蛋白酶的测定实验——酪蛋白测定法
实验方法原理实验中的氨基酸由蛋白酶从酪蛋白中水解下来。在分离出 TCA 沉淀中未分解的蛋白质后，用分光光度测定的方法对其上清液分析，氨基酸来自于酪蛋白。依据酪蛋白校准曲线，已对其量化。这个鉴定不是很敏感。实验材料酶样品试剂、试剂盒Tris-HClNaOH乙酸三氯乙酸L-酪氨酸酪蛋白底物仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」0.4 ml 酪蛋白底物被恢复到 35℃，并加入 0.2 ml 蛋白酶溶液（含 0.01 mol/L Tris-HCl，pH 8.0，10 mmol/L CaCl2）。混合物在 35℃ 孵育 10 min，加入 1 ml 1.2 mol/L 的 TCA 停止反应。用同样方法处理空白对照，不同的是在加入 TCA 之后向酪蛋白底物中加蛋白酶溶液。样品离心 5 min，并取上清液测量其在 275nm 处的吸收值。一个单位被定义为：35℃ 时，1 min 后，产生相当于校准曲线中 1 umol 的酪......阅读全文
酪蛋白的基本介绍
酪蛋白是一种含磷钙的结合蛋白，对酸敏感，pH较低时会沉淀。 酪蛋白是哺乳动物包括母牛，羊和人奶中的主要蛋白质，又称：干酪素、酪朊、乳酪素。 α-酪蛋白是哺乳动物的主要蛋白，人乳中没有α-酪蛋白，以β-酪蛋白为主要酪蛋白形式。酪蛋白对幼儿既是氨基酸的来源，也是钙和磷的来源，酪蛋白在胃中形成凝乳
酪蛋白的制备方法
(1)新鲜牛奶脱脂，加酸(乳酸、乙酸、盐酸或硫酸)，将pH调至4.8，使干酪素微胶粒失去电荷而凝固沉淀。用这种方法得到的干酪素称为酸酪蛋白，加酸的种类不同得到的酸酪蛋白却几乎毫无区别。酸酪蛋白是白色至淡黄色粉末或颗粒，稍有奶臭和酸味。在水中只是溶胀，若加入氨、碱及其盐时，则可分散溶解于水中。可溶于强
提取酪蛋白的方法
从米糠中提取酪蛋白的基本原理酪蛋白是一种两性电解质，但是具有明显的酸性。因为酪蛋白分子中合有的酸性氨基酸远较碱性氨基酸多，所以在化学上常把酪蛋白看作是一种酸性物质。在米糠中，酪蛋白是与一部分礴酸钙结合而成的，酪蛋白酸钙一磷酸钙的结合物胶位。酪蛋白胶粒对PH值的变化是很敏感的。当在其溶渡中加酸调节PH
β酪蛋白的主要定义
β-酪蛋白(β-CN)是由乳腺腺泡上皮细胞合成的磷酸化蛋白质，广泛存在于哺乳动物(牛、牦牛、山羊、马、兔等)和人的乳汁中。 β-酪蛋白(β-CN)家族至少能在七种哺乳亚纲和两种有袋动物中找到，其蛋白质的氨基酸序列和核酸序列已被我们所知。人乳中级结构已用埃德曼降解法确定，其序列与牛乳和羊乳蛋白序
酪蛋白（Casein）的提取
一、实验目的1、掌握一种提取蛋白的方法。2、掌握一种检测牛乳质量的方法。二、 实验原理酪蛋白是乳蛋白质中最丰富的一类蛋白质，约占乳蛋白的80～82%，酪蛋白不是单一的蛋白质，是一类含磷的复合蛋白质混合物，以一磷酸酯键与苏氨酸及丝氨酸的羟基相结合。它还含有胱氨酸和蛋氨酸这两种含硫氨基酸，但不含半胱氨酸
酪蛋白激酶分析实验_用多肽底物
实验方法原理酪蛋白激酶 I 可用多肽 AspAspAspGluGluSerIleThrArgArg 进行分析，最近酿蛋白激酶 II 也已被特异性的多肽底物分析，如 ArgArgArgGluGluGluThrGluGluGlu（下划线残基是磷酸受体）。两个多肽均可通过精氨酸残基结合到 P81 磷酸纤维
胃蛋白酶测定方法
胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症，当过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。一般胃酸基础分泌高
胃蛋白酶测定方法
1.取0.5mol/L醋酸缓冲液95ml，加入0.2mol/L氯化钙溶液5ml，再加入脱脂乳20g液体，即为基质液。 2.取基质液5ml，用0.05mol/L枸橼酸盐缓冲液稀释至6倍，加入胃液0.2ml混合。 3.立即置于35.5℃水浴中，立即用力摇动使其混合，并同时开动秒表，然后将试管反复
关于酪蛋白，你可能还不知道的事情酪蛋白的谜团
流言是怎么来的？文章提到的美国康奈尔大学的坎贝尔（T•Colin Campbell）教授是如何得出牛奶中的酪蛋白可以促进各阶段癌症这一结论的呢？这得从1968年的一篇来自印度的论文说起。这篇论文通过大鼠试验得出摄入高蛋白饲料与肝癌发病率呈正相关的结论。[2] 坎贝尔教授在看了这篇论文之后，与其研究小
脲酶的测定实验——光度计测定法
实验方法原理实验材料脲酶试剂、试剂盒磷酸钾脲ADPNADHα-酮戊二酸谷氨酸脱氢酶脲酶仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」0.98 ml 实验混合物0.02 ml 脲酶 25℃、340 nm 处吸收值降低，ε340＝6.3×103 l/（mol·cm）。展开 注意事项其他试剂：
酪蛋白的制备实验_等电点沉淀法
实验方法原理牛乳中主要的蛋白质是酪蛋白，含量约为35 g/L。酪蛋白是一些含磷蛋白的混合物，等电点为4.7。利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的pH调到4.7时，酪蛋白就沉淀出来。用乙醇洗涤沉淀物，除去脂类杂质后便可得到纯的酪蛋白。实验材料牛乳试剂、试剂盒乙醇 无水乙醚 醋酸 醋酸钠 乙醇 乙醚仪
关于酪蛋白的用途介绍
酸酪蛋白主要用作涂料的基料，木、纸和布的粘合剂，食品用添加剂等。作为涂料的基料约占总消费的一半，具有优良的耐水性，在颜料中能很好地分散，提高涂料的均匀性。此外，因流动性好，易于涂装施工，粗制凝乳酶蛋白主要用于制造塑料钮扣。酪蛋白钮扣与其他树脂钮扣相比，染色性、加工性、色泽鲜艳性均好，质量在钮扣中
牛乳中酪蛋白的提取
一，你可以选择在正确的分类下去提问，这样知道你问题答案的人才会多一些，回答的人也会多些。二，您可以到与您问题相关专业网站论坛里去看看，那里聚集了许多专业人才，一定可以为你解决问题的。三，你可以向你的网上好友问友打听，他们会更加真诚热心为你寻找答案的，甚至可以到相关网站直接搜索.四，网上很多专业论坛以
酪蛋白的详细说明
酪蛋白是哺乳动物包括母牛，羊和人奶中的主要蛋白质。牛奶的蛋白质，主要以酪蛋白(Casein)为主，人奶以白蛋白为主。酪蛋白是一种大型、坚硬、致密、极困难消化分解的凝乳(curds)。 酪蛋白是乳中含量最高的蛋白质，龋齿，防治骨质疏松与佝偻病，促进动物体外受精，调节血压，治疗缺铁性贫血、缺镁性神
酪蛋白的物化性质
干酪素是等电点为pH4.8的两性蛋白质。在牛奶中以磷酸二钙、磷酸三钙或两者的复合物形式存在，构造极为复杂，直到现在没有完全确定的分子式，分子量大约为57000-375000。干酪素在牛奶中约含3%，约占牛奶蛋白质的80%。纯干酪素为白色、无味、无臭的粒状固体。相对密度约1.26。不溶于水和有机溶剂。
酸水解酪蛋白的简介
酸水解酪蛋白是以天然牛奶蛋白为原料，经盐酸水解、脱色、脱盐、喷雾干燥而成的产品，含有18种游离氨基酸，含氮和蛋白量均大于80%。氨基酸是合成蛋白质的基础，是人、动植物、微生物最基本的营养成分之一。人和微生物可通过蛋白质间接获取氨基酸，但需要胃酸和酶的水解，当蛋白质被盐酸水解成氨基酸组分时药用级可
酪蛋白的来源及性状
酪蛋白是哺乳动物包括母牛，羊和人奶中的主要蛋白质。牛奶的蛋白质，主要以酪蛋白(Casein)为主，人奶以白蛋白为主。酪蛋白是一种大型、坚硬、致密、极困难消化分解的凝乳(curds)。酪蛋白是乳中含量最高的蛋白质，龋齿，防治骨质疏松与佝偻病，促进动物体外受精，调节血压，治疗缺铁性贫血、缺镁性神经炎等多
牛乳中酪蛋白的制备
实验原理:牛乳中主要含有酪蛋白和乳清蛋白两种蛋白质。其中酪蛋白占了牛乳蛋白质的80%。酪蛋白是白色、无味的物质。不溶于水、乙醇及有机溶剂，但溶于碱溶液。牛乳在pH4.7时酪蛋白等电聚沉后剩余的蛋白质统称乳清蛋白。乳清蛋白不同于酪蛋白，其粒子的水合能力强、分散性高，在乳中呈高分子状态。本法利用等电点时
血清胰蛋白酶的测定意义
正常时胰蛋白酶很少进入血循环，健康人血清中存在的主要为游离胰蛋白酶原－1，没有游离的胰蛋白酶。急性胰腺炎时，血清胰蛋白酶和淀粉酶平行升高，其峰值可达参考值上限的2～400倍，两种胰蛋白酶的分布和急性胰腺炎的类型及严重程度有关。轻型者：80%～99%为游离胰蛋白酶原－1及极少的结合型的胰蛋白酶－1。重
糜蛋白酶的效价测定
效价测定照紫外可见分光光度法(通则0401)测定。底物溶液冰冻保存,但不得反复冻融。取N-乙酰-L酪氨酸乙酯23.7mg,置100ml量瓶中,加磷酸盐缓冲液(取0.067mol/L磷酸二氢钾溶液38.9ml与0.067mol/L磷酸氢钠溶液61.1ml,混合,pH值为7.0)50ml,温热使溶解,冷
血清胰蛋白酶的测定意义
正常时胰蛋白酶很少进入血循环，健康人血清中存在的主要为游离胰蛋白酶原－1，没有游离的胰蛋白酶。急性胰腺炎时，血清胰蛋白酶和淀粉酶平行升高，其峰值可达参考值上限的2～400倍，两种胰蛋白酶的分布和急性胰腺炎的类型及严重程度有关。轻型者：80%～99%为游离胰蛋白酶原－1及极少的结合型的胰蛋白酶－1。重
菠萝蛋白酶的含量测定方法
精密量取供试品溶液1.0ml，置具塞试管(15mm×130mm)中，于(37±0.5)℃水浴预热5分钟，精密加入(37±0.5)℃预热的底物溶液(取硅胶干燥器中干燥至恒重的酪蛋白0.6g，精密称定，置烧杯中，加0.05mol/L磷酸氢二钠溶液80ml，水浴中加热溶解，放冷，用1mol/L盐酸调节pH
糜蛋白酶的效价测定
照紫外可见分光光度法(通则0401)测定。底物溶液冰冻保存,但不得反复冻融。取N-乙酰-L酪氨酸乙酯23.7mg,置100ml量瓶中,加磷酸盐缓冲液(取0.067mol/L磷酸二氢钾溶液38.9ml与0.067mol/L磷酸氢钠溶液61.1ml,混合,pH值为7.0)50ml,温热使溶解,冷却后再稀
胰蛋白酶的含量测定方法
照紫外-可见分光光度法(通则0401)测定底物溶液制成后应在2小时内使用。取N-苯甲酰L精氨酸乙酯盐酸盐85.7mg,加水溶解使成100ml,作为底物原液;取10ml,用磷酸盐缓冲液(取0.067mol/L磷酸二氢钾溶液13ml与0.067mol/L磷酸氢二钠溶液87ml混合,pH值为7.6)稀释成
胃蛋白酶的含量测定方法
照紫外-可见分光光度法(通则0401)测定盐酸溶液取1mol/L盐酸溶液65ml,加水至100ml供试品溶液取本品适量,精密称定,加盐酸溶液溶解并定量稀释制成每1ml中约含0.2~0.4单位的溶液。对照品溶液取酪氨酸对照品适量,精密称定,加盐酸溶液溶解并定量稀释制成每1ml中含0.5mg的溶液。测定
血清胰蛋白酶的测定意义
正常时胰蛋白酶很少进入血循环，健康人血清中存在的主要为游离胰蛋白酶原－1，没有游离的胰蛋白酶。 急性胰腺炎时，血清胰蛋白酶和淀粉酶平行升高，其峰值可达参考值上限的2～400倍，两种胰蛋白酶的分布和急性胰腺炎的类型及严重程度有关。 轻型者：80%～99%为游离胰蛋白酶原－1及极少的结合型的胰蛋
蛋白酶的活力测定方法介绍
蛋白酶的种类繁多，不同的蛋白酶的性质和催化反应条件各不相同，无法规定一个统一的测定方法，目前使用最多的有福林—酚法、紫外分光光度法、甲醛滴定法、DHT-酪蛋白法。1 福林酚法蛋白酶催化蛋白质水解成氨基酸，其中含酚基的氨基酸（色氨酸、酪氨酸）与福林试剂反应，生成蓝色复合物，蓝色深浅与含酚基氨基酸的多少
蛋白酶的活力测定方法介绍
蛋白酶的种类繁多,不同的蛋白酶的性质和催化反应条件各不相同,无法规定一个统一的测定方法,使用最多的有福林—酚法、紫外分光光度法、甲醛滴定法、DHT-酪蛋白法。1福林酚法蛋白酶催化蛋白质水解成氨基酸,其中含酚基的氨基酸(色氨酸、酪氨酸)与福林试剂反应,生成蓝色复合物,蓝色深浅与含酚基氨基酸的多少成正比
钙调蛋白的胰蛋白酶消化实验
试剂、试剂盒 消化缓冲液经 TPCK 处理的胰蛋白酶HCl纯的钙调蛋白实验步骤 材料经 TPCK 处理的胰蛋白酶（其干粉可从 WorthingtonBiochemicalCorp. 买到)HCl(1 mmol/L)纯的钙调蛋白（干粉；无盐（0.1~1 mg)试剂消化缓冲液(配方，见"试剂的配制
钙调蛋白的胰蛋白酶消化实验
试剂、试剂盒消化缓冲液经 TPCK 处理的胰蛋白酶HCl纯的钙调蛋白实验步骤材料经 TPCK 处理的胰蛋白酶（其干粉可从 WorthingtonBiochemicalCorp. 买到)HCl(1 mmol/L)纯的钙调蛋白（干粉；无盐（0.1~1 mg)试剂消化缓冲液(配方，见"试剂的配制'