创新计算框架在蛋白质设计方面获突破
在今年诺贝尔化学奖表彰计算蛋白质设计领域的重大进展后，美国能源部阿贡国家实验室团队宣布开发出一种名为MProt-DPO的创新计算框架，该框架利用人工智能（AI）和世界顶尖的超级计算机，推动蛋白质设计取得新突破。这一成就标志着向AI自主科学发现迈出了重要一步。利用MProt-DPO框架，科学家设计了一种苹果酸脱氢酶，保留了蛋白质的关键结构和关键结合区域。图片来源：阿贡国家实验室MProt-DPO框架的关键在于其能将传统的蛋白质序列数据与实验结果、分子模拟及基于文本的叙述相结合。这一特性有望大幅加速蛋白质发现，特别是在疫苗开发和环保酶设计等领域。蛋白质设计的核心挑战之一是从氨基酸序列预测蛋白质的三维结构及其功能。由于蛋白质的氨基酸组成极其复杂，即使是微小变化也会导致成千上万种不同的可能性。因此，传统实验方法难以高效完成。鉴于此，团队结合了大型语言模型（LLM）和超级计算机的强大算力。团队利用了包括阿贡国家实验室的“极光”在内的多个顶......阅读全文
蛋白质染色实验
实验材料 蛋白质试剂、试剂盒 聚丙烯酰胺凝胶固定液染色液脱色液仪器、耗材 滤纸培养箱实验步骤 1. 将聚丙烯酰胺凝胶放在塑料容器并以3~5倍体积的固定液覆盖，在旋转摇床中缓慢揺动2 h。 2. 倾去固定液，以考马斯亮蓝染色液覆盖凝胶，并缓慢摇动4 h。3. 倾去染色液，用约50 ml 固定液冲
蛋白质定量实验
试剂、试剂盒 考马斯亮蓝 G250乙醇磷酸实验步骤 (1) 准备 100~1500 ug/ml 的标准品, 溶于 Bradford 法相兼容缓冲液中。对于较稀的样品，可能通过增加样品在试剂体积中的比率而扩大灵敏度（microBradfordassay:1~25ug/mL)。如果样品与染料的比
蛋白质分离实验
实验方法原理 实验材料 含10 mg蛋白质／ml 的溶于水的样品试剂、试剂盒 硼酸钠仪器、耗材 50 μm 内径的包被的融合硅毛细管柱CE 仪器实验步骤 1. 用 50 mmol/L 硼酸钠缓冲液 1/10（V/V） 稀释蛋白质样品，使终浓度 1.0 mg/ml，也可在 50 mmol/L 硼酸钠缓
蛋白质合成实验
实验步骤 材料无菌细胞培养，如 1X104～ 1X106 个细胞，24 孔板3H-亮氨酸。无血淸培养基中 2 MBq /ml (～50uCi/ml) (特异活性并不重要，因为它将由培养基中的亮氨酸浓度决定）非无菌SLS 或 SDS，1% (35m mol/L ) 溶于 0 .3 mol/L NaOH
蛋白质化学概述
蛋白质(Protein)是生物体的基本组成成份。在人体内蛋白质的含量很多，约占人体固体成分的45%，它的分布很广，几乎所有的器官组织都含蛋白质，并且它又与所有的生命活动密切联系。例如，机体新陈代谢过程中的一系列化学反应几乎都依赖于生物催化剂－酶的作用，而本科的质就是蛋白质；调节物质代谢的激素有许多也
蛋白质回收实验
实验材料蛋白质试剂、试剂盒SDSDTT脱色液染色液仪器、耗材电泳仪透析膜实验步骤1. 凝胶浸泡在染色液中于室温缓慢摇动染色15~20 min，然后移至脱色液中于4℃温和摇动下脱色2~3 h。2. 切下染色后的凝胶条带，于4℃水中浸泡2~3 h，期间换几次水。然后分别将每条胶移入Petri培养皿中
蛋白质定量实验
考马斯亮蓝蛋白质浓度分析法 碱性铜还原分析法 胺衍生法 实验方法原理 蛋白质分子中的芳香族氨基酸酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基，其化学结构中
蛋白质染色实验
考马斯亮蓝染色 银染法 非氨盐银染法 快速银染法 实验方法原理 1. 凝胶中蛋白质的定位可用考马斯亮蓝染料染色或银染色。前者简便
蛋白质分离实验
分离未知 pI 蛋白质 分离已知pI 的蛋白质 实验方法原理 实验材料 含10
蛋白质纯化仪
蛋白的纯化大致分为粗分离阶段和精细纯化阶段二个阶段。一般蛋白纯化采用的方法为树脂法。粗分离阶段主要将目的蛋白和其他细胞成分如DNA、RNA等分开，由于此时样本体积大、成分杂，要求所用的树脂高容量、高流速、颗粒大、粒径分布宽．并可以迅速将蛋白与污染物分开，必要时可加入相应的保护剂（例如蛋白酶抑制剂），
蛋白质的传送
在细胞质中合成的新生肽链，有相当一部分被传送并定位到细胞内的不同细胞器上，或被分泌到细胞外。折叠成为特定空间构象的肽链，表面带有大量的亲水基团，虽然在细胞质中很容易被传送，但是不能通过脂质构成的细胞器膜。因此，定位在一些细胞器(例如线粒体)上的蛋白质，其新生肽链合成后，往往是和某种蛋白质伴侣结合，以
蛋白质的定位
在体液中，一些疏水的分子输送非常困难。所幸的是，在体液中存在着多种这些疏水分子的运载蛋白。不仅有各种不同的载脂蛋白以专一性较广的方式运输着不同的脂质类分子(包括脂肪、胆固醇等)，而且还有一些非常专一的运载蛋白负责着一些特殊疏水分子的运输，如维生素B12结合蛋白、视黄醇/甲状腺素运载蛋白(transt
食物蛋白质含量
食物蛋白质含量食物蛋白质含量，蛋白质的来源非常广泛,我们曰常生活中的许多食物都含有蛋白质。各种各样的食品中都含有丰富的蛋白质。以下是我为大家精心准备的食物蛋白质含量，快来看看吧食物蛋白质含量11、含蛋白质的食物，先说牛奶，牛奶是比较常见的一种食物，而且不少青少年日常会饮用，牛奶中的蛋白质含量是每一百
蛋白质能否储存
我是学生物出生。我们补充的是氨基酸而非蛋白质，氨基酸被吸收进体内后在肝脏合成新蛋白质，转运到各处，老的，被解雇的蛋白质有些通过脱氨基作用被分解，脱氨基作用是一种蛋白的代谢途径。
关于蛋白质简介
蛋白质是生命的第一要素，是构成一切细胞和组织结构必不可少的成分，并以不同形式参与维持生命的重要化学反应。生命的产生、存在与消亡，无不与蛋白质有关，故有人称蛋白质为“生命的载体”。恩格斯说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。” 构成蛋白质的基本单位是氨基酸，就像26个英文字母
蛋白质纯化方法
蛋白质的提纯 蛋白质纯化方法属于生物化学技术。1、超速离心法 此法分离和纯化抗原的原理是利用各颗粒在梯度液中沉降速度的不同，使具有不同沉降速度的颗粒处于不同密度梯度层内，达到彼此分离的目的。常用的密度梯度介质有蔗糖、甘油、CsCl等。 用超速离心或梯度密度离心分离和纯化抗原时，除个
蛋白质如何提取
大部分蛋白质都可溶于水、稀盐、稀酸或碱溶液,少数与脂类结合的蛋白质则溶于乙醇、丙酮、丁醇等有机溶剂中,因些,可采用不同溶剂提取分离和纯化蛋白质及酶.（一）水溶液提取法稀盐和缓冲系统的水溶液对蛋白质稳定性好、溶解度大、是提取蛋白质最常用的溶剂,通常用量是原材料体积的1-5倍,提取时需要均匀的搅拌,以利
蛋白质合成实验
实验步骤 材料 无菌 细胞培养，如 1X104～ 1X106 个细胞，24 孔板 3H-亮氨酸。无血淸培养基中 2 MBq /ml (～50uCi/ml) (特异活性并不重要，因为它将由培养基中的亮氨酸浓度决定） 非无菌 SLS 或
蛋白质的概述
蛋白质的分离纯化是研究蛋白质结构和功能的重要手段，也是制备工业用酶、抗体、疫苗、基因重组等的唯yi途径。蛋白纯化的方法多种多样。常用的有以下几种方案：基于蛋白质的溶解度不同设计的盐析或等电点沉淀方法；基于蛋白质分子量差异的透析与超滤或凝胶过滤方法；基于蛋白质所带电荷不同设计的等电聚焦电泳或离子交换层
蛋白质类药物
15日，亿帆医药宣布，其高度差异化长效重组人生长激素F-899在中国获批临床，有望成为一种更安全便捷有效的生长激素缺乏症（GHD）替代疗法。
如何提取蛋白质？
对于每个大肠杆菌表达的目的蛋白，确定其产生、定位及估计培养基或细胞中的产量都相当重要。为了简化确定工作，通常对总细胞蛋白及培养液、周质、可溶胞质和不溶胞质部分进行小规模分析。分析的结果有利于诱导条件优化或确定大规模诱导条件，以及采用合适的蛋白抽提方法用来纯化目的蛋白。下面简单的介绍总细胞蛋白的提
蛋白质水解原理
蛋白质分裂是形成多肽，多肽才能说是水解！水解只发生在蛋白质的一级结构上，也就是肽链的水解！形成氨基酸！
如何鉴定蛋白质
双缩脲反应产物双缩脲结构双缩脲试剂是由双缩脲试剂A和双缩脲试剂B两种试剂组成. 双缩脲试剂A的成分是氢氧化钠的质量分数为0.1 g/mL的水溶液； 双缩脲试剂B的成分是硫酸铜的质量分数为0.01 g/mL的水溶液。 双缩脲试剂可以验证蛋白质的存在。 具体方法是： 先将双缩脲试剂A加入组织样液，摇荡均
结合蛋白质（2）
重要的结合蛋白质血红蛋白血红蛋白(hemoglobin)是主要存在于脊椎动物红细胞中的一种色蛋白，它的主要功能是在人体内运载氧气和二氧化碳。正常人体的100ml全血中，含血红蛋白质12～16g。人类血红蛋白含铁约为0．33%～0．34%，其相对分子质量约为67 000。血红蛋白由珠蛋白和辅基血红
蛋白质合成实验
实验步骤材料无菌细胞培养，如 1X104～ 1X106 个细胞，24 孔板3H-亮氨酸。无血淸培养基中 2 MBq /ml (～50uCi/ml) (特异活性并不重要，因为它将由培养基中的亮氨酸浓度决定）非无菌SLS 或 SDS，1% (35m mol/L ) 溶于 0 .3 mol/L NaOH三
蛋白质试纸说明
【用 途】 适用于牛奶（不包括酸奶和奶饮料）、奶粉中蛋白质含量的快速检测。【测 量 范 围】 0%～3%（牛奶）。【检 测 步 骤】 1. 样品前处理：1）牛奶样品：无需处理，直接取少量奶样于离心管中，待检。2）奶粉样品：称取1g奶粉于离心管中，用蒸馏水溶解并定容至10mL，待检。2．检验
IEF分离蛋白质
实验概要等电点聚焦电泳（IEF）就是在电泳胶中放入载体两性电解质，当通以直流电时，两性电解质即形成一个由阳极到阴极逐步增加的pH梯度，当蛋白质在此体系中泳动时，不同的蛋白质即聚焦于与其等电点相当的pH位置上，电聚焦的优点是：有很高的分辨率，可将等电点相差0.01-0.02pH单位的蛋白质分开，由于I
蛋白质测序仪
主要用途： 测量蛋白质或多肽一级结构的氨基酸序列应用于生物、化学、医学等领域的结构分析结构预测，药物设计等 仪器类别： 0303090701 /仪器仪表 /成份分析仪器 /蛋白质顺序分析仪 指标信息： 重复产率97% 最初产率60% 最灵敏检测量5pmol 适于各种方法制备
蛋白质含量测定
应该是问蛋白质含量测定的方法吧。方法有以下几种：1、直接测定UV法。2、凯氏定氮法。3、双缩脲法。4、酚试剂法。5、紫外吸收法。6、BCA法。7、Lowry法。8、考马斯亮蓝法。9、Bradford法测定试剂盒。蛋白质含量增高，常见于多发性骨髓瘤患者，主要是异常球蛋白增加；血浆浓缩也可使蛋白质含量增
蛋白质回收实验
基本方案 实验材料 蛋白质 试剂、试剂盒