parkin和USP30通过泛素化过程调控线粒体自噬
近日，美国一研究小组在著名国际期刊Nature Cell Biology发表文章，他们发现parkin和USP30能够通过泛素化过程平衡调控线粒体自噬，了解这一过程对开发治疗帕金森疾病的药物具有重要意义。 许多研究表明，线粒体功能紊乱在帕金森病的发病过程中发挥重要作用。Christian N. Cunningham等人通过实验证实具有E3泛素连接酶功能的parkin和具有去泛素化酶功能的USP30能够平衡调节线粒体自噬过程。他们发现，线粒体损伤能够刺激parkin将lys6，lys11和lys63泛素链连接到线粒体上，而USP30能够通过其去泛素化酶功能移除线粒体上的lys6-和lys11-泛素链，利用质谱技术，研究人员发现重组USP30会优先移除完整线粒体上的lys-6和lys11-泛素链，抵消parkin调节的泛素链形成过程。 综上所述，该文章的结果表明细胞内线粒体的稳态会受到泛素化和去泛素化的平衡调控，这两个过程的......阅读全文
泛素化的主要作用
泛素化是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶、结合酶、连结酶和降解酶等。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中都起着十分重要的作用。同时，它也参与了细胞周期、增殖、凋亡、
简述泛素化的类型
E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多个赖氨酸残基，在合适条件下会被多位点单泛素化；还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链，这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。
泛素化研究取得进展
泛素化是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中起重要作用，同时参与细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移等几乎一切生命活动的调控。泛素化与肿瘤、心血管等疾病的发病密切相
泛素化的主要类型
E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多个赖氨酸残基，在合适条件下会被多位点单泛素化；还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链，这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
研究发现泛素信号调节细胞自噬、感应泛素胁迫新机制
5月5日，学术期刊《细胞研究》（Cell Research）正式发表了中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所胡荣贵研究组的最新研究成果Ubiquitylation of p62/Sequestosome1 Activates Its Autophagy Receptor Func
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
研究开发出泛素剪切技术，提供关于泛素信号转导新见解
澳大利亚的研究人员是世界上最早接触到一种了解复杂变化的新方法的人之一，这些变化控制着蛋白在健康和疾病中如何在我们的细胞中发挥功能。 这种称为泛素剪切（ubiquitin clipping）的新型蛋白质组学技术允许人们构建蛋白如何被一种称为泛素化的过程修饰的高分辨率图谱。这种技术为理解泛素化在细
从线粒体代谢的角度揭示肝癌靶向治疗耐药的机制
肝癌是全球范围内致死率第四的恶性肿瘤，肝细胞肝癌是其中最主要的一种组织类型，治疗异常棘手。近些年来，肝细胞肝癌的治疗虽渐现曙光，但仍然面临着严峻的挑战。曙光之一来自靶向药物。许多研究发现，靶向药物能显著延长肝细胞肝癌患者的生存期，但靶向药物临床应用中，容易存在耐药现象。耐药正是严峻的挑战之一。
线粒体基因
线粒体基因：mtDNA，线状、环状，能单独复制，同时受核基因控制。哺乳动物：无内含子，有重叠基因突变率高。
线粒体作用
⑴若将纯化的正常的线粒体与纯化的细胞核在一起保温，并不导致细胞核的变化。但若将诱导生成PT孔道的线粒体与纯化的细胞核一同保温，细胞核即开始凋亡变化。⑵细胞死亡调节蛋白不论是抑制死亡的bcl-2家族还是促进细胞死亡的Bax家族均以线粒体作为靶细胞器。bcl-2蛋白的C端的疏水肽段能插入线粒体外膜。事实
科学家发现细胞毒性T细胞的持续杀伤受线粒体翻译影响
细胞毒性T细胞（CTL）是免疫系统中的重要细胞，能够识别并摧毁癌细胞和受到病毒感染的细胞。线粒体质量与CTL抗肿瘤活性相关，在CTL寻找、识别和杀伤目标时，线粒体如何参与这一过程尚不清楚。泛素羧基末端水解酶30（USP30）是一种已知可抑制线粒体自噬的去泛素酶，在对单基因缺失小鼠的大规模筛选中被
研究发现丙酮酸进入线粒体过程中的关键调控分子
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/10/510394.shtm
泛素活化酶的作用原理
泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP，在自身的活性位点的半胱氨酸（Cys）的和泛素C末端76号甘氨酸（Gly76）之间形成高能硫酯键，从而激活泛素的-COOH末端，为下一步亲核攻击做准备。编码E1的基因为uba1.
泛素化降解机制是什么
泛素化降解机制是腺苷酸活化蛋白激酶（AMPK）通过磷酸化增加内质网锚定蛋白Insig的活性，进而抑制肝脏脂质合成的功能，揭示了蛋白质翻译后修饰通过泛素化降解途径调节脂肪酸合成的新机制。李于团队发现新型代谢因子CREBZF能够感应胰岛素信号，通过抑制Insig的转录水平，使胰岛素发挥促进肝脏脂质合成的
泛素化途径的相关介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径，因此有关泛素化途径的研究于2004年获得诺贝尔化学奖。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP供能的情况下泛素激活酶E1激活泛素，然后将其转移到泛素结合酶E2上通过硫酯键与
关于泛素缀合酶的简介
泛素结合酶，也称为E2酶，极少数情况下也称为泛素载体酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，执行泛素化反应的第二步，该反应可以通过蛋白酶体降解靶蛋白。 在泛素化过程中，泛素结合酶E2发挥非常重要的作用，是其中必不可少的中间环节。泛素结合酶E2是一个多基因家族，数量已经扩
“线性泛素链”的形成机制
“线性泛素链”是先天免疫和炎症中所涉及的细胞信号作用通道的重要调控因子。这些链是由“E3泛素连接酶”HOIP合成的。 在这项研究中，Katrin Rittinger及同事提出了HOIP的催化核心在其apo形式和在与“泛素”形成的复合物中的晶体结构。这些结构为“线性泛素链”通过LUBAC
泛素结合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG
泛素激活酶的作用原理
泛素活化酶，也称为E1酶，催化泛素化反应的第一步，该反应可以通过蛋白酶体针对蛋白质进行降解。泛素或泛素样蛋白与靶向蛋白的共价键是真核生物调控蛋白功能的主要机制。许多过程如细胞分裂、免疫反应和胚胎发育也受到泛素和泛素样蛋白翻译后修饰的调控。
线性泛素化的跟踪定位
泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物（大部分真核细胞）中的小蛋白。能够与其他蛋白连接，从而参与各种调控功能（如细胞周期进程、DNA损伤修复、信号转导和各种蛋白质膜定位）。蛋白质被泛素修饰的过程称为泛素化（ubiquitination）。泛素化有许多不同的形式，无论是以单个分子的形式
泛素结合酶的作用原理
泛素结合酶E2的UBC结构域中有一个保守的半胱氨酸残基，这个Cys残基作为活性位点与泛素分子（Ub）形成硫酯键。泛素活化酶E1将泛素转移到E2的半胱氨酸活性位点上，形成Ub-E2复合体，之后或是直接结合底物将泛素连接在靶蛋白上，或是与泛素连接酶E3相互作用，将泛素转移到靶蛋白上 [3] 。在泛素化
如何检测蛋白是否泛素化？
继上周整理的泛素化蛋白快速富集纯化的解决方案后，最近又有客户问“我想在体外检测组织中的一个蛋白是否在处理因素作用后发生泛素化，请问有这方面的实验方法吗，或者试剂盒吗？”作为泛素研究领域的专家，LifeSensors可为您提供全面的泛素研究解决方案，如何鉴定靶蛋白是否发生泛素化修饰？
泛素结合酶的作用原理
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG
泛素结合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG
线粒体分离实验—从组织中分离线粒体
实验材料肝脏试剂、试剂盒MS仪器、耗材匀浆器实验步骤1. 取出肝脏，注意不要弄破胆囊。放进一置于冰上的烧杯中，剪去任何结缔组织。称其质量后放回烧杯中。用锋利的剪刀、手术刀或剃须刀片将之切成 1~2 mmol/L 的薄片，用匀浆缓冲液（1x MS) 冲洗两次以去除大部分的血。转移至匀浆器中。加入足够的
我所发现丙酮酸进入线粒体过程中的关键调控分子
原文地址：http://www.dicp.cas.cn/xwdt/kyjz/202310/t20231012_6897340.html 近日，我所中药科学研究中心（2800组群）朴海龙研究员等在核酸结合蛋白YBX1调控miRNA生物学合成促进肝癌转移机制研究（Cancer Comm.，2021）的
泛素蛋白酶体途径
泛素(ubiquitin，UB)是一类含76个氨基酸、大小约为8.6 kDa的小蛋白质，在真核生物中普遍存在且高度保守。人类基因组中有四个基因编码泛素的基因： UBB ， UBC ， UBA52 和 RPS27A 。泛素氨基酸序列：MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKE
复旦大学：发现前列腺癌线粒体分裂调控新机制
2017年4月27日，国际顶级学术期刊《PLOS GENEtics》发表了复旦大学生命科学学院王陈继青年副研究员的一篇研究论文，研究成果揭示了前列腺癌中SPOP基因突变促进肿瘤的部分潜在分子机制。复旦大学生命科学学院金晓锋博士和王洁博士为本文的共同第一作者，王陈继青年副研究员和余龙教授为本文的共
NIBS学者JCB发现线粒体外膜蛋白降解的新途径
2018年1月2日,北京生命科学研究所蒋辉实验室在《journal of cell biology》杂志发表了题为 “Mitochondrial inner-membrane protease Yme1 degrades outer-membrane proteins Tom22 and Om4