蛋白质提取分离纯化鉴定的实验方案
一.血清ǐ-球蛋白的初步提取1. 血细胞与血清分离：取人血液 1000ml,放置10min, 1000rpm离心20min .弃沉淀,留上清备用(沉淀为血细胞，上部为血清).2. 乳糜粒分离：4000rpm 10°C离心10分钟,采用密度梯度离心梯度液配置：离心管下部3/4容积加血浆，上部1/4容积加0.5MnaCl+0.3MEDTA,PH7.4 乳糜粒上浮，将乳糜粒吸出,留其余液体备用。3. 血清蛋白分离：除去球蛋白，白蛋白及其它蛋白质。5000rpm 10°C离心1h,密度梯度离心梯度.液配置：管容量1/3为血清，2/3为1。31g/ml,NaCl+NaBr,搅拌后终密度为1。21g/ml .管上部1/6容积为血清脂蛋白，下部5/6为其它蛋白。4.取2ml下部5/6血清于小试管中,加0.9％氯化钠溶液2.0ml，边搅拌混匀边缓慢滴加饱和硫酸铵溶液乙4.0ml，加入PBS洗脱液2ml,混匀后于室温中放置10min，此步骤可重复......阅读全文
蛋白质组与蛋白质组学简介1
一、蛋白质组概念：一个细胞、一个组织或一个机体全部基因所表达的全部蛋白质。 二、蛋白质组学研究范畴 1.蛋白质和蛋白质间 2.蛋白质和核酸之间 3.蛋白质及其组成质点的分离、分析、鉴定 4.蛋白质结构分析 5.生理、病理或不同发育状态下蛋白质组表
用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析实验
ATP储存液的配制 依赖环核苷酸的蛋白质激酶 蛋白质激酶C 酪蛋白激酶 酪氨酸激酶 凝胶蛋白质激酶分析
蛋白质测定仪用于羊奶蛋白质测定
研究表明，羊奶是最接近母乳的奶，分子结构与母乳最相似，含有大量的乳清蛋白，婴儿对羊奶的消化率可达94%以上。因此在现代的很多奶制品生产企业，羊奶的生产频率很高，而在这些企业的品控中心，一般都配备有蛋白质测定仪这样的检测仪器，用于测定羊奶中的蛋白质含量，从而保障产品的质量。
球状蛋白质和纤维状蛋白质区别
以长轴和短轴之比为标准，球状蛋白质小于10，纤维状蛋白质大于10。纤维状蛋白多为结构蛋白，是组织结构不可缺少的蛋白质，由长的氨基酸肽链连接成为纤维状或蜷曲成盘状结构，成为各种组织的支柱，如皮肤、肌腱、软骨及骨组织中的胶原蛋白；球状蛋白的形状近似于球形或椭圆形。许多具有生理活性的蛋白质，如酶、转运蛋白
蛋白质分离实验_分离已知pI－的蛋白质
实验材料含10 mg蛋白质／ml 的溶于水的样品试剂、试剂盒缓冲液（pH>pI）仪器、耗材50 μm 内径的未包被的融合硅毛细管柱CE 仪器实验步骤1. 用 pH 高于蛋白质的pI的 5 mmol/L 缓冲液 1/10 （V/F） 稀释蛋白质样品，使蛋白质（终浓度 = 1.0 mg/ml） 产生电荷
蛋白质的结构及蛋白质的功能（一）
蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。 一、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(
完全蛋白质和半完全蛋白质等简介
完全蛋白质 所含必需氨基酸种类齐全，数量充足，相互之问比例也适当，不但能够维持成人的健康，也能够促进人体的生长发育，如乳中的酪蛋白、蛋类中的卵白蛋白、大豆球蛋白、小麦中的麦符蛋白等。 半完全蛋白质 所含各种必需氨基酸种类齐全，但各种氨基酸含量多少不匀，互相之间比例不合适。在膳食中作为唯一
蛋白质组与蛋白质组学简介2
3 甲基化干扰实验用来检测蛋白质的结合位点。甲基化修饰的DNA探针可以干扰蛋白质的结合。结合位点上未被修饰的DNA片段才能与蛋白结合，然后将DNA从被修饰的碱基处切割，电泳分离，结合蛋白的DNA在结合位点上不能被修饰，不能切断，可确定结合位点的位置。 4 Dnase I 足纹分析 蛋白
蛋白质根据蛋白质分子的外形进行分类
1．球状蛋白质分子形状接近球形，水溶性较好，种类很多，可行使多种多样的生物学功能。2．纤维状蛋白质分子外形呈棒状或纤维状，大多数不溶于水，是生物体重要的结构成分，或对生物体起保护作用。3．膜蛋白质一般折叠成近球形，插入生物膜，也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。生物膜的多数功能是通过膜蛋
蛋白质定量/蛋白质含量的测定(LOWRY法)
实验概要运用LOWRY法测定蛋白质的含量。实验原理Lowry法是双缩脲法和福林酚法的结合与发展，其原理是：蛋白质溶液用碱性铜溶液处理，形成铜-蛋白质的络合盐，再加入酚试剂后，除使肽链中酪氨酸、色氨酸和半胱氨酸等显色外，还使双缩脲法中肽键、碱性铜的显色效果更强烈。因此，Lowry法的显色效果比单独使用
球状蛋白质和纤维状蛋白质区别
以长轴和短轴之比为标准，球状蛋白质小于10，纤维状蛋白质大于10 [2] 。纤维状蛋白多为结构蛋白，是组织结构不可缺少的蛋白质，由长的氨基酸肽链连接成为纤维状或蜷曲成盘状结构，成为各种组织的支柱，如皮肤、肌腱、软骨及骨组织中的胶原蛋白；球状蛋白的形状近似于球形或椭圆形。许多具有生理活性的蛋白质，
食品蛋白质测定的利器—蛋白质测定仪
目前食品中蛋白质含量的测定主要采用凯氏定氮法,但是操作烦琐,试剂用量大,耗时较长。而新型仪器蛋白质测定仪具有简单、方便、快速,试剂用量少等优点。本文使用蛋白质测定仪和电位滴定仪检测食品中的蛋白质含量,对消化条件和测定条件进行了摸索,并与凯氏定氮法进行了比对,结果报告如下： 材料与方法 1
蛋白质组，蛋白质组学及研究技术路线
基因组(genome)包含的遗传信息经转录产生mRNA，一个细胞在特定生理或病理状态下表达的所有种类的mRNA称为转录子组(transcriptome)。很显然，不同细胞在不同生理或病理状态下转录子组包含的mRNA的种类不尽相同。mRNA经翻译产生蛋白质，一个细胞在特定生理或病理状态下表达的所有种类
简述蛋白质结构在蛋白质设计中的应用
蛋白质设计的目标是通过计算机辅助的算法以生成符合目标蛋白质三维结构的氨基酸序列，经过漫长的进化，自然界已经筛选出了数量众多的蛋白质，但天然蛋白质只有在自然条件下才发挥最佳功能，这使得人们利用这些蛋白质受到了限制，因此需要对蛋白质进行改造使其能适应特定条件发挥特定的功能。蛋白质分子的设计分为3类：
蛋白质及蛋白质含量测定的几种方法
蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。蛋白质主要用于维持、生长、妊娠和泌乳等需要。因此蛋白质含量的检测成为一项日常性且必需性的工作。 蛋白质含量测定的几种方法 1紫外分光光度法 蛋白质分子中存在含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，使蛋白质对280nm的光波具有最大吸收值，在一定的范围内，蛋白质溶
蛋白质测定仪测定粗蛋白质的应用
凯氏定氮法是目前国家测定粮食、油料、饲料等粗蛋白质含量的标准方法。是先测定出样品中的含氮量，再乘以蛋白子换算系数。在测定过程中需用已知含氮量的标准物质做对照试验经常用无水硫酸按，其含氮量为21.19%，但由于系统误差的存在， 测定值与实际含氮量之间总是要存在一些误差。通过多年的试验对比，计算氮的回收
蛋白质及蛋白质含量测定的几种方法
蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。蛋白质主要用于维持、生长、妊娠和泌乳等需要。因此蛋白质含量的检测成为一项日常性且必需性的工作。 蛋白质含量测定的几种方法 1紫外分光光度法 蛋白质分子中存在含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，使蛋白质对280nm的光波具
蛋白质组，蛋白质组学及研究技术路线
基因组(genome)包含的遗传信息经转录产生mRNA，一个细胞在特定生理或病理状态下表达的所有种类的mRNA称为转录子组(transcriptome)。很显然，不同细胞在不同生理或病理状态下转录子组包含的mRNA的种类不尽相同。mRNA经翻译产生蛋白质，一个细胞在特定生理或病理状态下表达的所有种类
蛋白质分离方法根据蛋白质溶解度不同
1、蛋白质的盐析中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，一般在低盐浓度下随着盐浓度升高，蛋白质的溶解度增加，此称盐溶；当盐浓度继续升高时，蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出，这种现象称盐析，将大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子（如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之
蛋白质能否储存
我是学生物出生。我们补充的是氨基酸而非蛋白质，氨基酸被吸收进体内后在肝脏合成新蛋白质，转运到各处，老的，被解雇的蛋白质有些通过脱氨基作用被分解，脱氨基作用是一种蛋白的代谢途径。
蛋白质组成成分
单纯蛋白质的元素组成为碳50～55%、氢6%～7%、氧19%～24%、氮13%～19%，除此之外还有硫0～4%.有的蛋白质含有磷、碘。少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%.由于体内组织的主要含氮物是蛋白质，因此，只要测定生物样品中的氮含量，就可以按下式推
蛋白质抽取实验
蛋白质在细菌中表现后，以反复的冷冻-解冻方法打破细胞，再用硫酸铵把蛋白质沉淀下来，此步骤可以去除大部份核酸、多醣、脂质等杂物。仪器用具：恒温震荡培养箱37℃；高速冷冻离心机及离心管 （使用20,000 rpm离心陀）使用高速离心机要注意： 离心机及离心陀的温度要预冷完全，相对位置的两只离心管要平衡好
蛋白质定量实验
试剂、试剂盒 考马斯亮蓝 G250乙醇磷酸实验步骤 (1) 准备 100~1500 ug/ml 的标准品, 溶于 Bradford 法相兼容缓冲液中。对于较稀的样品，可能通过增加样品在试剂体积中的比率而扩大灵敏度（microBradfordassay:1~25ug/mL)。如果样品与染料的比
蛋白质分离实验
分离未知 pI 蛋白质 分离已知pI 的蛋白质 实验方法原理 实验材料 含10
蛋白质回收实验
基本方案 实验材料 蛋白质 试剂、试剂盒
蛋白质定量实验
考马斯亮蓝蛋白质浓度分析法 碱性铜还原分析法 胺衍生法 实验方法原理 蛋白质分子中的芳香族氨基酸酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基，其化学结构中
蛋白质检测
· Protein detection (Aberdeen's Lab)The method used to locate the proteins following 2D-PAGE depends on the nature of the original sample.
蛋白质的概述
蛋白质的分离纯化是研究蛋白质结构和功能的重要手段，也是制备工业用酶、抗体、疫苗、基因重组等的唯yi途径。蛋白纯化的方法多种多样。常用的有以下几种方案：基于蛋白质的溶解度不同设计的盐析或等电点沉淀方法；基于蛋白质分子量差异的透析与超滤或凝胶过滤方法；基于蛋白质所带电荷不同设计的等电聚焦电泳或离子交换层
蛋白质的定位
在体液中，一些疏水的分子输送非常困难。所幸的是，在体液中存在着多种这些疏水分子的运载蛋白。不仅有各种不同的载脂蛋白以专一性较广的方式运输着不同的脂质类分子(包括脂肪、胆固醇等)，而且还有一些非常专一的运载蛋白负责着一些特殊疏水分子的运输，如维生素B12结合蛋白、视黄醇/甲状腺素运载蛋白(transt
蛋白质回收实验
实验材料蛋白质试剂、试剂盒SDSDTT脱色液染色液仪器、耗材电泳仪透析膜实验步骤1. 凝胶浸泡在染色液中于室温缓慢摇动染色15~20 min，然后移至脱色液中于4℃温和摇动下脱色2~3 h。2. 切下染色后的凝胶条带，于4℃水中浸泡2~3 h，期间换几次水。然后分别将每条胶移入Petri培养皿中