支架蛋白CRIP1参与蛋白质稳态调控机制被阐明

近日,中国医学科学院血液病医院(中国医学科学院血液学研究所)郝牧研究员、邱录贵主任医师团队在eBioMedicine杂志发表论文,在国际上首次阐明了支架蛋白CRIP1参与自噬、蛋白酶体活性等蛋白质稳态调控的分子机制,及其在多发性骨髓瘤(MM)增殖、耐药、疾病复发中的作用及分子机制。 多发性骨髓瘤(MM)是一种浆细胞恶性肿瘤,蛋白质稳态调控在多发性骨髓瘤发病机制中发挥重要作用。蛋白酶体抑制剂靶向抑制泛素-蛋白酶体系统(UPS)而导致细胞内蛋白质累积,破坏蛋白质稳态从而诱导MM细胞凋亡,发挥抗骨髓瘤作用。 然而,MM细胞可通过自噬等蛋白质降解机制,重新恢复自身蛋白质稳态,进而介导细胞对蛋白酶抑制剂(PIs)药物产生耐药性。因此,阐明MM细胞蛋白质稳态调控的分子机制和关键信号通路将为克服MM细胞耐药,发现潜在治疗靶点提供理论依据。 该研究发现CRIP1在MM细胞,尤其是复发/难治性MM细胞中表达升高,且MM细胞中CRIP1高......阅读全文

生命的支架-胶原蛋白支架技术应用前景十分广阔

  胶原蛋白是一种非常重要的蛋白质,对于人体皮肤、血管、骨骼、筋腱、牙齿和软骨的形成具有重要作用,是这些结缔组织的主要物质基础。普通人对于胶原蛋白的认知大多停留在食品保健层面,将其作为提高免疫力、延缓衰老的保健用品。而对于医学研究人员来说,胶原蛋白在医疗领域的应用潜力更加巨大,尤其是胶原蛋白支架技术

新研究揭示胰腺癌免疫抑制微环境形成机制

原文地址:http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/8/506536.shtm免疫治疗已被证实可在多种实体肿瘤中获得明显疗效。然而,对于有“癌中之王”称号的胰腺癌,免疫治疗一直疗效不佳。近日,复旦大学附属肿瘤医院院长教授虞先濬、胰腺外科副教授施思团队发布一项研究

SUNYBuffalo-曲峻教授:3D打印微支架助力的空间蛋白质组学

  “Westlake Proteomics Series” (WeOmics)系列研讨会 由西湖大学Guomics实验室,西湖实验室iMarker实验室,CN-HUPO,The Proteomic Navigator of the Human Body (π-HuB) Project共同举办,并由

蛋白质转印法检定蛋白质

蛋白质转印法检定蛋白质     蛋白质经SDS-PAGE后,胶片浸入转印缓冲液,蛋白质可被转印到硝化纤维纸(nitrocellulose) 上,先经?素洗去SDS,并使蛋白质回?原态抗原性,可使用抗体进?免疫染色 (Towbin et al, 1979)。仪器用具:电泳转印槽 (Hoefer Tra

蛋白质的蛋白质的提取技术

选择材料及预处理   以蛋白质和结构与功能为基础,从分子水平上认识生命现象,已经成为现代生物学发展的主要方向,研究蛋白质,首先要得到高度纯化并具有生物活性的目的物质。蛋白质的制备工作涉及物理、化学和生物等各方面知识,但基本原理不外乎两方面。一是得用混合物中几个组分分配率的差别,把它们分配到可用机械方

蛋白质根据蛋白质结构进行分类

纤维蛋白(fibrous protein):一类主要的不溶于水的蛋白质,通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密,并为单个细胞或整个生物体提供机械强度,起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein):紧凑的,近似球形的,含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质,许多都溶于水

用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析实验—蛋白质激酶C

试剂、试剂盒PKC 分析缓冲液组蛋白 HI 储存液磷脂酰丝氨酸甘油二油酸脂实验步骤1. 在冰浴的离心管内配制如下 20 μl 反应混合物:5X PKC 分析缓冲液                                        4 μl10 mg/ml 组蛋白 HI 储存液      

用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析—凝胶蛋白质激酶分析

试剂、试剂盒Tris-HClDTT盐酸胍尿素激酶分析缓冲液仪器、耗材SDS-PAGE实验步骤1. 准备下列材料:SDS-PAGE 要用到的所有试剂50 mmol/L Tris-HCl,室温(pH 8.0),1 mmol/L DTT6 mol/L 盐酸胍,50 mmol/L Tris-HCl,室温(p

支架材料开拓呼吸道支架应用中国以色列鼻窦支架问世

  全球空气品质日益恶化,加上秋冬季节交替时期,容易诱发鼻窦炎,当症状延续 12 周以上就会演变成慢性鼻窦炎(chronic rhinosinusitis,CRS),症状包含脸部疼痛、慢性咳嗽、鼻塞、头痛等,更甚是影响日常生活。   慢性鼻窦炎在全球的盛行率有逐年上升的趋势,当药物治疗无效时,常会

完全蛋白质、不完全蛋白质及半完全蛋白质的概念

完全蛋白质所含必需氨基酸种类齐全,数量充足,相互之问比例也适当,不但能够维持成人的健康,也能够促进人体的生长发育,如乳中的酪蛋白、蛋类中的卵白蛋白、大豆球蛋白、小麦中的麦符蛋白等。 半完全蛋白质所含各种必需氨基酸种类齐全,但各种氨基酸含量多少不匀,互相之间比例不合适。在膳食中作为唯一的蛋白质来源时,

光学支架

光学支架        光学固定支架包括一个底座、一个支柱和一个透镜支架。透镜支架是一个带M6螺纹的铝制支架,上面的3/8”-24孔用来安装准直透镜。光学固定支柱可以很容易的固定在实验平台、导轨或其它平板上。光学固定支架的直径为30mm,厚度为6.5mm。光轴高度为100mm;底座直径为25mm

蛋白质组和蛋白质组学分析

 随着人类基因 组计划研究成果的公布,人们对基因的认识逐渐清晰,但基因数量的有限性和基因结构的相对稳定性,与生命现象的复杂性和多样性之间存在巨大反差。如何了解众多的基因与危害人类身心健康的疾病之间的关系,对生命科学研究者来说仍是一项长期而艰巨的任务。因此,作为生命活动的直接承担者――蛋白质,成为后基

蛋白质分离和分析——凝胶蛋白质染色

实验步骤 基 本 方 案 1 考马斯亮蓝染色检测范围为〇.3〜lMg 每蛋白质条带。材 料(带 V 项 目 见 附 录 1)聚丙烯酰胺凝胶(单 元 12. 3)考马斯亮蓝、银染用固定液考马斯亮蓝染液甲醇/乙酸脱色液7 % (V /V ) 水乙酸Whatman 3M M 滤 纸(可选)干 胶 仪(可选

蛋白质分离实验_分离未知-pI-蛋白质

用 CE 进行 IEF分离是选择随后用于在非衍生毛细管柱上分离蛋白的缓冲液系统的有效的第一步。如果没有检测到蛋白质,可能是被吸收到柱的硅表面。在离子去垢剂如 SDS 存在的情况下重复分离过程,这样就会用负电荷包被蛋白质从而阻止吸收。但是,这意味着蛋白质只能依据大小的不同而进行分离。知道蛋白质的 pI

蛋白质谱测定蛋白质的基础原理

  蛋白质是一条或者多条肽链以特殊方式组合而成的生物大分子,大多数蛋白质会自然折叠为一个特定的三维结构。蛋白质的结构层次可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构:  一级结构:组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。  二级结构:依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构,主要为α

蛋白质定量

Quantitative Determination of Peptides by Sulfhydryl (-SH) Groups New (Contributed by David Van Horn, Dept. of Chemistry, UC Berkeley Greg Bulaj, Dept

蛋白质纯化

蛋白质的分离纯化在生物化学研究应用中使用广泛,是一项重要的操作技术。 一个典型的真核细胞可以包含数以千计的不同蛋白质,一些含量十分丰富,一些仅含有几个拷贝。为了研究某一个蛋白质,必须首先将该蛋白质从其他蛋白质和非蛋白质分子中纯化出来。

蛋白质测序

  进行蛋白质测序的方法包括:  埃德曼降解  肽质量指纹图谱  质谱分析  蛋白酶水解法  如果编码蛋白质的基因是已知的,那么目前测序和推断蛋白质序列要容易得多。通过上述方法之一确定蛋白质氨基酸序列的一部分(通常是一端)可能足以鉴定携带该基因的克隆。

蛋白质测序

一、概念当前,所谓蛋白质测序,主要指的是蛋白质的一级结构的测定。蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目。很多场合多肽和蛋白质可以等同使用。多肽链的氨基酸顺序,它是蛋白质生物功能的基础。  蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.San

蛋白质标记

Biosynthetic labeling (Sefton Lab)Biotinylation of Antibody (Contributed by Nanci Donacki)125I Labeling of Protein using ICl (ScienceXchange)Protein (

蛋白质测序

一、概念当前,所谓蛋白质测序,主要指的是蛋白质的一级结构的测定。蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目。很多场合多肽和蛋白质可以等同使用。多肽链的氨基酸顺序,它是蛋白质生物功能的基础。  蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.San

蛋白质测序

一、概念当前,所谓蛋白质测序,主要指的是蛋白质的一级结构的测定。蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目。很多场合多肽和蛋白质可以等同使用。多肽链的氨基酸顺序,它是蛋白质生物功能的基础。  蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.San

蛋白质电泳

蛋白质电泳(主要内容如下)One-Dimensional SDS-PAGETwo-Demensional SDS-PAGEProtein Electrophoresis in Agarose Gel Gel StainingRecipesOne-Dimensional SDS-PAGE·      

蛋白质染色

  二维凝胶电泳(2-DE)是广为蛋白质组学科学家们应用的经典技术之一,蛋白混合物在两个维度上被分离。第一步是常规的等电聚焦,此过程中蛋白质根据其等电点被分离。接着,第二维使用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE),将蛋白质按分子量进一步分离。上述两步操作在互相垂直的两个方向上,使分离的蛋白

蛋白质纯化

  蛋白质的分离纯化在生物化学研究应用中使用广泛,是一项重要的操作技术。  一个典型的真核细胞可以包含数以千计的不同蛋白质,一些含量十分丰富,一些仅含有几个拷贝。为了研究某一个蛋白质,必须首先将该蛋白质从其他蛋白质和非蛋白质分子中纯化出来。用于分离蛋白质的最重要特性有大小、电荷、疏水性和对其他分子的

蛋白质测序

Edman降解法             实验方法原理 主要有质谱法,利用蛋白质测序仪进行测序以及利用蛋白质对应DNA或mRNA进行间接测序。传统的蛋白质测序实验一般包括以下步骤:1

蛋白质纯化

是当代生物产业当中的核心技术。该技术难度、成本均高;例如一个生物药品的成本75%都花在下游蛋白质分离纯化当中。常用技术有:1、沉淀,2、电泳:蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的,在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等。3、透析:利用透析袋把大分子蛋白质与小分

蛋白质亚基

在结构生物学,一个蛋白质亚基是一个单一的蛋白质分子,其组装(或“ coassembles ”)与其他蛋白质分子以形成蛋白复合物。一些天然存在的蛋白质具有相对较少的亚基,因此被描述为寡聚体,例如血红蛋白或DNA聚合酶。其他的可能由非常多的亚基组成,因此被描述为多聚体,例蛋白质亚基如微管和其他细胞骨架蛋

用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析实验

ATP储存液的配制 依赖环核苷酸的蛋白质激酶 蛋白质激酶C 酪蛋白激酶 酪氨酸激酶 凝胶蛋白质激酶分析            

关于蛋白质工程融合蛋白质的介绍

  脑啡肽(Enk)N端5肽线形结构是与δ型受体结合的基本功能区域,干扰素(IFN)是一种广谱抗病毒抗肿瘤的细胞因子。黎孟枫等人化学合成了EnkN端5肽编码区,通过一连接3肽编码区与人α1型IFN基因连接,在大肠杆菌中表达了这一融合蛋白。以体外人结肠腺癌细胞和多形胶质瘤细胞为模型,采用3H-胸腺嘧啶