的局部肽段先形成一些构象单元,如α螺旋、β折叠、β转角等二级结构,然后再由二级结构单元的组合、排列,形成蛋白质三级结构;另一种假设认为,首先是由肽链内部的疏水相互作用导致一个

关于复制酶的概况

  是从感染RNA型噬菌体或癌病毒的细胞分离出来的。  (一)一种依赖于RNA的RNA聚合酶。以RNA为模板,由RNA聚合酶催化核苷5'-三磷酸合成RNA。  (二)在DNA复制时与新生DNA链延长有关的酶。原核细胞复制酶包括DNA聚合酶I,Ⅱ和DNA聚合酶III全酶。DNA聚合酶III全酶

青岛能源所在细胞内蛋白质折叠研究方面取得进展

  蛋白质发挥功能的“原位”环境是细胞,因此在细胞内开展蛋白质的结构和动力学研究对蛋白质功能的解析至关重要。细胞内大分子的浓度可以达到300-450g/L,拥挤的细胞环境可能会影响蛋白质的折叠,进而影响其功能。但是细胞环境如何影响蛋白质折叠过程目前并不很清晰。  近日,中国科学院青岛生物能源与过程研

蛋白质折叠的拼版模型的介绍

  此模型[9]的中心思想就是多肽链可以沿多条不同的途径进行折叠,在沿每条途径折叠的过程中都是天然结构越来越多,最终都能形成天然构象,而且沿每条途径的折叠速度都较快,与单一途径折叠方式相比,多肽链速度较快,另一方面,外界生理生化环境的微小变化或突变等因素可能会给单一折叠途径造成较大的影响,而对具有多

关于折叠酶的作用简介

  目前研究最为广泛的是脂肪酶特异折叠酶(lipase specific foldase,LIFs),此类酶多存在于革兰氏阴性菌中辅助相应的脂肪酶进行二级结构的折叠,通过降低折叠过程中的能障与构象改变为靶蛋白的正确折叠提供必要的空间立体信息而帮助其活性构象的形成。研究证明,脂肪酶在无LIFs存在下可

关于折叠酶的结构介绍

  LIFs的结构由三部分组成N-末端跨膜疏水结构域,中间一段富含脯氨酸和丙氨酸的高度可变的中间铰链区与C-末端催化结构域。LIFs通过N-末端的疏水跨膜结构域锚定在内膜上,使Q-末端的活性结构域游离于周质中。N-末端的疏水跨膜结构域对其折叠活性没有影响,主要是负责将LIFs锚定在内膜上,防止其与脂

关于基因表达的折叠的介绍

  刚从mRNA序列翻译过来的蛋白质都是未折叠或无规卷曲的多肽,没有任何的三维结构。氨基酸彼此相互作用使得多肽从无规卷曲折叠成其特征性和功能性三维结构。氨基酸序列决定l了蛋白质的三维结构,且正确的三维结构对于功能至关重要,尽管功能蛋白的某些部分可能仍未展开。伴侣蛋白的酶有助于新形成的蛋白质获得折叠,

JBC:分子伴侣帮助蛋白质折叠的分子机理

  分子伴侣是一种协助蛋白质进行折叠的分子助手,其中一种伴侣分子是所谓的热激蛋白60(Hsp60),这种蛋白可以在线粒体中形成一种类似于“桶状”的结构,从而便于蛋白折叠过程的发生,近日刊登于the Journal of Biological Chemistry上的一篇研究论文中,来自弗莱堡大学的研究

鲎的研究概况及资源保护

一、 鲎的研究概况(一)、鲎的种属与地理分布1、鲎的种属鲎(hou)是栖生于海洋中的一种无脊椎动物,在动物学分类学上,鲎属节肢动物门(Arfhropoda)、肢口纲(Merostomate)、剑尾目(Xiphosura)、鲎科(Patypleidae)。目前,世界上现存的鲎为三属四种,北美洲东岸海域

溶菌酶医学应用研究概况

  【摘要】目的 介绍溶菌酶医学应用的研究概况。  方法综述近年来国内外相关报道,介绍溶菌酶的药物剂型、与医学应用相关的ZL以及在 疾病诊疗中的应用。结果 溶菌酶具有抗菌消炎、抗病毒、抗肿瘤、增强免疫力等作用,尤其是与传统药物相比具有无毒副作用和无耐药 性的优势。  结论 溶菌酶的研究越来越引起人们