微量热法测定血浆蛋白结合率
微量热法是近年来发展起来的一种研究生物热化学与生化过程动力学的重要方法，该法对反应体系的溶剂性质、光谱性质和电学性质等没有任何限制条件，在测定中也不需添加任何试剂，不会干扰生物体系的正常活动与代谢，已被先后用于一些抗肿瘤药物、生物染料、药物小分子与DNA或蛋白质的相互作用。......阅读全文
微量热法测定血浆蛋白结合率
微量热法是近年来发展起来的一种研究生物热化学与生化过程动力学的重要方法，该法对反应体系的溶剂性质、光谱性质和电学性质等没有任何限制条件，在测定中也不需添加任何试剂，不会干扰生物体系的正常活动与代谢，已被先后用于一些抗肿瘤药物、生物染料、药物小分子与DNA或蛋白质的相互作用。
微透析法测定血浆蛋白结合率
微透析技术是一种活体细胞外液的生化物质采样分析技术。因其独有的微创性和取样的连续性，现已被广泛应用于脑组织各种病理生理现象的探索性实验、神经生物化学的检测和药物代谢研究 。微透析法用于药物血浆蛋白结合率测定，基于药物与大分子蛋白结合后不能穿透具有一定相对分子质量截留值的微透析的半透膜，而游离药物
高效亲和色谱法测定血浆蛋白结合率
高效亲和色谱法用于测定药物与血浆蛋白的结合，可由药物的迁移变化率的连续变化计算出药物与蛋白的结合常数。色谱系统良好的精密度和重现性可提供大量结合作用的对比研究，并易于与MS等技术联用。该方法允许多种药物同时进样，并可同时测定多种药物与蛋白的结合常数，对立体选择性蛋白结合的研究非常有用。 高效亲
超速离心法测定血浆蛋白结合率
超速离心法的基本原理是在一定的离心力场的作用下，根据小分子与蛋白质在液体介质中沉降速度或密度不同而停留在液体介质中不同的位置而分离的方法。在药物蛋白结合率的测定中，蛋白结合的药物形成沉淀，游离的药物小分子在离心管的上清液中被定量测定。此法的优点是克服了Gibbs-Donna效应以及膜吸附效应等与
平衡透析法测定血浆蛋白结合率的介绍
平衡透析法是定量研究蛋白质与小分子结合平衡的一种传统且成熟的膜分离技术。平衡透析法的工作原理是基于分子大小或者重量不同，将大分子溶液和小分子溶液分别置于只允许小分子透过而不允许大分子透过的半透膜两侧，它是在无外力驱动条件下，药物分子扩散透过半透膜，当透析达到平衡时，测定膜两侧溶液中小分子的浓度，
平衡透析法测定血浆蛋白结合率原理及装置
药物血浆蛋白结合率（plasma protein binding, PPB）是药物在动物体内重要的药理学参数之一，影响着药物体内游离浓度进而影响药物的处置过程。药物在进入血液后与血浆蛋白会有不同程度结合，血液中游离药物的比例会影响其在体内吸收、分布、代谢和排泄的过程，与血浆蛋白结合的药物可能会有更长
简述血浆蛋白结合率的特点
血浆蛋白结合率为可逆性疏松结合，结合型药物分子量增大，不能跨膜转运、代谢和排泄，并暂时失去药理活性，某些药物可在血浆蛋白结合部位上发生竞争排挤现象。药物分子与血浆蛋白结合的特点（和药物与受体蛋白结合情况相似）：具有饱和性与可逆性、结合物无活性、有竞争置换现象。
血浆蛋白结合率的基本介绍
血浆蛋白结合率（binding rate of plasma protein， BRPP）系指药物吸收入血液后，多数与血浆蛋白结合，治疗剂量的药物与血浆蛋白结合的百分率。 在正常情况下，各种药物以一定的比率与血浆蛋白结合，在血浆中常同时存在结合型与游离型。而只有游离型药物才具有药物活性。当两种
以光谱学为基础的方法测定血浆蛋白结合率
光谱技术也多用于药物血浆蛋白结合常数测定。药物与蛋白质结合生成超分子复合物后，体系的光谱、电化学性质发生改变，从而提供蛋白质浓度或结构方面的信息。常用的光谱法包括紫外-可见吸收光谱法(UV-visible)，荧光光谱法(fluorescence)，红外光谱法(infrared)，元二色谱法(ci
血浆蛋白结合率的分析研究趋势
近年来，随着药动学的深入研究，药物与血浆蛋白的结合率已成为药学领域中的研究热点，特别是对于那些血浆蛋白结合率高的药物。平衡透析法虽然操作复杂且费时，但是分析成本低，可以直接得到游离小分子的浓度，仍然为常规的测定方法。光谱法可以测定药物与蛋白质结合率，此外还可以获得蛋白质和药物的结合位点数，结合位
概述超滤法的测定血浆蛋白结合率
超滤法与平衡透析法相似，也是研究蛋白质与小分子结合作用的常用方法。该方法是在压力差的驱动下，药物分子扩散透过半透膜。超滤法的最大优点是实现血浆中游离小分子的快速分离、用时短，与平衡透析法相比，大大提高了分离速率。但该方法也同样存在Gibbs-Donna效应、非特异性的透析设备表面的药物吸附效应以
血浆蛋白结合率的经典测定方法之平衡透析法
药物在血浆中会不同程度地与血浆蛋白结合，其结合的程度能够影响药物的体内的吸收、分布、代谢和排泄，进而会影响药物的药效学行为。一般来说，药物在吸收进入血液之后，仅游离的药物能够到达作用部位，产生药理学活性。平衡透析法是基于药物结合的平衡原理来测定药物游离浓度最常用的方法，也是研究药物血浆蛋白结合率的经
血浆蛋白结合率的经典测定方法之平衡透析法
药物在血浆中会不同程度地与血浆蛋白结合，其结合的程度能够影响药物的体内的吸收、分布、代谢和排泄，进而会影响药物的药效学行为。一般来说，药物在吸收进入血液之后，仅游离的药物能够到达作用部位，产生药理学活性。平衡透析法是基于药物结合的平衡原理来测定药物游离浓度最常用的方法，也是研究药物血浆蛋白结合率的经
平衡透析法检测血浆蛋白结合率原理及注意事项
药物血浆蛋白结合率（Plasma Protein Binding, PPB）即血液中与蛋白结合的药物占总药量的百分数，可以反映药物与血浆蛋白结合的程度。药物血浆蛋白结合率是药物在动物体内重要的药理学参数之一，影响着药物体内游离浓度进而影响药物的分布与排泄。药物在进入血液后与血浆蛋白会有不同程度结合，
生化检测项目血浆结合球蛋白半定量测定介绍
血浆结合球蛋白半定量测定介绍： 血浆结合球蛋白是一组来源结构、氨基酸组成不同，功能各异的不均质蛋白的混合体。血浆结合球蛋白半定量测定正常值： 0.5-2.0g/L。血浆结合球蛋白半定量测定临床意义： (1) 增高： ① 各种炎症、结核病、风湿病、类风湿性关节炎等。
与血浆蛋白的结合程度对血脑屏障的影响
血浆中许多化合物是与血浆蛋白结合的。小分子化合物如激素，与血浆蛋白质结合后就不容易透过血脑屏障，因此无从发挥其生理效应；必须待其游离以后才能通过屏障发挥其效应。例如甲状腺素，在血浆中有99%以上与血浆蛋白结合，游离的不到1%；脑脊液中甲状腺素含量较低，但与血浆中游离的甲状腺素含量相近，故仍能满足
步进式平衡透析，药物血浆蛋白体外结合研究
简介胰高血糖素样肽-1可诱导胰岛素的葡萄糖依赖性刺激，降低胰高血糖素分泌，可用于2型糖尿病的治疗，但其易被二肽基肽酶-4降解，体内半衰期仅为1h。利拉鲁肽是胰高血糖素样肽-1类似物，其交联到16C脂肪酸残基，促进可逆的自身缔合，并结合至血浆白蛋白，半衰期可延长至13h。药物的血浆蛋白结合受诸多因素影
临床化学检查方法介绍血浆结合球蛋白半定量测定介绍
血浆结合球蛋白半定量测定介绍： 血浆结合球蛋白是一组来源结构、氨基酸组成不同，功能各异的不均质蛋白的混合体。血浆结合球蛋白半定量测定正常值： 0.5-2.0g/L。血浆结合球蛋白半定量测定临床意义： (1) 增高： ① 各种炎症、结核病、风湿病、类风湿性关节炎等。
斑点滤膜结合法测定蛋白质浓度实验
实验方法原理 实验材料 待测蛋白质样品试剂、试剂盒 10％三氯醋酸（TCA）考马斯亮蓝凝胶染色液考马斯亮蓝凝胶脱色液仪器、耗材 Whatman 3 MM 滤纸实验步骤 1. 用铅笔在 3 mm 滤纸上画出 1 cm x 1 cm 大小的方格；2. 在每一方格中心加入 3 ul 样品；3. 将滤纸凉干
斑点滤膜结合法测定蛋白质浓度实验
实验材料待测蛋白质样品试剂、试剂盒10％三氯醋酸（TCA）考马斯亮蓝凝胶染色液考马斯亮蓝凝胶脱色液仪器、耗材Whatman 3 MM 滤纸实验步骤1. 用铅笔在 3 mm 滤纸上画出 1 cm x 1 cm 大小的方格；2. 在每一方格中心加入 3 ul 样品；3. 将滤纸凉干，大约需要 15 mi
斑点滤膜结合法测定蛋白质浓度实验
斑点滤膜结合法 实验方法原理 实验材料 待测蛋白质样品
K氏微量定氮仪法测定蛋白质
2 K氏微量定氮仪法 3 K氏半微量定氮仪法 (2 、 3原理一样) 操作方法大同小异，半微量法消化后，定容100ml，然后吸25ml蒸馏吸收液吸收。 N（V2-V1）0.014 W＊１０／１００ 计算总氮%=(N(V2-V1)×0.014)/(W×10/100)×100 对于微量定
微量量热法
微量量热法是利用细菌生长时产生热量的原理设计而成，微生物在生长和代谢的过程中，能产生大量的代谢热。由于各种微生物的代谢产物热效应不同，因此可显示出特异性的热效应曲线图。在细菌生长过程中，用微量量热计测量产热量等热数据，经过计算机处理，绘制出以产热量对比时间组成的热曲线图，以此推断细菌存在的数量。
微量热技术(Microcalorimetry)
微量热法(包括等温滴定量热和差示扫描量热)是近年来发展起来的一种研究生物热力学与生物动力学的重要结构生物学方法，它通过高灵敏度、高自动化的微量量热仪连续和准确地监测和记录一个变化过程的量热曲线，原位(in situ)、在线(on-line)和无损伤地同时提供热力学和动力学信息。 微量热法具有以下特点
马尔文微量热差示扫描量热仪用于蛋白质分析
差示扫描量热法 (DSC) 是一种强大的工具，可表征蛋白质和其他生物分子的热稳定性。 此技术可测量溶液中分子的热诱导结构转变的焓 (ΔH) 和温度 (Tm)。 该信息让我们能够深入了解使蛋白质、核酸、胶束复合物和其他大分子体系稳定或失去稳定性的影响因素。 数据可用于预测包括生物制药在内的生物分子产品
马尔文微量热差示扫描量热仪用于蛋白质分析
差示扫描量热法 (DSC) 是一种强大的工具，可表征蛋白质和其他生物分子的热稳定性。 此技术可测量溶液中分子的热诱导结构转变的焓 (ΔH) 和温度 (Tm)。 该信息让我们能够深入了解使蛋白质、核酸、胶束复合物和其他大分子体系稳定或失去稳定性的影响因素。 数据可用于预测包括生物制药在内的生物分子产品
马尔文微量热差示扫描量热仪用于蛋白质分析
差示扫描量热法 (DSC) 是一种强大的工具，可表征蛋白质和其他生物分子的热稳定性。 此技术可测量溶液中分子的热诱导结构转变的焓 (ΔH) 和温度 (Tm)。 该信息让我们能够深入了解使蛋白质、核酸、胶束复合物和其他大分子体系稳定或失去稳定性的影响因素。 数据可用于预测包括生物制药在内的
马尔文微量热差示扫描量热仪用于蛋白质分析
差示扫描量热法 (DSC) 是一种强大的工具，可表征蛋白质和其他生物分子的热稳定性。 此技术可测量溶液中分子的热诱导结构转变的焓 (ΔH) 和温度 (Tm)。 该信息让我们能够深入了解使蛋白质、核酸、胶束复合物和其他大分子体系稳定或失去稳定性的影响因素。 数据可用于预测包括生物制药在内的生物分子产品
大鼠血清、血浆及相关液体样本中尿微量白蛋白(ALB)检测
实验概要本实验采用双抗体两步夹心酶联免疫吸附法(ELISA)。将标准品、待测样本加入到预先包被大鼠尿微量白蛋白(ALB)单克隆抗体透明酶标包被板中，温育足够时间后，洗涤除去未结合的成分，再加入酶标工作液，温育足够时间后，洗涤除去未结合的成分。依次加入底物A、B，底物(TMB)在辣根过氧化物酶(HRP
微量凯氏定氮法测定食品中蛋白质
1)原理同常量凯氏定氮法。2)主要仪器①凯氏烧瓶(100mL)。②微量凯氏定氮蒸馏装置3)试剂①0.0100mol/L盐酸标准溶液。②20g/L硼酸吸收液:称取20g硼酸溶解于1000mL热水中,摇匀备用。③其他试剂同常量凯氏定氮法。4)操作方法(1)样品消化 精密称取均匀固体样品0.2～2.