酶活性的定义及单位
酶活性指酶催化反应的能力即酶促反应速度。表示常用国际单位。国际单位定义表示酶量的多少，即1min能转化1微摩尔底物（μmol）的酶量为一个国际单位（μmol/min）。用SI制表示的酶活性单位为Katal（催量）。每秒钟转化1个摩尔底物的酶量为1Katal。常用单位为μKatal或nKatal。国际单位和Katal间关系为：1U＝1μmol/min＝16.67nmol/s＝16.67nKatal......阅读全文
酶活性检测方法
伴随着酶制剂工业的不断发展，饲用酶制剂的规范化程度也逐步得到了提高，国家相继对植酸酶、纤维素酶、β-葡聚糖酶等制定了检测标准，其它一些没有统一检测标准的酶制剂产品行业内研究人员也都根据实际情况制定了各种检测方法，这些方法的制定为酶制剂产品的质量控制提供了有力的支持。但是酶制剂作为一种生物质产品对外界
酶活性测定实验
实验方法原理U/L＝K•ΔA/min实验步骤1. 诱导试剂．2. 开机预温达37度．3. 选取测定程序．4. 测试：加入试剂准确计的30秒后测定读取吸光度．以后每隔30秒测定一次．5. 实验结果：计算ΔA/min求出测定结果．
酶单位的使用条件和方法
国际生化协会酶委员规定，1分钟内将1微摩尔的底物转化为产物的酶量定为1个单位，称为标准单位。并规定了酶作用的条件，因标准单位在实际应用时不够方便，故生产上往往根据不同的酶制定各自的酶活力单位，例如蛋白酶以1分钟内能水解酪蛋白产生1微克酪氨酸的酶量为1个蛋白酶单位；液化型淀粉酶以1小时内能液化1克淀粉
酶制剂酶活单位的换算
酶活力“u/g”: 在规定条件下，１分钟内酶水解酪蛋白释放出相当于１微克每毫升酪氨酸在２７５毫微米波长处的吸收度为１个活力单位。
双酶切反应酶活性分析
同步双酶切是一种省时省力的常用方法。选择能让两种酶同时作用的最佳缓冲液是非常重要的一步。NEB每一种酶都随酶提供相应的最佳NEBuffer，以保证100%的酶活性。NEBuffer的组成及内切酶在不同缓冲液中的活性见《内切酶在不同缓冲液里的活性表》及每支酶的说明书。能在最大程度上保证两种酶活性的缓冲
标本采集要点及酶活性表示法有什么？
1.部分分析前因素对酶活性测定的干扰 （1）溶血：少量红细胞的破坏就可能引起血清中某些酶明显升高。 （2）抗凝剂：应防止某些抗凝剂对酶的抑制作用。 如草酸盐、柠檬酸盐和EDTA等抗凝剂可抑制需要金属离子的酶，还可以影响某些待测成分，肝素可使γ-GT升高，使AMY下降，需加注意。 （3）标
碳酸酐酶的活性调节
CA的主要抑制剂为磺胺类，表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同，研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现，198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，表面
酶的活性调节方式介绍
酶的活性调节主要包括四种方式：变构调节、共价修饰调节、酶原激活以及调节蛋白的调控。
低温抑制酶活性的原理
酶的作用机制是通过与底物结合并加速化学反应速率，降温会使酶与底物结合的速度减慢，且酶中的肽链在低温下会收缩，不易与底物嵌合。
检测酶活性的荧光探针
检测酶活性的荧光探针 共聚焦激光扫描显微镜除了具备荧光显微镜检测荧光酶细胞化学的作用以外，在检测活细胞酶活性动态变化方面有着无可比拟的优势。通过对细胞施予不同的处理因素可检测细胞内相应的酶被激活或灭活的动态变化过程。有的酶荧光探针是自身就可发出荧光、有的是与酶结合后发出荧光、有的则是被酶分解后发出荧
脂肪酶的活性测定
方法：⒈粗酶液的制备用电子天平分别称取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸馏水溶解并定容至100 mL， 配成浓度分别为0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。⒉实验设计本实验以10 mL色拉油为底物，以酶用量、水解温度、反应时间为因素，通过酸价的测定选定其水解的最
脂肪酶的活性测定
方法：⒈粗酶液的制备用电子天平分别称取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸馏水溶解并定容至100 mL， 配成浓度分别为0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。⒉实验设计本实验以10 mL色拉油为底物，以酶用量、水解温度、反应时间为因素，通过酸价的测定选定其水解的最
酶的活性指标有哪些？
酶催化化学反应的能力叫酶活力(或称酶活性,active unit)。1961年国际酶学会议规定:1个酶活力单位是指在特定条件(25℃,其它为最适条件)下,在1min内能转化1μmol底物的酶量,或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。影响因素酶活力可受多种因素的调节控制,从而使生物体能适应外界条件
酶活性的基本信息
定义指酶催化一定化学反应的能力。单位在最适条件下，1分钟转化1微摩尔底物所需的酶量为一个酶活力单位(U)。比活力每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位是u/mg。比活力越高则酶越纯。转化数每分子酶或每个酶活性中心在单位时间内能催化的底物分子数(TN)。相当于酶反应的速度常数kp。也称为催化常数（Kcat）
酶活性的基本内容
定义指酶催化一定化学反应的能力。单位在最适条件下，1分钟转化1微摩尔底物所需的酶量为一个酶活力单位(U)。比活力每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位是u/mg。比活力越高则酶越纯。转化数每分子酶或每个酶活性中心在单位时间内能催化的底物分子数(TN)。相当于酶反应的速度常数kp。也称为催化常数（Kcat）
淀粉酶活性的测定
一、原理 淀粉酶（amylase）包括几种催化特点不同的成员，其中α－淀粉酶随机地作用于淀粉的非还原端，生成麦芽糖、麦芽三糖、糊精等还原糖，同时使淀粉浆的粘度下降，因此又称为液化酶；β－淀粉酶每次从淀粉的非还端切下一分子麦芽糖，又被称为糖化酶；葡萄糖淀粉酶则从淀粉的非还原端每次切下一个葡萄糖。
碳酸酐酶的活性调节
CA的主要抑制剂为磺胺类，表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同，研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现，198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，
末端酶的定义
中文名称末端酶英文名称terminase定 义在病毒DNA包装过程中，催化特异性地切割病毒DNA连环体，产生单位长度的基因组，并参与基因组包装的酶类。DNA病毒(如疱疹病毒)、双链DNA噬菌体均有相应的末端酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
酶促反应的定义
酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。
酶催化机制的定义
中文名称酶催化机制英文名称enzyme catalytic mechanism定 义阐述酶如何与底物相结合，酶催化底物的反应进程，影响酶催化效率的主要因素等一系列问题。主要分为酸碱催化、共价催化、多元催化、金属离子催化、微观可逆原理五种机制。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
串联酶的定义
中文名称串联酶英文名称tandem enzyme定 义由一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
酶固定化的定义
中文名称酶固定化英文名称enzyme immobilization定 义通过将酶包埋于凝胶、微囊体内，或通过共价键、离子键或吸附连接至固相载体上，或通过交联剂使酶分子互相交联等方法使酶不溶或局限在一个有限的空间内的过程。可使酶反复使用，便于酶与产物分离。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶
金属激活酶的定义
中文名称金属激活酶英文名称metal-activated enzyme;metal ion activated enzyme定 义一种保留一个或多个金属离子于其结合基团的表面并保持平衡的酶。这些金属离子的解离会使酶活性丧失。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
多酶体系的定义
指催化机体内的一些连续反应的酶互相联系在一起，形成的反应链体系。 一般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。
金属酶的定义
金属酶是一种含有一种或几种金属离子作为辅基的结合酶。金属酶纯化时仍保留着定量的功能金属离子。
通透酶的定义
中文名称通透酶英文名称permease定 义一类膜蛋白，可以提高细胞膜对特定分子的通透性，这个过程不消耗代谢能量。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
亚硝酸还原酶的酶活性测定
NiRs是胞内酶，其氧化还原反应过程中需要供体电子，且大多需要在厌氧条件下进行。因此体外检测亚硝酸还原酶时需要在密闭无氧且有电子供体的情况下才能进行检测。电子供体有甲基紫精、连二亚硫酸钠和硫代硫酸钠等 。
糖化酶酶活力定义
1克酶粉或1毫升酶液在40℃，PH4.6条件下，1小时水解可溶性淀粉产生1毫克葡萄糖的酶 量为1个酶活力单位（U）. 产品规格 本产品固体糖化酶为米黄色粉末，液体糖化酶为棕红色液体。 固体型50000u/g;100000u/g； 液体型50000u/ml;100000u/ml;86000u/
多反转录酶的多种酶活性的介绍
①RNA指导的DNA聚合酶活性；以RNA为模板，催化dNTP聚合成DNA的过程。此酶需要RNA为引物，多为色氨酸的tRNA，在引物tRNA3′－末端以5′→3′方向合成DNA。反转录酶中不具有3′→5′外切酶活性，因此没有校正功能，所以由反转录酶催化合成的DNA出错率比较高 。 ②RNase
木瓜蛋白酶的酶活性的测定
本方法仅适用于木瓜蛋白酶。 基本原理木瓜蛋白酶能使N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯（底物）水解而释出N-苯甲酰-L-精氨酸，其释出量可用氢氧化钠液滴定，以此确定酶活力。酶活单位在25℃下，每分钟内能催化分解1umol底物的酶量，称为1单位。试液制备1、底物溶液：准确称取N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯盐酸盐1.