MALDIMS分析是什么分析
MatriX AssistedLaser Desorption Ionization （MALDI），中文一般译为基质辅助激光解吸附质谱技术，其基本原理是将分析物分散在基质分子中并形成晶体，当用激光照射晶体时，由于基质分子经辐射所 吸收的能量，导致能量蓄积并迅速产热，从而使基质晶体升华，致使基质和分析物膨胀并进入气相。MALDAI所产生的质谱图多为单电荷离子，因而质谱图中的 离子与多肽和蛋白质的质量有一一对应关系。MALDI产生的离子常用飞行时间检测器（Time-of-Flight，TOF）来检测质量数，因此合称 MALDI-TOF，适合对蛋白质、多肽、核酸和多糖等生物大分子的研究。......阅读全文
MALDIMS分析是什么分析
MatriX AssistedLaser Desorption Ionization （MALDI），中文一般译为基质辅助激光解吸附质谱技术，其基本原理是将分析物分散在基质分子中并形成晶体，当用激光照射晶体时，由于基质分子经辐射所 吸收的能量，导致能量蓄积并迅速产热，从而使基质晶体升华，致使基质和分
MALDIMS分析是什么分析
MatriX AssistedLaser Desorption Ionization （MALDI），中文一般译为基质辅助激光解吸附质谱技术，其基本原理是将分析物分散在基质分子中并形成晶体，当用激光照射晶体时，由于基质分子经辐射所 吸收的能量，导致能量蓄积并迅速产热，从而使基质晶体升华，致使基质和分
MALDIMS分析是什么分析
中文一般译为基质辅助激光解吸附质谱技术，其基本原理是将分析物分散在基质分子中并形成晶体，当用激光照射晶体时，由于基质分子经辐射所 吸收的能量，导致能量蓄积并迅速产热，从而使基质晶体升华，致使基质和分析物膨胀并进入气相。MALDAI所产生的质谱图多为单电荷离子，因而质谱图中的 离子与多肽和蛋白质的质量
蛋白质和多肽MALDIMS分析方法
ABSTRACTFor MALDI-TOF-MS analysis of proteins and peptides, samples are cocrystallized with an excess of organic matrix that absorbs at a specific wav
质谱成像新观察：MALDIMS成像最新应用
基质辅助激光解吸电离技术（MALDI）的出现使得质谱成像技术（Mass spectrometry imaging，MSI）可以用于测定组织内生物大分子的位置和分布，以及疾病生物标志物的鉴定和改变等。近日布鲁克成像全球应用开发经理Shannon Cornett博士讨论了质谱成像技术的最新进展及其对
MALDIMS：蛋白组学研究的推动力
有如此多的蛋白质需要研究，蛋白组学专家感觉到需要加快速度了。基质辅助激光解吸质谱，或称作MALDI- MS因此应运而生。范德比特大学（Vanderbilt University）医学院质谱研究中心主任Richard Caprioli博士表示：“只要样品制备顺利完成，就可以很轻松地在接下来的步
方案6－MALDIMS确定酪氨酸磷酸化位点实验
实验材料在聚丙烯酰胺凝胶中的放射性标记的目标磷酸化蛋白试剂、试剂盒乙腈基质溶液NH4HCO3三氯乙酸KH2P04仪器、耗材超声仪离心干燥器HPLC柱HPLC 系统MALDI 板试管UV 检测器死体积T-分流器实验步骤一、SDS-PAGE 分离的 Gab-I 蛋白的消化1.把通过自显影确定的含有磷酸化
蛋白质和多肽MALDIMS分析的一般方法实验
HeLa 细胞核提取物的制备实验 试剂、试剂盒 甘油 液氮 MgCl2•6 H2O
MALDIMS检测方案加速药物研发进程——布鲁克副总裁综述
MALDI质谱检测技术加速药物研发进程寻找具有良好治疗应用前景的新候选药物方法Rohan Thakur, Ph.D. * 在过去的几十年中，基质辅助激光解吸电离质谱（MALDI-MS）已经在许多应用中证明了其有效性和稳定性。最近MALDI-MS方面的创新促进了两种检测方案的发展，这两种方法可以用于
方案1－蛋白质和多肽－MALDIMS－分析的一般方法
实验材料冷冻干燥样品试剂、试剂盒校准标准品基质溶液甲醇仪器、耗材MALDI 质谱仪MALDI 板实验步骤1.吸取 0.5ul 的基质溶液，加到 MALDI-MS 分析所用的金属样品板上的样品孔中（为了准确起见，请使用2ul 的移液器）。2.在基质干燥之前，迅速加入 0.5ul 的标准品或样品到基质中
基于MALDIMS技术的单糖异构体高通量定量分析新突破
近日，广东省科学院生物与医学工程研究所分析检测中心团队在单糖异构体高通量定量分析技术研究取得新进展，成功开发一种基于基质辅助激光解吸/电离质谱（MALDI-MS）的快速高通量方法。相关成果发表于《食品化学》（Food Chemistry）。 糖类同分异构体结构的高度相似性为其定性和定量分析带来
为什么要使用内标？
用内标做校准可以大大减少 MALDI-MS 的误差（
基质辅助激光解吸离子化质谱仪的相关介绍
基质辅助激光解吸离子化质谱（Matrix-assisted laser desorption ionization mass spectrometry，MALDI-MS) 是19 世纪80 年代末问世并迅速发展起来的质谱分析技术。这种离子化方式产生的离子常用飞行时间(time of flight
方案2分析之前或之后对磷酸化多肽进行碱性磷酸酶处理
实验材料磷酸化多肽样品在溶液中保存试剂、试剂盒乙腈碱性磷酸酶甲酸MALDI 基质三氯乙酸仪器、耗材台式离心机去盐树脂MALDI 靶板质谱仪塑料盒加样吸头注射器实验步骤方法 A: 在 MALDI-MS 分析之前在溶液中去磷酸化的方法1.根据方案 1 中的附加方案，准备两个 nanoscale 去盐柱子
反向微柱的准备Preparation－of－ReversedPhase－Microcolumns
INTRODUCTIONOne versatile strategy for sample cleanup prior to MALDI-MS analysis uses microscale columns designed for direct sample elution onto the M
MALDI质谱新方案可加速药物研发进程
布鲁克·道尔顿执行副总裁 Rohan Thakur 在过去的几十年中，基质辅助激光解吸电离质谱（MALDI-MS）已经在许多应用中证明了其有效性和稳定性。最近MALDI-MS方面的创新促进了两种检测方案的发展，这两种方法可以用于加速临床前药物的发现：一种用于超高通量筛选程序(uHTS)，另一种用于
MALDlMS实验
实验方法原理 线性 MALDI-MS：MALDI-MS质谱仪恐怕是概念上和设计上都最简单的质谱仪，分子（分析物）经 MALDI 方式离子化，离子的质荷比 (m/z）由飞行时间质分析器检测（见图 5,1) 。 测量的质量精确度与m/z有关， 25ku 以下可达到约 0.01%-0.05%
MALDlMS实验_基本方案
实验方法原理线性 MALDI-MS：MALDI-MS质谱仪恐怕是概念上和设计上都最简单的质谱仪，分子（分析物）经 MALDI 方式离子化，离子的质荷比 (m/z）由飞行时间质分析器检测（见图 5,1) 。 测量的质量精确度与m/z有关， 25ku 以下可达到约 0.01%-0.05% 的精确度，到
2015CMSSCASMS质谱网络研讨会落幕－1800余人次参会
2015年12月14-17日，由中国质谱学会与美国华人质谱学会主办，分析测试百科网承办的2015CMSS&CASMS质谱网络研讨会圆满落幕，此次大会历时三天半，邀请到了近40位顶尖的海内外知名科学家与应用专家，共同为大家带来了一场无与伦比的质谱盛
蛋白质分子量测定的相关介绍
随着质谱技术的发展，分子量的测定已从传统的有机小分子扩展到了生物大分子。MALDI-MS技术以及极高的灵敏度、精确度在蛋白质分析中得到了广泛的应用。该技术不仅可测定各种疏水性、亲水性和糖蛋白的分子量，还可以测定蛋白质混合物的分子量。这可认为是蛋白质分析领域的一项重大突破。
质谱在蛋白质组学中的应用实验
方案1 蛋白质和多肽 MALDI-MS 分析的一般方法 方案2 反相微型层析柱的制备实验 方案3 固定化酶微型层析柱的制备 方案4 用于蛋白质组分析的微毛细管 HPLC 色谱及 ESI —体化装置的制备和使用 方案5 利用 Nano-LC
MALDlMS实验_改进方法
实验方法原理MALDI离子化过程本身存在一个问题即离子化过程中动能有微小的分散。由单个激光脉冲产生的离子的动能的微小差别削弱了 MALDI-MS 的分辨力。多肽的质量分辨率(m/Δm) 通常为 40-800 FWHM (峰高一半处的峰宽），蛋白质的质量分辨率通常为 50-400 FWHM, 这样的质
2014－CMSS质谱学术网上盛宴圆满落幕－参会1200余人次
2014年9月2-4日，由中国质谱学会主办、分析测试百科网承办的2014质谱网络研讨会圆满落下帷幕。此次大会历时三天，汇聚了数十名国内顶尖科学家和应用专家与会，为大家带来了一场高质量、高水准的学术盛宴。来自
蛋白质磷酸化位点怎么确定
鉴定了磷酸化肽后,还要进一步确定磷酸化肽中修饰了磷酸化位点的哪个残基.用于确定磷酸化肽中磷酸化位点的质谱方法基于两种不同原理,第一种方法取决于磷酸酯键的化学稳定性,如在ESI质谱仪的碰撞室或离子源中,或在MALDI-MS的PSD过程中.磷酸化肽可通过磷酸酯键断裂产生的碎片离子鉴定.第二种方法基于肽段
蛋白质磷酸化位点怎么确定
鉴定了磷酸化肽后,还要进一步确定磷酸化肽中修饰了磷酸化位点的哪个残基.用于确定磷酸化肽中磷酸化位点的质谱方法基于两种不同原理,第一种方法取决于磷酸酯键的化学稳定性,如在ESI质谱仪的碰撞室或离子源中,或在MALDI-MS的PSD过程中.磷酸化肽可通过磷酸酯键断裂产生的碎片离子鉴定.第二种方法基于肽段
蛋白质磷酸化位点怎么确定
鉴定了磷酸化肽后,还要进一步确定磷酸化肽中修饰了磷酸化位点的哪个残基.用于确定磷酸化肽中磷酸化位点的质谱方法基于两种不同原理,第一种方法取决于磷酸酯键的化学稳定性,如在ESI质谱仪的碰撞室或离子源中,或在MALDI-MS的PSD过程中.磷酸化肽可通过磷酸酯键断裂产生的碎片离子鉴定.第二种方法基于肽段
用蛋白质组学方法绘制磷酸化位点图谱
方案1 用带有 Fe(Ⅲ) 和 Ga(Ⅲ)的 IMAC 纯化磷酸化多肽 方案2 在 MALDI 分析之前或之后对磷酸化多肽进行碱性磷酸酶处理 方案3 结合固定化金属离子亲和介质和 MALDI-TOF-MS 直接分析方法对磷酸化多肽进行特征分析实验 方
质谱在蛋白质组学中的应用实验
实验材料 冷冻干燥样品试剂、试剂盒 校准标准品基质溶液甲醇仪器、耗材 MALDI 质谱仪MALDI 板实验步骤 1.吸取 0.5ul 的基质溶液，加到 MALDI-MS 分析所用的金属样品板上的样品孔中（为了准确起见，请使用2ul 的移液器）。2.在基质干燥之前，迅速加入 0.5ul 的标准品或样品
用质谱数据对肽段从头测序实验（一）
实验方法原理单级质谱测序是分析肽段的阶梯序列，即相邻肽段间相差一个氨基酸残基，用质谱分析肽阶梯，通常用 MALDI-TOF,MS 分析。 MS/MS 测序用的是上文所述用于数据库检索的 CID 谱，但碎片离子由人工完全解析。用于MS 序列分析的肽阶梯是由化学或酶法降解肽段产生，由 C 未端或N未端断
用质谱数据对肽段从头测序实验
实验方法原理 单级质谱测序是分析肽段的阶梯序列，即相邻肽段间相差一个氨基酸残基，用质谱分析肽阶梯，通常用 MALDI-TOF,MS 分析。 MS/MS 测序用的是上文所述用于数据库检索的 CID 谱，但碎片离子由人工完全解析。用于MS 序列分析的肽阶梯是由化学或酶法降解肽段产生，由 C 未端或N未端