德国院士Cell获蛋白修饰新发现
来自德国马普生物化学研究院的研究人员以DNA双链断裂修复作为例，解析了类泛素蛋白SUMO的作用新机制――SUMO化修饰过程靶向的是一组蛋白，而负责特异性修饰的则是局部修饰酶和高特异性启动过程。这一相关成果公布在Cell杂志上。 领导这一研究的是德国马普生物化学研究所分子细胞生物学系主任Stefan Jentsch教授，Jentsch教授也是欧洲分子生物学组织(EMBO)成员，德国科学院院士。曾发现多个泛素载体蛋白(E2)，如UBC1, Rad6等, 是著名期刊Molecular Cell, EMBO J 等编委。 在很长时间内蛋白质修饰和降解的研究并未引起足够重视，直到2004年泛素介导的蛋白质降解的发现获得诺贝尔奖之后，这一情形才有了明显改观。蛋白质修饰和降解调控着几乎所有动植物的生命活动，它的异常会导致癌症或神经退行性疾病等人类重大疾病，因此对该通路的调控已成为疾病治疗中的一种创新性方法。 虽然......阅读全文
研究人员：拒绝垃圾食物，维护心脏健康
植物性饮食在世界许多地区变得越来越流行，但是这种饮食方式的健康益处可能在很大程度上取决于所食用的特定食物。在美国心脏病学会年度科学会议上发表的一项新研究表明，部分遵循植物性饮食的人经常摄入不健康的食物，如甜食，精制谷物和果汁等，这些人群与那些不吃植物性饮食的人相比，心脏健康并没有获得多少好处。
研究人员开发出可变色离子皮肤
人体皮肤通常可以对触觉信号的强度与位置同时产生准确的感知。而模拟人体皮肤结构与功能的柔性电子皮肤，其对压力位置的感知通常依赖于高密度传感阵列的制备，包括后端数据处理以及显示装置的集成。目前，在电子皮肤上实现压力可视化的策略通常包括压力驱动的发光与变色，这种方法可实现高空间分辨率，但像素化阵列设计对加
我国研究人员成功合成流体金属氢
近日，中国科学院合肥物质科学研究院固体物理研究所极端环境量子物质中心团队在极端高温高压条件下成功获得了氢和氘的金属态。相关研究成果以A Spectroscopic Study of the Insulator-Metal Transition in Liquid Hydrogen and Deu
为存数据－研究人员给细菌编程
“Hello World！”是许多程序员的第一行代码，但你见过从活的生物体内读出的“Hello World！”吗？哥伦比亚大学的一个研究小组做到了，他们把数据写入活细菌的DNA，相关研究11日发表在《自然-生物化学》上。 对数据存储而言，DNA在许多方面都很有吸引力。比如，相较于目前结构最紧凑
研究人员实现安全开关血脑屏障
本报讯 《自然—通讯》近日发表的一项一期临床试验，用无创、可逆的方式打开了5名阿尔茨海默氏症患者的血脑屏障。结果显示，操作流程很安全，但对聚焦超声改善阿尔茨海默氏症临床症状的功效尚无定论。 阿尔茨海默氏症俗称老年痴呆症，以大脑认知功能进行性丧失为特征。根据国际阿尔茨海默氏症协会统计，目前全
美研究人员深入解析纤毛双管结构
近日，美国华盛顿大学路易斯分校等科研机构的科研人员在Cell上发表了题为“Structure of the Decorated Ciliary Doublet Microtubule”的文章，深入解析了纤毛双管结构。 运动纤毛轴丝是真核细胞中最大的大分子结构。人类轴丝功能受损会导致一系列的纤毛
研究人员研发出射频能量收集芯片
近日，南方科技大学深港微电子学院副教授詹陈长和澳门大学微电子研究院正教授罗文基团队的成果发表在《固态电路杂志》上。借助射频能量收集技术，超低功耗无线传感网络设备、物联网设备可以从射频能量中获取能量，从而减少电池的使用，降低物料和维护成本。传统射频能量收集系统中通常仅有单根天线用于能量收集，由于电磁波
研究人员揭示氢化钡固氮反应机制
近日，中科院大连化学物理研究所研究员陈萍、研究员郭建平团队和丹麦技术大学教授Tejs Vegge团队合作，通过实验设计与理论计算相结合, 揭示了非过渡金属基氢化钡（BaH2）固氮及加氢产氨过程的反应机理。相关成果发表在《德国应用化学》。氨是基础化工原料之一，是合成氮肥以及几乎所有重要含氮化学品的氮源
完全蛋白质、不完全蛋白质及半完全蛋白质的概念
完全蛋白质所含必需氨基酸种类齐全，数量充足，相互之问比例也适当，不但能够维持成人的健康，也能够促进人体的生长发育，如乳中的酪蛋白、蛋类中的卵白蛋白、大豆球蛋白、小麦中的麦符蛋白等。 半完全蛋白质所含各种必需氨基酸种类齐全，但各种氨基酸含量多少不匀，互相之间比例不合适。在膳食中作为唯一的蛋白质来源时，
蛋白质组和蛋白质组学分析
随着人类基因 组计划研究成果的公布，人们对基因的认识逐渐清晰，但基因数量的有限性和基因结构的相对稳定性，与生命现象的复杂性和多样性之间存在巨大反差。如何了解众多的基因与危害人类身心健康的疾病之间的关系，对生命科学研究者来说仍是一项长期而艰巨的任务。因此，作为生命活动的直接承担者――蛋白质，成为后基
蛋白质分离和分析——凝胶蛋白质染色
实验步骤 基 本 方 案 1 考马斯亮蓝染色检测范围为〇.3〜lMg 每蛋白质条带。材 料（带 V 项 目 见 附 录 1)聚丙烯酰胺凝胶（单 元 12. 3)考马斯亮蓝、银染用固定液考马斯亮蓝染液甲醇/乙酸脱色液7 % (V /V ) 水乙酸Whatman 3M M 滤 纸（可选）干 胶 仪（可选
蛋白质分离实验_分离未知－pI－蛋白质
用 CE 进行 IEF分离是选择随后用于在非衍生毛细管柱上分离蛋白的缓冲液系统的有效的第一步。如果没有检测到蛋白质，可能是被吸收到柱的硅表面。在离子去垢剂如 SDS 存在的情况下重复分离过程，这样就会用负电荷包被蛋白质从而阻止吸收。但是，这意味着蛋白质只能依据大小的不同而进行分离。知道蛋白质的 pI
蛋白质谱测定蛋白质的基础原理
蛋白质是一条或者多条肽链以特殊方式组合而成的生物大分子，大多数蛋白质会自然折叠为一个特定的三维结构。蛋白质的结构层次可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构：一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠
蛋白质谱测定蛋白质的基础原理
蛋白质是一条或者多条肽链以特殊方式组合而成的生物大分子，大多数蛋白质会自然折叠为一个特定的三维结构。蛋白质的结构层次可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构： 一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。 二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α
蛋白质测序
一、概念当前，所谓蛋白质测序，主要指的是蛋白质的一级结构的测定。蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目。很多场合多肽和蛋白质可以等同使用。多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。 蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.San
蛋白质测序
进行蛋白质测序的方法包括： 埃德曼降解 肽质量指纹图谱 质谱分析 蛋白酶水解法 如果编码蛋白质的基因是已知的，那么目前测序和推断蛋白质序列要容易得多。通过上述方法之一确定蛋白质氨基酸序列的一部分(通常是一端)可能足以鉴定携带该基因的克隆。
蛋白质标记
Biosynthetic labeling (Sefton Lab)Biotinylation of Antibody (Contributed by Nanci Donacki)125I Labeling of Protein using ICl (ScienceXchange)Protein (
蛋白质纯化
蛋白质的分离纯化在生物化学研究应用中使用广泛，是一项重要的操作技术。 一个典型的真核细胞可以包含数以千计的不同蛋白质，一些含量十分丰富，一些仅含有几个拷贝。为了研究某一个蛋白质，必须首先将该蛋白质从其他蛋白质和非蛋白质分子中纯化出来。
蛋白质纯化
蛋白质的分离纯化在生物化学研究应用中使用广泛，是一项重要的操作技术。 一个典型的真核细胞可以包含数以千计的不同蛋白质，一些含量十分丰富，一些仅含有几个拷贝。为了研究某一个蛋白质，必须首先将该蛋白质从其他蛋白质和非蛋白质分子中纯化出来。用于分离蛋白质的最重要特性有大小、电荷、疏水性和对其他分子的
蛋白质电泳
蛋白质电泳（主要内容如下）One-Dimensional SDS-PAGETwo-Demensional SDS-PAGEProtein Electrophoresis in Agarose Gel Gel StainingRecipesOne-Dimensional SDS-PAGE·
蛋白质定量
Quantitative Determination of Peptides by Sulfhydryl (-SH) Groups New (Contributed by David Van Horn, Dept. of Chemistry, UC Berkeley Greg Bulaj, Dept
蛋白质测序
一、概念当前，所谓蛋白质测序，主要指的是蛋白质的一级结构的测定。蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目。很多场合多肽和蛋白质可以等同使用。多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。 蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.San
蛋白质染色
二维凝胶电泳(2-DE)是广为蛋白质组学科学家们应用的经典技术之一，蛋白混合物在两个维度上被分离。第一步是常规的等电聚焦，此过程中蛋白质根据其等电点被分离。接着，第二维使用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)，将蛋白质按分子量进一步分离。上述两步操作在互相垂直的两个方向上，使分离的蛋白
蛋白质测序
Edman降解法 实验方法原理 主要有质谱法，利用蛋白质测序仪进行测序以及利用蛋白质对应DNA或mRNA进行间接测序。传统的蛋白质测序实验一般包括以下步骤：1
蛋白质亚基
在结构生物学，一个蛋白质亚基是一个单一的蛋白质分子，其组装（或“ coassembles ”）与其他蛋白质分子以形成蛋白复合物。一些天然存在的蛋白质具有相对较少的亚基，因此被描述为寡聚体，例如血红蛋白或DNA聚合酶。其他的可能由非常多的亚基组成，因此被描述为多聚体，例蛋白质亚基如微管和其他细胞骨架蛋
蛋白质纯化
是当代生物产业当中的核心技术。该技术难度、成本均高；例如一个生物药品的成本75%都花在下游蛋白质分离纯化当中。常用技术有：１、沉淀，２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分
蛋白质测序
一、概念当前，所谓蛋白质测序，主要指的是蛋白质的一级结构的测定。蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目。很多场合多肽和蛋白质可以等同使用。多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。 蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.San
蛋白质印迹法的测定蛋白质含量
1、制作标准曲线（1 ）从－20℃取出1mg/ml BSA，室温融化后，备用。（2） 取18个1.5ml离心管，3个一组，分别标记为0μg，2.5μg，5.0μg，10.0μg，20.0μg，40.0μg。（3 ）按下表在各管中加入各种试剂。0μg2.5μg5.0μg10.0μg20.0μg40.0
蛋白质的结构及蛋白质的功能（二）
(二)蛋白质空间橡象与功能活性的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。 在生物体内，当某种物质
球状蛋白质和纤维状蛋白质区别
以长轴和短轴之比为标准，球状蛋白质小于10，纤维状蛋白质大于10 [2] 。纤维状蛋白多为结构蛋白，是组织结构不可缺少的蛋白质，由长的氨基酸肽链连接成为纤维状或蜷曲成盘状结构，成为各种组织的支柱，如皮肤、肌腱、软骨及骨组织中的胶原蛋白；球状蛋白的形状近似于球形或椭圆形。许多具有生理活性的蛋白质，