新疆理化所提出预测蛋白质相互作用的计算方法
蛋白质相互作用研究能够从分子水平上揭示蛋白质的功能，帮助揭示生长发育、新陈代谢、分化和凋亡等细胞活动的规律。在全基因组范围内识别蛋白质相互作用对是解释细胞调控机制的重要一步。随着蛋白质相互作用实验技术的发展，人们能够获得大量的蛋白质相互作用数据，甚至能够在全基因组范围内对蛋白质相互作用进行分析。然而，由于实验技术的限制，很多高通量实验方法测得的蛋白质相互作用数据的错误率都比较高。此外，传统实验的方法不适用于检测大规模数据。 针对这一科学问题，中国科学院新疆理化技术研究所多语种信息技术研究室硕士生王延斌在研究员尤著宏指导下，经过系统研究，提出了一种使用蛋白质序列信息预测蛋白质相互作用的计算方法。为了获得重要的蛋白质信息，科研人员首先使用位置打分矩阵（PSSM）去表示每一个蛋白质序列。研究发现，打分矩阵的表示方法不仅保留了序列的位置信息，还保留了蛋白质的化学信息。同时，为了开发PCVMZM预测模型，科研人员首先在不同尺度的PS......阅读全文
2012蛋白质－配体弱相互作用研究的技术与方法国际研讨会
2012 年 10 月30日 (中国， 上海)--专注于提高人类健康及其生存环境安全的全球领先企业珀金埃尔默(PerkinElmer )公司10月参加了由中国生物物理学会分子生物物理专业委员会和美国生物物理学会于14-18 日在北京友谊宾馆举办的2012 蛋白质-配体弱相互作用研究的技术
新技术实现活细胞内线粒体蛋白质的原位构象和相互作用解析
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/7/505668.shtm
武汉植物园在纳米银与蛋白质相互作用研究中取得进展
纳米银（Silver nanoparticles）是空间三个维度都处于1-100 nm范围内由银原子构成的具有特殊性质的材料，由于具有卓越的抗菌性能，被广泛用于人类生产生活的各个领域。然而，随着纳米银使用的增加，越来越多的纳米银释放到环境中，由此可能会对生物体造成毒害，从而破坏生态系统的结构和
亚甲基蓝介导光交联反应检测蛋白质与双链RNA的相互作用
亚甲基蓝介导的光交联反应是对紫外交联反应的一个补充。亚甲基蓝属于酚噻嗪类染料。由于其环结构，亚甲基蓝可以在较低的浓度同核酸结合，插入碱基。浓度较高时，亚甲基蓝带阳离子，可以与磷酸二酯骨架通过静电力结合。本实验来源「RNA 实验指导手册」主编：郑晓飞。实验方法原理亚甲基蓝介导的光交联反应是对紫外交联反
亚甲基蓝介导的光交联反应检测蛋白质与双链RNA相互作用
实验方法原理 亚甲基蓝介导的光交联反应是对紫外交联反应的一个补充。亚甲基蓝属于酚噻嗪类染料。由于其环结构，亚甲基蓝可以在较低的浓度同核酸结合，插入碱基。浓度较高时，亚甲基蓝带阳离子，可以与磷酸二酯骨架通过静电力结合。
我所发布蛋白质—纳米材料界面相互作用的结构质谱表征实验手册
原文地址：http://www.dicp.cas.cn/xwdt/kyjz/202307/t20230720_6813663.html 近日，我所生物技术研究部生物分子结构表征新方法研究组（1822组）王方军研究员团队发布了表征蛋白质—纳米材料界面相互作用精细结构的赖氨酸反应性分析—质谱（LRP-
蛋白质DNA相互作用的甲基化和尿嘧啶干扰分析法—甲基化
实验方法原理在甲基化干扰实验中，探针通过将鸟嘌呤N-7及腺嘌呤N-3位用硫酸二甲酯 (DMS)进行甲基化而产生。这些甲基化的碱基可被哌啶特异性切割。实验材料含有蛋白质结合位点的DNA片段试剂、试剂盒TE 缓冲液 pH 7.5 〜8.0硫酸二甲酯（DMS)DMS反应缓冲液DMS终止缓冲液10 mg m
研究基于荧光的一种蛋白质RNA相互作用的小分子调节剂
国立首尔大学化学系CRI化学蛋白组学Wan Gi Byun团队在《Chembiochem》发表了他们最新的研究成果，基于荧光的紧密结合分析发现了一种蛋白质-RNA相互作用的小分子调节剂。 那为什么要研究RNA-蛋白之间的相互作用呢？ RNA和蛋白是可以相互作用的生物分子，可以通过物理
蛋白质DNA相互作用的甲基化和尿嘧啶干扰分析法—尿喀啶
实验方法原理在尿嘧啶干扰实验中，探针是在TTP和dUTP混合物存在下用PCR扩增而产生，因此产物中的胸腺嘧啶残基被脱氧尿嘧啶取代（羟基取代了胸腺嘧啶的5- 甲基)。尿嘧啶碱基可被尿嘧啶-N-葡萄糖基化酶特异性切割，产生对哌啶敏感的脱嘧啶位点。实验材料含有蛋白质结合位点的DNA试剂、试剂盒针对结合位点
相互作用蛋白鉴定实验——相互作用蛋白捕获
实验方法原理实验要经过两次连续大量的酵母菌平板筛选过程。酵母菌含有 LexA 融合探针、报道基因和插入PJG4-5（见图19.1.6）的 GAL 启动子控制下的 cDNA 表达文库。最近，已有可供用于这个系统的文库。实验材料携带适当质粒组合的酵母菌试剂、试剂盒完全（CM）缺失成分液体培养基含有如下指
核质相互作用
核质相互作用（nucleocytoplasmic interaction）是指一个细胞内的细胞核与细胞质间的相互作用。
蛋白质根据蛋白质结构进行分类
纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein)：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水
蛋白质的蛋白质的提取技术
选择材料及预处理 以蛋白质和结构与功能为基础，从分子水平上认识生命现象，已经成为现代生物学发展的主要方向，研究蛋白质，首先要得到高度纯化并具有生物活性的目的物质。蛋白质的制备工作涉及物理、化学和生物等各方面知识，但基本原理不外乎两方面。一是得用混合物中几个组分分配率的差别，把它们分配到可用机械方
蛋白质转印法检定蛋白质
蛋白质转印法检定蛋白质 蛋白质经SDS-PAGE后，胶片浸入转印缓冲液，蛋白质可被转印到硝化纤维纸（nitrocellulose） 上，先经?素洗去SDS，并使蛋白质回?原态抗原性，可使用抗体进?免疫染色 （Towbin et al, 1979）。仪器用具：电泳转印槽 （Hoefer Tra
用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析实验—蛋白质激酶C
试剂、试剂盒PKC 分析缓冲液组蛋白 HI 储存液磷脂酰丝氨酸甘油二油酸脂实验步骤1. 在冰浴的离心管内配制如下 20 μl 反应混合物：5X PKC 分析缓冲液 4 μl10 mg/ml 组蛋白 HI 储存液
用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析—凝胶蛋白质激酶分析
试剂、试剂盒Tris-HClDTT盐酸胍尿素激酶分析缓冲液仪器、耗材SDS-PAGE实验步骤1. 准备下列材料：SDS-PAGE 要用到的所有试剂50 mmol/L Tris-HCl，室温（pH 8.0)，1 mmol/L DTT6 mol/L 盐酸胍，50 mmol/L Tris-HCl，室温（p
完全蛋白质、不完全蛋白质及半完全蛋白质的概念
完全蛋白质所含必需氨基酸种类齐全，数量充足，相互之问比例也适当，不但能够维持成人的健康，也能够促进人体的生长发育，如乳中的酪蛋白、蛋类中的卵白蛋白、大豆球蛋白、小麦中的麦符蛋白等。 半完全蛋白质所含各种必需氨基酸种类齐全，但各种氨基酸含量多少不匀，互相之间比例不合适。在膳食中作为唯一的蛋白质来源时，
蛋白质分离实验_分离未知－pI－蛋白质
用 CE 进行 IEF分离是选择随后用于在非衍生毛细管柱上分离蛋白的缓冲液系统的有效的第一步。如果没有检测到蛋白质，可能是被吸收到柱的硅表面。在离子去垢剂如 SDS 存在的情况下重复分离过程，这样就会用负电荷包被蛋白质从而阻止吸收。但是，这意味着蛋白质只能依据大小的不同而进行分离。知道蛋白质的 pI
蛋白质谱测定蛋白质的基础原理
蛋白质是一条或者多条肽链以特殊方式组合而成的生物大分子，大多数蛋白质会自然折叠为一个特定的三维结构。蛋白质的结构层次可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构：一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠
蛋白质谱测定蛋白质的基础原理
蛋白质是一条或者多条肽链以特殊方式组合而成的生物大分子，大多数蛋白质会自然折叠为一个特定的三维结构。蛋白质的结构层次可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构： 一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。 二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α
蛋白质组和蛋白质组学分析
随着人类基因 组计划研究成果的公布，人们对基因的认识逐渐清晰，但基因数量的有限性和基因结构的相对稳定性，与生命现象的复杂性和多样性之间存在巨大反差。如何了解众多的基因与危害人类身心健康的疾病之间的关系，对生命科学研究者来说仍是一项长期而艰巨的任务。因此，作为生命活动的直接承担者――蛋白质，成为后基
蛋白质分离和分析——凝胶蛋白质染色
实验步骤 基 本 方 案 1 考马斯亮蓝染色检测范围为〇.3〜lMg 每蛋白质条带。材 料（带 V 项 目 见 附 录 1)聚丙烯酰胺凝胶（单 元 12. 3)考马斯亮蓝、银染用固定液考马斯亮蓝染液甲醇/乙酸脱色液7 % (V /V ) 水乙酸Whatman 3M M 滤 纸（可选）干 胶 仪（可选
相互作用克隆实验
相互作用克隆 实验方法原理 它需要一种编码诱饵蛋白的基因和用噬菌体表达载体，如 λgt 11 构建的适当的表达文库。编码诱饵蛋白的基因常用于在中合成重组融合蛋
相互作用克隆实验
实验方法原理它需要一种编码诱饵蛋白的基因和用噬菌体表达载体，如 λgt 11 构建的适当的表达文库。编码诱饵蛋白的基因常用于在中合成重组融合蛋白。重组融合蛋白使用具放射性的 [32P] 作标记。由于 cAMP 依赖蛋白质激酶（蛋白质激酶 A，PKA）的识别位点被引入重组融合蛋白质，从而可通过 PKA
阿糖胞苷药物相互作用
四氢尿苷可抑制脱氧酶，延长阿糖胞苷血浆半衰期，提高血中浓度，起增效作用。本品可使细胞部分同步化，继续应用柔红霉素、阿霉素、环磷酰胺及亚硝脲类药物可以增效。本品不应与5-Fu并用。
相互作用克隆实验
实验方法原理 它需要一种编码诱饵蛋白的基因和用噬菌体表达载体，如 λgt 11 构建的适当的表达文库。编码诱饵蛋白的基因常用于在中合成重组融合蛋白。重组融合蛋白使用具放射性的 [32P] 作标记。由于 cAMP 依赖蛋白质激酶（蛋白质激酶 A，PKA）的识别位点被引入重组融合蛋白质，从而可通
蛋白质测序
进行蛋白质测序的方法包括： 埃德曼降解 肽质量指纹图谱 质谱分析 蛋白酶水解法 如果编码蛋白质的基因是已知的，那么目前测序和推断蛋白质序列要容易得多。通过上述方法之一确定蛋白质氨基酸序列的一部分(通常是一端)可能足以鉴定携带该基因的克隆。
蛋白质标记
Biosynthetic labeling (Sefton Lab)Biotinylation of Antibody (Contributed by Nanci Donacki)125I Labeling of Protein using ICl (ScienceXchange)Protein (
蛋白质纯化
蛋白质的分离纯化在生物化学研究应用中使用广泛，是一项重要的操作技术。 一个典型的真核细胞可以包含数以千计的不同蛋白质，一些含量十分丰富，一些仅含有几个拷贝。为了研究某一个蛋白质，必须首先将该蛋白质从其他蛋白质和非蛋白质分子中纯化出来。用于分离蛋白质的最重要特性有大小、电荷、疏水性和对其他分子的
蛋白质测序
一、概念当前，所谓蛋白质测序，主要指的是蛋白质的一级结构的测定。蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目。很多场合多肽和蛋白质可以等同使用。多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。 蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.San