植物体内抗坏血酸氧化酶活性的测定实验

实验方法原理抗坏血酸氧化酶在有氧情况下,能氧化抗坏血酸成脱氢抗坏血酸,同时促进其氢与空气中的氧结合成水。抗坏血酸氧化酶的测定是在该酶的最适pH及适宜的温度下,向反应瓶中加入一定量的底物(抗坏血酸)及酶提取液,让酶作用一段时间,然后测定底物被消耗的数量来计算酶的活性。抗坏血酸被消耗的量,可用碘液滴定剩余的抗坏血酸来测定。反应式如下:上述式中I2来自以下反应:KIO3 + 5KI + 6HPO3 --→ 3I2 + 6KPO3 + 3H2O实验材料水稻黄化幼苗 ......阅读全文

转氨酶活性的测定

实验概要本实验介绍了转氨酶活性测定的原理及方法等。实验原理转氨酶是体内重要的一类酶。转氨酶催化α–氨基酸的α–氨基与α–酮酸的α–酮基之间的相互转化,从而生成一种新的氨基酸与一种新的酮酸,这种作用称为转氨基作用。它在生物体内蛋白质的合成、分解等中间代谢过程中,在糖、脂及蛋白质三大物质代谢的相互联系、

转氨酶活性的测定

(一)原理转氨酶是体内重要的一类酶。转氨酶催化α–氨基酸的α–氨基与α–酮酸的α–酮基之间的相互转化,从而生成一种新的氨基酸与一种新的酮酸,这种作用称为转氨基作用。它在生物体内蛋白质的合成、分解等中间代谢过程中,在糖、脂及蛋白质三大物质代谢的相互联系、相互制约及相互转变上都起着很重要的作用。在动物机

由-NAD+还原反应测定-OGDHC-总活性的实验

实验材料OGDHC试剂、试剂盒磷酸钾NAD+焦磷酸硫胺素MgCl2α-酮戊二酸二硫赤藓糖醇辅酶 A仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」0.98 ml 实验混合物0.02 ml 酶样品37 ℃ 时,于 340 nm 处吸收值发生变化,ε340=6.3×103 l/(mol·cm)

水体中活性磷酸盐的测定方法-实验步骤

正磷酸盐常被称为活性磷,因为只有这种磷酸盐会和比色法测定磷酸盐的试验中所用的试剂直接发生反应。正磷酸盐测定 钼酸铵分光光度法在酸性条件下,正磷酸盐与钼酸铵反应生成黄色的磷钼杂多酸,再用抗坏血酸还原成橉钼蓝,于710nm最大吸收波长处分光光度法。具体方法网上可下载。

由-NAD+还原反应测定-OGDHC-总活性的实验

基本方案             实验方法原理 实验材料 OGDHC

由-NAD+还原反应测定的-PDHC-总活性实验

基本方案             实验方法原理 实验材料 PDHC

由-NAD+还原反应测定-OGDHC-总活性的实验

实验方法原理 实验材料 OGDHC试剂、试剂盒 磷酸钾NAD+焦磷酸硫胺素MgCl2α-酮戊二酸二硫赤藓糖醇辅酶 A仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」0.98 ml 实验混合物0.02 ml 酶样品37 ℃ 时,于 340 nm 处吸收值发生变化,ε340=6.3×103

NK细胞活性测定实验——放射性核素释放

实验方法原理用放射性核素标记靶细胞,当靶细胞受到破坏时,放射性核素被释放出来,通过测定释放或残留在未被破坏细胞内的放射性核素放射活性,即可计算和推测杀伤细胞的细胞毒活性。常用的放射性核素有51Cr、3H-Dr、125I-UdR等。本实验采用51Cr释放法检测人NK细胞活性。实验材料靶细胞试剂、试剂盒

NK细胞活性测定实验——乳酸脱氢酶释放法

实验方法原理乳酸脱氢酶(LDH)存在于细胞内,正常情况下,不能透过细胞膜。当细胞受到损伤时,由于细胞膜通透性改变,LDH可从细胞内释放至培养液中。释放出来的LDH再催化乳酸的过程中,使氧化型辅酶Ⅰ(NAD+)变成还原型辅酶(NADH2),后者再通过递氢体-吩嗪二甲酯硫酸盐(PMS)还原碘硝基氯化氮唑

由-NAD+还原反应测定的-PDHC-总活性实验

实验材料PDHC试剂、试剂盒磷酸钾NAD+二磷酸硫胺MgCl2丙酮酸二硫代苏糖醇辅酶 A仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」0.98 ml 实验混合物0.02 ml 酶样品37℃ 时,在 340 nm 处吸收值发生变化。NADPH 的吸收系数 ε340=6.3×103 l/(m

由-NAD+还原反应测定的-PDHC-总活性实验

实验方法原理 实验材料 PDHC试剂、试剂盒 磷酸钾NAD+二磷酸硫胺MgCl2丙酮酸二硫代苏糖醇辅酶 A仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」0.98 ml 实验混合物0.02 ml 酶样品37℃ 时,在 340 nm 处吸收值发生变化。NADPH 的吸收系数 ε340=6

趋化活性测定法测定细胞因子活性

  具有趋化活性的细胞因子,也称趋化因子,诸如IL-8、IL-16、PANTES、MCP及MIP等,能诱导中性粒细胞、单核-巨噬细胞或淋巴细胞等定向迁移。其诱导细胞迁移的方式包括趋化性和化学增活性。趋化性是诱导细胞由趋化因子低浓度处向趋化因子高浓度处做定向移动的特性,可采用琼脂糖和Boyden盲端微

趋化活性测定法测定细胞因子活性

  具有趋化活性的细胞因子,也称趋化因子,诸如IL-8、IL-16、PANTES、MCP及MIP等,能诱导中性粒细胞、单核-巨噬细胞或淋巴细胞等定向迁移。其诱导细胞迁移的方式包括趋化性和化学增活性。趋化性是诱导细胞由趋化因子低浓度处向趋化因子高浓度处做定向移动的特性,可采用琼脂糖和Boyden盲端微

植物体内可溶性蛋白和非可溶性蛋白含量的测定实验

实验方法原理植物材料经Tris-HCl缓冲液研磨、离心后,可溶性蛋白质溶于上清液中,非可溶性蛋白则存在于沉淀部分。将沉淀用碱水解,则会得到非可溶性蛋白的提取液。蛋白质提取液与考马斯亮蓝G-250反应呈蓝色。在一定范围内,蛋白质的含量与反应液在595nm波长的吸光度呈正比,由此可求出蛋白质的含量。实验

植物体内可溶性蛋白和非可溶性蛋白含量的测定实验

实验方法原理植物材料经Tris-HCl缓冲液研磨、离心后,可溶性蛋白质溶于上清液中,非可溶性蛋白则存在于沉淀部分。将沉淀用碱水解,则会得到非可溶性蛋白的提取液。蛋白质提取液与考马斯亮蓝G-250反应呈蓝色。在一定范围内,蛋白质的含量与反应液在595nm波长的吸光度呈正比,由此可求出蛋白质的含量。实验

植物体内可溶性蛋白和非可溶性蛋白含量的测定实验

实验方法原理 植物材料经Tris-HCl缓冲液研磨、离心后,可溶性蛋白质溶于上清液中,非可溶性蛋白则存在于沉淀部分。将沉淀用碱水解,则会得到非可溶性蛋白的提取液。蛋白质提取液与考马斯亮蓝G-250反应呈蓝色。在一定范围内,蛋白质的含量与反应液在595nm波长的吸光度呈正比,由此可求出蛋白质的含量。实

植物体内游离氨基酸总量的测定

一、原理游离氨基酸的氨基可与水合茚三酮反应,产生蓝紫色化合物,其颜色的深浅与游离氨基酸的含量成正比。二、仪器设备分光光度计;电子天平;容量瓶25ml或50ml 3个;漏斗(直径6厘米)3个、滤纸适量;20ml刻度试管 7支;移液管0.5ml 3支、5ml 1支;试管架;玻棒;吸耳球;剪刀;移液管架;

植物体内游离脯氨酸含量的测定

实验概要掌握小麦叶片内游离脯氨酸含量的测定方法。实验原理植物在正常条件下,游离脯氨酸含量很低,但遇到干旱、低温、盐碱等逆境时,游离脯氨酸便会大量积累,并且积累指数与植物的抗逆性有关。因此,脯氨酸可作为植物抗逆性的一项生化指标。脯氨酸是水溶性最大的氨基酸,具有很强的水合能力,其水溶液具有很高的水势。脯

植物体内可溶性蛋白含量的测定

一、原理LoWry法是双缩脲法(Biuret)和福林酚法(Folin-酚)的结合与发展。其原理是蛋白质溶液用碱性铜溶液处理后,碱性铜试剂与蛋白质中的肽键作用产生双缩脲反应,形成铜—蛋白质的络合盐。再加入酚试剂后,在碱性条件下,这种被作用的蛋白质上的酚类基团极不稳定,很容易还原酚试剂中的磷钨酸和磷钼酸

细胞活性检测化学发光细胞活性测定

ATP发光法ATP是细胞的能量直接来源,ATP发光法是通过检测细胞内ATP含量来分析细胞增殖。市面上的原理是利用外源的萤火虫荧光素(Luciferin)与荧光素酶(Luciferase),以细胞内含的ATP为能量来源,发生氧化反应产生生物冷光,因此可通过监测冷光光度,来对应ATP含量并判断细胞增殖状

煤炭活性测定仪测定方法

煤炭活性测定仪测定方法:煤炭活性测定仪又名活性炭测定仪,是由鹤壁市创新仪器仪表有限公司(134.6199.6830)研发的新一代测定煤对二氧化碳反应性的仪器,也是煤炭气化研究的常用仪器之一。该仪器具有升温速度快、保温性能好、控温准确、灵敏等优点,符合GB/T220-2001《煤对二氧化碳化学反应性的

NK细胞活性测定:同位素法原理和实验步骤

一、原理 将用同位素3H-TdR标记的靶细胞与淋巴细胞共同培养时,靶细胞可被NK细胞杀伤。同位素便从被杀伤的靶细胞中释放出来,其释放的量与NK细胞活性成正比。通过测定靶细胞3H-TdR的释放率即可反应NK细胞的活性。 二、仪器和材料 液体闪烁仪、多头细胞取集器、二氧化碳培养箱、3H-TdR、RPMI

透化细胞和退化细胞器中测定比活性实验

从标记的细胞或者细胞裂解物中提取ATP 用发光分析定量测定ATP 用高效液相层析定量测定ATP 测定[γ-32P]ATP的比活性             实验步骤

透化细胞和退化细胞器中测定比活性实验

1.从标记细胞提取ATP1)  备下列材料:本实验用到的所有溶液必须用Mlli - Q纯化的水或它的等价物配制。冰冷的4%高氣酺(v/v)三-n-辛胺1,1,2-三氮三m乙烷32p标记的细胞带螺帽的聚丙烯离心管测量范围PH4~8的PH试纸小心:高氣酸■ 三-n -辛胺; U  1,2-三氯三氟乙烧;

过氧化氢酶的活性测定实验

实验方法原理H2O2在240 nm波长下有强烈吸收,过氧化氢酶能分解过氧化氢,使反应溶液吸光度(A240)随反应时间而降低。根据测量吸光率的变化速度即可测出过氧化氢酶的活性。实验步骤一、仪器与用具紫外分光光度计;离心机;研钵;250ml容量瓶1个;0.5ml刻度吸管2支,2ml刻度吸管1支;10ml

透化细胞和退化细胞器中测定比活性实验

从标记的细胞或者细胞裂解物中提取ATP用发光分析定量测定ATP用高效液相层析定量测定ATP测定[γ-32P]ATP的比活性实验步骤1.从标记细胞提取ATP1)  备下列材料:本实验用到的所有溶液必须用Mlli - Q纯化的水或它的等价物配制。冰冷的4%高氣酺(v/v)三-n-辛胺1,1,2-三氮三m

过氧化氢酶的活性测定实验

实验方法原理 H2O2在240 nm波长下有强烈吸收,过氧化氢酶能分解过氧化氢,使反应溶液吸光度(A240)随反应时间而降低。根据测量吸光率的变化速度即可测出过氧化氢酶的活性。实验步骤 一、仪器与用具紫外分光光度计;离心机;研钵;250ml容量瓶1个;0.5ml刻度吸管2支,2ml刻度吸管1支;10

各级分蔗糖酶活性测定-及纯化率的计算实验

考马斯亮蓝法             实验方法原理 用测定生成还原糖( 葡萄糖和果糖) 的量来测定蔗糖水解的速度, 本实验中, 蔗糖酶的活力单位指在一定条件下反应5 min,产生1

各级分蔗糖酶活性测定-及纯化率的计算实验

实验方法原理用测定生成还原糖( 葡萄糖和果糖) 的量来测定蔗糖水解的速度, 本实验中, 蔗糖酶的活力单位指在一定条件下反应5 min,产生1 毫克葡萄糖所需酶量。 用考马斯亮蓝法测定蛋白质含量, 比活力为每毫克蛋白质的活力单位数。实验材料蛋白质试剂、试剂盒乙酸缓冲液葡萄糖蔗糖二硝基水杨酸仪器、耗材分

因子Ⅶ促凝活性测定

  因子Ⅶ促凝活性测定  Fedor Ⅶ coagulation activity (F Ⅶ:C )  枸橼酸钠抗凝静脉血2ml  【正常参考值】  80.6 ~ 145.8 %  【异常结果分析】  因子Ⅶ活动度减低见于先天性因子Ⅶ缺乏症、后天获得性缺乏症,、后者见于口服抗凝剂、阻塞性黄疸、DIC