核糖体结合位点的蛋白质构成的介绍
核糖体是细胞内一种核糖核蛋白颗粒（ribonucleoproteinparticle），主要由rRNA和蛋白质构成，其唯一功能是按照mRNA的指令将氨基酸合成蛋白质多肽链，所以核糖体是细胞内蛋白质合成的分子机器。 构成核糖体的蛋白质。大肠杆菌核糖体蛋白的初级结构均被确定。大肠杆菌核糖体的30S亚基含S1—S21共21种蛋白质，50S亚基含L1—L34共34种蛋白质。这些蛋白质已被全部分离纯化。分子量约1万到3万。除S6、L7、L12之外全是碱性蛋白质。这些蛋白质是免疫学上独立的蛋白质，只有L7、L12显示出相互交叉反应。已知L7与L12是同一蛋白质，L7的N末端被乙酰化。已经确定了几种蛋白的一级结构。机能已经明确的蛋白质如下述：S1：与蛋白质合成的i因子（干扰因子）和Qβ复制酶的亚基Ⅰ为同一物质，可与mRNA结合；S4：ram（核糖体的双关性ribosomalambiguity）基因的产物；S5：SPc〔壮观霉素（Spec......阅读全文
核糖体结合位点按核糖体存在的部位分型
按核糖体存在的部位可分为三种类型：细胞质核糖体、线粒体核糖体、叶绿体核糖体。按存在的生物类型可分为两种类型：真核生物核糖体和原核生物核糖体。原核细胞的核糖体较小，沉降系数为70S，相对分子质量为2.5x103kDa，由50S和30S两个亚基组成；而真核细胞的核糖体体积较大，沉降系数是80S，相对分子
关于内部核糖体进入位点的分类介绍
根据其序列特征和二级结构的保守性，可以将内部核糖体进入位点分为三类。第一类IRES（见于肠病毒和鼻病毒）并不是非常有效的翻译起始体。第二类IRES（见于cardioviruses and aphthoviruses）则是有效的翻译起始体。第三类（见于甲肝病毒）则位于两者之间，也不是非常有效。当然
α微管蛋白：新的药物结合位点
微管（Microtubule）是抗肿瘤药物研发的重要靶点。微管是“细胞的骨架”主要成分之一，在许多细胞重要事件中起着关键作用。微管是由α-和β-微管蛋白(Tubulin)异二聚体可逆地组装成而成的线性管装结构（图1）。 图1：微管蛋白已知的六个结合位点及微管蛋白组装形成微管示意图 目前，微管
内部核糖体进入位点的简介
内部核糖体进入位点，缩写IRES，是一段核酸序列，它的存在能够使蛋白质翻译起始不依赖于5‘帽结构，从而使直接从信使RNA（mRNA）中间起始翻译成为可能。通常来讲，真核生物翻译只能从mRNA的5‘端开始，因为翻译起始必须依赖于5’端的帽子结构。一般来讲，内部核糖体进入位点通常位于RNA病毒基因组
精确转录因子结合位点绘图
“掌握转录因子活动控制高等生物发育的基本原理非常有用，”纽约大学生物学系教授Stephen Small说。“更具体地讲，这项机理的发现为由于转录因子受到干扰的突变基因导致胚胎发育深层破坏和一系列疾病提供了一个潜在的治疗途径。” 这项研究发表于《Genes & Development》，参与研究
转录因子定义和结合位点
定义人类金属巯基因调节区转录因子(transcription factor)是一群能与基因5`端上游特定序列专一性结合，从而保证目的基因以特定的强度在特定的时间与空间表达的蛋白质分子。结合位点转录因子的结合位点（transcription factor binding site，TFBS）是转录因子
简述内部核糖体进入位点的应用
IRES常用构建于真核生物双顺反子（bicistronic mRNA）中间，如此一来，第一个蛋白通常靠5’帽子结构起始翻译，而第二个蛋白则依靠IRES起始翻译。IRES前后的两个蛋白的表达通常是成比例的，因此可以根据其中一个报告基因的表达情况来反映另外一个蛋白的表达情况。
核糖体蛋白的构成
核糖核蛋白体蛋白质通过非共价键与核蛋白体RNA结合。 与核糖核蛋白体RNA一起成为核糖核蛋白体的两个亚基。 核糖核蛋白体蛋白质。 构成核蛋白体一部分的蛋白质。 核糖核蛋白体蛋白质通过非共价键与核蛋白体RNA结合。 与核糖核蛋白体RNA一起成为核糖核蛋白体的两个亚基。 在细菌核糖核蛋白
DNA－酶－I－足迹法对－DNA－上的蛋白质结合位点作图实验
实验材料 新鲜组织、培养的细胞、来自细胞或组织的蛋白成分试剂、试剂盒 细胞匀浆缓冲液细胞重悬缓冲液细胞淋洗缓冲液乙醇Ficoll 400甲酰胺染色液MgCl2 CaCl2 溶液NaClNonidetP-40酚：氯仿磷酸盐缓冲液聚乙烯醇终止液组织匀浆液组织重悬缓冲液台盼蓝染料DNA 酶 I
DNA－酶－I－足迹法对－DNA－上的蛋白质结合位点作图实验
DNA 酶 I 足迹法对 DNA 上的蛋白质结合位点作图实验 实验材料 新鲜组织、培养的细胞、来自细胞或组织的蛋白成分
DNA－酶－I－足迹法对－DNA－上的蛋白质结合位点作图实验
本方案介绍在放射性标记的 DNA 片段上确定蛋白质结合位点的作图方法。本方案使用 DNA 酶 I 切割 DNA, 而在替代方案中是用羟自由基断裂 DNA。如果希望得到优化足迹法反应的建议，请参见本方案最后部分的疑难解析以及优化 DNA 酶 I 足迹法反应的栏目。本实验来源于分子克隆实验指南（第三版）
如何确定细胞群是否抗体a结合位点
如何确定细胞群是否抗体a结合位点A、抗体是由体液免疫中的浆细胞产生的，能与抗原发生特异性结合，A错误；B、浆细胞可以产生抗体与抗原发生特异性结合，B正确；C、记忆细胞是在特异性免疫反应即体液免疫和细胞免疫过程中产生的，C错误；D、与靶细胞接触使其裂解死亡是效应T细胞，D错误．A、T细胞能分泌淋巴因子
核糖体蛋白的构成及作用
构成 核糖核蛋白体蛋白质通过非共价键与核蛋白体RNA结合。 与核糖核蛋白体RNA一起成为核糖核蛋白体的两个亚基。 核糖核蛋白体蛋白质。 构成核蛋白体一部分的蛋白质。 核糖核蛋白体蛋白质通过非共价键与核蛋白体RNA结合。 与核糖核蛋白体RNA一起成为核糖核蛋白体的两个亚基。 在细菌核
科学家找到乙醇与人体受体的结合位点
据法国国家科学研究中心近日消息，法国巴斯德研究所和美国得克萨斯大学的研究人员合作，首次在原子尺度上探明乙醇(酒精饮料中的酒精)对中枢神经系统受体的影响，从而为研制能够缓解酒精反应的拮抗剂化合物开辟了新道路。该研究成果公布在《自然—通讯》杂志网站上。 乙醇是使用最广泛的消毒剂，也是酒精饮料的
甲基化干扰法鉴定与蛋白结合的DNA位点
放射性标记DNA探针的制备l 聚丙烯酰胺凝胶的制备1．按照（三）中操作流程灌制非变性聚丙烯酰胺凝胶。将10×TBE稀释成0.5×的工作浓度。聚丙烯酰胺的工作浓度取决于待测DNA片段的大小，200bp左右的片段需要4～5％的凝胶，小于100bp的片段应灌制6～8％的凝胶。 l DN
测定蛋白质与DNA结合位点的电泳迁移率变动分析法
放射性标记DNA探针的制备l 聚丙烯酰胺凝胶的制备1．按照（三）中操作流程灌制非变性聚丙烯酰胺凝胶。将10×TBE稀释成0.5×的工作浓度。聚丙烯酰胺的工作浓度取决于待测DNA片段的大小，200bp左右的片段需要4～5％的凝胶，小于100bp的片段应灌制6～8％的凝胶。 l DN
研究团队开发糖结合位点预测精准新算法
6月17日，中国科学院上海药物研究所研究员程曦、文留青等与临港实验室青年研究员王鼎言合作，通过开发基于深度学习模型的糖结合位点预测算法DeepGlycanSite，精准预测了蛋白质结构上的糖类结合位置，有助于解决糖类与蛋白质相互作用的难题。相关研究发表于《自然—通讯》。 糖类不仅为生物体提供能
研究团队开发糖结合位点预测精准新算法
6月17日，中国科学院上海药物研究所研究员程曦、文留青等与临港实验室青年研究员王鼎言合作，通过开发基于深度学习模型的糖结合位点预测算法DeepGlycanSite，精准预测了蛋白质结构上的糖类结合位置，有助于解决糖类与蛋白质相互作用的难题。相关研究发表于《自然—通讯》。糖类不仅为生物体提供能量供应和
为什么蛋白质保守丝氨酸位点是其磷酸化位点
磷酸化位点一般有丝氨酸，苏氨酸，酪氨酸。其中，丝氨酸和苏氨酸是最常见的磷酸化位点，因为其结构末端含有羟基，羟基很活泼，可以与磷酸基团结合。磷酸化的过程就是传递磷酸基团。所以说，蛋白质中如果某个丝氨酸很保守的话，很大程度上就是磷酸化位点。
为什么蛋白质保守丝氨酸位点是其磷酸化位点
磷酸化位点一般有丝氨酸，苏氨酸，酪氨酸。其中，丝氨酸和苏氨酸是最常见的磷酸化位点，因为其结构末端含有羟基，羟基很活泼，可以与磷酸基团结合。磷酸化的过程就是传递磷酸基团。所以说，蛋白质中如果某个丝氨酸很保守的话，很大程度上就是磷酸化位点。
抗冻蛋白质的结合机制介绍
根据鱼类美洲拟鲽中的不冻蛋白质的结构和功能的研究，展示出I型AFP分子的抗冻机制是由于AFP是通过它的四个苏氨酸残基的羟基与沿着冰的晶格方向的氧之间形成的氢键以拉链式样结合到冰的成核结构上。因而，停止或抑制冰的金字塔表面的生长，这样降低冰点。上述机制可以用来阐明具有下列两个共同的特性的其他抗冻蛋
关于结合蛋白质的基本介绍
一般可以依据所结合的辅基种类对结合蛋白质进行分类，这种方法具有简便实用的特点。在自然界中，结合蛋白质的分布要远比单纯蛋白质广泛。 1、脂蛋白 脂蛋白是由单纯蛋白质与酯类结合而构成，通常不溶于乙醚、苯和氯仿等溶剂。主要存在于细胞膜中。 2、磷蛋白 磷蛋白是由单纯蛋白质与磷酸结合而构成，不溶
冯银刚团队发现pH依赖的双结合位点切换现象
中国科学院青岛生物能源与过程研究所代谢物组学研究组研究员冯银刚带领的研究团队，在能源微生物的一对相互作用蛋白质模块中发现一种独特的pH依赖的双结合位点切换现象，并阐明其化学和结构机制。近日，相关研究成果发表在Science Advances上。该研究揭示生物体系复杂精巧的调控机制，并为pH依赖的
蛋白质磷酸化位点怎么确定
鉴定了磷酸化肽后,还要进一步确定磷酸化肽中修饰了磷酸化位点的哪个残基.用于确定磷酸化肽中磷酸化位点的质谱方法基于两种不同原理,第一种方法取决于磷酸酯键的化学稳定性,如在ESI质谱仪的碰撞室或离子源中,或在MALDI-MS的PSD过程中.磷酸化肽可通过磷酸酯键断裂产生的碎片离子鉴定.第二种方法基于肽段
蛋白质磷酸化位点怎么确定
鉴定了磷酸化肽后,还要进一步确定磷酸化肽中修饰了磷酸化位点的哪个残基.用于确定磷酸化肽中磷酸化位点的质谱方法基于两种不同原理,第一种方法取决于磷酸酯键的化学稳定性,如在ESI质谱仪的碰撞室或离子源中,或在MALDI-MS的PSD过程中.磷酸化肽可通过磷酸酯键断裂产生的碎片离子鉴定.第二种方法基于肽段
蛋白质磷酸化位点怎么确定
鉴定了磷酸化肽后,还要进一步确定磷酸化肽中修饰了磷酸化位点的哪个残基.用于确定磷酸化肽中磷酸化位点的质谱方法基于两种不同原理,第一种方法取决于磷酸酯键的化学稳定性,如在ESI质谱仪的碰撞室或离子源中,或在MALDI-MS的PSD过程中.磷酸化肽可通过磷酸酯键断裂产生的碎片离子鉴定.第二种方法基于肽段
重要的结合蛋白质的相关介绍
血红蛋白 血红蛋白(hemoglobin)是主要存在于脊椎动物红细胞中的一种色蛋白，它的主要功能是在人体内运载氧气和二氧化碳。正常人体的100ml全血中，含血红蛋白质12～16g。人类血红蛋白含铁约为0．33%～0．34%，其相对分子质量约为67 000。血红蛋白由珠蛋白和辅基血红素组成。它的
卵黄磷蛋白结合位点相关内容
甲壳动物Vg/Vn合成位点一直以来，甲壳动物卵黄蛋白员的合成部位都是人们研究的热点。一些十足类甲壳动物的研究结果显示，Vg的合成是内源的或外源的或同时存在的。内源性卵黄是指卵黄蛋白在卵母细胞中合成的，外源性卵黄是指卵黄蛋白在卵母细胞以外的地方合成，释放到血淋巴中，然后被卵母细胞吸收。迄今未止，在
位点特异重组的重组机制介绍
位点特异性重组本质上是两个重组位点的四股DNA发生两次切割和两次连接的过程，所需的关键成分是重组酶（ recombinase），此外还需要一些蛋白因子。这里以入噬菌体DNA与大肠杆菌DNA整合而进入溶原状态为例，介绍位点特异性重组机制（图2-33）。 1．第一次切割重组酶（又称入噬菌体整合酶，
结合蛋白质的基本内容介绍
结合蛋白质的分子中除氨基酸组分之外，还含有非氨基酸物质，后者称为辅因子，二者以共价或非共价形式结合，往往作为一个整体从生物材料中被分离出来。单纯蛋白质是指分子组成中，除氨基酸构成的多肽蛋白成分外，没有任何非蛋白成分称为单纯蛋白质。自然界中的许多蛋白质属于此类。而结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物