蛋白质检测简介
蛋白样品提取是蛋白定量和分析的基础。天然蛋白质分子结构、化学性能各异，选择适当的细胞裂解液制备蛋白样品至关重要。选择细胞裂解液时，除了要考虑蛋白产量，还要考虑所选择的一抗的是否能识别线性的抗原表位。一些含有十二烷基硫酸钠(SDS)和强离子去污剂(如脱氧胆酸钠等)的蛋白质裂解液能够从组织或细胞中提取出大量的蛋白质，适用于PAGE，Western blot等检测；但由于这类裂解液易使蛋白变性，因而不适于免疫共沉淀(Co-IP)等实验。当使用某些只能识别非变性的抗原表位的抗体时，应该选择不含去垢剂或含有较温和的非离子去污剂(如NP-40，Triton X-100等)的裂解液，而不能使用含有SDS和强离子去垢剂的蛋白质裂解液。 蛋白浓度测定 确定蛋白样品浓度对许多实验都是至关重要的。通常大多数蛋白样品的浓度可以通过比色测定法定量。根据一些特殊化学试剂与蛋白质结合发生颜色变化的原理，使用分光光度计或酶标仪检测特定波长下......阅读全文
蛋白质的单向SDS凝胶电泳实验——均一浓度的微型凝胶电泳
实验材料蛋白质试剂、试剂盒电泳缓冲液仪器、耗材电泳仪梳子注射器夹子实验步骤1. 按顺序安装带凹口的小玻璃平板或小矩形玻璃平板、0.75 mm 垫片、大矩形玻璃平板叠放在一起组装成夹层，并确保夹层放入多胶灌制装置后，垫片能安放妥当，两头均与玻璃平板的上下边缘对齐。 2. 将凝胶夹层紧密地安放在多板
电泳胶浓度的选择
浓缩胶一般都是5%的,下面的是5ML的配方,其余的你可以自己算了5mlH2O 3.6acrylamide mix（30%） 0.621M Tris(PH6.8) 0.6310% SDS 0.0510% AP 0.05TEMED 0.005
蛋白质电泳
蛋白质电泳（主要内容如下）One-Dimensional SDS-PAGETwo-Demensional SDS-PAGEProtein Electrophoresis in Agarose Gel Gel StainingRecipesOne-Dimensional SDS-PAGE·
电泳浓缩胶浓度怎么选取
1,看目的蛋白的大小 一般actin以下的可以跑12胶 红线左右可以用12或10跑 几百的很大的用6的胶 小蛋白12的10的一般都能跑 如果不考虑效率的话...能跑多慢跑多慢,越慢跑的越好看 2，看样品浓度多少，以及你想用几次 通常我们是定到4微每微，总量10...5919
怎样根据蛋白质大小确定SDSPAGE电泳分离胶的浓度
按的是你丙烯酰胺和双丙烯酰胺的总质量与胶总体积的质量体积比（m/v）首先你要将上述药品粉末按照19:1或29:1的比例用水配置成母液（一般为30%,也是m/v）而10%,12%,16%你自然也就知道应该用多少的母液去配制了.相信如何配胶你是知道的.
怎样根据蛋白质大小确定SDSPAGE电泳分离胶的浓度
你可以用12%的胶浓度，如果marker是fermentas家的SDS非预染marker（批号SM0431）的话，可以看到116kd 66.2kd 45kd 35kd 25kd 18.4kd 14.4kd，这样你的目的条带20kd就差不多在整块胶的中间
蛋白质浓度分析实验
BRADFORD分析（BIORAD)BCA分析(PIERCE)三氯乙醇沉淀实验材料标准蛋白质 试剂、试剂盒BSA
蛋白质浓度计算
1ml蛋白质，你稀释到了100ml, 说明现在里面有1%的蛋白质。然后取0.6毫升，对考马斯和蒸馏水，里面现在有（0.6/6.0）×0.01毫升的蛋白质。测完光，对完标准曲线后，得到的12.777ug/ml 是0.001毫升的蛋白质的浓度哦。所以， 总的蛋白质浓度，也就是一开始的那1毫升里的蛋白质浓
蛋白质浓度分析实验
BRADFORD分析（BIORAD) BCA分析(PIERCE) 三氯乙醇沉淀 实验材料 标准蛋白质
蛋白质浓度计算
1ml蛋白质，你稀释到了100ml, 说明现在里面有1%的蛋白质。然后取0.6毫升，对考马斯和蒸馏水，里面现在有（0.6/6.0）×0.01毫升的蛋白质。测完光，对完标准曲线后，得到的12.777ug/ml 是0.001毫升的蛋白质的浓度哦。所以， 总的蛋白质浓度，也就是一开始的那1毫升里的蛋白质浓
蛋白质SDSPAGE电泳分离胶和浓缩胶的浓度如何确定
1,看目的蛋白的大小一般actin以下的可以跑12胶红线左右可以用12或10跑几百的很大的用6的胶小蛋白12的10的一般都能跑如果不考虑效率的话...能跑多慢跑多慢,越慢跑的越好看2，看样品浓度多少，以及你想用几次通常我们是定到4微每微，总量100微，用10次如果浓度小的话定到2用5次
蛋白质电泳技术
Serum Protein Electrophoresis Tricine/Polyacrylamide Gel ElectrophoresisUsed for pilin processing analysis but generally useful for resolution of smal
蛋白质区带电泳
蛋白质区带电泳是血清蛋白的经典分析方法，血清（或尿液）标本中不同性质的蛋白质可明显分开形成不同的区带，通过正常的电流图谱进行比较分析，很容易发现患者电泳图谱不一狭窄而浓缩的集中带，即M区带（图26-1），这是由于M蛋白的化学结构高度均一，因而其电泳迁移率十分一致。如果将这些区带电泳图谱扫描，还可计
如何理解蛋白质电泳？
定义电泳是分离某些大分子的过程,因此可以更轻松地对其进行检查。该词本身源自希腊语,“电”是指将能量添加到分子原子电子中的电流,“电导”是指粒子的运动。电泳仪通常用于胶体或大分子颗粒(由多个简单分子结构制成的大颗粒),例如蛋白质或复杂的核酸。处理这些分子通过通常通过凝胶传递的电流分离。这种凝胶通常是二
蛋白质电泳maker全称
叫做蛋白质电泳分子量标准。在WesternBlot过程中，分子量Marker就像个螺丝钉一样没虽然是个小细节，然而就是这样一个小细节对实验结果有着不可忽视的作用。这个WesternBlot参照家族的一员的作用主要是用来指示蛋白条带所对应的分子量大小，只有标准量精确无误了，实验结果才有说服力，除此之外
蛋白质溶液浓度怎么算
你想：最开始的浓度假设是xug/mL那么取了1ml蛋白质溶液,稀释到了100ml,则浓度为x/100 ug/mL再取0.6mL,加入0.4ml蒸馏水和5ml考马斯后,浓度为x/100 *0.6/6故x/100 *0.6/6 =12.777那么x=12.777*100*6/0.6ug/mL
BCA法测定蛋白质浓度
【目的】掌握BCA法测定蛋白质浓度的原理。【原理】BCA(bicinchonininc acid)与二价铜离子的硫酸铜等其他 试剂组成的 试剂 ，混合一起即成为苹果绿，即BCA工作试剂。在碱性条件下，BCA与蛋白质结合时，蛋白质将Cu2+ 还原为Cu+ ，一个Cu+ 螯合二个BCA分子，工作试剂由原
蛋白质电泳技术2
Decrease toxicity of destain even more!The destain procedure can be made even less toxic by replacing the destaining solution completely with MilliQ w
蛋白质电泳仪分类
蛋白质电泳仪分类有多种。1、按分离原理可分：蛋白质色谱电泳仪、蛋白质区带电泳仪、蛋白质凝胶电泳仪和蛋白质等电聚焦电泳仪等。2、按分离装置可分：蛋白质毛细管电泳仪和蛋白质芯片电泳仪等。3、按功能可分：科研型蛋白质电泳仪和临床型蛋白质电泳仪等。4、按灵敏性可分：微量蛋白质电泳仪和痕量蛋白质电泳仪。5、按
脑脊液的蛋白质电泳检查
正常脑脊液蛋白电泳图的条区与血清电泳图相似，主要分为前白蛋白、白蛋白、α1、α2、β1、β2与γ球蛋白等，因使用电泳的方法不同而含量差异很大，也与脑脊液蛋白含量有关。脑脊液中蛋白量增高时，前白蛋白比例降低，甚至可消失；白蛋白来自血清，分子量较小，容易通过血脑屏障，脑脊液蛋白增高时，白蛋白也增高。
蛋白质技术——双向电泳
实验概要蛋白质组研究的发展以双向电泳技术作为核心. 双向电泳由O’Farrell’s于1975年首次建立并成功地分离约1000个E.coli蛋白，并表明蛋白质谱不是稳定的，而是随环境而变化. 双向电泳原理简明，第一向进行等电聚焦，蛋白质沿pH梯度分离，至各自的等电点；随后，再沿垂直的方向进行分子
蛋白质电泳仪分类
蛋白质电泳仪分类有多种。1、按分离原理可分：蛋白质色谱电泳仪、蛋白质区带电泳仪、蛋白质凝胶电泳仪和蛋白质等电聚焦电泳仪等。2、按分离装置可分：蛋白质毛细管电泳仪和蛋白质芯片电泳仪等。3、按功能可分：科研型蛋白质电泳仪和临床型蛋白质电泳仪等。4、按灵敏性可分：微量蛋白质电泳仪和痕量蛋白质电泳仪。5、
几种蛋白质浓度测定方法
一、Bradford法蛋白质与考马斯亮兰染料结合生成蓝色物质，蓝色物质的量与蛋白质浓度的高低成正比。生成的蓝色物质在595nm处有最大光吸收，通过测定595nm的光吸收，来测定蛋白质浓度。实验中一般利用牛血清白蛋白(BSA)来作标准曲线，此法的灵敏度为25~200ug/ml。甘油、吐温（tween）
BCA法测定蛋白质浓度原理
BCA法测定蛋白质浓度原理：BCA与二价铜离子的硫酸铜等其他试剂组成的试剂混合一起即成为苹果绿，即 BCA 工作试剂。在碱性条件下，BCA 与蛋白质结合时，蛋白质将 Cu2+ 还原为 Cu+，工作试剂由原来的苹果绿色变为紫色复合物。562 nm 下其光吸收强度与蛋白质浓度成正比。BCA 蛋白浓度测定
常用蛋白质浓度测定方法汇总
蛋白质是细胞中最重要的含氮生物大分子之一，承担着各种生物功能。蛋白质的定量分析是蛋白质构造分析的基础。目前常用的蛋白测量的方法主要有BCA法、考马斯亮蓝法(Bradford)和Lowry法等。BCA法 原理在碱性环境下蛋白质与Cu2+络合并将Cu2+还原成Cu1+(biuret reaction)
聚丙烯酰胺凝胶电泳色谱仪凝胶总浓度与蛋白质相对......
聚丙烯酰胺凝胶电泳色谱仪是以聚丙烯酰胺凝胶作为载体的电泳技术。凝胶的三维网状结构具有分子筛效应，分子筛效应的大小取决于凝胶孔径大小与生物大分子大小的接近程度。凝胶总浓度不同，平均孔径不同，不同大小和形状的大分子通过筛孔时受到的阻力不同，加上大分子的电荷效应，使迁移率不同的大分子得以分离，广泛用
即时可用的蛋白质电泳标准
Choose a protein standard MultiMark®SeeBlue® Plus2/SeeBlue®BenchMark™ Pre-stainedMark™BenchMark™MagicMark™ XP newIEF mARKER 3-10ApplicationSDS-PAGEGoo
蛋白质电泳应该用多大电压
你的电泳不加蛋白Marker的？你的问题就是下面的条带附件有拖带和弥散的痕迹，如果有蛋白Marker一起跑就更容易判断一些。如果蛋白Marker正常不拖带，那就是你样品的问题。如果蛋白Marker也弥散拖带那SDS胶的原因就更大一些。最大可能一般还是溶液的原因，有可能是蛋白所在缓冲液影响，也有可能是
蛋白质电泳应该用多大电压
你的电泳不加蛋白Marker的？你的问题就是下面的条带附件有拖带和弥散的痕迹，如果有蛋白Marker一起跑就更容易判断一些。如果蛋白Marker正常不拖带，那就是你样品的问题。如果蛋白Marker也弥散拖带那SDS胶的原因就更大一些。最大可能一般还是溶液的原因，有可能是蛋白所在缓冲液影响，也有可能是
蛋白质的双向电泳实验
等电聚焦法 实验方法原理 蛋白质的双向电泳的第一向为等电聚焦( Isoelect rofocusing ,IEF) , 根据蛋白质的等电点不同进行分离;