酶活性的定义及单位
酶活性指酶催化反应的能力即酶促反应速度。表示常用国际单位。国际单位定义表示酶量的多少，即1min能转化1微摩尔底物（μmol）的酶量为一个国际单位（μmol/min）。用SI制表示的酶活性单位为Katal（催量）。每秒钟转化1个摩尔底物的酶量为1Katal。常用单位为μKatal或nKatal。国际单位和Katal间关系为：1U＝1μmol/min＝16.67nmol/s＝16.67nKatal......阅读全文
酶复合物的定义及性质
定义 酶复合物由几种不同功能的酶彼此聚合形成的复合物。多酶复合体常包括三个或三个以上的酶，组成一个有一定构型的复合体。 性质 复合体中第一个酶催化的产物，直接由邻近下一个酶催化，第二个酶催化的产物又为复合体第三酶的底物，如此形成一条结构紧密的“流水生产线”，使催化效率显著提高。 有点区别
白酒酿造用酶的活性及性质
酶是一种活性蛋白质。因此，一切对蛋白质活性有影响的因素都影响酶的活性。酶与底物作用的活性，受温度、pH值、酶液浓度、底物浓度、酶的激活剂或抑制剂等许多因素的影响。(一) 温 度大曲和麸曲的酶活性，在低温干燥的条件下，可以得到良好的保存。酶的催化作用，只有在一定温度下才能表现出来。酶的作用速度与温度的
菠萝蛋白酶的活性成分及性状
主要活性成分本品系从菠萝皮、茎、芯中提取制备的蛋白水解酶，按干燥品计算，每1mg的效价应不少于800单位。 [3] 性状本品为浅黄色或浅棕黄色粉末。本品在水中大部分溶解，在甲醇、乙醚和氯仿中几乎不溶。 [3] 鉴别取本品约10mg，置大试管中，加水2ml混匀，加20%脱脂奶粉(取脱脂奶粉20g，加水
固定化α淀粉酶及活性测定
一、实验目的和原理目的：学会交联法制备固定化酶的操作技术内容：制备固定化酶的方法很多，利用双功能试剂或多功能试剂在酶分子间，酶分子与惰性蛋白间，或酶分子与载体间进行交联反应，以共价键制备固定化酶的方法称为交联法，本实验即采用这种方法。交联剂为戊二醛，载体为甲壳素。 二、实验器材 1．恒
实验室计量单位的定义
《中华人民共和国计量法》自1986年7月1日起施行。为此，我们列出了国际单位制的基本单位、国际单位制辅助单位、一些导出单位及它们之间的换算关系（参见表1～表6）。量单位名称单位符号定义中文英文长度米meterm光在真空中于1/299792458s（秒）时间间隔内所经路径的长度（1983年第17届CG
酶单位的基本信息
中文名称酶单位外文名称Internation Unit定义以酶活力为根据 性质相对比较的依据解释酶活力单位
碳酸酐酶的抑制剂及活性调节
CA的主要抑制剂为磺胺类，表面活性剂如DDT抑制CA的作用可能与使基团解离易化有关。不同的CA对磺胺类抑制剂敏感性不同，研究CAⅡ198位变异种与抑制剂的结合力发现，198位残基侧链的电荷、疏水性和药物亲和力有关CAⅢ198位上的苯丙氨酸侧链上的苯基填塞了疏水“袋”，造成低催化、低敏感性。此外，表面
关于酶学活性检测的流程及方法介绍
测试采用荧光法，需要经过以下流程： （1）采血 通常情况下采患者静脉血5ml，采用EDTA抗凝血。但也有部分酶可采用干血片的测试方法（北京中科医学检验及上海新华医院），干血片只需要患者几滴血即可完成，但这种方法通常需要对疑似患者做进一步遗传学分析。 （2）患者填写知情同意书 （3）对样本
显性活性突变体的定义
中文名称显性活性突变体英文名称dominant active mutant定 义只有单个基因拷贝也可表现出全部活性的突变体。在信号转导领域中指本身获得或者增强了信号转导功能并使相关信号转导通路得到组成性激活的信号转导蛋白突变体。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），信号转导（二级学科）
RNA酶活性的控制
为了获得高质量的真核细胞mRNA， 必须使用RNA酶的抑制剂或采用下述的破碎细胞和灭活RNA酶同步进行的方法，最大限度地降低细胞破碎过程中所释放的RNA酶的活性。同时，避免偶然引入实验室内其他潜在的痕量RNA酶也很重要。下面列举避免RNA酶法染问题的一些注意事项。大多数有经验的研究者并不拘泥于这些注
酶活性的测定方法
一般采用测定酶促反应初速度的方法来测定活力，因为此时干扰因素较少，速度保持恒定。反应速度的单位是浓度/单位时间，可用底物减少或产物增加的量来表示。因为产物浓度从无到有，变化较大，而底物往往过量，其变化不易测准，所以多用产物来测定
RNA酶活性的控制
为了获得高质量的真核细胞mRNA， 必须使用RNA酶的抑制剂或采用下述的破碎细胞和灭活RNA酶同步进行的方法，最大限度地降低细胞破碎过程中所释放的RNA酶的活性。同时，避免偶然引入实验室内其他潜在的痕量RNA酶也很重要。下面列举避免RNA酶法染问题的一些注意事项。大多数有经验的研究者并不拘泥于这些注
酶活性测定的方式
酶促反应速度的测定可采用两种方式： 一、测定完成一定量反应所需的时间； 二、测定单位时间内的酶促反应量。前者称为终点法，后者称为动力学法。 终点法 该方式是在特定条件下，将样品中要检知的酶作用一定量的底物，然后根据反应进行到某一程度（即达到某一指标）所需要的时间长短来估计酶的活力。 其
酶蛋白的活性特点
酶蛋白与一般蛋白质的不同之处在于酶蛋白具有活性中心。酶蛋白的活性中心是与底物发生催化作用的部位，由酶蛋白的立体构型所决定，一般是三级结构及四级结构才具有活性中心。若这种结构被破坏，活性中心也就破坏，酶就失去活性，这就是当环境变化时，酶丧失活性的原因。 整个酶蛋白，包括活性中心和非活性中心部分，都
酶的活性调节方式
酶的活性可以通过以下几种方式进行调节：一、酶活性的别构调节概念：别构酶具有别构效应，即一些小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。调节方式：别构激活：使酶活性增强的效应。通常由底物或底物以外的别构激活剂引起。别构抑制：使酶活性降低的效应。可由
酶的活性中心
酶的活性中心：酶蛋白与其他蛋白质不同之处在于酶蛋白有活性中心。所谓活性中心是指酶蛋白上具有的与催化活性有关的一个特定区域，其中包括催化过程中关键的催化基团以及与底物结合有关的结合基团。
酶活性的测定实验
连续性检测 实验方法原理 1.酶的量或浓度可以用摩尔量表示，或者用酶单位的活性表示。酶活力=每单位时间转化的底物摩尔数=速率×反应体积。酶活性是存在的活性酶量
酶的活性指标介绍
酶催化化学反应的能力叫酶活力（或称酶活性，active unit）。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。影响因素酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件
酶活性的测定实验
酶活性的测定可应用于：（1）酶动力学的研究；（2）酶抑制的研究。实验方法原理1.酶的量或浓度可以用摩尔量表示，或者用酶单位的活性表示。酶活力=每单位时间转化的底物摩尔数=速率×反应体积。酶活性是存在的活性酶量的量度，取决于指定的条件。SI单位是katal，1 katal = 1 mol /s，更实际
分泌酶的定义
金属蛋白酶的特点可以保留定量金属离子，指活性中心中含有金属离子的蛋白酶。
水合酶的定义
中文名称水合酶英文名称hydratase定 义催化双键可逆水化反应的一类酶。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
酶电极的定义
酶电极是将 -种或一种以上的生物酶涂布在通常的离子选择性电极的敏感膜上，通过酶的催化作用,试液中待测物向酶膜扩散，并与酶层接触发生酶催化反应，引起待测物质活度发生变化,被电极响应；或使待测物产生能被该电极响应的离子,间接测定该物质。如尿素酶电极是以NH3 电极为指示电极，把脲酶固定在NH3电极的
变构酶的定义
有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节（allosteric regulation），受变构调节的酶称变构酶（allostericenzyme），这些特异性分子称为效应剂（effector）。
酶的活力定义
酶的活力由多种定义方式，常用的有以下两种：1、在一定的条件下（温度、PH），单位时间内催化转化一定量的底物生成特定产物所需的酶量；当测定酶系活力时，如果在特定条件下，采用每1分钟催化1μmol的底物转化为产物的酶量的表达形式时，该酶活力值即为国际单位（IU）。2、在一定的条件下（温度、PH），单位时
整合酶的定义
整合酶（Integrase）是帮助逆转录病毒把携带病毒遗传信息的DNA整合到宿主的DNA的酶。通常由病毒自身携带，并且不存在于宿主细胞，所以可以作为抗病毒药物的一个合适靶标。
谷草转氨酶及酶活性参考值
谷草转氨酶英文缩写 AST 为肝功能的一种。 谷草转氨酶在心肌细胞中含量最高，但肝脏损害时其血清浓度也可升高，临床一般常作为心肌梗塞和心肌炎的辅助检查。谷草转氨酶的正常值为0～50μ/L，当谷丙转氨酶(ALT)明显升高，谷草(AST)／谷丙(ALT)比值>1时，就提示有肝实质的损害。
酶和抗体活性、结合物中酶含量及结合率的测定
⑴ 酶与抗体的活性 常用琼脂扩散或免疫电泳法，使抗原与抗体形成沉淀线，经PBS漂洗1天，再以蒸馏水浸泡1小时，将琼脂凝胶片浸于酶底物溶液中着色，如果出现应有的颜色反应，再用生理盐水浸泡，颜色仍然不褪，表示结合物既有酶的活性，也有抗体活性。良好的结合物在显色后，琼扩滴度应在1:16以上。另一个测定
双酶切反应酶活性分析及双酶切建议缓冲液
同步双酶切是一种省时省力的常用方法。选择能让两种酶同时作用的最佳缓冲液是非常重要的一步。NEB每一种酶都随酶提供相应的最佳 NEBuffer，以保证100%的酶活性。NEBuffer的组成及内切酶在不同缓冲液中的活性见《内切酶在不同缓冲液里的活性表》及每支酶的说明书。能在最大程度上保证两种酶活性
酶活性测定实验
实验方法原理U/L＝K•ΔA/min实验步骤1. 诱导试剂．2. 开机预温达37度．3. 选取测定程序．4. 测试：加入试剂准确计的30秒后测定读取吸光度．以后每隔30秒测定一次．5. 实验结果：计算ΔA/min求出测定结果．
什么是酶活性？
酶活力(enzyme activity)也称酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的转化速率来表示，即酶催化的转化速率越快，酶的活力就越高; 反之，速率越慢，酶的活力就越低。所以，测定酶的活力就是测定酶促转化速率。酶转化速率可以用单位时间内单位体