基于蛋白质物理性质的蛋白质预测软件
ExPASy工具包包涵的程序ComputepI/MW：是ExPASy工具包中的程序，计算输入序列等电点和分子量的工具。对pI的确定基于早期研究中将蛋白质从由中性到酸性变性条件下迁移过程中所获得的pK值（Bjellqvist等，1993）。分子量的计算是把序列中每个氨基酸的同位素平均分子量加在一起，再加上一个水分子的分子量。用户可以把序列整理为FASTA格式，或提供SWISS-PROT标识，或者是可唯一确定的添加号。若用户提供了序列，该工具会自动计算全序列的 pI和分子量；若用户提供的是SWISS-PROT标识，程序会显示该条目的描述和物种记录；如果用户给出了一段序列片段范围则计算将在该片段上进行，而不是针对整个序列。对于碱性蛋白质，计算出的等电点偏差较大。PeptideMass：是ExPASy工具包中的程序，针对肽段谱图分析实验分析蛋白质在各种蛋白酶和/或化学试剂作用下的内切产物。通过 PeptideMass可以预测水解......阅读全文
完整蛋白质鉴定：基于UNIFI的沃特世生物制药系统解决...
基于UNIFI的完全一体化分析平台突破了以往采集、处理色谱及质谱数据的局限性，并可自动生成报告。目的以单克隆抗体完整蛋白的UPLC®/MS分析为例，展示UNIFI™ 科学信息系统这个平台在精确质量测定、数据处理和报告方面的强大功能。背景生物治疗药物得到了越来越多的关注，无论是药监部门还是生物制药企业
化学所发展基于深度学习的蛋白质单分子分析新方法
蛋白质是生命活动的物质基础和主要承担者，许多重要的蛋白质以复合物或多聚体形式参与信号转导、离子转运、免疫响应等众多生理过程，蛋白质的化学计量组成与其生物功能的调控及多种疾病的发生发展密切相关。因此，在生理条件下定量表征蛋白质的化学计量比（亚基组成数或蛋白聚集状态），对于研究蛋白质的相互作用、阐明
中国科大等实现基于蛋白质化学全合成的双泛素蛋白制备
近日，中国科学技术大学生命科学学院、合肥微尺度物质科学国家实验室教授田长麟和清华大学教授刘磊合作，基于蛋白质化学全合成方法制备了不同类型的双泛素蛋白，在特定位点引入光活化交联基团，并成功鉴定高选择性双泛素结合蛋白。相关研究成果以Chemical synthesis of diubiquitin-
钱小红：基于生物质谱进行蛋白质组定性和定量的策略
军事医学科学院 钱小红研究员 2014年4月26日，首届全国质谱分析学术研讨会在北京西郊宾馆盛大开幕。来自军事医学科学院的钱小红研究员为大家带来题为《Biological mass spectrometry based strategies for qu
典型case分享－|－基于质谱的蛋白质O糖基化分析
生物体内的糖基化修饰越来越受到关注，糖基化修饰主要分为N糖和O糖。对于哺乳动物而言，常见的O糖以连接在丝氨酸或苏氨酸的N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）为基础，在酶的作用下进一步转移半乳糖或N-乙酰葡萄糖胺等糖基，从而形成四种核心结构。在这四种核心结构的基础上，已合成的糖苷还可以在酶的作用下进一步转移
用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析实验—蛋白质激酶C
试剂、试剂盒PKC 分析缓冲液组蛋白 HI 储存液磷脂酰丝氨酸甘油二油酸脂实验步骤1. 在冰浴的离心管内配制如下 20 μl 反应混合物：5X PKC 分析缓冲液 4 μl10 mg/ml 组蛋白 HI 储存液
用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析—凝胶蛋白质激酶分析
试剂、试剂盒Tris-HClDTT盐酸胍尿素激酶分析缓冲液仪器、耗材SDS-PAGE实验步骤1. 准备下列材料：SDS-PAGE 要用到的所有试剂50 mmol/L Tris-HCl，室温（pH 8.0)，1 mmol/L DTT6 mol/L 盐酸胍，50 mmol/L Tris-HCl，室温（p
1953年首度预测：“β波纹片”蛋白质结构获证实
1953年，科学家首次预测了一种名为“β波纹片”的蛋白质结构。约70年后，美国研究人员首次在实验室中创建出了这一结构，并使用X射线结晶学对其进行了详细表征。这项新研究有望使科学家们设计并制造出基于波纹片结构的独特材料，以广泛应用于生物医学领域。相关论文刊发于《化学科学》杂志。 蛋白质的形状、结
MIT最新研究：从氨基酸链片段直接预测蛋白质功能
就在几个月前，DeepMind推出了AlphaFold系统，这个被称为生物界“AlphaGo”的系统能够预测并生成蛋白质3D结构。而近日，来自MIT的研究人员开发了一个新的研究模型，能够直接预测氨基酸链片段是如何决定蛋白质功能的。这一发现可以帮助研究人员设计和测试新的蛋白质，从而用于药物研发和生
蛋白质定量/蛋白质含量的测定(LOWRY法)
实验概要运用LOWRY法测定蛋白质的含量。实验原理Lowry法是双缩脲法和福林酚法的结合与发展，其原理是：蛋白质溶液用碱性铜溶液处理，形成铜-蛋白质的络合盐，再加入酚试剂后，除使肽链中酪氨酸、色氨酸和半胱氨酸等显色外，还使双缩脲法中肽键、碱性铜的显色效果更强烈。因此，Lowry法的显色效果比单独使用
关于蛋白质工程融合蛋白质的介绍
脑啡肽(Enk)N端5肽线形结构是与δ型受体结合的基本功能区域，干扰素（IFN）是一种广谱抗病毒抗肿瘤的细胞因子。黎孟枫等人化学合成了EnkN端5肽编码区，通过一连接3肽编码区与人α1型IFN基因连接，在大肠杆菌中表达了这一融合蛋白。以体外人结肠腺癌细胞和多形胶质瘤细胞为模型，采用3H－胸腺嘧啶
蛋白质分离实验_分离已知pI－的蛋白质
实验材料含10 mg蛋白质／ml 的溶于水的样品试剂、试剂盒缓冲液（pH>pI）仪器、耗材50 μm 内径的未包被的融合硅毛细管柱CE 仪器实验步骤1. 用 pH 高于蛋白质的pI的 5 mmol/L 缓冲液 1/10 （V/F） 稀释蛋白质样品，使蛋白质（终浓度 = 1.0 mg/ml） 产生电荷
蛋白质印迹法的测定蛋白质含量
1、制作标准曲线（1 ）从－20℃取出1mg/ml BSA，室温融化后，备用。（2） 取18个1.5ml离心管，3个一组，分别标记为0μg，2.5μg，5.0μg，10.0μg，20.0μg，40.0μg。（3 ）按下表在各管中加入各种试剂。0μg2.5μg5.0μg10.0μg20.0μg40.0
蛋白质根据蛋白质分子的外形进行分类
1．球状蛋白质分子形状接近球形，水溶性较好，种类很多，可行使多种多样的生物学功能。2．纤维状蛋白质分子外形呈棒状或纤维状，大多数不溶于水，是生物体重要的结构成分，或对生物体起保护作用。3．膜蛋白质一般折叠成近球形，插入生物膜，也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。生物膜的多数功能是通过膜蛋
基于ASM模型的出水水质预测机理模型
为了推动和规范活性污泥模型的发展，国际水协会(International Water Association, IWA)于1983年组织南非、日本、美国、丹麦、荷兰五国专家成立活性污泥通用模型国际研究小组，致力于新的活性污泥数学模型的开发，并于1987年、1995年和1999年陆续推 出了3个ASM
Orbitrap－Exploris™－480的鉴定性能、软件特性和蛋白质组学应用2
3.前所未有的TMT定量体验 困扰：对于10标以及11标的TMT定量来说我们一直受到两个问题的困扰。 1第一个问题 10标TMT的相邻报告离子基团仅存在质量亏损级的质量差异，因此我们需要采用50,000的分辨率进行采集，从而使得扫描速度变慢，降低了对样品的测序深度。 2第二个问题 共流出肽段的干扰，
Orbitrap－Exploris™－480的鉴定性能、软件特性和蛋白质组学应用1
在这期中我们一起来领略一下Exploris 480的强悍性能，以及新的软件特性如何将蛋白质组学推向一个新的高度。1.Orbitrap Exploris™ 480的鉴定性能 Exploris 480是在Q Exactive HF-X的基础上改进而来，因此其绝对性能指标也是达到了新的高度。其最高扫
基于高光谱图像技术预测苹果大小
本研究应用了400-1000nm的高光谱相机，可采用杭州彩谱科技有限公司产品FS13进行相关研究。FS13高光谱相机包含可见光（400-700nm）、近红外（400-1000nm）和短波近红外（900-1700nm）3种光谱区域，广泛应用于印刷，纺织等各种工业制品的表面颜色纹理检测（颜色测量单像素重
蛋白质分离实验_分离未知－pI－蛋白质
用 CE 进行 IEF分离是选择随后用于在非衍生毛细管柱上分离蛋白的缓冲液系统的有效的第一步。如果没有检测到蛋白质，可能是被吸收到柱的硅表面。在离子去垢剂如 SDS 存在的情况下重复分离过程，这样就会用负电荷包被蛋白质从而阻止吸收。但是，这意味着蛋白质只能依据大小的不同而进行分离。知道蛋白质的 pI
蛋白质组和蛋白质组学分析
随着人类基因 组计划研究成果的公布，人们对基因的认识逐渐清晰，但基因数量的有限性和基因结构的相对稳定性，与生命现象的复杂性和多样性之间存在巨大反差。如何了解众多的基因与危害人类身心健康的疾病之间的关系，对生命科学研究者来说仍是一项长期而艰巨的任务。因此，作为生命活动的直接承担者――蛋白质，成为后基
蛋白质分离和分析——凝胶蛋白质染色
实验步骤 基 本 方 案 1 考马斯亮蓝染色检测范围为〇.3〜lMg 每蛋白质条带。材 料（带 V 项 目 见 附 录 1)聚丙烯酰胺凝胶（单 元 12. 3)考马斯亮蓝、银染用固定液考马斯亮蓝染液甲醇/乙酸脱色液7 % (V /V ) 水乙酸Whatman 3M M 滤 纸（可选）干 胶 仪（可选
“阿尔法折叠3”来了，极大提升对蛋白质—分子结构的预测能力
阿尔法折叠3通过准确预测蛋白质、DNA的结构以及它们如何相互作用，改变对生物世界和药物发现的理解。图片来源：深度思维/Isomorphic Labs《自然》8日报道了结构生物学最新进展——阿尔法折叠3的问世。它能以高准确率预测蛋白质与其他生物分子相互作用的结构。这种用计算机解析蛋白质与其他分子复杂相
蛋白质的概述
蛋白质的分离纯化是研究蛋白质结构和功能的重要手段，也是制备工业用酶、抗体、疫苗、基因重组等的唯yi途径。蛋白纯化的方法多种多样。常用的有以下几种方案：基于蛋白质的溶解度不同设计的盐析或等电点沉淀方法；基于蛋白质分子量差异的透析与超滤或凝胶过滤方法；基于蛋白质所带电荷不同设计的等电聚焦电泳或离子交换层
蛋白质的复性
是恢复原有性质的意思。变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 变性的一种逆转。
蛋白质的纯化
实验概要本实验介绍了用蛋白纯化试剂盒(HisTrap HP Kit)进行蛋白质纯化的过程。主要试剂高分子量蛋白Marker购自上海华舜生物工程有限公司蛋白纯化所用的试剂盒(HisTrap HP Kit)购自Amersham Biosciences ( USA)公司0.45 pm滤膜，磷酸缓冲液，咪唑
蛋白质的变性
蛋白质变性是指当天然蛋白质受到物理或化学因素的影响时，使蛋白质分子内部的二、三、四级结构发生异常变化，从而导致生物功能丧失或物理化学性质改变的现象。 常见的引起蛋白质变性的因素有：物理因素：热作用、高压、剧烈震荡、辐射等；化学因素有：酸、碱、重金属离子、高浓度盐、有机溶剂等。 变性对蛋白质功
蛋白质的复性
蛋白质的复性 蛋白质复性的最大问题，是在复性过程中形成中间体和多聚体，中间体阻碍作用大的使蛋白质正确折叠困难，复性就困难；阻碍小或无阻碍的容易复性。降低蛋白浓度可以减少中间体形成提高复性率。减少中间体的形成，可选用添加小分子物质，又叫分子伴侣，如精氨酸、甘油、PEG等小分子物质帮助蛋白质正确折
蛋白质的传送
在细胞质中合成的新生肽链，有相当一部分被传送并定位到细胞内的不同细胞器上，或被分泌到细胞外。折叠成为特定空间构象的肽链，表面带有大量的亲水基团，虽然在细胞质中很容易被传送，但是不能通过脂质构成的细胞器膜。因此，定位在一些细胞器(例如线粒体)上的蛋白质，其新生肽链合成后，往往是和某种蛋白质伴侣结合，以
蛋白质的单位
蛋白质的基本单位是氨基酸蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构：多亚基蛋白质
蛋白质的定位
在体液中，一些疏水的分子输送非常困难。所幸的是，在体液中存在着多种这些疏水分子的运载蛋白。不仅有各种不同的载脂蛋白以专一性较广的方式运输着不同的脂质类分子(包括脂肪、胆固醇等)，而且还有一些非常专一的运载蛋白负责着一些特殊疏水分子的运输，如维生素B12结合蛋白、视黄醇/甲状腺素运载蛋白(transt