蛋白质浓度测定的检查过程
受试者静脉采血，及时分离血清后测定。绘制标准曲线：取96孔酶标板，加入试剂。试剂加完后，准确吸取20μl样品溶液于酶标孔中，加入BCA试剂200μl，轻摇，于37℃保温30-60min，冷却至室温后，以空白为对照，在酶标仪上590nm处比色，以牛血清白蛋白含量为横坐标，以吸光值为纵坐标，绘制标准曲线。以标准曲线空白为对照，根据样品的吸光值从标准曲线上查出样品的蛋白质含量。......阅读全文
蛋白质浓度测定的检查过程
受试者静脉采血，及时分离血清后测定。绘制标准曲线：取96孔酶标板，加入试剂。试剂加完后，准确吸取20μl样品溶液于酶标孔中，加入BCA试剂200μl，轻摇，于37℃保温30-60min，冷却至室温后，以空白为对照，在酶标仪上590nm处比色，以牛血清白蛋白含量为横坐标，以吸光值为纵坐标，绘制标准
蛋白质浓度测定的注意事项及检查过程
注意事项 检查前禁忌：检查前一天不吃过于油腻、高蛋白食物，避免大量饮酒。血液中的酒精成分会直接影响检验结果。体检前一天的晚八时以后，应禁食。 检查时要求：抽血时应放松心情，避免因恐惧造成血管的收缩、增加采血的困难。测定中，蛋白-染料复合物会有少部分吸附于比色杯壁上，实验证明此复合物的吸附量是
临床化学检查方法介绍蛋白质浓度测定
蛋白质浓度测定介绍： 蛋白质浓度测定是利用化学或物理方法测定蛋白质的浓度，是往往用于计算纯化方法的回收率的重要方法。蛋白质浓度测定正常值： 人体正常值一般是 60 - 80 g/L。蛋白质浓度测定临床意义： 异常结果： (1) 双缩脲法：双缩脲法是第一个用比色法测定蛋白质浓度的方法，硫铵不干
BCA法测定蛋白质浓度
【目的】掌握BCA法测定蛋白质浓度的原理。【原理】BCA(bicinchonininc acid)与二价铜离子的硫酸铜等其他 试剂组成的 试剂 ，混合一起即成为苹果绿，即BCA工作试剂。在碱性条件下，BCA与蛋白质结合时，蛋白质将Cu2+ 还原为Cu+ ，一个Cu+ 螯合二个BCA分子，工作试剂由原
蛋白质浓度测定的注意事项
检查前禁忌：检查前一天不吃过于油腻、高蛋白食物，避免大量饮酒。血液中的酒精成分会直接影响检验结果。体检前一天的晚八时以后，应禁食。 检查时要求：抽血时应放松心情，避免因恐惧造成血管的收缩、增加采血的困难。测定中，蛋白-染料复合物会有少部分吸附于比色杯壁上，实验证明此复合物的吸附量是可以忽略的。
蛋白质浓度测定的临床意义
异常结果 1、 双缩脲法：双缩脲法是第一个用比色法测定蛋白质浓度的方法，硫铵不干扰显色， Cu2+与蛋白质的肽键，以及酪氨酸残基络合，形成紫蓝色络合物，此物在540nm波长处有最大吸收。双缩脲法常用于0.5g/L～10g/L含量的蛋白质溶液测定。 2、Lowry法：Cu+与蛋白质在碱性溶液中
测定蛋白质浓度的方法有哪些？
蛋白质是细胞中最重要的含氮生物大分子之一，承担着各种生物功能。蛋白质的定量分析是蛋白质构造分析的基础。 下面小编给大家汇总一下有哪些常用的蛋白测量的方法。 BCA法 原理 在碱性环境下蛋白质与Cu2+络合并将Cu2+还原成Cu1+(biuret reaction)。BCA
BCA法测定蛋白质浓度原理
BCA法测定蛋白质浓度原理：BCA与二价铜离子的硫酸铜等其他试剂组成的试剂混合一起即成为苹果绿，即 BCA 工作试剂。在碱性条件下，BCA 与蛋白质结合时，蛋白质将 Cu2+ 还原为 Cu+，工作试剂由原来的苹果绿色变为紫色复合物。562 nm 下其光吸收强度与蛋白质浓度成正比。BCA 蛋白浓度测定
常用蛋白质浓度测定方法汇总
蛋白质是细胞中最重要的含氮生物大分子之一，承担着各种生物功能。蛋白质的定量分析是蛋白质构造分析的基础。目前常用的蛋白测量的方法主要有BCA法、考马斯亮蓝法(Bradford)和Lowry法等。BCA法 原理在碱性环境下蛋白质与Cu2+络合并将Cu2+还原成Cu1+(biuret reaction)
几种蛋白质浓度测定方法
一、Bradford法蛋白质与考马斯亮兰染料结合生成蓝色物质，蓝色物质的量与蛋白质浓度的高低成正比。生成的蓝色物质在595nm处有最大光吸收，通过测定595nm的光吸收，来测定蛋白质浓度。实验中一般利用牛血清白蛋白(BSA)来作标准曲线，此法的灵敏度为25~200ug/ml。甘油、吐温（tween）
血液的化学检验项目蛋白质浓度测定
蛋白质浓度测定介绍： 蛋白质浓度测定是利用化学或物理方法测定蛋白质的浓度，是往往用于计算纯化方法的回收率的重要方法。蛋白质浓度测定正常值： 人体正常值一般是 60 - 80 g/L。蛋白质浓度测定临床意义： 异常结果： (1) 双缩脲法：双缩脲法是第一个用比色法测定蛋白质浓度的方法，硫铵不干
蛋白质浓度测定的标准曲线图
蛋白质浓度测定的标准曲线图如下：蛋白质浓度的测定方法有：1、 双缩脲法：双缩脲法是第一个用比色法测定蛋白质浓度的方法，硫铵不干扰显色， Cu2+与蛋白质的肽键，以及酪氨酸残基络合，形成紫蓝色络合物，此物在540nm波长处有最大吸收。双缩脲法常用于0.5g/L～10g/L含量的蛋白质溶液测定。2、Lo
蛋白质浓度测定的标准曲线图
蛋白质浓度测定的标准曲线图如下：蛋白质浓度的测定方法有：1、 双缩脲法：双缩脲法是第一个用比色法测定蛋白质浓度的方法，硫铵不干扰显色， Cu2+与蛋白质的肽键，以及酪氨酸残基络合，形成紫蓝色络合物，此物在540nm波长处有最大吸收。双缩脲法常用于0.5g/L～10g/L含量的蛋白质溶液测定。2、Lo
蛋白质浓度测定（双缩脲法）
实验概要1．掌握本实验方法的原理和操作2．掌握标准工作（A—C）曲线的制作3．熟悉蛋白质定量测定的几种常用方法实验原理测定蛋白质的定量方法有很多，目前常用的有凯氏定氮法；比色法主要包括双缩脲法、Folin-酚试剂法及 染料结合法；紫外分光光度法等双缩脲(Biuret)法：在碱性溶液中，双缩脲(H2N
蛋白质浓度测定（双缩脲法）
实验原理测定蛋白质的定量方法有很多，目前常用的有凯氏定氮法；比色法主要包括双缩脲法、Folin-酚试剂法及 染料结合法；紫外分光光度法等双缩脲(Biuret)法：在碱性溶液中，双缩脲(H2N—CO—NH—CO—NH2)与二价铜离子作用形成紫红色的络合物，这一反应称双缩脲反应。凡分子中含二个或二个以上
Lowry－检测法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理 Lowry 法又称为 Folin-酚试剂法。首先在碱性溶液中形成铜-蛋白复合物，然后这一复合物还原磷钼酸-磷钨酸试剂 （Folin-酚上级），产生钼蓝和钨蓝复合物的深蓝色，这种深蓝色 的复合物在745～750 nm 处有最大的吸收峰，颜色的深浅（吸收值）与蛋白质浓度成正比，可根
Lowry－检测法测定蛋白质浓度实验
Lowry检测法 实验方法原理 Lowry 法又称为 Folin-酚试剂法。首先在碱性溶液中形成铜-蛋白复合物，然后这一复合物还原磷钼酸-磷钨酸试剂 （F
蛋白质紫外吸收与浓度测定方法
[原理]由于蛋白质中存在着含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此蛋白质溶液在280nm处具有紫外吸收高峰。在一定浓度范围内，蛋白质溶液在此波长处的吸光度与其浓度呈正比关系，因此利用这一性质可进行蛋白质定量测定。该法迅速、简便、不消耗样品、低浓度盐类不干扰测定，可测定0.1～1.0mg/mL的蛋白质溶液。
Lowry－检测法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理Lowry 法又称为 Folin-酚试剂法。首先在碱性溶液中形成铜-蛋白复合物，然后这一复合物还原磷钼酸-磷钨酸试剂 （Folin-酚上级），产生钼蓝和钨蓝复合物的深蓝色，这种深蓝色 的复合物在745～750 nm 处有最大的吸收峰，颜色的深浅（吸收值）与蛋白质浓度成正比，可根据 750
脑脊液检查化学检查蛋白质检查的检查过程
(1) 患者侧卧于硬板床上，背部与桌面垂直，头部尽量向前胸屈曲，两手抱膝紧贴腹部，使躯干尽可能呈弓形；或由助手在术者对面用一手挽患者头部，另一手挽双下肢腘窝处并用力抱紧，使脊柱尽量后凸以增宽椎间隙，便于进针。 (2) 确定穿刺点，通常以双侧髂棘最高点连线与后正中线的交汇点为穿刺点，此处相当于第
蛋白质浓度测定－FolinPhenol－(Lowry)测定法
目的要求(1)学习Folin-phenol法测定蛋白质含量的原理及方法。(2)制备标准曲线，测定未知样品中蛋白质含量。原理目前蛋白质含量测定有两类方法，一类是利用蛋白质的物理化学性质，如折射率、比重、紫外吸收等测定得知;另一类是利用化学方法测定蛋白质含量，如微量凯氏定氮、双缩脉反应、Folin-ph
蛋白质浓度测定的不良反应与风险
1、皮下出血：由于按压时间不足5分钟或是抽血技术不过关等原因可导致皮下出血。 2、不适感：穿刺部位可能会出现疼痛、肿胀、压痛、肉眼可见的皮下瘀斑等。 3、晕血或晕针：在抽血时，由于情绪过度紧张、恐惧、反射性引起迷走神经兴奋、血压下降等导致脑供血不足引发晕针或晕血。 4、感染的风险：如果使用
蛋白质浓度测定（双缩脲法）实验
实验原理测定蛋白质的定量方法有很多，目前常用的有凯氏定氮法；比色法主要包括双缩脲法、Folin-酚试剂法及 染料结合法；紫外分光光度法等双缩脲(Biuret)法：在碱性溶液中，双缩脲(H2N—CO—NH—CO—NH2)与二价铜离子作用形成紫红色的络合物，这一反应称双缩脲反应。凡分子中含二个或二个以上
考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度的原理
实验原理 考马斯亮蓝(Coomassie Brilliant Blue)法测定蛋白质浓度，是利用蛋白质―染料结合的原理，定量的测定微量蛋白浓度的快速、灵敏的方法。这种蛋白质测定法具有超过其他几种方法的突出优点，因而正在得到广泛的应用。这一方法是目前灵敏度最高的蛋白质测定法。
蛋白质浓度测定常用的三种方法
测定蛋白质浓度的方法有很多，科研工作者广泛使用的方法比如紫外吸收法，双缩脲法，BCA方法，Lowry法，考马斯亮蓝法，凯氏定氮法等等 ，今天小编以UV法，BCA法，考马斯亮蓝法，其中的三种方法的测定蛋白质浓度的原理、优缺点、操作以及注意事项做详细介绍。UV法这种方法是在280nm波长，直接测试蛋白。
关于脑脊液检查化学检查蛋白质检查的检查过程介绍
(1) 患者侧卧于硬板床上，背部与桌面垂直，头部尽量向前胸屈曲，两手抱膝紧贴腹部，使躯干尽可能呈弓形；或由助手在术者对面用一手挽患者头部，另一手挽双下肢腘窝处并用力抱紧，使脊柱尽量后凸以增宽椎间隙，便于进针。 (2) 确定穿刺点，通常以双侧髂棘最高点连线与后正中线的交汇点为穿刺点，此处相当于第
斑点滤膜结合法测定蛋白质浓度实验
实验材料待测蛋白质样品试剂、试剂盒10％三氯醋酸（TCA）考马斯亮蓝凝胶染色液考马斯亮蓝凝胶脱色液仪器、耗材Whatman 3 MM 滤纸实验步骤1. 用铅笔在 3 mm 滤纸上画出 1 cm x 1 cm 大小的方格；2. 在每一方格中心加入 3 ul 样品；3. 将滤纸凉干，大约需要 15 mi
280－纳米光吸收法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理由于蛋白质分子中常酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等苯环结构，在紫外 280 nm 波长处有最大吸收峰，其吸收值与蛋白质浓度成正比，故可用 280 nm 波长吸收值大小来测定蛋白质含量。实验材料待测蛋白质样品试剂、试剂盒实验用缓冲液（空白对照）仪器、耗材分光光度计（配备紫外档）石英比色杯用于溶液
斑点滤膜结合法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理 实验材料 待测蛋白质样品试剂、试剂盒 10％三氯醋酸（TCA）考马斯亮蓝凝胶染色液考马斯亮蓝凝胶脱色液仪器、耗材 Whatman 3 MM 滤纸实验步骤 1. 用铅笔在 3 mm 滤纸上画出 1 cm x 1 cm 大小的方格；2. 在每一方格中心加入 3 ul 样品；3. 将滤纸凉干
蛋白质浓度测定（双缩脲法）实验介绍
实验原理测定蛋白质的定量方法有很多，目前常用的有凯氏定氮法；比色法主要包括双缩脲法、Folin-酚试剂法及 染料结合法；紫外分光光度法等双缩脲(Biuret)法：在碱性溶液中，双缩脲(H2N—CO—NH—CO—NH2)与二价铜离子作用形成紫红色的络合物，这一反应称双缩脲反应。凡分子中含二个或二个以