WIKI资讯
WIKI资讯
蛋白质紫外分光测定实验 实验方法原理 由于蛋白分子中酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，因此蛋白质具有吸收紫外线的性质，吸收高峰在280nm波长处。在此波长范围内，蛋白质溶液的光吸收值（A280）与其含量呈正比关系，可用作定量测定。 由于核酸在280波长处也有光吸收，对蛋白质的测定有干扰作用，但核酸的最大吸收峰在260nm处，如同时测定260nm的光吸收，通过计算可能消除其对蛋白质测定的影响，因此溶液中存在核酸时必须同时测定280nm及260nm之光密度，方可通过计算测得溶液中的蛋白质浓度。 利用紫外线吸收法测定蛋白质含量的优点是迅速、简便、不消耗样品，低浓度盐类不干扰测定。因此，在蛋白质和酶的生化制备中（特别是在柱色谱分离中）广泛应用。此法的缺点是（1）对于测定那些与标准蛋白质中酪氨酸和色氨酸含量差异较大的蛋白质，有一定的误差，（2）若样品中含有嘌呤、嘧......阅读全文
实验原理： 蛋白质含量测定法，是生物化学研究中最常用、最基本的分析方法之一。目前常用的有四种古老的经典方法，即定氮法、双缩尿法（Biuret法）、Folin－酚试剂法（Lowry法）和紫外吸收法。另外还有一种近十年才普遍使用起来的新的测定法，即考马斯亮蓝法（Bradford法）。其中Bra
一、实验目的 1.学习紫外分光光度法测定蛋白质含量的原理。 2.掌握紫外分光光度法测定蛋白质含量的实验技术。 3.掌握TU-1901紫外可见分光光度计的使用方法并了解此仪器的主要构造。 二、实验原理 1.紫外-可见分光光度法，是以
V 蛋白质含量测定一、双缩脲法测定蛋白质浓度（一）目的了解并掌握双缩脉法测定蛋白质浓度的原理和方法。（二）原理具有两个或两个以上肽键的化合物皆有双缩脲反应，在碱性溶液中蛋白质与硫酸铜形成紫色络合物，在 540nm 处有最大吸收。在一定浓度的范围内，蛋白质浓度与双缩脲反应所呈的颜色深浅成正比，可用比色
紫外-可见吸收光谱法又称紫外-可见分光光度法,它是研究分子吸收190nm～750nm波长范围内的吸收光谱，是以溶液中物质分子对光的选择性吸收为基础而建立起来的一类分析方法。紫外-可见吸收光谱的产生是由于分子的外层价电子跃迁的结果，其吸收光谱为分子光谱，是带光谱。 一、实验目的 1、 学习紫外
（二）Bradford法的优缺点1、Bradford法的突出优点是：（1）灵敏度高，据估计比Lowry法约高四倍，其最低蛋白质检测量可达1g。这是因为蛋白质与染料结合后产生的颜色变化很大，蛋白质－染料复合物有更高的消光系数，因而光吸收值随蛋白质浓度的变化比Lowry法要大的多。（2）测定快速、简便，
一、实验目的 1、 学习紫外分光光度法测定蛋白质含量的原理; 2、 掌握紫外分光光度法测定蛋白质含量的实验技术; 3、 掌握UV-1700PC紫外-可见分光光度计的使用方法并了解此仪器的
紫外分光光度计测定蛋白质含量原理是为了学习紫外分光光度法测定蛋白质含量的原理。掌握紫外分光光度法测定蛋白质含量的实验技术。掌握TU-1901紫外可见分光光度计的使用方法并了解此仪器的主要构造。 紫外可见分光光度计实验原理是以溶液中物质的分子或离子对紫外和可见光谱
实验原理：蛋白质含量测定法，是生物化学研究中最常用、最基本的分析方法之一。目前常用的有四种古老的经典方法，即定氮法、双缩尿法（Biuret法）、Folin－酚试剂法（Lowry法）和紫外吸收法。另外还有一种近十年才普遍使用起来的新的测定法，即考马斯亮蓝法（Bradford法）。其中Bradford法
饲料蛋白质含量的测定通常采用国标规定的凯氏定氮法, 但用双缩脲比色法测定饲料中蛋白质含量也有报道( 陈革, 2003) 。本实验对多种饲料样品采用双缩脲比色法进行蛋白质含量测定,并将结果与凯氏定氮法进行对比和分析, 为实际工作中选择合理的方法进行饲料中蛋白质含量的测定提供科学依据。1 双缩脲法原理当
一、实验目的和内容目的: 学习考马斯亮蓝（Coomassie Brilliant Blue）法测定蛋白质浓度的原理和方法内容：制作测定蛋白质浓度的标准曲线。制作标准曲线是生物检测分析的一项基本技术。一般用分光光度法测物质的含量，先要制作标准曲线，然后根据标准曲线查出所测物质的含量。考马斯亮蓝法测定蛋
【实验目的】 1.学习紫外分光光度法测定蛋白质含量的原理。 2.掌握紫外分光光度法测定蛋白质含量的实验技术。 3.掌握TU-1901紫外-可见分光光度计的使用方法并了解此仪器的主要构造。 【实验原理】 紫外-可见吸收光谱法又称紫外-可见分光光度法，它是研究分子吸
蛋白质紫外分光测定实验 实验方法原理 由于蛋白分子中酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键
本研究利用BCPDA进行固相TRF IA研究,它克服了解离增强体系需增强溶液、易受环境铕离子污染、只能液相测量等缺点,简化了测量步骤。结合BCPDA标记BSA,研究标记过程中的蛋白质含量测定。为TRF IA体系提供理论依据和实验技术 。材料和方法1 材料1. 1 仪器 分光光度计,核酸蛋白检测仪,
蛋白质是一类最重要的生物大分子，存在于一切生物体内，是细胞的主要成分，是生命的基础物质，是一种纯天然的营养物质，也是一种天然的表面活性剂。蛋白质的结构受二硫键的影响很大，而蛋白质的结构影响蛋白质的表面活性性能，为了研究蛋白质的结构和性能的关系，特别是蛋白质表面活性性能与结构的关系，所以测定蛋白质
一、 实验目的 1、 了解测定蛋白质的常用方法 2、 掌握蛋白质含量测定的经典Lowry – Folin法。 二、 实验原理 在碱性溶液中，蛋白质中的肽键与铜盐可产生双缩脲反应，产生络合物，此络合物会将磷钼酸-磷钨酸试剂还原，产生深蓝色复合物。在一定的条件下，蓝色深浅与蛋
蛋白质浓度测定的方法有很多，考马斯亮蓝测定蛋白质是实验室最常见的一种方式，它利用比色法和色素法混合方法、操作简便，下文介绍了考马斯亮蓝测定蛋白质浓度的原理、优缺点、操作以及注意事项。 实验原理考马斯亮蓝(Coomassie Brilliant Blue)法测定蛋白质浓度，是利用蛋白质―
蛋白质是生物体中含量最高，功能最重要的生物大分子，细胞和生物体在完成由基因编码的生命活动过程中需要许多不同的蛋白质协同作用，蛋白质是细胞做功的工具，与生命的起源和进化都密切相关。所以食品中蛋白质的多少，不仅表示食品的质量，也关系着人体健康。食品中蛋白质含量高低是评价食物营养成份的主要指标之一。稻
蛋白质含量测定实验可以用于：（1）测定蛋白质浓度；（2）检测所提取的蛋白质含量。实验方法原理这种蛋白质测定法是最灵敏的方法之一。过去此法是应用最广泛的一种方法，由于其试剂乙的配制较为困难（现在已可以订购），近年来逐渐被考马斯亮兰法所取代。此法的显色原理与双缩脲方法是相同的，只是加入了第二种试剂，即f
一、 实验目的1、 了解测定蛋白质的常用方法2、 掌握蛋白质含量测定的经典Lowry – Folin法。二、 实验原理在碱性溶液中，蛋白质中的肽键与铜盐可产生双缩脲反应，产生络合物，此络合物会将磷钼酸-磷钨酸试剂还原，产生深蓝色复合物。在一定的条件下，蓝色深浅与蛋白质的量成正比。在波长540nm处测
一、 实验目的1、 了解测定蛋白质的常用方法2、 掌握蛋白质含量测定的经典Lowry – Folin法。二、 实验原理在碱性溶液中，蛋白质中的肽键与铜盐可产生双缩脲反应，产生络合物，此络合物会将磷钼酸-磷钨酸试剂还原，产生深蓝色复合物。在一定的条件下，蓝色深浅与蛋白质的量成正比。在波长540nm处测
一、 实验目的1、 了解测定蛋白质的常用方法2、 掌握蛋白质含量测定的经典Lowry – Folin法。二、 实验原理在碱性溶液中，蛋白质中的肽键与铜盐可产生双缩脲反应，产生络合物，此络合物会将磷钼酸-磷钨酸试剂还原，产生深蓝色复合物。在一定的条件下，蓝色深浅与蛋白质的量成正比。在波长540nm处测
一、实验目的 学习紫外分光光度法测定蛋白质含量的原理； 掌握紫外分光光度法测定蛋白质含量的实验技术； 掌握UV-1700紫外可见分光光度计的使用方法并了解此仪器的主要构造。 二、实验原理 &nbs
一、实验目的 学习紫外分光光度法测定蛋白质含量的原理； 掌握紫外分光光度法测定蛋白质含量的实验技术； 掌握UV-1700紫外可见分光光度计的使用方法并了解此仪器的主要构造。 二、实验原理 &nbs
摘要：蛋白质是食品中的重要营养成分，也是评价食品营养价值的重要指标之一，因此蛋白质的测定在食品分析中是一个高频的分析项目，具有非凡的意义。目前测定蛋白质的主要方法有凯氏定氮法、分光光度法、燃烧法和近红外方法。本文主要采用了凯氏定氮法和燃烧定氮法两种方法测定：玉米淀粉，奶粉，蜂王浆，功能性大豆浓缩
（五）操作1．直接测定法在紫外分光光度计上，将未知的蛋白质溶液小心盛于石英比色皿中，以生理盐水为对照，测得280nm 和260nm 两种波长的吸光度。将280nm 及260nm 波长处测得的吸光度按下列公式计算蛋白质浓度。C = 1.45A280 — 0.74A260式中C：蛋白质质量浓度（mg/m
食品中蛋白质是人类最重要的营养物质之一，准确测定蛋白质含量是食品检验工作的一项重要内容。食品中蛋白质的测定具有十分重要的现实意义，食物中准确的蛋白质含量为合理配膳提供数据，掌握食品的营养价值和品质的变化，保证不同人群对蛋白质的需要。目前，我国的现行国家标准中有3个可以测定食品中蛋白质的理化方法,
实验原理蛋白质分子中所含酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，使蛋白质在280nm波长处有最大吸收值。在一定浓度范围内，蛋白质溶液的光吸收值（A280）与其含量成正比关系，可用作定量测定。紫外线吸收法测定蛋白质含量的优点是迅速，简便，不消耗样品，低浓度盐类不干扰测定。因此，广泛应用在柱层析分离中蛋白
实验概要本文介绍了Folin—酚试剂法（Lowry法）测定蛋白质的实验原理、操作步骤及注意事项等。实验原理这种蛋白质测定法是最灵敏的方法之一。过去此法是应用最广泛的一种方法，由于其试剂乙的配制较为困难，近年来逐渐被考马斯亮兰法所取代。此法的显色原理与双缩脲方法是相同的，只是加入了第二种试剂，即Fol
实验方法原理考马斯亮蓝G-250存在两种不同的颜色形式，红色和蓝色。它和蛋白质通过范德华力结合，在一定蛋白质浓度范围内，蛋白质和染料结合符合比尔定律（Beer?蒺s law）。此染料与蛋白质结合后颜色由红色形式变为蓝色形式，最大光吸收由465nm变成595nm，通过测定595nm处光吸收的增加量可知
实验方法原理 考马斯亮蓝G-250存在两种不同的颜色形式，红色和蓝色。它和蛋白质通过范德华力结合，在一定蛋白质浓度范围内，蛋白质和染料结合符合比尔定律（Beer?蒺s law）。此染料与蛋白质结合后颜色由红色形式变为蓝色形式，最大光吸收由465nm变成595nm，通过测定595nm处光吸收的