上海药物所揭示E6AP活性动态调控分子机制
4月26日，中国科学院上海药物研究所研究员余学奎、罗成团队合作，利用冷冻电镜技术分别解析了HECT型泛素连接酶家族E6AP蛋白、人乳头瘤病毒（HPV）的癌蛋白E6结合E6AP不同构象复合物的结构，并结合分子动力学模拟分析和生化实验，系统揭示了E6AP活性动态调控的分子机制。相关研究发表于《自然—通讯》。E6会劫持E6AP的泛素连接酶活性，导致肿瘤抑制因子p53的异常泛素化与降解，其结果与多种HPV阳性癌症的发生发展有关。此外，E6AP活性的缺失/减弱和增强分别与天使综合征、自闭症谱系障碍有关。研究团队利用冷冻电镜技术，解析了E6AP/E6二元复合物的高分辨率结构，发现了复合物新颖的组装模式，并成功捕获五种不同状态的空间构象，提示复合物结构代表了泛素转移的构象连续体。功能实验进一步揭示了E6AP实现底物泛素化的结构基础，在此基础上解析了E6AP全长单体的冷冻电镜结构。基于此，研究团队首次提出E6对E6AP酶活性的动态调节机制，并发......阅读全文
如何处理对接时候的蛋白自带小分子
想加入微信学术交流群的朋友，请在公众号首页输入“加群”，验证后入群。 殷赋云平台-分子对接方案，智能化预测蛋白质、多肽、核酸与小分子间的相互作用，识别文末二维码了解更多！ 1 A：请教蛋白自带好多小分子，对接的时候怎么处理呢? 殷赋科技：对接时并不需要这些小分子，其用途
外泌体与蛋白比较，分子质量谁大
1.凝胶过滤法 凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白质分子量的大小。由于不同排阻范围的葡聚糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的对数和洗脱体积之间成线性关系。因此，用几种已知分子量的蛋白质为标准，进行凝胶层析，以每种蛋白质的洗脱体积对它们的分子量的对数作图，绘制出标准洗脱曲线。未知蛋
wb蛋白分子量60左右转膜多久
湿转的话，60KDa的蛋白转膜60分钟~90分钟一般就足够了转膜完成后可以将SDS-PAGE胶片去做一下考染，看看是否有未完全转膜的条带。如果有的话，可以下次适当延长专膜时间。
如何查找蛋白质的分子量大小
www.uniprot.orgUniProt是一个集中收录蛋白质资源并能与其它资源相互联系的数据库，也是目前为止收录蛋白质序列目录最广泛、功能注释最全面的一个数据库。 UniProt是由欧洲生物信息学研究所（European Bioinformatics Institute）、美国蛋白质信息资源（P
怎么确定小分子与蛋白的活性位点
1 A:对接的时候，小分子与蛋白的活性位点是怎么选呢?参照文献么?选择的时候，活性位点有很多，是选择什么样的位点对接呢? B:先分析你的化合物和已知底物的相似性关系，再选择合适位点。 A:我刚刚开始接触这些，不太懂，相似性关系是分析哪方面呢? B:拓扑结构相似性，电荷分
研究揭示特殊蛋白调节肿瘤生长的分子机制
免疫检查点是癌细胞表面的特殊蛋白，其能被癌细胞用来躲避宿主机体的免疫反应，这些表面蛋白对于癌细胞的生长非常重要，靶向作用这些蛋白的药物能够彻底改变多种癌症患者的治疗，而阐明降解这些免疫检查点的机制或能帮助宿主机体免疫系统来杀灭癌细胞。 图片来源：CC0 Public Domain 近日，一项
蛋白质复性人工分子伴侣的介绍
受蛋白质分子伴侣辅助蛋白质复性的启发，Rozema和Gellman对人工分子伴侣体系(去污剂+环糊精)辅助碳酸酐酶和鸡蛋白溶菌酶复性进行了研究[17、18]。与分子伴侣GroEL+ATP辅助复性的作用机制相似，其复性过程分为两步进行：第一步捕获阶段，在变性蛋白质溶液中加入去污剂，去污剂分子通过疏
如何处理对接时候的蛋白自带小分子？
1A：请教蛋白自带好多小分子，对接的时候怎么处理呢?答：对接时并不需要这些小分子，其用途只有一个——帮助定位口袋。因此，保存你需要的小分子，其他清除掉。但有一种情况例外，辅酶分子或类似作用的分子应当保留在受体中，因为它将作为受体的一部分与配体产生相互作用。A：有的还带有金属离子~ 是不是也应该保留。
新型小分子开关可控制蛋白质活性
蛋白质分子（示意图） 据美国匹兹堡大学网站最近报道，该校研究团队开发出一种新技术，利用小分子磷化氢作为“开关”能控制蛋白质的活性。该技术为人们更好地研究生物过程中的分子行为提供了一种有力工具。 蛋白质是生物体内种类最多、最重要的成分之一，从牙齿、骨骼、皮肤，到器官的生长和酶与激素的产生，都离不开
化学赋能！“超分子球”精准清除“致病蛋白”
近年来，化学、生命科学和物理学的交汇处，频频孕育出改变研究格局的重要突破。比如，诺贝尔化学奖频频授予生命科学、物理学等领域从事跨界研究的学者，被学界形象地称为“理综式研究”。 北京时间1月17日，一项由中国化学家领衔的研究登上生命科学领域顶刊《细胞》。中国科学院化学研究所（以下简称化学所）研究
免疫球蛋白分子的结构与功能（二）
（三)功能区 Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，每一功能区（domain)约由110个氨基酸组成。在功能区中氨基酸序列有高度同源性。 1．L链功能区 分为L链可变区（VL)和L链恒定区（CL)两功能区。 2．H链功能区 IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（V
怎么确定小分子与蛋白的活性位点？
1A:对接的时候，小分子与蛋白的活性位点是怎么选呢?参照文献么?选择的时候，活性位点有很多，是选择什么样的位点对接呢?B:先分析你的化合物和已知底物的相似性关系，再选择合适位点。A:我刚刚开始接触这些，不太懂，相似性关系是分析哪方面呢?B:拓扑结构相似性，电荷分部的相似性。一类化合物能结合多个口袋的
测定蛋白质分子量的常用方法
知道蛋白质分子量、氨基酸组成计算器http://www.proteomics.com.cn/tools/mwcal/一般的方法：SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质的分子量[原理]十二烷基硫酸钠（Sodium dodecyl sulfate, 简称SDS）-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质的分子量，
阻遏蛋白的活性受到小分子诱导的控制
细菌对环境的改变必需作出迅速的反应。营养供给随时都可能发生变化，反复反常。要能得以幸存必需具有可以变换不同代谢底物的能力。单细胞真核生物也同样生活在不断变化环境中；而更为复杂的多细胞生物都具有一套恒定的代谢途径，而无需对外部环境作出反应。在细菌中是很需要灵活性，也需要很经济，因为细菌遇到合适的环境就
蛋白质结构预测和分子动力学
作为结构基因组研究的互补，蛋白质结构预测的目标是发展出有效的能够提供未知结构（未通过实验方法得到）蛋白质的可信的结构模型。目前最为成功的结构预测方法是同源建模；这一方法是利用序列相似的蛋白质（已知结构）的结构作为“模板”。而结构基因组的目标正是通过解析大量蛋白质的结构来为同源建模提供足够的模板
血红蛋白的分子结构运输介绍
每1Hb分子由1个珠蛋白和4个血红素（又称亚铁原卟啉）组成。每个血红素又由4个吡咯基组成一个环,中心为一铁原子。每个珠蛋白有4条多肽链,每条多肽链与1个血红素连接构成Hb的单体或亚单位。Hb是由4个单体构成的四聚体。不同Hb分子的珠蛋白的多肽链的组成不同。成年人Hb（HbA）的多肽链是2条α链和
wb蛋白分子量60左右转膜多久
湿转的话，60KDa的蛋白转膜60分钟~90分钟一般就足够了转膜完成后可以将SDS-PAGE胶片去做一下考染，看看是否有未完全转膜的条带。如果有的话，可以下次适当延长专膜时间。
关于乳铁蛋白的分子结构介绍
乳铁蛋白（牛）是一条具有703个氨基酸残基的多肽链，该链折叠成两个基本对称且高度同源的叶片状结构（N-叶和C-叶） [5] 。研究表明这一结构可能是在进化过程中由于基因重叠形成的。N-叶结构包含了氨基酸1～332，C-叶结构包含了氨基酸344～703，两个结构通过铰链区进行链接，大小均约40kD
免疫球蛋白分子的结构与功能（一）
一、免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中
研究揭示蛋白RhsP靶向猎物细胞的分子机制
中国科学院广州生物医药与健康研究院与澳门大学合作，研究揭示细菌Ⅵ型分泌系统（Type VI secretion system, T6SS）分泌效应蛋白RhsP靶向猎物细胞的分子机制。相关研究在线发表于Cell Reports。 该研究发现，肠炎弧菌效应蛋白RhsP形成一个桶状结构，通过自水解引发
免疫球蛋白G的分子结构介绍
Ig分子的基本结构是对称的四条多肽链，即两条相同的轻链（L链）和两条相同的重链（H链），借链间二硫键连结而成“Y”字型单体分子。Ig分子不同类别是由各自重链的结构决定的。重链分为γ、μ、α、δ及ε链五类，又可按重链抗原性的不同分为若干亚类。五类Ig分子的轻链都相同，可分为κ型和λ型，两型间的氨基
免疫球蛋白分子的结构与功能（三）
（四)通过胎盘 在人类，IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合，转移到滋养层细胞的吞饮泡内，并主动外排到胎儿血循环中。IgG的这种功能与IgGFc片段结构有关，如切除Fc段后所剩余的Fab并不能通过胎盘。IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然
蛋白质分子量测定的相关介绍
随着质谱技术的发展，分子量的测定已从传统的有机小分子扩展到了生物大分子。MALDI-MS技术以及极高的灵敏度、精确度在蛋白质分析中得到了广泛的应用。该技术不仅可测定各种疏水性、亲水性和糖蛋白的分子量，还可以测定蛋白质混合物的分子量。这可认为是蛋白质分析领域的一项重大突破。
细胞水平小分子结合相应靶向蛋白的验证
我们不再是我们，我们依然是我们——当Alpha®遇上CETSA®小分子药物研发中，筛选能有效结合目标蛋白的分子是非常耗时耗（财）力的一个环节，但又是必须进行的工作。高失败率源于结合情况的错综复杂，体外生化实验的结合效果，往往不能很好的在细胞水平进行重现。这其中可能是因为分子在穿越细胞膜时，出现了被修
组蛋白分子伴侣DAXX和染色质重塑蛋白ATRX相互作用模式
近日，中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所陈勇研究组的最新研究成果，以Structural basis for DAXX interaction with ATRX为题，发表在Protein & Cell上，该成果揭示了组蛋白分子伴侣DAXX蛋白与染色质重塑蛋白ATRX相互作用
解析为何纯化蛋白与人血清蛋白分子量不一样
蛋白质作为生命活动中起重要作用的生物大分子，与一切揭开生命奥秘的重大研究课题都有密切的关系。蛋白质是人类和其他动物的主要食物成分，高蛋白膳食是人民生活水平提高的重要标志之一。以下针对纯化蛋白与人血清蛋白分子量不一样作分析：客户问：用大肠杆菌表达纯化的蛋白，和人血清中这种蛋白的分子量不同，wester
利用蛋白连接酶和切割酶可控地制备聚合蛋白质分子
将多个蛋白质分子交联构建成蛋白二聚体、三聚体甚至多聚体在生物技术、材料和制药等领域有着广泛的应用。以蛋白质为基质的生物材料，具有完美的生物相容性和功能多样性等优势。而在生物制药中，将蛋白类药物分子与其他分子或蛋白交联聚合也有着广泛的应用。目前蛋白聚合主要是利用巯基交联的方式，该反应聚合过程较难调
目的蛋白分子量与转膜时间对应关系
转膜分干转和湿转，恒流转膜一般0.8mA/cm2分子量与转膜时间对应关系分离胶浓度（％） 线性分离范围 电泳时间(h)15 10~43 0.512 12~60 0.7510 20~80 1.57.5 36~94 1.5~2.0
目的蛋白分子量与转膜时间对应关系
转膜分干转和湿转，恒流转膜一般0.8mA/cm2分子量与转膜时间对应关系分离胶浓度（％） 线性分离范围 电泳时间(h)15 10~43 0.512 12~60 0.7510 20~80 1.57.5 36~94 1.5~2.0
揭示特殊的细胞蛋白控制癌症扩散的分子机制
深入揭示控制癌症生长和迁移的细胞信号或能帮助寻找有效的抗癌药物，近日，一项刊登在杂志Journal of Biological Chemistry上的研究报告中，来自麦吉尔大学等机构的科学家们通过研究发现了或能帮助理解结直肠癌发病机制的关键生化过程。文章中，研究人员分析了参与癌细胞扩散的关键酶类的行