科学家发现ATXN3L通过稳定KLF5促进乳腺癌细胞增殖
转录因子KLF5已知经历各种翻译后修饰，如磷酸化、乙酰化、泛素化、类泛素化。泛素蛋白酶体途径（ubiquitin proteasome pathway，UPP）是蛋白质功能重要的调节者，泛素化和去泛素化修饰所导致的蛋白降解的动态平衡在KLF5蛋白水平的精细调节中具有重要地位。大多数重要的转录因子如p53、c-Myc和β-catenin等都受到泛素化/去泛素化调节，KLF5也不例外。迄今为止，已发现的能够促进KLF5泛素化的E3泛素连接酶共有4个分子：WWP1、SCFFbw7、SMURF2和 EFP。而能够特异性去除KLF5蛋白的多聚泛素化修饰、维持KLF5蛋白稳定性的DUB（Deubiquitinating enzymes）分子还没有报道。 中国科学院昆明动物研究所肿瘤生物学课题组研究员陈策实指导的博士研究生秦君英和重庆医科大学附属第一医院院长任国胜指导的博士研究生葛菲等合作，筛选发现MJD（Machado-Joseph ......阅读全文
蒲慕明小组发现泛素连接酶修饰途径
来自加州大学伯克利分校Helen Wills神经科学研究所等处的研究人员发现了蛋白泛素化途径中的一种关键酶调控的新机制，有助于解释细胞功能蛋白选择性降解。这一研究成果公布在《神经元》(Neuron)杂志上。 领导这一研究的是著名的神经生物学家蒲慕明教授，其现任中科院神经科学研究所所长，
院士伉俪PNAS发现泛素系统的新作用
来自霍德华休斯医学院，加州大学旧金山分校等处的研究人员发表了题为“Drosophila Valosin-Containing Protein is required for dendrite pruning through a regulatory role in mRNA metabo
泛素蛋白质连接酶的定义
中文名称泛素-蛋白质连接酶英文名称ubiquitin-protein ligase定 义泛素化级联反应中的第三个酶(E3)，催化将结合在泛素缀合酶上的泛素传递给目标蛋白质，泛素G76与目标蛋白质的赖氨酸上的ε氨基形成异肽键。泛素化由泛素激活酶、泛素缀合酶和泛素-蛋白质连接酶共同完成，总反应为：AT
关于泛素活化酶的基本信息介绍
泛素活化酶，也称为E1酶，催化泛素化反应的第一步，该反应可以通过蛋白酶体针对蛋白质进行降解。泛素或泛素样蛋白与靶向蛋白的共价键是真核生物调控蛋白功能的主要机制。许多过程如细胞分裂、免疫反应和胚胎发育也受到泛素和泛素样蛋白翻译后修饰的调控。
Cell综述：三种泛素连接酶
泛素化(ubiquitination)作为一类作用方式更加复杂且作用结果更加多样的蛋白质修饰, 在细胞生命周期各个方面扮演着同样重要的角色。 泛素化过程通常需要3种泛素酶的协同作用，其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)与E2 泛素偶联酶(ubiquiti
概述泛素缀合酶在拟南芥中的研究
泛素缀合酶是由150-200个氨基酸组成，具有研究拟南芥中Ubc6的功能的物质。 在拟南芥中，大约有一半的E2s成员的生化特征被描述，并且有很大一部分的拟南芥E2s成员都可以在酵母细胞中找到相应的同源物。然而，在拟南芥中有三种E2s基因家族表达的蛋白并没有在芽殖酵母中找到同源物，但是却在哺乳动
泛素蛋白酶体途径的简介
泛素蛋白酶体途径（ubiquitin proteasome pathway）是生物化学术语，介导的蛋白降解是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。负责执行这个调控过程的组成成分包括泛素及其启动酶系统和蛋白酶体系统。泛素启动酶系统负责活化泛素，并将其结合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛素链
泛素结合酶E2的作用机理
泛素结合酶E2的UBC结构域中有一个保守的半胱氨酸残基，这个Cys残基作为活性位点与泛素分子（Ub）形成硫酯键。泛素活化酶E1将泛素转移到E2的半胱氨酸活性位点上，形成Ub-E2复合体，之后或是直接结合底物将泛素连接在靶蛋白上，或是与泛素连接酶E3相互作用，将泛素转移到靶蛋白上 。在泛素化过程中
生物物理所等揭示Wnt信号通路泛素化连接酶降解机制
6月1日，《基因与发育》（genes & development）杂志以封面论文的形式发表了中国科学院生物物理研究所梁栋材课题组与美国诺华生物医学研究所Feng Cong研究团队、华盛顿大学教授许文清关于Wnt信号通路泛素化连接酶降解机制的最新研究成果，文章题为The SIAH E3 ubiqu
上海生科院揭示泛素化信号调节细胞选择性自噬分子机制
7月15日，国际学术期刊Cancer Cell 在线发表了中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所胡荣贵研究组的最新研究成果Ubiquitylation of Autophagy Receptor Optineurin by HACE1 Activates Selective Au
线性泛素化在调控IFN抗病毒信号的新机制的应用
近年来，蛋白质泛素化成为基因表达调控研究的热点，泛素化在各类细胞信号通路中发挥重要的调节作用。泛素分子通常含有7种内部赖氨酸残基，通过这些残基可与其他泛素分子的甘氨酸C端相连产生分支，形成多聚泛素化修饰。 近年来又鉴定了一种新的多聚泛素链——线性泛素链，由两个泛素N、C端首尾相接而成。已有研究鉴定线
蛋白质翻译后修饰通过泛素化降解途径调节脂肪酸合成
2月7日，国际学术期刊《自然-通讯》（Nature Communications）在线发表了中国科学院上海营养与健康研究所李于研究组的最新研究成果“Post-translational regulation of lipogenesis via AMPK-dependent phosphoryl
湖北理工发表Nature子刊文章：去泛素化酶的重要新作用
研究团队通过多种蛋白质组学手段，系统性挖掘了USP14的底物靶蛋白，阐明了USP14在非酒精性脂肪肝（NAFLD）中的作用机制。 蛋白质翻译后修饰(Post-Translational Modification, PTM)在生命体基因表达、信号通路转导以及细胞分裂等基本进程中均具有十分重要的作
通过蛋白质组学技术对营养胁迫中泛素化修饰变化情况...
通过蛋白质组学技术对营养胁迫中泛素化修饰变化情况的分析与解读Cell Death and Disease IF=5.965Liver ubiquitome uncovers nutrient-stress-mediated trafficking and secretion of complemen
研究揭示去泛素化酶USP33调控线粒体自噬新机制
PINK1-Parkin介导的线粒体自噬在线粒体质量控制过程中发挥着关键作用，其调控异常与人类神经退行性疾病发生相关。已有研究表明Parkin蛋白泛素化和去泛素化修饰参与线粒体自噬调控过程，但Parkin蛋白的去泛素化酶及其调控线粒体自噬的分子机制尚不清楚。 中国科学院北京基因组研究所赵永良研
谢旗研究组发表泛素化修饰调控植物低磷胁迫响应的综述
磷是植物生长发育必需的大量元素之一，土壤中低磷胁迫会影响植物的生长并影响作物的产量。我国是世界上磷肥使用量最大的国家，施用磷肥在提高作物产量的同时也带来了一系列环境污染问题。因此，解析植物对低磷胁迫的响应机制并培育磷高效利用的作物是作物育种上的一个重要研究方向。 泛素化修饰是一种重要的蛋白质翻
同济大学Cell－Res揭示泛素化修饰与肿瘤微环境关联的奥秘
mTORC1作为微环境中营养信号的感应器，它能够感应微环境中的氨基酸、生长因子、葡萄糖、胆固醇等信号，进而调控细胞及机体内几个关键的过程：糖代谢、蛋白质代谢，脂类代谢以及细胞自噬等【1, 2】。但是，当mTORC1信号通路的关键蛋白（mTOR、GATOR、PTEN、TSC、LKB、AMPK等）发
四川大学PNAS发表泛素新成果
眼睛晶状体混浊或白内障是最常见的一种老年疾病，有一千八百万人因此而失明。白内障的形成与晶状体有害蛋白的沉淀和累积有关。而泛素蛋白水解系统是选择性去除有害蛋白的主要细胞质降解通路。 泛素（Ub）具有七种赖氨酸，这些赖氨酸决定着泛素化底物的命运。然而人们对泛素-蛋白酶体系统（UPS）还不够了解，尤
人泛素连接酶(UBPL)ELISA试剂盒
人泛素连接酶(UBPL)ELISA试剂盒 (用于血清、血浆、细胞培养上清液和其它生物体液内) 原理本实验采用双抗体夹心 ABC-ELISA法。用抗人 E3/UBPL 单抗包被于酶标板上，标准品和样品中的 UBPL与单抗结合，加入生物素化的抗人UBPL，形成免疫复合物连接在板上，辣根过氧化物酶标记的S
概述泛素连接酶E3的分类
发现鉴定的泛素连接酶E3主要有两大类：HECT结构域家族和RING结构域家族，最近又发现了一类新的E3家族：U．box蛋白家族。HECT结构域主要是通过与泛素形成催化作用所必需的硫酯键发挥作用，而RING结构域为E2和底物提供居留位点从而使E2催化泛素转移到底物上。
泛素连接酶E3的识别机制
靶蛋白通过被泛素途径的酶E2或E3识别而被泛素化修饰，通常是通过识别靶蛋白的特定Lys残基而将泛素连接到靶蛋白上。有时对靶蛋白的识别还需要特定位点的磷酸化并且要达到一定的磷酸化阈值。除此之外还有另外两种识别机制，即N．end规则和一种新的区别于N．end规则的N端氨基酸残基识别机制。N．end规
泛素连接酶E3的基本介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径。真核细胞中泛素化修饰后的靶蛋白可能被降解、可能被转移到细胞或细胞外的特定部位，也有可能导致靶蛋白的功能发生变化，这主要取决于靶蛋白所加的泛素链的结构，以及泛素链的长短。泛素连接酶E3决定靶蛋白的特异性识别，在泛素途
蛋白质组学技术对营养胁迫中泛素化修饰变化情况分析与
吃货们，为了健康，少吃点吧！ 小编知道一名资深的吃货，无论什么都阻挡不了美食的诱惑。但我忍不住要阻止：“吃货们！为了健康，少吃点吧！” 为什么要让热爱美食的你们做出如此痛苦的选择呢？看看下面这篇文献解读你就知道了。 Cell Death and Disease IF=5.96
重磅研究！NLRP3泛素化是炎症性疾病的潜在治疗靶点
NLRP3(含NLR家族Pyrin域蛋白3) 是一种细胞内感应器，可以检测到广泛的微生物基序、内源性危险信号和环境刺激物，从而导致NLRP3炎症体的形成和激活。NLRP3炎症体在抵御宿主感染和无菌炎症中起着重要作用。NLRP3炎症体的激活受到去泛素化机制的严格调控，但关于泛素化如何抑制NLRP3
泛素化酶USP33调控PINK1Parkin介导的线粒体自噬过程
PINK1-Parkin介导的线粒体自噬在线粒体质量控制过程中发挥着关键作用，其调控异常与人类神经退行性疾病发生相关。已有研究表明Parkin蛋白泛素化和去泛素化修饰参与线粒体自噬调控过程，但Parkin蛋白的去泛素化酶及其调控线粒体自噬的分子机制尚不清楚。在线粒体解偶联剂CCCP处理下，去泛素
蛋白质组学技术对营养胁迫中泛素化修饰变化情况的分析
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武汉物数所在泛素动态结构研究方面获进展
中国科学院武汉物理与数学研究所研究员唐淳带领的生物大分子动态学研究团队，于6月13日在《美国科学院院刊》（PNAS）在线发表题为Ubiquitin S65 phosphorylation engenders a pH-sensitive conformational switch 的研究论文。他
泛素蛋白质连接酶的基本信息
中文名称泛素-蛋白质连接酶英文名称ubiquitin-protein ligase定 义泛素化级联反应中的第三个酶(E3)，催化将结合在泛素缀合酶上的泛素传递给目标蛋白质，泛素G76与目标蛋白质的赖氨酸上的ε氨基形成异肽键。泛素化由泛素激活酶、泛素缀合酶和泛素-蛋白质连接酶共同完成，总反应为：AT
磷酸化依赖的泛素降解底物研究获进展
7月2日，中国科学院上海药物研究所研究员谭敏佳课题组和江苏海洋大学教授刘彬团队合作，在Cell Death & Differentiation上，在线发表了题为Global identification of phospho-dependent SCF substrates reveals a
减毒疫苗小帮手：泛素—蛋白酶体系统
研究人员通过操控病毒蛋白降解，控制病毒的复制能力，将病毒减毒，使其成为潜在的减毒疫苗。但是要实现疫苗的规模化制备仍需要大量的优化和探索。疫苗是预防和控制流感病毒最为经济有效的手段之一。2021年《科学》杂志将“下一代疫苗的开发”列为125个前沿科学问题之一。中国科学院深圳先进技术研究院合成生物学研究