未折叠蛋白质在发热伴血小板减少综合征感染中的作用
国际学术期刊Journal of Virology（《病毒学杂志》）在线发表了中国科学院武汉病毒研究所/病毒学国家重点实验室研究员胡志红、肖庚富团队合作研究的最新成果，论文题为Quantitative proteomic analysis reveals unfolded protein response involved in severe fever with thrombocytopenia syndrome virus infection（《定量蛋白质组学研究揭示宿主细胞未折叠蛋白反应参与发热伴血小板综合征病毒的感染过程》）。该工作通过定量蛋白质组学技术，首次系统地绘制了发热伴血小板减少综合征病毒(SFTSV)感染后宿主蛋白的调控图谱，并进一步揭示了SFTSV的感染过程依赖于宿主细胞未折叠蛋白质反应(unfold protein response, UPR)的辅助。 SFTSV是近年来流行于中国、韩国、日本等多地的......阅读全文
未折叠蛋白质在发热伴血小板减少综合征感染中的作用
国际学术期刊Journal of Virology（《病毒学杂志》）在线发表了中国科学院武汉病毒研究所/病毒学国家重点实验室研究员胡志红、肖庚富团队合作研究的最新成果，论文题为Quantitative proteomic analysis reveals unfolded protein res
武汉病毒所揭示宿主细胞未折叠蛋白质反应重要作用
3月6日，国际学术期刊Journal of Virology（《病毒学杂志》）在线发表了中国科学院武汉病毒研究所/病毒学国家重点实验室研究员胡志红、肖庚富团队合作研究的最新成果，论文题为Quantitative proteomic analysis reveals unfolded protei
未正确折叠蛋白介导的细胞凋亡
在真核生物体内，为正确折叠蛋白反应(unfolded protein response，UPR)是细胞对抗内质网应激的一种重要的自我保护机制。当细胞中出现长时间或高强度的UPR时，三种内质网上的跨膜蛋白PERK、IREI、ATF6在发挥修复作用的同时，也可以同时启动由ERS介导的三种细胞凋亡途径。P
发热伴血小板减少综合征病毒入侵细胞的精细动态过程
发热伴血小板减少综合征病毒(SFTSV)是近年来在我国发现的蜱传、高致病性的新型布尼亚病毒，其病死率高达30%。目前，关于SFTSV的感染和致病机制尚不清楚，也缺乏有效的疫苗和药物对相关疾病进行防控和治疗。 入侵是病毒感染的第一关键步骤，也是很多抗病毒药物设计的靶点。目前对于布尼亚病毒的入侵缺
发热伴血小板减少综合征病毒入侵细胞的精细动态过程
发热伴血小板减少综合征病毒(SFTSV)是近年来在我国发现的蜱传、高致病性的新型布尼亚病毒，其病死率高达30%。目前，关于SFTSV的感染和致病机制尚不清楚，也缺乏有效的疫苗和药物对相关疾病进行防控和治疗。 入侵是病毒感染的第一关键步骤，也是很多抗病毒药物设计的靶点。目前对于布尼亚病毒的入侵缺
蛋白质折叠的细胞密码破解
人们通常认为，疾病是由异物（细菌或病毒）入侵人体引起的，但影响人类的数百种疾病，其实是由细胞蛋白质生成错误引起的。美国马萨诸塞大学阿默斯特分校领导的团队最近利用尖端技术，破解了基于碳水化合物的代码，该代码控制某些蛋白质的正常形状，而正常的蛋白质形状才能使人体保持健康。研究发表在最新一期《分子细胞
蛋白质折叠的过程
主要结构蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序
什么是蛋白质折叠？
蛋白质折叠是物理过程，通过该蛋白链获得其天然 的三维结构中，构象即通常生物功能，以迅速和可再现的方式。这是一个物理过程，多肽从一个随机的线圈中折叠成其特征和功能性三维结构。当从mRNA序列翻译成氨基酸的线性链时，每种蛋白质都以未折叠的多肽或无规卷曲的形式存在。该多肽缺乏任何稳定的（持久的）三维结构。
内质网的未折叠蛋白应答反应URP
哺乳动物细胞内有3种ER跨膜蛋白，它们分别是需要肌醇酶1（IRE1）、PKR类似的内质网激酶（PEKR）、活性转录因子6（ATF6），它们在URP途径中共同协作完成反应过程。它们在正常条件下均与调控蛋白Bip/GRP78（以下以Bip举例）形成稳定复合物，在内质网蛋白质异常过度堆积后，它们与Bi
未折叠蛋白反应对健康和疾病的控制
过筛选工具、现有治疗手段和可能的药物开发途径积累信息是实施临床研究和临床试验设计的基础。2017年8月号《SLAS Discovery》（原《生物分子筛选杂志》）发表的一篇最新综述中，法国国家健康与医学研究院U1242（法国雷恩）的Eric Chevet博士等人撰文分析了最近的文献，并回顾了未折
蛋白质折叠的主要结构
蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序列总是相
蛋白质在缺氧时折叠
蛋白质通常由成百上千个独立的部分组成，即氨基酸。它们像链条上的链环一样连接在一起。然而，蛋白质分子不能像长丝一样来回摆动。因此，每一件作品在创作过程中都以自己独特的方式折叠起来。对于从细胞外释放或运输到细胞内储存的蛋白质，这种折叠发生在细胞的一个特定位置:内质网(ER)。这里，在蛋白质折叠过程中相互
Wnt信号通路介导神经到肠道之间线粒体未折叠
线粒体不仅是细胞能量供给的中心，也是调控衰老进程以及影响神经退行性疾病的重要细胞器之一。当线粒体功能损伤，将启动细胞内的线粒体未折叠蛋白反应（UPRmt），使线粒体分子伴侣、蛋白酶、代谢相关基因等表达水平上调，重建线粒体稳态平衡。在多细胞的机体内，不同组织之间（神经细胞-肠道细胞）也会感知并协调
展望蛋白质折叠的未来前景
包涵体复性 ▲利用DNA重组技术可以将外源基因导入宿主细胞。但重组基因的表达产物往往形成无活性的、不溶解的包涵体。折叠机制的阐明对包涵体的复性会有重要帮助。 蛋白质 ▲DNA重组和多肽合成技术的发展使我们能够按照自己的意愿设计较长的多肽链。但由于我们无法了解这一多肽将折叠为何种构象,从而无
蛋白质的新生肽链的折叠
近年来，对蛋白质的新生肽链在体内的折叠研究已成为一个热点，发现了许多帮助肽链折叠的蛋白质，其中有些有利于二硫键的交换和配对(二硫键异构酶)与脯氨酰参与的肽键的异构化(肽基脯氨酰异构酶)，还有一大类被称为蛋白质伴侣。后者的主要特点是能和疏水性的肽段结合，一方面避免肽链因疏水作用而聚集，另一方面帮助新生
关于蛋白质折叠的意义介绍
蛋白质折叠机制的阐明将揭示生命体内的第二套遗传密码,这是它的理论意义。蛋白质折叠的研究,比较狭义的定义就是研究蛋白质特定三维空间结构形成的规律、稳定性和与其生物活性的关系。在概念上有热力学的问题和动力学的问题；蛋白质在体外折叠和在细胞内折叠的问题；有理论研究和实验研究的问题。这里最根本的科学问题
蛋白质折叠的驱动力
折叠是一种自发过程，主要由疏水相互作用，分子内氢键的形成，范德华力引导，并且与构象熵相反。折叠的过程通常始于共翻译，使N末端的蛋白质的开始而折叠C-末端的蛋白质的部分仍然被合成由核糖体; 但是，蛋白质分子在生物合成过程中或之后可能会自发折叠。这些大分子可能被视为“自身折叠”，其过程还取决于溶剂（水或
简述蛋白质折叠的生长模型
根据这种模型,肽链中的某一区域可以形成“折叠晶核”,以它们为核心,整个肽链继续折叠进而获得天然构象。所谓“晶核”实际上是由一些特殊的氨基酸残基形成的类似于天然态相互作用的网络结构,这些残基间不是以非特异的疏水作用维系的,而是由特异的相互作用使这些残基形成了紧密堆积。晶核的形成是折叠起始阶段限速步
关于蛋白质折叠的信息介绍
从一级结构到更高级结构的过程就被称为蛋白质折叠。一个序列特定的多肽链（折叠之前的蛋白质一般都被称为多肽链）一般折叠为一种特定构象（又称为天然构象）；但有时可以折叠为一种以上的构象，且这些不同构象具有不同的生物学活性。在真核细胞内，许多蛋白质的正确折叠需要分子伴侣的帮助。
关于蛋白质折叠的基本介绍
蛋白质折叠（Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的过程。通过这一物理过程,蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的肽链时,蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 结构决定功能,仅仅知道基因组序列并不能使我们充分了解蛋白质的功能
关于蛋白质折叠的研究概况
在生物体内,生物信息的流动可以分为两个部分：第一部分是存储于DNA序列中的遗传信息通过转录和翻译传入蛋白质的一级序列中,这是一维信息之间的传递,三联子密码介导了这一传递过程；第二部分是肽链经过疏水塌缩、空间盘曲、侧链聚集等折叠过程形成蛋白质的天然构象,同时获得生物活性,从而将生命信息表达出来；而
关于蛋白质折叠病的介绍
蛋白质分子的氨基酸序列不发生改变,只是其结构或者说构象有所改变也能引起疾病,称为“构象病”,或称“折叠病”。 疯牛病由Prion蛋白质的感染引起,这种蛋白质也可以感染人而引起神经系统疾病。在正常机体中,Prion是正常神经活动所需要的蛋白质,而致病Prion与正常Prion的一级结构完全相同,
研究揭示蛋白质氧化折叠在干细胞衰老中的作用
长期以来，人们普遍认为线粒体是细胞活性氧的主要来源。然而，内质网中蛋白质二硫键形成过程会产生副产物H2O2。据估算，它约占蛋白质合成过程中产生总活性氧的25%。可见，内质网来源的活性氧不容忽视。 8月3日，中国科学院生物物理研究所王磊/王志珍课题组和动物研究所刘光慧课题组合作，在《欧洲分子生物
青岛能源所在细胞内蛋白质折叠研究方面取得进展
蛋白质发挥功能的“原位”环境是细胞，因此在细胞内开展蛋白质的结构和动力学研究对蛋白质功能的解析至关重要。细胞内大分子的浓度可以达到300-450g/L，拥挤的细胞环境可能会影响蛋白质的折叠，进而影响其功能。但是细胞环境如何影响蛋白质折叠过程目前并不很清晰。 近日，中国科学院青岛生物能源与过程研
细胞化学词汇RNA折叠
中文名称：RNA折叠英文名称：RNA folding定 义：新合成的或变性的RNA转变为特定的、成熟的三维结构构象的过程。应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科），核酸与基因（二级学科）
细胞化学基础β折叠链
在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。
蛋白质折叠的分子伴侣的介绍
1978 年,Laskey 在进行组蛋白和DNA 在体外生理离子强度实验时发现,必须要有一种细胞核内的酸性蛋白———核质素(nucleoplasmin) 存在时,二者才能组装成核小体,否则就发生沉淀。据此Laskey 称它为“分子伴侣”。分子伴侣是指能够结合和稳定另外一种蛋白质的不稳定构象,并能
概述蛋白质复性的折叠机制
为了有的放矢地开发辅助蛋白质复性的技术，研究工作者纷纷开展了对蛋白质折叠机制的探讨。有两种不同的假设：一种假设认为，肽链中的局部肽段先形成一些构象单元，如α螺旋、β折叠、β转角等二级结构，然后再由二级结构单元的组合、排列，形成蛋白质三级结构；另一种假设认为，首先是由肽链内部的疏水相互作用导致一个
蛋白质折叠的框架模型的介绍
框架模型[4] 假设蛋白质的局部构象依赖于局部的氨基酸序列。在多肽链折叠过程的起始阶段,先迅速形成不稳定的二级结构单元； 称为“flickering cluster”,随后这些二级结构靠近接触,从而形成稳定的二级结构框架；最后,二级结构框架相互拼接,肽链逐渐紧缩,形成了蛋白质的三级结构。这个模型
研究解码内质网应激与未折叠蛋白响应的关系
中国科学院生物物理研究所王立堃研究员团队开发了一种新型的荧光报告系统，揭示了在多种生理和病理条件下，内质网蛋白稳态的动态变化。相关论文近日发表于《细胞报告》。 内质网是负责蛋白质折叠和运输的重要细胞器。内质网中的蛋白质折叠压力，可能导致未折叠或错误折叠的蛋白质积累，即“内质网应激”。这一情况会