韩国揭示效应蛋白通过乙酰化RIN4激活植物免疫的新机制
病原菌效应蛋白和植物的互作机理长期是植物领域的研究热点和前沿。这些效应蛋白通常具有某种活性，例如蛋白酶活性、蛋白激酶活性、E3泛素连接酶活性和转录因子活性等。它们通过这些功能来抑制植物的免疫反应或者使植物感病。然而，病原细菌含有数量众多且功能多样的效应蛋白，它们如何激活植物免疫的机制仍有待研究。 近日，韩国浦项科技大学Kee Hoon Soh课题组揭示了病原细菌效应蛋白HopZ5和AvrBsT通过乙酰化修饰RIN4激活植物免疫的新机制。相关研究以“Direct acetylation of a conserved threonine of RIN4 by the bacterial effector HopZ5 or AvrBsT activates RPM1-dependent immunity in Arabidopsis”发表在Molecular Plant上。 在之前研究中，利用拟南芥不同的生态型，该课题组鉴定了......阅读全文
病原菌通过抑制组蛋白乙酰化而调控宿主先天免疫反应
植物的先天免疫系统可以识别病原菌并启动抗病基因的表达，但是在进化过程中，病原菌会演化出新的机制来逃避寄主免疫系统的监控。病原菌侵染常常会导致作物绝收，会造成非常大的经济损失。以大豆疫霉菌(Phytophthora sojae)为例，该病原菌可以侵染大豆的根茎而导致大豆绝产，每年导致的经济损失高达
韩国揭示效应蛋白通过乙酰化RIN4激活植物免疫的新机制
病原菌效应蛋白和植物的互作机理长期是植物领域的研究热点和前沿。这些效应蛋白通常具有某种活性，例如蛋白酶活性、蛋白激酶活性、E3泛素连接酶活性和转录因子活性等。它们通过这些功能来抑制植物的免疫反应或者使植物感病。然而，病原细菌含有数量众多且功能多样的效应蛋白，它们如何激活植物免疫的机制仍有待研究。
病原菌效应蛋白阻断植物免疫信号的新机制
病原微生物在侵染植物过程中，需要分泌效应蛋白，干扰宿主细胞活动，以利于病原微生物的侵染和定殖。但是植物通过进化，能够识别监控效应蛋白在宿主细胞内的生化活性，从而激活免疫反应。效应蛋白因此会“背叛”病原微生物，导致宿主产生抗病性。 中国科学院遗传与发育生物学研究所周俭民研究组发现，丁香假单胞菌效
《分子细胞》—邵峰小组—病原菌和酶研究
2007年11月29日，北京生命科学研究所邵峰博士实验室在《分子细胞》（Molecular Cell）杂志上在线发表(Immediate Online Publication)题为Structural Insights into the Enzymatic Mechanism of the Path
人组蛋白去乙酰化酶（HDAC）酶联免疫分析（ELISA）
人组蛋白去乙酰化酶（HDAC）酶联免疫分析（ELISA）试剂盒使用说明书本试剂仅供研究使用 目的：本试剂盒用于测定人血清，血浆，细胞上清及相关液体样本中组蛋白去乙酰化酶（HDAC）的活性。实验原理： 本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中人组蛋白去乙酰化酶（HDAC）水平。用纯化的人HDA
人脂蛋白去乙酰化酶D3酶联免疫分析
人脂蛋白去乙酰化酶D3酶联免疫分析 试剂盒使用说明书 本试剂仅供研究使用 目的：本试剂盒用于测定人血清，血浆及相关液体样本中脂蛋白去乙酰化酶D3的含量。 实验原理： 本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中人脂蛋白去乙酰化酶D3水平。用纯化的人脂蛋白去乙酰化酶D3抗体包被微孔板
周俭民Cell子刊发表病原菌效应蛋白最新机制
病原微生物在侵染植物过程中，需要分泌效应蛋白，干扰宿主细胞活动，以利于病原微生物的侵染和定殖。但是植物通过进化，能够识别监控效应蛋白在宿主细胞内的生化活性，从而激活免疫反应。效应蛋白因此会“背叛”病原微生物，导致宿主产生抗病性。 中国科学院遗传与发育生物学研究所周俭民研究组发现，丁香假单胞菌效
什么是酶的邻近效应
酶的邻近效应：酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性
组蛋白去乙酰化酶抑制剂的简介
组蛋白去乙酰化酶抑制剂（histone deacetylase inhibitor，HDACI），简称HDACIs，是一类化合物，有干扰与组蛋白去乙酰化酶的功能。 组蛋白去乙酰化酶抑制剂通常可分为两大类：NAD + -依赖性酶和Zn2 +依赖性酶。Zn2+依赖性蛋白酶包括HDACsI、II、IV
白藜芦醇促进去乙酰化酶SIRT1酶活性的机制
6月15日，美国Genes & Development 杂志发表了中国科学院生物物理研究所许瑞明研究组关于白藜芦醇促进去乙酰化酶SIRT1酶活性作用机制的最新研究进展，标题为Structural basis for allosteric, substrate-dependent stimulat