脂肪酶的活性测定
方法：⒈粗酶液的制备用电子天平分别称取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸馏水溶解并定容至100 mL， 配成浓度分别为0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。⒉实验设计本实验以10 mL色拉油为底物，以酶用量、水解温度、反应时间为因素，通过酸价的测定选定其水解的最佳条件。⒊酸价的测定酸价是指中和1 mol游离脂肪酸所需NaOH的毫克数， 它用于衡量油脂的水解程度。实验中用酸碱滴定法测定水解液的酸价， 参照文献[ 3， 4 ]中所使用的方法， 向所得的水解液滴加1 mL 95%的乙醇溶液， 摇匀， 终止反应， 并加入2滴酚酞指示剂， 迅速用0.05 mol/L的NaOH溶液滴定至溶液呈微红色， 在30 s内不消失为终点， 记录消耗的NaOH溶液毫升数（V）。用同样的方法测定空白值， 每个试验重复两次， 以平均值作为测定结果。酸价按下式计算：X = C (V - V0) ×40 /M式中： X —......阅读全文
脂肪酶的活性测定
方法：⒈粗酶液的制备用电子天平分别称取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸馏水溶解并定容至100 mL， 配成浓度分别为0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。⒉实验设计本实验以10 mL色拉油为底物，以酶用量、水解温度、反应时间为因素，通过酸价的测定选定其水解的最
脂肪酶的活性测定
方法：⒈粗酶液的制备用电子天平分别称取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸馏水溶解并定容至100 mL， 配成浓度分别为0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。⒉实验设计本实验以10 mL色拉油为底物，以酶用量、水解温度、反应时间为因素，通过酸价的测定选定其水解的最
脂肪酶活性测定方法
方法：1、粗酶液的制备用电子天平分别称取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸馏水溶解并定容至100 mL， 配成浓度分别为0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。2、实验设计本实验以10 mL色拉油为底物，以酶用量、水解温度、反应时间为因素，通过酸价的测定选定其水解
概述脂肪酶的活性测定内容
1、粗酶液的制备 用电子天平分别称取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸馏水溶解并定容至100 mL， 配成浓度分别为0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。 2、实验设计 本实验以10 mL色拉油为底物，以酶用量、水解温度、反应时间为因素，通过酸价的测定
脂肪酶的活性测定方法介绍
方法：⒈粗酶液的制备用电子天平分别称取粗脂肪酶0.010 g、0.020 g 和0.030 g， 用蒸馏水溶解并定容至100 mL， 配成浓度分别为0.01%、0.02% 和0.03%的粗酶液。⒉实验设计本实验以10 mL色拉油为底物，以酶用量、水解温度、反应时间为因素，通过酸价的测定选定其水解的最
血清脂肪酶（LPS）活性测定及其意义
脂肪酶（Lipase, LPS）是一组特异性较低的脂肪水解酶类，主要来源于胰腺，其次为胃及小肠，能水解多种含长链脂肪酸的甘油酯。通常胰腺以等量分泌脂肪酶及共脂肪酶进入循环，但因共脂肪酶相对分子量较小，可以从肾小球滤出，急性胰腺炎时，共脂肪酶/脂肪酶比例下降。测定方法有滴定法、电极法、比浊法、分光光度
血清脂肪酶（LPS）活性测定及其意义
脂肪酶（Lipase, LPS）是一组特异性较低的脂肪水解酶类，主要来源于胰腺，其次为胃及小肠，能水解多种含长链脂肪酸的甘油酯。通常胰腺以等量分泌脂肪酶及共脂肪酶进入循环，但因共脂肪酶相对分子量较小，可以从肾小球滤出，急性胰腺炎时，共脂肪酶/脂肪酶比例下降。测定方法有滴定法、电极法、比浊法、分
血清脂肪酶（LPS）活性测定及其意义
脂肪酶（Lipase, LPS）是一组特异性较低的脂肪水解酶类，主要来源于胰腺，其次为胃及小肠，能水解多种含长链脂肪酸的甘油酯。通常胰腺以等量分泌脂肪酶及共脂肪酶进入循环，但因共脂肪酶相对分子量较小，可以从肾小球滤出，急性胰腺炎时，共脂肪酶/脂肪酶比例下降。测定方法有滴定法、电极法、比浊法、分光光度
脂肪酶的测定实验
pH 稳定计（自动滴定器）法 荧光分析法 实验方法原理 实验材料 酶样品
脂肪酶的测定实验
实验方法原理 实验材料 酶样品试剂、试剂盒 氯化钠氯化钙牛血清蛋白牛磺胆酸钠橄榄油-阿拉伯树胶乳胶脂肪酶NaOH仪器、耗材 自动滴定器实验步骤 实验混合物：5 ml 橄榄油-阿拉伯树胶乳胶5 ml H2O2 m l 3.0 mol/L NaCl1 ml 0.075 mol/L 氯化钙2 ml 0.5
血清脂肪酶活性检测临床应用的价值
脂肪酶(LPS)是一组特异性较低的脂肪水解酶类,主要来源于胰腺,其次为胃及小肠。 血清脂肪酶作为急性胰腺炎诊断指标更优于血清淀粉酶： 胰腺是人体脂肪酶（LPS）最主要来源。急性胰腺炎时，血清淀粉酶增加的时间较短，而血清LPS活性上升可持续10—15天，可检测时间LPS更早。 血清脂肪酶对急性胰腺炎的
转氨酶活性的测定
（一）原理转氨酶是体内重要的一类酶。转氨酶催化α–氨基酸的α–氨基与α–酮酸的α–酮基之间的相互转化，从而生成一种新的氨基酸与一种新的酮酸，这种作用称为转氨基作用。它在生物体内蛋白质的合成、分解等中间代谢过程中，在糖、脂及蛋白质三大物质代谢的相互联系、相互制约及相互转变上都起着很重要的作用。在动物机
转氨酶活性的测定
实验概要本实验介绍了转氨酶活性测定的原理及方法等。实验原理转氨酶是体内重要的一类酶。转氨酶催化α–氨基酸的α–氨基与α–酮酸的α–酮基之间的相互转化，从而生成一种新的氨基酸与一种新的酮酸，这种作用称为转氨基作用。它在生物体内蛋白质的合成、分解等中间代谢过程中，在糖、脂及蛋白质三大物质代谢的相互联系、
细胞活性测定
1. 4细胞活性测定原理：根据活细胞线粒体内的脱氢酶可将试剂中的有效成分转变为有颜色的Formazan，并可被酶标仪检测，间接反应活细胞数量。对于细胞增殖、凋亡、生长受抑等可通过细胞数量间接得知的生物学改变，采用细胞活性测定可以提供可应用和参考的数据。应用：用于生物活性因子的活性检测、大规模药物筛选
PPO活性测定
一、原理与方法PPO催化各种酚与O2氧化为醌。本实验是采用邻苯二酚为底物，在0.2M磷酸氢二钠－0.1M柠檬酸缓冲液PH5.8的反应体系中，PPO催化邻苯二酚形成褐色的醌，在分光光度计410nm处使反应体系的OD值产生变化，通过OD值上升的读数变化确定PPO的酶活大小。其方法是：在含有4mlPH5.
PPO活性测定
分光光度法 实验方法原理 PPO催化各种酚与O2氧化为醌。本实验是采用邻苯二酚为底物，在0.2M磷酸氢二钠－0.1M柠檬酸缓冲液PH5.8的反应体系中，PPO
PPO活性测定
一、原理与方法PPO催化各种酚与O2氧化为醌。本实验是采用邻苯二酚为底物，在0.2M磷酸氢二钠－0.1M柠檬酸缓冲液PH5.8的反应体系中，PPO催化邻苯二酚形成褐色的醌，在分光光度计410nm处使反应体系的OD值产生变化，通过OD值上升的读数变化确定PPO的酶活大小。其方法是：在含有4mlPH5.
PPO活性测定
一、原理与方法PPO催化各种酚与O2氧化为醌。本实验是采用邻苯二酚为底物，在0.2M磷酸氢二钠－0.1M柠檬酸缓冲液PH5.8的反应体系中，PPO催化邻苯二酚形成褐色的醌，在分光光度计410nm处使反应体系的OD值产生变化，通过OD值上升的读数变化确定PPO的酶活大小。其方法是：在含有4mlPH5.
脂肪酶的测定实验——荧光分析法
实验方法原理此实验同样适用于胰凝乳蛋白、胆碱酯酶和酰基转移酶。可以用作底物的并非只是联丁酰荧光素，乙酰胆碱酯酶荧光素亦可。联丁酰荧光素 → 荧光素（无荧光性） （有荧光性）实验材料酶样品试剂、试剂盒Tris-HCl联丁酰荧光素仪器、耗材荧光光度计实验步骤0.1 mol/L Tris-HCl，pH 8
酶活性的测定方法
一般采用测定酶促反应初速度的方法来测定活力，因为此时干扰因素较少，速度保持恒定。反应速度的单位是浓度/单位时间，可用底物减少或产物增加的量来表示。因为产物浓度从无到有，变化较大，而底物往往过量，其变化不易测准，所以多用产物来测定
TNF的生物活性测定
1． 材料和试剂1.1培养液A ：DMEM培养液添加10%的胎牛血清（FBS）。1.2培养液B：DMEM培养液添加10%的胎牛血清（FBS）和终浓度为0.7--1μg/ml的放线菌素D。1.3 L929细胞株：鼠结缔组织纤维母细胞，来源于22天雄性C3H鼠皮下组织。1.4 结晶紫染色溶液：0。05%
酶活性测定的方式
酶促反应速度的测定可采用两种方式： 一、测定完成一定量反应所需的时间； 二、测定单位时间内的酶促反应量。前者称为终点法，后者称为动力学法。 终点法 该方式是在特定条件下，将样品中要检知的酶作用一定量的底物，然后根据反应进行到某一程度（即达到某一指标）所需要的时间长短来估计酶的活力。 其
酶活性的测定实验
连续性检测 实验方法原理 1.酶的量或浓度可以用摩尔量表示，或者用酶单位的活性表示。酶活力=每单位时间转化的底物摩尔数=速率×反应体积。酶活性是存在的活性酶量
TNF的生物活性测定
1． 材料和试剂1.1培养液A ：DMEM培养液添加10%的胎牛血清（FBS）。1.2培养液B：DMEM培养液添加10%的胎牛血清（FBS）和终浓度为0.7--1μg/ml的放线菌素D。1.3 L929细胞株：鼠结缔组织纤维母细胞，来源于22天雄性C3H鼠皮下组织。1.4 结晶紫染色溶液：0。
酶活性的测定实验
酶活性的测定可应用于：（1）酶动力学的研究；（2）酶抑制的研究。实验方法原理1.酶的量或浓度可以用摩尔量表示，或者用酶单位的活性表示。酶活力=每单位时间转化的底物摩尔数=速率×反应体积。酶活性是存在的活性酶量的量度，取决于指定的条件。SI单位是katal，1 katal = 1 mol /s，更实际
水活性的测定方法
水分活度是样品的固有性质,环境平衡相对湿度是与样品相平衡的大气性质,它们只是在数值上相等:同时,少量样品(不于1g)与环境之间达到平衡需要相当长的时间,而大量的样品在温度低于50°C时,则几乎不可能与环境达到平衡。样品的水分活度与水分含量之间的关系非常重要因此常常要测定某条件下食品的Aw,这可以通过
酶活性测定实验
实验方法原理U/L＝K•ΔA/min实验步骤1. 诱导试剂．2. 开机预温达37度．3. 选取测定程序．4. 测试：加入试剂准确计的30秒后测定读取吸光度．以后每隔30秒测定一次．5. 实验结果：计算ΔA/min求出测定结果．
酶活性测定实验
实验方法原理U/L＝K•ΔA/min实验步骤1. 诱导试剂．2. 开机预温达37度．3. 选取测定程序．4. 测试：加入试剂准确计的30秒后测定读取吸光度．以后每隔30秒测定一次．5. 实验结果：计算ΔA/min求出测定结果．
趋化活性测定法测定细胞因子活性
具有趋化活性的细胞因子，也称趋化因子，诸如IL-8、IL-16、PANTES、MCP及MIP等，能诱导中性粒细胞、单核-巨噬细胞或淋巴细胞等定向迁移。其诱导细胞迁移的方式包括趋化性和化学增活性。趋化性是诱导细胞由趋化因子低浓度处向趋化因子高浓度处做定向移动的特性，可采用琼脂糖和Boyden盲端微
趋化活性测定法测定细胞因子活性
具有趋化活性的细胞因子，也称趋化因子，诸如IL-8、IL-16、PANTES、MCP及MIP等，能诱导中性粒细胞、单核-巨噬细胞或淋巴细胞等定向迁移。其诱导细胞迁移的方式包括趋化性和化学增活性。趋化性是诱导细胞由趋化因子低浓度处向趋化因子高浓度处做定向移动的特性，可采用琼脂糖和Boyden盲端微