一批蛋白质样品随神十七上天，将助力可降解仿生骨骼研制
10月26日，搭载神舟十七号载人飞船的长征二号F遥十七运载火箭在酒泉卫星发射中心点火发射并进入预定轨道，航天员乘组状态良好，发射取得圆满成功。刚刚干了一个通宵的中国科学院空间应用工程与技术中心研究员仓怀兴和同事，正激动地目送火箭腾空。就在8小时前，他们成功护送一批鲜活的蛋白质样品乘上了飞船，现在，这批样品正与神十七乘组一起飞往空间站。 生命体是由蛋白质、核酸等生物大分子组成的精密、高效系统，通过它们的协同工作，各种生理功能才得以实现。对科研人员来说，只有大量获知各类蛋白质的结构和功能，才能揭开更多生命的奥秘，开展理性的药物设计。“但就像一杯奶茶放久了会分层，地面上的溶液在重力作用下，内部会存在对流和沉降。”仓怀兴打了个比方，而在太空，微重力环境则可以消除或减弱对流沉降，蛋白质单晶的生长有了相对均一、稳定的环境。 本次随飞船上行的空间蛋白质分子组装与应用研究项目，包括了蛋白质、多肽、核酸、生物材料、药物5类29种实验样品。......阅读全文
神舟十七号成功发射－空间蛋白质展开5项研究
据中国载人航天工程办公室消息，北京时间2023年10月26日11时14分，搭载神舟十七号载人飞船的长征二号F遥十七运载火箭在酒泉卫星发射中心点火发射，约10分钟后，神舟十七号载人飞船与火箭成功分离，进入预定轨道，航天员乘组状态良好，发射取得圆满成功。 记者从中国科学院空间应用工程与技术中心（以
一批蛋白质样品随神十七上天，将助力可降解仿生骨骼研制
10月26日，搭载神舟十七号载人飞船的长征二号F遥十七运载火箭在酒泉卫星发射中心点火发射并进入预定轨道，航天员乘组状态良好，发射取得圆满成功。刚刚干了一个通宵的中国科学院空间应用工程与技术中心研究员仓怀兴和同事，正激动地目送火箭腾空。就在8小时前，他们成功护送一批鲜活的蛋白质样品乘上了飞船，现在
神十七“回家”为啥变快了？
神舟十七号载人飞船今天8点43分顺利撤离中国空间站，踏上回家之旅，预计今天下午返回东风着陆场。朝发夕至！神舟十七号载人飞船“回家”为啥变快了？正在北京航天飞行控制中心飞控大厅的总台央视记者王言带你了解。王言表示，神舟十七号载人飞船采取快速返回方案，真正地做到了朝发夕至。“回家”时间大大缩短，从此前的
蛋白质和多肽反相HPLC分析和纯化指南（十七）
选择分离表面。硅胶表面改性所用的化学过程允许多种有机基团附着在硅胶表面。最常见的改性是键合一条十八碳线性脂肪链，形成“C18”柱或ODS柱（图10A）。如图所示，有机氯硅烷与大多数硅烷醇基反应，但仍有部分不反应，这会在硅胶表面形成一层较厚的碳氢化合物层。蛋白质和多肽可以吸附到该碳氢化合物层。C18柱
蛋白质的空间结构包括哪些
蛋白质是一种生物大分子，基本上是由20种氨基酸以肽键连接成肽链。肽键连接成肽链称为蛋白质的一级结构。不同蛋白质其肽链的长度不同，肽链中不同氨基酸的组成和排列顺序也各不相同。肽链在空间卷曲折叠成为特定的三维空间结构，包括二级结构和三级结构二个主要层次。有的蛋白质由多条肽链组成，每条肽链称为亚基，亚基之
今年10—11月神十六、神十七乘组将迎来轮换
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/6/502196.shtm
回顾神一到神九空间生物学试验
神舟一号(1999年11月) 飞船搭载一些农作物种子，包括各10克左右的青椒、甜瓜、番茄、西瓜、豇豆、萝卜等品种以及甘草、板蓝根等中药材，此外，还搭载了有利于心脑血管疾病药物开发的Monascus生物活性菌株。神舟一号科研实验相对较少，但自此开启的“太空诱变育种”实验影响深远。
神十七航天员将于4月30日回家！
按计划，神舟十七号航天员乘组将于4月30日返回东风着陆场，着陆场区组织所有搜救力量展开了最后一次全系统综合演练，做好迎接航天员回家的准备。神舟十七号搜救回收任务采取“空中搜救航天员，地面处置返回舱”的搜救模式。演练中，由北京中心通报返回舱落点坐标，着陆场各系统密切协同，10余支搜救力量，5架直升机，
31.5公斤！空间科学实验样品顺利返回并交付科学家
4月30日，中国空间站第六批空间科学实验样品随神舟十七号飞船顺利返回。本次下行返回的科学实验样品涉及23项科学实验项目，包括人成骨细胞、骨髓间充质干细胞、蛋白质晶体、生命有机分子、种子等32种生命实验样品以及无容器材料、高温材料和舱外暴露材料等18种材料样品，总重量约31.5公斤。5月1日凌晨，生命
基于质谱的空间蛋白质组学系统研究方法
蛋白质亚细胞定位及其动态变化过程对于蛋白质功能至关重要。随着鸟枪法蛋白质组学的发展，通过亚细胞分离及质谱技术同时测定数千个蛋白质稳态定位的“蛋白质组学显微镜(proteomic microscope)”出现了。然而，表征因扰动导致的亚细胞定位变化的工具却一直局限在光学显微镜，每次仅能成像一个或几
蛋白质三级机构（空间结构）预测－从头预测法
H-P模型是基于三种简化的，即蛋白质中各个氨基酸残基的α碳原子都位于二维网格或三维网格的格点上，疏水作用是蛋白折叠中唯一的重要因素，同时通过计算疏水残基接触的数目代替构象的能量计算。虽然这样的处理非常简单，但是，通过H-P模型的计算分析，能够发现蛋白质折叠的一些机制。如果在蛋白质模型中取消氨基酸定位
清华大学团队提出蛋白质序列功能空间压缩的概念
蛋白质作为最重要的生命构建单元之一，其序列和功能之间的映射（适应性景观，Fitness landscape）的针对性研究对于蛋白质理性设计以及工程应用都有极大的意义。目前人们只能对于蛋白质序列-功能关系进行少量低纬度的点采样，例如深度突变搜索（DMS）、单位点饱和突变等，或是利用随机建库等方式以极低
CEInfinite:－全柱成像新技术－拓展蛋白质分析无限想象空间
出色的重复性和超高分辨率 CE-WCID（全柱成像毛细管等电聚焦电泳仪）具有超高的蛋白质pI点的分辨率(△pI
蛋白质的四级结构空间构象和功能的关系
一、四级结构的组成 大分子蛋白质常由多条多肽链所组成，每条多肽链各具独立的三级结构。蛋白质的四级结构是指几个各具独立三级结构之多肽链的相互结集、以特定的方式接触、排列形成更高层次的大分子蛋白质的空间构象。在蛋白质四级结构中，每个各具独立三级结构的多肽链称为亚基。组成蛋白质的亚基数多为偶数，可以是同
神十七乘组将择机第一次出舱
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/12/514583.shtm自北京时间2023年10月26日顺利进驻空间站组合体以来，神舟十七号航天员乘组已在轨工作生活54天，为期6个月的飞天之旅已完成近三分之一，将于近日择机实施第一次出舱活动。神舟十七号航
蛋白质转印法检定蛋白质
蛋白质转印法检定蛋白质 蛋白质经SDS-PAGE后，胶片浸入转印缓冲液，蛋白质可被转印到硝化纤维纸（nitrocellulose） 上，先经?素洗去SDS，并使蛋白质回?原态抗原性，可使用抗体进?免疫染色 （Towbin et al, 1979）。仪器用具：电泳转印槽 （Hoefer Tra
蛋白质的蛋白质的提取技术
选择材料及预处理 以蛋白质和结构与功能为基础，从分子水平上认识生命现象，已经成为现代生物学发展的主要方向，研究蛋白质，首先要得到高度纯化并具有生物活性的目的物质。蛋白质的制备工作涉及物理、化学和生物等各方面知识，但基本原理不外乎两方面。一是得用混合物中几个组分分配率的差别，把它们分配到可用机械方
蛋白质根据蛋白质结构进行分类
纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein)：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水
用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析实验—蛋白质激酶C
试剂、试剂盒PKC 分析缓冲液组蛋白 HI 储存液磷脂酰丝氨酸甘油二油酸脂实验步骤1. 在冰浴的离心管内配制如下 20 μl 反应混合物：5X PKC 分析缓冲液 4 μl10 mg/ml 组蛋白 HI 储存液
用蛋白质底物进行蛋白质激酶分析—凝胶蛋白质激酶分析
试剂、试剂盒Tris-HClDTT盐酸胍尿素激酶分析缓冲液仪器、耗材SDS-PAGE实验步骤1. 准备下列材料：SDS-PAGE 要用到的所有试剂50 mmol/L Tris-HCl，室温（pH 8.0)，1 mmol/L DTT6 mol/L 盐酸胍，50 mmol/L Tris-HCl，室温（p
蛋白质三级机构（空间结构）预测－从头预测法...1
从头预测模型的基本思想在既没有已知结构的同源蛋白质、也没有已知结构的远程同源蛋白质的情况下，上述两种蛋白质结构预测的方法都不能用，这时只能采用从头预测方法（Abinitio），即（直接）仅仅根据序列本身来预测其结构。在1994年之前，还没有一个从头算方法能够预测蛋白质的空间结构。从那以后，人们陆续提
完全蛋白质、不完全蛋白质及半完全蛋白质的概念
完全蛋白质所含必需氨基酸种类齐全，数量充足，相互之问比例也适当，不但能够维持成人的健康，也能够促进人体的生长发育，如乳中的酪蛋白、蛋类中的卵白蛋白、大豆球蛋白、小麦中的麦符蛋白等。 半完全蛋白质所含各种必需氨基酸种类齐全，但各种氨基酸含量多少不匀，互相之间比例不合适。在膳食中作为唯一的蛋白质来源时，
蛋白质组和蛋白质组学分析
随着人类基因 组计划研究成果的公布，人们对基因的认识逐渐清晰，但基因数量的有限性和基因结构的相对稳定性，与生命现象的复杂性和多样性之间存在巨大反差。如何了解众多的基因与危害人类身心健康的疾病之间的关系，对生命科学研究者来说仍是一项长期而艰巨的任务。因此，作为生命活动的直接承担者――蛋白质，成为后基
蛋白质谱测定蛋白质的基础原理
蛋白质是一条或者多条肽链以特殊方式组合而成的生物大分子，大多数蛋白质会自然折叠为一个特定的三维结构。蛋白质的结构层次可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构： 一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。 二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α
蛋白质分离实验_分离未知－pI－蛋白质
用 CE 进行 IEF分离是选择随后用于在非衍生毛细管柱上分离蛋白的缓冲液系统的有效的第一步。如果没有检测到蛋白质，可能是被吸收到柱的硅表面。在离子去垢剂如 SDS 存在的情况下重复分离过程，这样就会用负电荷包被蛋白质从而阻止吸收。但是，这意味着蛋白质只能依据大小的不同而进行分离。知道蛋白质的 pI
蛋白质谱测定蛋白质的基础原理
蛋白质是一条或者多条肽链以特殊方式组合而成的生物大分子，大多数蛋白质会自然折叠为一个特定的三维结构。蛋白质的结构层次可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构：一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠
蛋白质分离和分析——凝胶蛋白质染色
实验步骤 基 本 方 案 1 考马斯亮蓝染色检测范围为〇.3〜lMg 每蛋白质条带。材 料（带 V 项 目 见 附 录 1)聚丙烯酰胺凝胶（单 元 12. 3)考马斯亮蓝、银染用固定液考马斯亮蓝染液甲醇/乙酸脱色液7 % (V /V ) 水乙酸Whatman 3M M 滤 纸（可选）干 胶 仪（可选
蛋白质染色
二维凝胶电泳(2-DE)是广为蛋白质组学科学家们应用的经典技术之一，蛋白混合物在两个维度上被分离。第一步是常规的等电聚焦，此过程中蛋白质根据其等电点被分离。接着，第二维使用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)，将蛋白质按分子量进一步分离。上述两步操作在互相垂直的两个方向上，使分离的蛋白
蛋白质测序
进行蛋白质测序的方法包括： 埃德曼降解 肽质量指纹图谱 质谱分析 蛋白酶水解法 如果编码蛋白质的基因是已知的，那么目前测序和推断蛋白质序列要容易得多。通过上述方法之一确定蛋白质氨基酸序列的一部分(通常是一端)可能足以鉴定携带该基因的克隆。
蛋白质标记
Biosynthetic labeling (Sefton Lab)Biotinylation of Antibody (Contributed by Nanci Donacki)125I Labeling of Protein using ICl (ScienceXchange)Protein (