研究人员揭示硫肽类抗生素生物合成酶学机制
中科院上海有机所研究员刘文课题组在国际上首次阐明了硫链丝菌素（TSR）侧环形成过程中关键大环化反应的酶学机制，相关成果日前在线发表于美国《国家科学院院刊》。 硫肽抗生素是一类古老的生物活性肽抗生素，相关研究不但有利于使用经过改造后的“微生物工厂”生产制备新型的药物前体，还拓展了人们对特殊蛋白质/多肽翻译后修饰反应的理解和认识。课题组通过优化6-F-QA作为前体喂养突变株△tsrT后的发酵时间，分离、鉴定了一个侧环尚未关闭但QA基团已经发生环氧化的关键氟代中间体。氟原子的引入降低了催化侧环形成的关键蛋白的酶活，导致中间体短暂积累；而继续延长发酵时间，该中间体会被转化为最终成熟的6’-fluoro-TSR分子。该中间体的分离和鉴定为TSR侧环生物合成途径中的酶学机制研究奠定了重要基础。 研究人员锁定了TSR生物合成基因簇中一个功能尚未得到归属的基因tsrI，其编码的蛋白TsrI隶属于α/β水解酶超家族。研究证实了TsrI是硫......阅读全文
β内酰胺类抗生素的作用机制介绍
各种β-内酰胺类抗生素的作用机制均相似，都能抑制胞壁粘肽合成酶，即青霉素结合蛋白（penicillin binding proteins, PBPs），从而阻碍细胞壁粘肽合成，使细菌胞壁缺损，菌体膨胀裂解。除此之外，对细菌的致死效应还应包括触发细菌的自溶酶活性，缺乏自溶酶的突变株则表现出耐药性
简述氯霉素类抗生素的作用机制
细菌细胞的70S核糖体是合成蛋白质的主要细胞成分，它包括50S和30S两个亚基。氯霉素通过可逆地与50S亚基结合,阻断转肽酰酶的作用，干扰带有氨基酸的胺基酰-tRNA终端与50S亚基结合，从而使新肽链的形成受阻，抑制蛋白质合成。由于氯霉素还可与人体线粒体的70S结合,因而也可抑制人体线粒体的蛋白
酶催化机制的定义
中文名称酶催化机制英文名称enzyme catalytic mechanism定 义阐述酶如何与底物相结合，酶催化底物的反应进程，影响酶催化效率的主要因素等一系列问题。主要分为酸碱催化、共价催化、多元催化、金属离子催化、微观可逆原理五种机制。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
ATP酶的作用机制
关于ATP酶催化ADP氧化磷酸化成ATP的机制，先后提出过几种假说 1、化学偶联假说；2、构象假说；3、化学渗透假说。目前流行的是化学渗透假说，由英国生物化学家P.Mitchell于1961年提出。该学说很好地说明线粒体内膜中电子传递、质子电化学梯度建立、ADP磷酸化的关系，并具有大量的实验支持，得
血清酶病理改变机制
疾病时，影响血清酶的因素很多，主要机制如下：（1）酶合成异常：血浆特异酶大多数是在肝合成，当肝功能障碍时酶浓度常下降。肝功能障碍胆碱酯酶活性下降。肝-豆状核综合征铜氧化酶活性可明显下降。骨细胞增生时，血中ALP可上升。（2）细胞酶的释放：是疾病时大多数血清酶增高的主要机制，影响细胞酶释放的主要原因有
ATP酶的反应机制
ATP酶与ATP水解反应耦合的转运是一个严格的化学反应，即每分子ATP水解能够使一定数量的溶液分子被转运。例如，对于钠钾ATP酶，每分子ATP水解能够使3个钠离子被运出细胞，同时2个钾离子被运入。跨膜ATP酶需要ATP水解所产生的能量，因为这些酶需要做功：它们逆著热力学上更容易发生的方向来进行物质运
生物酶学基础蛋白酶简介
水解蛋白质肽键的一类酶的总称。按其水解多肽的方式，可以将其分为内肽酶和外肽酶两类。内肽酶将蛋白质分子内部切断，形成分子量较小的月示和胨。外肽酶从蛋白质分子的游离氨基或羧基的末端逐个将肽键水解，而游离出氨基酸，前者为氨基肽酶后者为羧基肽酶。按其活性中心和最适pH值，又可将蛋白酶分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋
中性植酸酶的酶学性质研究
植酸酶是催化植酸及其盐类水解成肌醇和磷酸的一类酶的总称[1]。添加植酸酶能够显著提高植物性饲料中磷的利用率，减少饲料中无机磷的添加量以及动物粪便中无机磷的排出，降低植酸磷的抗营养作用，促进动物生长发育，减轻环境的磷污染，提高畜牧生产和生态效益[2]。随着饲料工业的发展,植酸酶作为一种新型的饲料添加剂
β葡萄糖苷酶的酶学性质
不同来源的β-葡萄糖苷酶在氨基酸序列、分子量、比活力、等电点、最适反应pH值、pH值稳定性范围、最适反应温度和热稳定性范围上均有很大差别（见表1）。3.1 β-葡萄糖苷酶的分子量大小β-葡萄糖苷酶由于其来源不同，它们的相对分子量也可能不同，而且它们的结构和组成也有很大差异。β-葡萄糖苷酶的相对分子量
生物酶学基础酶的化学本质
酶的化学本质酶（enzyme）是由活生命机体产生的具有催化活性的蛋白质，只要不是处于变性状态，无论是在细胞内还是在细胞外，酶都可发挥其催化作用。关于酶是否蛋白质的问题，在20世纪初曾有过争论。1926年萨姆纳（Sumner）首次从刀豆提取液中分离纯化得到脲酶结晶，并证明它具有蛋白质的性质，提出酶的本
生物酶学基础固定化酶简介
固定化酶固定化酶及制备原则固定化酶固定化酶是20世纪50年代开始发展起来的一项新技术，最初是将水溶性酶与不溶性载体结合起来，成为不溶于水的酶的衍生物，所以曾叫过“水不溶酶”（water insoluble enzyme）和“固相酶”（solid phase enzyme）。但是后来发现，也可以将酶包
生物酶学基础酶的催化特性
酶的催化特性酶和一般化学催化剂相比，酶具有下列的共性和特点。1 共性酶与一般催化剂相比，具有下面几个共性：①具有很高的催化效率，但酶本身在反应前后并无变化。酶与一般催化剂一样，用量少，催化效率高；②不改变化学反应的平衡常数。酶对一个正向反应和其逆向反应速度的影响是相同的，即反应的平衡常数在有酶和无酶
生物酶学基础糖化酶简介
概述：糖化酶是由曲霉优良菌种（Aspergilusniger）经深层发酵 提炼而成。糖化酶，又称葡萄糖淀粉酶[Glucoamylase,(EC.3.2.1.3.)]它能把淀粉从非还原性未端水介a-1.4葡萄糖苷键产生葡 萄糖，也能缓慢水解a-1.6葡萄糖苷键，转化为葡萄糖。本产品广泛用于生产白酒、黄
生物酶学基础同工酶简介
概述 同工酶 （isozyme，isoenzyme）广义是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。按照国际生化联合会（IUB）所属生化命名委员会（CBN）的建议，则只把其中因编码基因不同而产生的多种分子结构的酶称为同工酶。最典型的同工酶是乳酸脱氢酶（LDH）同工酶，用电泳方法将LDH同工酶分离，
β葡萄糖苷酶的酶学性质
不同来源的β-葡萄糖苷酶在氨基酸序列、分子量、比活力、等电点、最适反应pH值、pH值稳定性范围、最适反应温度和热稳定性范围上均有很大差别（见表1）。1 β-葡萄糖苷酶的分子量大小β-葡萄糖苷酶由于其来源不同，它们的相对分子量也可能不同，而且它们的结构和组成也有很大差异。β-葡萄糖苷酶的相对分子量范围
硫[脑]苷脂酶的基本信息
中文名称硫[脑]苷脂酶英文名称sulfatidase定 义编号：EC 3.1.6.8。水解含硫酸基团的硫脑苷脂为脑苷脂与硫酸的酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
硫[脑]苷脂酶的基本信息
中文名称硫[脑]苷脂酶英文名称sulfatidase定 义编号：EC 3.1.6.8。水解含硫酸基团的硫脑苷脂为脑苷脂与硫酸的酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
含酶抑制剂有哪些抗生素
含内的β-内酰胺青霉素类和头孢菌素类的分子结构的β-内酰胺环（a）所示。近年来，也有大的发展，如硫酶类（thienamycins），单环内酰胺类（单环），β-内酰胺酶抑制剂（β-lactamadeinhibitors），甲氧基青霉素（methoxypeniciuins）等。（2）氨基糖甙类：包括链霉
关于地尔硫卓的药动学介绍
口服吸收迅速且完全，长期给药后吸收率可大于90%，但由于肝脏的首过效应，生物利用度仅45%左右。口服后10～15min开始起效，Cmax为1～2h，蛋白结合率为80%，主要分布在心、肝、肾等各种器官和组织。静脉注射后，药物迅速出现在胆汁和胃肠道中，说明其存在着肝肠循环过程。半衰期为4～6h，96
关于喹硫平的药理药动学介绍
一、喹硫平的药理作用： 喹硫平属于二苯并氧氮卓类非典型抗精神病药。对5-HT、多巴胺D2、组胺和H1-和α1-，α2-受体均有亲和力。 二、喹硫平的药动学： 口服后吸收良好，代谢完全。人类血浆中主要的代谢产物不具有明显的药理学活性。进食对喹硫平的生物利用度无明显影响。半衰期大约为7小时。8
邓子新院士团队揭示DNA抗氧化新机制
近日来自上海交通大学生命学院的研究人员在DNA骨架硫修饰科学领域又取得新进展，揭示了DNA抗氧化损伤的新机制。相关论文 “Phosphorothioate DNA as an antioxidant in bacteria”发表在公布在国际知名分子生物学刊物《Nucleic Acids
简述脑脊液的酶学检查
正常人由于血脑屏障完整，脑脊液内酶浓度比血清内酶浓度低；当颅脑损伤，颅内肿瘤或脑缺氧时，血脑屏障破坏，细胞膜通透性也有改变，使脑脊液内酶量增加，且不受蛋白总量、糖含量及细胞数的影响；主要与脑细胞坏死程度和细胞膜的损害程度有关。常用的有谷草转氨酶、乳酸脱氢酶、磷酸已糖异构酶和溶菌酶等；其中，乳酸脱
血清酶学检查ALT测定
丙氨酸氨基转移酶（ALT），旧名谷氨酸丙酮酸转移酶（GPT）。ALT能催化谷氨酸和丙氨酸转变为α酮戊二酸和丙酮酸。该酶广泛存在于肝、心、脑、肾、肠等组织细胞内，以肝脏含量最高。肝内该酶活性较血清约高100倍，肝只要有1%肝细胞坏死，即使血清中ALT增加一倍。它是最敏感的肝功能检测指标之一。 赖
肠激酶的酶学特点
肠激酶在体内激活胰蛋白酶原转化为胰蛋白酶, 由于肠激酶的轻链结构在人、牛和猪中保守, 其识别序列Asp-Asp-Asp-Asp-Lys在脊椎动物中也有很强的保守性, 且几乎所有被定序的胰蛋白酶原都具有4个天冬酰胺相连的特征, 此序列在其他的天然蛋白质上又非常罕见, 而肠激酶的活性中心有1个特殊的阳离
肠激酶的酶学特点
肠激酶在体内激活胰蛋白酶原转化为胰蛋白酶, 由于肠激酶的轻链结构在人、牛和猪中保守, 其识别序列Asp-Asp-Asp-Asp-Lys在脊椎动物中也有很强的保守性, 且几乎所有被定序的胰蛋白酶原都具有4个天冬酰胺相连的特征, 此序列在其他的天然蛋白质上又非常罕见, 而肠激酶的活性中心有1个特殊的阳离
血清酶学改变的病因
急性一氧化碳中毒(ACMP)导致低氧血症可造成脑、心脏、肝等系统的缺氧,不但引起心电图特异改变当肝细胞受损后，肝细胞通透性亢进时，ALT的漏出率为65%（AST仅为4%）。因此ALT测定反映肝细胞损伤的灵敏度较AST为高。,血清酶学变化也很明显。
酶学的基本理论
酶是一种由活细胞产生的生物催化剂，其本质是蛋白质，在生物的新陈代谢中起着非常重要的作用，它参与生物体几乎所有的化学反应，使新陈代谢有序的进行下去，从而使生命得以延续。1、酶的分类:1961年，国际生物化学联合会把酶分为六大类：氧化还原酶类： AH2+B A+BH2(催化底物时进行了电子反应)转移酶类
活性硫物种抑制依赖性细胞死亡机制
日本东北大学研究团队日前报告说，他们发现，机体内大量存在的生理活性物质——活性硫物种可分解细胞内的蛋白质聚集体，进而抑制依赖性细胞死亡的机制，这表明活性硫物种有可能用于治疗神经变性疾病。 活性硫物种由多个硫原子连接而成，是一类用于调控细胞活动的关键生物信号分子，其水平波动与一些生理
细菌对抗生素的抗药性机制介绍
1.使抗生素分解或失去活性： 细菌产生一种或多种水解酶或钝化酶来水解或修饰进入细菌内的抗生素使之失去生物活性。 如：细菌产生的β-内酰胺酶能使含β-内酰胺环的抗生素分解；细菌产生的钝化酶（磷酸转移酶、核酸转移酶、乙酰转移酶）使氨基糖苷类抗生素失去抗菌活性。 2.使抗菌药物作用的靶点发生改变
概述碳青霉烯类抗生素的作用机制
作用方式 ：碳青霉烯类抗生素作用方式都是抑制胞壁粘肽合成酶，即青霉素结合蛋白（PBPs），从而阻碍细胞壁粘肽合成，使细菌胞壁缺损，菌体膨胀致使细菌胞浆渗透压改变和细胞溶解而杀灭细菌。哺乳动物无细胞壁，不受此类药物的影响，因而本类药具有对细菌的选择性杀菌作用，对宿主毒性小。近十多年来已证实细菌胞浆