碳酸酐酶的测定实验
实验方法原理H2CO3→CO2＋H2O此实验采用的是 pH 计，但是如果可能可用 pH 稳定计。实验材料酶样品试剂、试剂盒Tris-HCl含饱和 CO2 的水仪器、耗材pH 计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」所有的液体都必须冷却到 0～4℃。计算规定以单位 2×（T0-T）/ T；展开 注意事项其他试剂：0.02 mol/L Tris-HCl，pH 8.0含饱和 CO2 的水（CO2 流过 200 ml 冰水 30 min）......阅读全文
血糖测定实验——酶法
实验方法原理血糖中β－Ｄ葡萄糖在葡萄糖氧化酶催化下，氧化成葡萄糖酸，并产生过氧化氢，过氧化氢在过氧化物酶催化下，氧化氧的受体——邻联甲苯胺产生有色化合物。在有足够的葡萄糖氧化酶和过氧化物酶存在下，形成有色化合物的量和葡萄糖的量成正比，并在625 nm处有最大吸收。实验材料葡萄糖试剂、试剂盒邻联甲苯胺
异构酶的测定实验_葡萄糖异构酶微板测定
实验材料酶溶液试剂、试剂盒TES NaOHD-葡萄糖间苯二酚FeNH4（SO4）2·12H2O仪器、耗材微孔板读数仪实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」测定步骤与木糖苷基本相同，唯一不同的是在 490 nm 处测定吸光值。注意事项其他试剂：0.2 mol/L TES/NaOH，pH 8.0［N-t
胰蛋白酶的测定实验
基本方案 实验方法原理 实验材料 胰蛋白酶
胃蛋白酶的测定实验
实验方法原理 实验材料 胃蛋白酶试剂、试剂盒 血红蛋白三氯乙酸HCl仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」1.样品和对照组的处理：5 min，37℃2. 离心 5 min3. 记录 280 nm 吸收值4. 计算注意事项 其他 试剂：2％ 血红蛋白（在 100 ml 水中溶解
胃蛋白酶的测定实验
实验材料胃蛋白酶试剂、试剂盒血红蛋白三氯乙酸HCl仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」1.样品和对照组的处理：5 min，37℃2. 离心 5 min3. 记录 280 nm 吸收值4. 计算展开 注意事项其他试剂：2％ 血红蛋白（在 100 ml 水中溶解 2.5 g 牛血红
乙醇脱氢酶的测定实验
还原反应测定 氧化反应测定 实验方法原理 ADH 反应：乙醛 + NADPH + H+ ⇌ 乙醇 + NAD+此反应是可逆的，并且可以从两个位点检测
尿酸氧化酶的测定实验
实验方法原理尿酸：氧 氧化还原酶，尿酸氧化酶，铜蛋白。尿酸＋2 H2O＋O2 → 尿囊素＋H2O2＋CO2实验材料酶样品试剂、试剂盒硼酸钠尿酸仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」0.98 ml 实验混合物0.02 ml 酶样品随后在 25℃ 时，295 nm 处吸收值变化。ε2
胆碱酯酶的测定实验
pH 稳定计法 显色法 实验方法原理 实验材料 胆碱酯酶
胃蛋白酶的测定实验
基本方案 实验方法原理 实验材料 胃蛋白酶
淀粉酶活性的测定实验
实验方法原理α-淀粉酶及β-淀粉酶，各有其一定的特性，如β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下则发生钝化，通常提取液同时有两种淀粉酶存在，测定时，可根据它们的特性分别加以处理，钝化其中之一，即可测出另一酶的活性。将提取液加热到70℃维持15分钟以钝化β-淀粉酶，便可测定
淀粉酶活性的测定实验
实验方法原理α-淀粉酶及β-淀粉酶，各有其一定的特性，如β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下则发生钝化，通常提取液同时有两种淀粉酶存在，测定时，可根据它们的特性分别加
尿酸氧化酶的测定实验
基本方案 实验方法原理 尿酸：氧 氧化还原酶，尿酸氧化酶，铜蛋白。尿酸＋2 H2O＋O2 → 尿囊素＋H2O2＋CO2
胰蛋白酶的测定实验
实验方法原理 实验材料 胰蛋白酶试剂、试剂盒 磷酸钾N'-苯甲酰-L-精氨酰对硝基苯胺仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」25℃，在 405 nm 测定吸光值，ε405＝9620 l/（mol·cm）。注意事项 其他 试剂：0.3 mol/L 磷酸钾，pH 8.02
淀粉酶活性的测定实验
实验方法原理：α-淀粉酶及β-淀粉酶，各有其一定的特性，如β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下则发生钝化，通常提取液同时有两种淀粉酶存在，测定时，可根据它们的特性分别加以处理，钝化其中之一，即可测出另一酶的活性。将提取液加热到70℃维持15分钟以钝化β-淀粉酶，便可测
胰蛋白酶的测定实验
实验材料胰蛋白酶试剂、试剂盒磷酸钾N'-苯甲酰-L-精氨酰对硝基苯胺仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」25℃，在 405 nm 测定吸光值，ε405＝9620 l/（mol·cm）。注意事项其他试剂：0.3 mol/L 磷酸钾，pH 8.020 mool/L N
α葡糖苷的测定实验_测定－α葡糖苷酶
α-D-葡萄糖苷葡萄糖水解酶，麦芽糖酶。从末端切断 α-D-葡萄糖的非还原的 1，4 键相连的 α-D-葡萄糖残基。对于实验，麦芽糖分成两个葡萄糖，这是从己糖激酶的反应中测得的，而己糖激酶（HK）的反应又与葡萄糖 6-磷酸脱氢酶（G6PDH）相偶联。实验材料α-葡糖苷酶试剂、试剂盒乙酸缓冲液麦芽糖溶
蛋白酶的测定实验——Anson－测定法
实验方法原理血红蛋白不是很贵，被用来做这个实验。由于处于天然结构的蛋白质通常可以抵制蛋白酶的攻击，因此首先用尿素使血红蛋白失活。分离非水解蛋白质后，利用 Folin-Ciocaheau 试剂的上清液测量消化产物。这种试剂优先识别色氨酸和酪氨酸，但是也可以识别半胱氨酸和组氨酸。'实验温度取决于
乙醇脱氢酶的测定实验——氧化反应测定
实验方法原理乙醇 + NAD+ ⇌ 乙醛 + NADPH + H+由于平衡易向正方向移动，逆反应的抑制必须加入碱性的 pH 试剂以及另一种试剂来捕捉乙醛，以便将产物从平衡中移走。实验材料乙醇脱氢酶稀释溶液试剂、试剂盒甘氨酸-二磷酸钠溶液磷酸钾乙醇NADBSA 溶液氨基脲仪器、耗材分光光度计实验步骤实
乙醇脱氢酶的测定实验——还原反应测定
根据酶的来源，有许多种的乙醇脱氢酶（ADH），通常使用的酶是由酵母或马的肝脏中提取出来的。它们的结构和专一性都截然不同。酵母的 ADH 展现出醇的高活性，它是一个相同四聚体的酶，相对分子质量约为 148 000。哺乳动物的乙醇脱氢酶是一个 Mr＝79000 的二聚体，并且比较偏好较高浓度的乙醇。该酶
β半乳糖苷酶的测定实验
基本方案 实验方法原理 β-D-半乳糖苷半乳糖水解酶。乳糖＋H2O → β-D-半乳糖＋D-葡萄糖 实验
腺苷三磷酸酶的测定实验
基本方案 实验方法原理 ATP → ADP＋Pi很多 ATP 酶是与膜组分联系在一起的酶，比如氧化磷酸化或离子转运系统。在细胞匀浆中或膜悬浮物中必须
碱性磷酸酶的测定实验
哺乳动物碱性磷酸酶 细菌碱性磷酸酶 实验方法原理 实验材料 酶样品
酸性磷酸酶的测定实验
实验方法原理正磷酸单酯磷酸水解酶（最适酸度）。最适 pH 在 5 左右，描述 σ-磷酸硝基苯的碱性磷酸试验系统可以用于酸性情况。邻磷酸羧基苯＋H2O → 水杨酸＋Pi实验材料酶样品试剂、试剂盒乙酸缓冲液σ-磷酸硝基苯仪器、耗材分光光度计实验步骤25℃时，持续 3 min0.1 ml 酶样品25℃ 时
酸性磷酸酶的测定实验
基本方案 实验方法原理 正磷酸单酯磷酸水解酶（最适酸度）。最适 pH 在 5 左右，描述 σ-磷酸硝基苯的碱性磷酸试验系统可以用于酸性情况。邻磷酸羧基苯＋H2
β半乳糖苷酶的测定实验
实验方法原理 β-D-半乳糖苷半乳糖水解酶。乳糖＋H2O → β-D-半乳糖＋D-葡萄糖实验材料 β-半乳糖苷酶试剂、试剂盒 磷酸钾邻硝基苯基 β-D-半乳糖苷仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」实验混合物：以 0.02 ml 酶溶液起始，然后 25℃ 下，在 405 nm
腺苷三磷酸酶的测定实验
基本方案 实验方法原理 ATP → ADP＋Pi很多 ATP 酶是与膜组分联系在一起的酶，比如氧化磷酸化或离子转运系统。在细胞匀浆中或膜悬浮物中必须
脂肪酸合酶的测定实验
基本方案 实验方法原理 酰基 CoA：丙二酰 CoA C-转酰基酶（脱羧、异丁基还原、烯酰还原与硫酯水解）。乙酰-CoA＋n 丙二酰-CoA＋2n NADPH
硝酸还原酶活性的测定实验
实验方法原理：硝酸还原酶是植物氮素代谢作用中的关键酶，与作物吸收和利用硝态氮的能力相关。它催化NO3－还原为NO2－的反应：NO3－+NADH+H+→NO2－+NAD++H2O反应产生的NO2－可从组织内渗透到外界溶液中，定时测定一定的反应溶液中NO2－含量的变化情况则可了解此酶的活性大小。NO2－
脂肪酸合酶的测定实验
实验方法原理酰基 CoA：丙二酰 CoA C-转酰基酶（脱羧、异丁基还原、烯酰还原与硫酯水解）。乙酰-CoA＋n 丙二酰-CoA＋2n NADPH＋2n H＋ → CH3-（CH2-CH2）n-CO-CoA＋n CoA＋n CO2＋2n NADP＋＋n H2O式中，n＝6～8。实验材料脂肪酸合酶试剂
腺苷三磷酸酶的测定实验
实验方法原理ATP → ADP＋Pi很多 ATP 酶是与膜组分联系在一起的酶，比如氧化磷酸化或离子转运系统。在细胞匀浆中或膜悬浮物中必须测定它们的不溶性。实验材料酶样品试剂、试剂盒TES-TrisATPMgCl2BSA 溶液十二烷基硫酸钠实验步骤在 37 ℃ 下轻轻地振荡培养 1 ml 含有 5～2