280纳米光吸收法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理 由于蛋白质分子中常酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等苯环结构，在紫外 280 nm 波长处有最大吸收峰，其吸收值与蛋白质浓度成正比，故可用 280 nm 波长吸收值大小来测定蛋白质含量。实验材料 待测蛋白质样品试剂、试剂盒 实验用缓冲液（空白对照）仪器、耗材 分光光度计（配备紫外档）石英比色杯用于溶液转移的吸管和吸球实验步骤 1. 单道分光光度计1.1 将实验用缓冲液加入比色杯中 ，将 A280 值调至零。1.2 吸去缓冲液对照加入样品，记录值 。2. 双道分光光度计2.1 将仪器调零。2.2 将样品和对照分别加入样品杯和对照杯中，然后记录光吸收值。注意事项 1. 实验室中常犯的错误是认为用 1 cm 的比色杯所测光吸收值为 1.0 时，蛋白质溶液浓度大约为 1 mg/ml，这是非常不精确的。以下比较了不同的标准蛋白质在 1 mg/ml 时的光吸收值。2. 这一技......阅读全文
280－纳米光吸收法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理由于蛋白质分子中常酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等苯环结构，在紫外 280 nm 波长处有最大吸收峰，其吸收值与蛋白质浓度成正比，故可用 280 nm 波长吸收值大小来测定蛋白质含量。实验材料待测蛋白质样品试剂、试剂盒实验用缓冲液（空白对照）仪器、耗材分光光度计（配备紫外档）石英比色杯用于溶液
280－纳米光吸收法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理 由于蛋白质分子中常酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等苯环结构，在紫外 280 nm 波长处有最大吸收峰，其吸收值与蛋白质浓度成正比，故可用 280 nm 波长吸收值大小来测定蛋白质含量。实验材料 待测蛋白质样品试剂、试剂盒 实验用缓冲液（空白对照）仪器、耗材 分光光度计（配备紫外档）石英比色杯
280－纳米光吸收法测定蛋白质浓度实验
280纳米（A280）光吸收法 实验方法原理 由于蛋白质分子中常酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等苯环结构，在紫外 280 nm 波长处有最大吸收峰，其吸收值与蛋白质
Lowry－检测法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理Lowry 法又称为 Folin-酚试剂法。首先在碱性溶液中形成铜-蛋白复合物，然后这一复合物还原磷钼酸-磷钨酸试剂 （Folin-酚上级），产生钼蓝和钨蓝复合物的深蓝色，这种深蓝色 的复合物在745～750 nm 处有最大的吸收峰，颜色的深浅（吸收值）与蛋白质浓度成正比，可根据 750
Lowry－检测法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理 Lowry 法又称为 Folin-酚试剂法。首先在碱性溶液中形成铜-蛋白复合物，然后这一复合物还原磷钼酸-磷钨酸试剂 （Folin-酚上级），产生钼蓝和钨蓝复合物的深蓝色，这种深蓝色 的复合物在745～750 nm 处有最大的吸收峰，颜色的深浅（吸收值）与蛋白质浓度成正比，可根
Lowry－检测法测定蛋白质浓度实验
Lowry检测法 实验方法原理 Lowry 法又称为 Folin-酚试剂法。首先在碱性溶液中形成铜-蛋白复合物，然后这一复合物还原磷钼酸-磷钨酸试剂 （F
斑点滤膜结合法测定蛋白质浓度实验
实验材料待测蛋白质样品试剂、试剂盒10％三氯醋酸（TCA）考马斯亮蓝凝胶染色液考马斯亮蓝凝胶脱色液仪器、耗材Whatman 3 MM 滤纸实验步骤1. 用铅笔在 3 mm 滤纸上画出 1 cm x 1 cm 大小的方格；2. 在每一方格中心加入 3 ul 样品；3. 将滤纸凉干，大约需要 15 mi
斑点滤膜结合法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理 实验材料 待测蛋白质样品试剂、试剂盒 10％三氯醋酸（TCA）考马斯亮蓝凝胶染色液考马斯亮蓝凝胶脱色液仪器、耗材 Whatman 3 MM 滤纸实验步骤 1. 用铅笔在 3 mm 滤纸上画出 1 cm x 1 cm 大小的方格；2. 在每一方格中心加入 3 ul 样品；3. 将滤纸凉干
斑点滤膜结合法测定蛋白质浓度实验
斑点滤膜结合法 实验方法原理 实验材料 待测蛋白质样品
BCA法测定蛋白质浓度
【目的】掌握BCA法测定蛋白质浓度的原理。【原理】BCA(bicinchonininc acid)与二价铜离子的硫酸铜等其他 试剂组成的 试剂 ，混合一起即成为苹果绿，即BCA工作试剂。在碱性条件下，BCA与蛋白质结合时，蛋白质将Cu2+ 还原为Cu+ ，一个Cu+ 螯合二个BCA分子，工作试剂由原
二喹啉甲酸（BCA）检测法测定蛋白质浓度实验
二喹啉甲酸（BCA）检测法是近来新研制的一种改进的 Lowery 测定法，反应简单而且几乎没有干扰物质的影响。实验方法原理在碱性环境下蛋白质分子中的肽键结构能与 Cu2＋络合生成络合物，同时将 Cu2＋还原成 Cu＋。而 BCA 试剂可敏感特异地与结合，形成稳定的有颜色的复合物。 在 562nm 处
二喹啉甲酸（BCA）检测法测定蛋白质浓度实验
二奎琳甲酸检测法 实验方法原理 在碱性环境下蛋白质分子中的肽键结构能与 Cu2＋络合生成络合物，同时将 Cu2＋还原成 Cu＋。而 BCA 试剂可敏感特异地与
二喹啉甲酸（BCA）检测法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理 在碱性环境下蛋白质分子中的肽键结构能与 Cu2＋络合生成络合物，同时将 Cu2＋还原成 Cu＋。而 BCA 试剂可敏感特异地与结合，形成稳定的有颜色的复合物。 在 562nm 处有高的光吸收值。颜色的深浅与蛋白质浓度成正比，可根据吸收值的大小来计算蛋白质的含童。实验材料 待测蛋
BCA法测定蛋白质浓度原理
BCA法测定蛋白质浓度原理：BCA与二价铜离子的硫酸铜等其他试剂组成的试剂混合一起即成为苹果绿，即 BCA 工作试剂。在碱性条件下，BCA 与蛋白质结合时，蛋白质将 Cu2+ 还原为 Cu+，工作试剂由原来的苹果绿色变为紫色复合物。562 nm 下其光吸收强度与蛋白质浓度成正比。BCA 蛋白浓度测定
蛋白质紫外分光测定实验
蛋白质紫外分光测定实验 实验方法原理 由于蛋白分子中酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，因此蛋白质具有吸收紫外线的性质，吸收高峰在280nm波长处。在此波长范围内，蛋白质溶液的光吸收值（A280）与其含量呈正比关系，可用作定量测定。
蛋白质紫外分光测定实验
蛋白质紫外分光测定实验 实验方法原理 由于蛋白分子中酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，因此蛋白质具有吸收紫外线的性质，吸收高峰在280nm波长处
蛋白质紫外分光测定实验
实验方法原理 由于蛋白分子中酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，因此蛋白质具有吸收紫外线的性质，吸收高峰在280nm波长处。在此波长范围内，蛋白质溶液的光吸收值（A280）与其含量呈正比关系，可用作定量测定。由于核酸在280波长处也有光吸收，对蛋白质的测定有干扰作用，但核酸的最大吸收峰在260nm
蛋白质紫外分光测定实验
实验方法原理 由于蛋白分子中酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，因此蛋白质具有吸收紫外线的性质，吸收高峰在280nm波长处。在此波长范围内，蛋白质溶液的光吸收值（A280）与其含量呈正比关系，可用作定量测定。 由于核酸在280波长处也有光吸收，对蛋白质的测定有干扰作用，但
蛋白质紫外分光测定实验
实验方法原理由于蛋白分子中酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，因此蛋白质具有吸收紫外线的性质，吸收高峰在280nm波长处。在此波长范围内，蛋白质溶液的光吸收值（A280）与其含量呈正比关系，可用作定量测定。由于核酸在280波长处也有光吸收，对蛋白质的测定有干扰作用，但核酸的最大吸收峰在260nm处
蛋白质浓度分析实验
BRADFORD分析（BIORAD) BCA分析(PIERCE) 三氯乙醇沉淀 实验材料 标准蛋白质
蛋白质浓度分析实验
BRADFORD分析（BIORAD)BCA分析(PIERCE)三氯乙醇沉淀实验材料标准蛋白质 试剂、试剂盒BSA
紫外分光光度计——蛋白质含量测定
一、实验目的 1.学习紫外分光光度法测定蛋白质含量的原理。 2.掌握紫外分光光度法测定蛋白质含量的实验技术。 3.掌握TU-1901紫外可见分光光度计的使用方法并了解此仪器的主要构造。 二、实验原理 1.紫外-可见分光光度法，是以溶液中物质的分子或离子对紫外和可见光谱区辐射能的选择性吸收为
蛋白质紫外分光测定实验
由于蛋白分子中酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，因此蛋白质具有吸收紫外线的性质，吸收高峰在280nm波长处。在此波长范围内，蛋白质溶液的光吸收值（A280）与其含量呈正比关系，可用作定量测定。 由于核酸在280波长处也有光吸收，对蛋白质的测定有干扰作用，但核酸的最大吸收峰在
双缩脲法测蛋白质中该如何校正实验结果
具有两个或两个以上肽键的化合物皆有双缩脲反应。在碱性溶液中双缩脲与铜离子结合形成复杂的紫红色复合物。而蛋白质及多肽的肽键与双缩脲的结构类似，也能与铜离子形成紫红色配位化合物，其最大光吸收在540nm处。其颜色深浅与蛋白质浓度成正比，而与蛋白质的相对分子质量及氨基酸的组成无关，该法测定蛋白质的浓度范围
紫外分光光度法测定蛋白质含量
一、实验目的 1、 学习紫外分光光度法测定蛋白质含量的原理; 2、 掌握紫外分光光度法测定蛋白质含量的实验技术; 3、 掌握UV-1700PC紫外-可见分光光度计的使用方法并了解此仪器的主要构造。 二、实验原理 紫外-可见吸收光谱法又称紫外-可见分光光度法,它是研究分子吸收1
3分钟了解紫外吸收法测蛋白质含量
紫外-可见吸收光谱法又称紫外-可见分光光度法,它是研究分子吸收190nm～750nm波长范围内的吸收光谱，是以溶液中物质分子对光的选择性吸收为基础而建立起来的一类分析方法。紫外-可见吸收光谱的产生是由于分子的外层价电子跃迁的结果，其吸收光谱为分子光谱，是带光谱。 一、实验目的 1、 学习紫外
蛋白质的定量测定——紫外（UV）吸收测定法
实验原理蛋白质分子中所含酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，使蛋白质在280nm波长处有最大吸收值。在一定浓度范围内，蛋白质溶液的光吸收值（A280）与其含量成正比关系，可用作定量测定。紫外线吸收法测定蛋白质含量的优点是迅速，简便，不消耗样品，低浓度盐类不干扰测定。因此，广泛应用在柱层析分离中蛋白
紫外吸收法测蛋白质含量
蛋白质分子中，酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，使蛋白质具有吸收紫外光的性质。吸收高峰在280nm 处，其吸光度（即光密度值）与蛋白质含量成正比。此外，蛋白质溶液在238nm的光吸收值与肽键含量成正比。利用一定波长下，蛋白质溶液的光吸收值与蛋白质浓度的正比关系，可以进行蛋白质含量的
紫外吸收法测定蛋白质含量
（一）原 理蛋白质分子中含有酪氨酸、色氨酸及苯丙氨酸等残基，它们的结构中具有共轭双键，对紫外光有吸收作用，其最大值在280nm波长处。在此波长附近，蛋白质溶液的光吸收值与其含量（范围是0.1~1.0mg/ml）成正比，因此，280nm的吸光度可用作蛋白质的定量测定。若将已知不同浓度的蛋白质标准溶液在
考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度的原理
实验原理 考马斯亮蓝(Coomassie Brilliant Blue)法测定蛋白质浓度，是利用蛋白质―染料结合的原理，定量的测定微量蛋白浓度的快速、灵敏的方法。这种蛋白质测定法具有超过其他几种方法的突出优点，因而正在得到广泛的应用。这一方法是目前灵敏度最高的蛋白质测定法。