内质网的未折叠蛋白应答反应URP
哺乳动物细胞内有3种ER跨膜蛋白，它们分别是需要肌醇酶1（IRE1）、PKR类似的内质网激酶（PEKR）、活性转录因子6（ATF6），它们在URP途径中共同协作完成反应过程。它们在正常条件下均与调控蛋白Bip/GRP78（以下以Bip举例）形成稳定复合物，在内质网蛋白质异常过度堆积后，它们与Bip解离，引发3条不同的途径执行UPR。 第一条途径最先发现于酵母菌当中，IRE1为跨膜蛋白，膜外与Bip结合，膜内含有可以切割Hac1mRNA的部位（RNA内切酶活性）。过度蛋白质堆积的时候，Bip与IRE1分离与堆积的蛋白质结合，同时IRE1趋向于二聚体（二聚化）并交叉磷酸化，即两个单体各带有一个Pi分子。接着IRE1将Hac1mRNA的内含子切下，留下并连接外显子，外显子连接组成新的mRNA，进一步翻译形成转录因子Hac1，该因子进入核内激活编码ER分子伴侣的基因，新合成的ER分子伴侣协助蛋白质折叠，缓解危机。 第二条途径是P......阅读全文
内质网的未折叠蛋白应答反应URP
哺乳动物细胞内有3种ER跨膜蛋白，它们分别是需要肌醇酶1（IRE1）、PKR类似的内质网激酶（PEKR）、活性转录因子6（ATF6），它们在URP途径中共同协作完成反应过程。它们在正常条件下均与调控蛋白Bip/GRP78（以下以Bip举例）形成稳定复合物，在内质网蛋白质异常过度堆积后，它们与Bi
研究解码内质网应激与未折叠蛋白响应的关系
中国科学院生物物理研究所王立堃研究员团队开发了一种新型的荧光报告系统，揭示了在多种生理和病理条件下，内质网蛋白稳态的动态变化。相关论文近日发表于《细胞报告》。 内质网是负责蛋白质折叠和运输的重要细胞器。内质网中的蛋白质折叠压力，可能导致未折叠或错误折叠的蛋白质积累，即“内质网应激”。这一情况会
研究解码内质网应激与未折叠蛋白响应的关系
中国科学院生物物理研究所王立堃研究员团队开发了一种新型的荧光报告系统，揭示了在多种生理和病理条件下，内质网蛋白稳态的动态变化。相关论文近日发表于《细胞报告》。内质网是负责蛋白质折叠和运输的重要细胞器。内质网中的蛋白质折叠压力，可能导致未折叠或错误折叠的蛋白质积累，即“内质网应激”。这一情况会激活未折
未折叠蛋白反应对健康和疾病的控制
过筛选工具、现有治疗手段和可能的药物开发途径积累信息是实施临床研究和临床试验设计的基础。2017年8月号《SLAS Discovery》（原《生物分子筛选杂志》）发表的一篇最新综述中，法国国家健康与医学研究院U1242（法国雷恩）的Eric Chevet博士等人撰文分析了最近的文献，并回顾了未折
内质网的应激反应
内质网的应激反应，即在某些情况下，钙稳态失衡，出现错误蛋白质或未折叠蛋白质过度堆积、固醇和脂质等水平失调而启动的应激机制，从而影响特定基因表达。如果内质网功能持续紊乱，那么细胞就会最终启动凋亡程序。ER的应激反应简称ERS，大体可以分为未折叠蛋白应答反应（UPR）、内质网超负荷反应（EOR）、胆
未正确折叠蛋白介导的细胞凋亡
在真核生物体内，为正确折叠蛋白反应(unfolded protein response，UPR)是细胞对抗内质网应激的一种重要的自我保护机制。当细胞中出现长时间或高强度的UPR时，三种内质网上的跨膜蛋白PERK、IREI、ATF6在发挥修复作用的同时，也可以同时启动由ERS介导的三种细胞凋亡途径。P
武汉病毒所揭示宿主细胞未折叠蛋白质反应重要作用
3月6日，国际学术期刊Journal of Virology（《病毒学杂志》）在线发表了中国科学院武汉病毒研究所/病毒学国家重点实验室研究员胡志红、肖庚富团队合作研究的最新成果，论文题为Quantitative proteomic analysis reveals unfolded protei
最新PNAS报道令人惊喜的癌症发现
癌症是全球关注的焦点：科学家们不惜人力物力加紧癌症研究，各种类型癌症患者也翘首以盼癌症治疗突破，说到底，对于这种顽症，大家最希望看到的就是肿瘤缩减，不再复发。近期来自伊利诺斯州大学的一组研究人员发现一种实验性药物能极大的缩减乳腺癌肿瘤，这无疑给癌症患者带来了惊喜。 这一研究成果公布在3月31日
植物耐盐机制揭示
在盐渍化土壤中，为何有的植物耐盐而其它植物却不能？内质网成为植物耐盐与否的关键因素，但内质网如何产生作用？长期以来，科学界未有定论。近日，国际植物领域期刊《植物生理学》杂志在线发表了由山东农业大学生命科学学院郑成超教授和黄金光副教授课题组的最新成果，该研究发现拟南芥盐敏感突变体SES1是内质网的
双生病毒操控植物应激反应的新机制被发现
近日，中国农业科学院植物保护研究所作物病原生物功能基因组研究创新团队率先发现双生病毒可以时空调节植物的应激反应，适时操控下游基因的表达，促进病毒积累和侵染的新机制。该研究为深入了解植物应激反应在病毒侵染中的调控以及抗病毒分子靶标的筛选奠定基础。相关研究成果发表于《中国科学-生命科学》（Science
细胞凋亡的内部内质网途径
内质网是蛋白质合成的主要加工厂，也是Ca2+重要的储存库。因此，内质网在维持细胞Ca2+离子的稳定、蛋白的合成、加工中起到关键性作用。内质网腔内Ca2+离子失衡、错误折叠或未折叠蛋白增多，则会引起内质网的应激反应（endoplasmic reticulum stress，ERS）。内质网应激反应可减
未折叠蛋白质在发热伴血小板减少综合征感染中的作用
国际学术期刊Journal of Virology（《病毒学杂志》）在线发表了中国科学院武汉病毒研究所/病毒学国家重点实验室研究员胡志红、肖庚富团队合作研究的最新成果，论文题为Quantitative proteomic analysis reveals unfolded protein res
蛋白质折叠的过程
主要结构蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序
内质网驻留蛋白的概念
这些蛋白有些运送到细胞其它部位，有些留在内质网中，后者称为内质网驻留蛋白，这类蛋白羧基端有4个特定的氨基酸残基作为驻留的信号。这些驻留蛋白可协助需转移的那些蛋白的折叠与组装，例如，作为蛋白二硫异构酶，催化二硫键的形成。
Cell窥探：当细胞遭受压力时
活细胞就像一个小型的工厂，负责生成超过2.5万种具有非常特异性的三维形状的不同蛋白质。就像一条不堪重负的流水线会出错那样，压力状态下的细胞最终会生成未折叠或错误折叠的畸形蛋白质。 现在来自杜克大学的研究人员证实，细胞能够识别出这些错误折叠蛋白的累积，就像饱受压力的员工有可能暂时将文件从挤爆了的
非折叠蛋白反应在水稻条纹病毒侵染中有双重作用
近日，中国农业科学院植物保护研究所创新团队联合浙江大学教授吴建祥团队发现，在水稻条纹病毒侵染过程中，折叠蛋白反应通过调节运动蛋白的积累而发挥双重作用。该成果揭示了植物利用未折叠蛋白反应调节水稻条纹病毒运动蛋白积累量，从而调控病毒侵染的新机制。相关研究发表于《公共科学图书馆—病原体》（PLoS P
一个特殊的地方用来分泌内啡肽
任何一个被困在交通堵塞中的人都可以证明它给你的一天带来的破坏。现在，来自日本的研究人员发现，一种与自闭症相关的突变会导致未折叠蛋白质堵塞，扰乱正常的大脑功能。筑波大学(University of Tsukuba)的研究人员在最近发表在《科学报告》(Scientific Reports)上的一项研究中
Wnt信号通路介导神经到肠道之间线粒体未折叠
线粒体不仅是细胞能量供给的中心，也是调控衰老进程以及影响神经退行性疾病的重要细胞器之一。当线粒体功能损伤，将启动细胞内的线粒体未折叠蛋白反应（UPRmt），使线粒体分子伴侣、蛋白酶、代谢相关基因等表达水平上调，重建线粒体稳态平衡。在多细胞的机体内，不同组织之间（神经细胞-肠道细胞）也会感知并协调
生物物理所发现清除错误折叠蛋白质聚集体的内质网自噬通路
内质网是真核细胞中分布最广泛的细胞器，是分泌蛋白和膜蛋白折叠、加工的主要场所。内质网自噬（ER-phagy）是溶酶体对内质网的降解，对蛋白质质量控制以及维持内质网新陈代谢和生理功能至关重要。溶酶体降解内质网的现象在半个世纪前便有报道，但直至2015年内质网自噬受体的发现才最终确认内质网自噬是一个选择
Science：内质网自噬让细胞保持健康
未折叠蛋白反应（UPR）通过包括内质网相关性降解（ER-associated degradation, ERAD）在内的多种机制维持内质网稳态。ERAD识别末端错误折叠或未组装的蛋白，并让它们跨过内质网膜逆向转位到细胞质中，在那里它们被蛋白酶体降解。然而，某些与疾病相关的易聚集的蛋白（下称易聚集
蛋白质折叠的主要结构
蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序列总是相
内质网驻留蛋白的功能特点
内质网驻留蛋白，指的是多肽链进入到内质网腔内后，需进行折叠与组装才能形成有功能的蛋白。这些蛋白有些运送到细胞其它部位，有些留在内质网中，后者称为内质网驻留蛋白，这类蛋白羧基端有4个特定的氨基酸残基作为驻留的信号。这些驻留蛋白可协助需转移的那些蛋白的折叠与组装，例如，作为蛋白二硫异构酶，催化二硫键的形
内质网伴侣蛋白协同自噬途径负反馈调节细胞应激反应
11月14日，国际学术期刊Journal of Biological Chemistry 在线发表了中国科学院上海营养与健康研究院李于研究组的研究论文“The ER-localized Ca2+-binding protein calreticulin couples ER stress to
内质网的EOR和SREBP反应介绍
内质网超负荷反应（EOR） 细胞除了用UPR应对错误蛋白过度堆积于内质网，还会启动其他机制来应对紧急情况，比如激活细胞核因子NF-kB来引发EOR反应，最终产生对前炎性细胞因子，进而激活细胞存活、凋亡、细胞炎症反应和细胞分化等相关信号途径。 胆固醇调节级联反应（SREBP） 该反应主要涉及
简述突触核蛋白错误折叠
研究发现α-突触核蛋白正常、错误折叠及其寡聚化之间存在动态平衡，当这种平衡被打破后原纤维迅速聚集成大分子、不溶性的细纤维；α-突触核蛋白在不同的影响因素下会表现出许多种形态，包括舒展态、溶解前球型态、α-螺旋态（膜结合），β-片层态、二聚体态、寡聚体态、以及不可溶的无定型态和纤维态；α-突触核蛋
什么是蛋白质折叠？
蛋白质折叠是物理过程，通过该蛋白链获得其天然 的三维结构中，构象即通常生物功能，以迅速和可再现的方式。这是一个物理过程，多肽从一个随机的线圈中折叠成其特征和功能性三维结构。当从mRNA序列翻译成氨基酸的线性链时，每种蛋白质都以未折叠的多肽或无规卷曲的形式存在。该多肽缺乏任何稳定的（持久的）三维结构。
Science子刊揭秘：癌细胞提升生存能力的“内部交流机制”
6月6日，《Science Signaling》期刊发表一篇题为“Intercellular transmission of the unfolded protein response promotes survival and drug resistance in cancer cells”的
Science：细胞应激信号的双面性
细胞承受太多应激压力就会死亡，但是如果这种应激压力不是特别大，细胞就能维持生存。一项最新的研究解释了什么样的应激是临界线，细胞又是如何确定这种临界线的。 这一研究成果公布在7月4日的Science杂志上。 在发生自然灾害之后，工作人员会迅速组织起来清理残骸，建立临时避难所为需要的人们提供食物
Nature子刊：为了生存，癌细胞“悄然”改变生物钟
通常，细胞会依据自然的“昼夜交替”周期调节蛋白的表达，从而建立自己的生物钟，并以此控制新陈代谢。但是，已有研究表明，肿瘤细胞内的昼夜节律不同于正常细胞。图片来源于网络 考虑到蛋白质表达与细胞昼夜节律密切相关，来自于南卡罗莱纳医科大学Hollings癌症中心的J. Alan Diehl团队提出新
TDP43可导致线粒体损伤并激活线粒体去折叠蛋白反应
TDP-43是一个多功能的DNA和RNA结合蛋白，由TARDBP基因编码，在细胞内的RNA转录、选择性剪接及mRNA稳定性调节等过程中发挥功能。在ALS (amyotrophic lateral sclerosis)和FTLD (frontotemporal lobar degeneration