卵白蛋白的测定
鉴于在常温条件下, N-卵白蛋白仍然会自发地向S-卵白蛋白转变, 且转变不可逆[11], 因此如何快速地检测S-卵白蛋白是亟待解决的问题。 对S-卵白蛋白含量的测定通常采用蛋清 (或蛋白溶液) 稀释后水浴加热的方法[6]:移取部分蛋清稀释液于1 支密闭试管中, 试管水浴加热一段时间后冷却。然后加入沉淀剂, 搅拌均匀后, 倾注进离心管；此外, 用相同量的沉淀剂冲洗试管, 减少液体的损失。混合离心管内容物, 静置一段时间, 高速离心几分钟, 移取部分上清液, 与双倍的双缩脲溶液混合。室温下静置一段时间, 测定540 nm处的吸光度。对照样为与上清液移取量相同去离子水与双倍的双缩脲溶液混合液。 还有运用蛋清 (或蛋白溶液) 稀释后水浴加热测定S-卵白蛋白的方法。由于卵白蛋白和S-卵白蛋白在热稳定性质上的明显差异, 天然卵白蛋白加热变性形成沉淀, 而热稳定明显优于天然卵白蛋白的S-卵白蛋白则具有一定的耐热性, 在同等温度中保持原......阅读全文
卵白蛋白的测定
鉴于在常温条件下, N-卵白蛋白仍然会自发地向S-卵白蛋白转变, 且转变不可逆[11], 因此如何快速地检测S-卵白蛋白是亟待解决的问题。 对S-卵白蛋白含量的测定通常采用蛋清 (或蛋白溶液) 稀释后水浴加热的方法[6]:移取部分蛋清稀释液于1 支密闭试管中, 试管水浴加热一段时间后冷却。然后
卵白蛋白的作用简介
卵白中属于白蛋白部分的蛋白质。通常指的是其主要成分（约占卵白的65%）的卵清蛋白（ov－albumin）。除此外卵白中还存在着少量（约14%）的称为伴清蛋白（conalbumin）的白蛋白。 1、失血创伤、烧伤引起的休克。 2、脑水肿及损伤引起的颅压升高。 3、肝硬化及肾病引起的水肿或腹水
卵白蛋白结构的相关介绍
卵白蛋白是一种磷糖球蛋白, 等电点为4.5, 由385个氨基酸组成, 分子量为44.5 ku, 包含约3%的糖基组分。卵白蛋白分子不耐酶解, 用链霉蛋白酶水解其晶体, 可以生成5个含天冬酰胺糖基的组分。 卵白蛋白基因家族及其结构已基本上被人们所了解, 其基因长为7 564 bp, 编码1 87
碱性卵白酶活力测定方法
酶活力是指酶催化某些化学反映的能力。酶活力的巨细可以用在一定条件下它所催化的某一化学反映的速率来表现。测定酶活力现实就是测定被酶所催化的化学反映的速率。酶促反映的速率可以用单元时间内反映底物的淘汰量或产物的增加量来表现，为了敏捷起见，通常是测定单元时间内产物的天生量。由于酶促反映速率可随时间的推移而
关于卵白蛋白的应用研究内容介绍
酶处理剂 卵白蛋白对蛋白酶抑制作用的研究:鸡卵白蛋白对胰蛋白酶有强烈抑制作用并且抑制程度与温度、p H值等密切相关, 能部分抑制枯草杆菌蛋白酶活性, 不抑制胰凝乳蛋白酶。 卵白蛋白可作为固定化木瓜蛋白酶的载体。一方面, 卵清载体的获得及制备都十分容易, 成本低；另一方面, 在医药和食品工业的
碱性卵白酶的特性介绍
碱性卵白酶最早发现于猪胰脏中1913年Rohm首先将胰卵白酶作为洗涤浸泡剂使用。1945年瑞士学者Jaag等发现微生物能发生碱性卵白酶如芽孢杆菌属细菌和曲霉属的真菌等从而使卵白酶应用拓展到洗涤剂工业。近20年来随着新的产碱性卵白酶菌株的不停分散和发现碱性卵白酶的研究有了很大的生长。迄今已有多种微生物
碱性卵白酶的功能和用途
碱性卵白酶（又称丝氨酸卵白酶）是能使卵白质水解成肽或氨基酸的酶的总称包罗动物发生的胃卵白酶和胰卵白酶、由植物发生的木瓜朊酶和由微生物发生的霉菌卵白酶。 碱性卵白酶对去除奶渍、汗渍、血渍及肉汁等卵白质类污渍很有用果使不溶性的卵白质污渍剖析成可溶性氨基酸和肽从而去除这些污渍。普遍存在与细菌、 放线菌和真
碱性卵白酶的发酵生产工艺
冠状耳霉碱性卵白酶大规模生产资料较少。为了获得既高又具商业价值的酶产量，一要获得优良的冠状耳霉产酶菌株，二要优化生长和产酶造就基，三要研究该菌的发酵条件。对生长和产酶造就的研究讲明，蔗糖为最佳碳源，硝酸铵为最佳氮源，酪卵白为最佳诱导剂，但未发现外貌活性剂(SDS，Tween 20，80)对产酶有益，
碱性卵白酶的造就基的pH研究
细菌、放线菌的生长繁殖对pH一样平常要求偏碱，霉菌和酵母菌要求偏酸。因此，分散造就基的pH应该调治到被分散微生物要求规模。这不仅有利于自身生长，也可清除一部门不需要的菌类。例如，分散柠檬酸发生菌的黑曲霉，就是使用调治造就基的酸碱度获得乐成的。其分散要领是取红芋粉醪20%、柠檬酸10%～20%配成造就
小鼠卵白蛋白特异性IgG抗体(OVAsIgG)酶联免疫分析（ELISA）
小鼠卵白蛋白特异性IgG抗体(OVA-sIgG)酶联免疫分析（ELISA）试剂盒使用说明书本试剂仅供研究使用 目的：本试剂盒用于测定小鼠血清，血浆及相关液体样本中卵白蛋白特异性IgG抗体(OVA-sIgG)含量。实验原理： 本试剂盒应用双抗原夹心法测定标本中小鼠卵白蛋白特异性IgG
标记的链霉卵白素生物素法(LSAB)
标记的链霉卵白素-生物素法(LSAB法)是标记的卵白素技术，20世纪80年代开始采用。基本试剂：① 第一抗体；② 生物素化第二抗体；③ 辣根过氧化物酶标记的链霉卵白素。实验方法：1. 将固定后的标本用PBS漂洗；2. 于室温下用1%H2O2或1%H2O2甲醇浸泡涂片10~20min，用来密封内源性过
碱性卵白酶在洗涤剂行业的生产及应用
碱性卵白酶（又称丝氨酸卵白酶）是能使卵白质水解成肽或氨基酸的酶的总称包罗动物发生的胃卵白酶和胰卵白酶、由植物发生的木瓜朊酶和由微生物发生的霉菌卵白酶。 碱性卵白酶对去除奶渍、汗渍、血渍及肉汁等卵白质类污渍很有用果使不溶性的卵白质污渍剖析成可溶性氨基酸和肽从而去除这些污渍。普遍存在与细菌、 放线菌和真
碱性卵白酶在洗涤剂行业的生产及应用
碱性卵白酶（又称丝氨酸卵白酶）是能使卵白质水解成肽或氨基酸的酶的总称包罗动物发生的胃卵白酶和胰卵白酶、由植物发生的木瓜朊酶和由微生物发生的霉菌卵白酶。 碱性卵白酶对去除奶渍、汗渍、血渍及肉汁等卵白质类污渍很有用果使不溶性的卵白质污渍剖析成可溶性氨基酸和肽从而去除这些污渍。普遍存在与细菌、 放线菌和真
糖化蛋白的测定
糖化蛋白的检测有高压液相色谱（HPLC）法可精确分离HbA1各组分；并分别得出HbA1a、HbA1b、HbA1c、HbA1d的百分比，阳离子交换柱层析法CV（2%～16%），测定的血红蛋白类型为HbA1参考值：HbA1c 4%～6%（HPLC法）
蛋白酶的测定实验——酪蛋白测定法
实验方法原理实验中的氨基酸由蛋白酶从酪蛋白中水解下来。在分离出 TCA 沉淀中未分解的蛋白质后，用分光光度测定的方法对其上清液分析，氨基酸来自于酪蛋白。依据酪蛋白校准曲线，已对其量化。这个鉴定不是很敏感。实验材料酶样品试剂、试剂盒Tris-HClNaOH乙酸三氯乙酸L-酪氨酸酪蛋白底物仪器、耗材分光
饲料粗蛋白测定的测定方法
实验概要 Method for the determination of crude protein in feedstuffs 本标准参照采用ISO5983-1979《动物饲料-氮含量的测定和粗蛋白含量计算》。 1 主题内容与适用范围 本标准规定了饲料中粗蛋白含量的测定方法。 本标准适用于配合饲
蛋白酶的测定实验——偶氮酪蛋白测定法
实验方法原理酪蛋白的敏感性鉴定可以通过这个实验得到很大程度的改善。含氮的基团与酪蛋白的共价键被蛋白水解时切断，用 TCA 上清液测定它们的颜色变化。实验材料蛋白酶溶液试剂、试剂盒磷酸钾偶氮酪蛋白（磺胺偶氮酪蛋白）三氯乙酸仪器、耗材分光光度计实验步骤0.5 ml 偶氮酪蛋白溶液0.2 ml 蛋白酶溶液
糖化蛋白测定
血中的己糖，特别是葡萄糖，可以和蛋白质发生缓慢的不可逆的非酶促反应，形成糖基化蛋白。合成的速率与血糖的浓度成正比，直到蛋白质降解后才释放，故能持续存在于该蛋白质的整个生命中。 血红蛋白、清蛋白、晶状体蛋白、胶原蛋白等都可发生糖基化反应，糖化后的蛋白可变性，是引起DM（糖尿病）慢性并发症的原因之一。
糖化蛋白测定的测定方法是什么？
测定方法： 可测定HbA1组分和仅测定HbA1c. 高压液相色谱（HPLC）法（参考方法）： 可精确分离HbA1各组分；并分别得出HbA1a、HbA1b、HbA1c、HbA1d的百分比； 低压液相色谱（LPLC），阳离子交换柱层析法，测定的血红蛋白类型为HbA1.
胃蛋白酶的测定—胃蛋白酶测定法
方法名称： 胃蛋白酶的测定—胃蛋白酶测定法应用范围： 本方法采用胃蛋白酶测定法测定胃蛋白酶的效价。本方法适用于胃蛋白酶。方法原理： 精密称取本品适量，加盐酸溶液制成每1mL中约含0.2-0.4个单位的溶液，照胃蛋白酶测定法，测定胃蛋白酶的效价。试剂： 1. 血红蛋白试液2. 三氟醋酸溶液3. 盐酸溶
蛋白质测定仪测定粗蛋白质的应用
凯氏定氮法是目前国家测定粮食、油料、饲料等粗蛋白质含量的标准方法。是先测定出样品中的含氮量，再乘以蛋白子换算系数。在测定过程中需用已知含氮量的标准物质做对照试验经常用无水硫酸按，其含氮量为21.19%，但由于系统误差的存在， 测定值与实际含氮量之间总是要存在一些误差。通过多年的试验对比，计算氮的回收
食品蛋白质测定的利器—蛋白质测定仪
目前食品中蛋白质含量的测定主要采用凯氏定氮法,但是操作烦琐,试剂用量大,耗时较长。而新型仪器蛋白质测定仪具有简单、方便、快速,试剂用量少等优点。本文使用蛋白质测定仪和电位滴定仪检测食品中的蛋白质含量,对消化条件和测定条件进行了摸索,并与凯氏定氮法进行了比对,结果报告如下： 材料与方法 1
胃蛋白酶的测定—胃蛋白酶测定法
方法名称： 胃蛋白酶的测定—胃蛋白酶测定法应用范围： 本方法采用胃蛋白酶测定法测定胃蛋白酶的效价。本方法适用于胃蛋白酶。方法原理： 精密称取本品适量，加盐酸溶液制成每1mL中约含0.2-0.4个单位的溶液，照胃蛋白酶测定法，测定胃蛋白酶的效价。试剂： 1. 血红蛋白试液2. 三氟醋酸溶液3. 盐酸溶
实验粗蛋白测定仪对饲料中粗蛋白的测定
随着饲料工业的快速发展,饲料产量迅速增长,饲料中蛋白质含量的测定显得日益重要,虽然粗蛋白测定无法鉴别三聚氰胺和尿素等物质,但是在目前条件下,饲料中粗蛋白的测定仍然是评价饲料营养价值的重要指标。饲料中蛋白质的含量是评价其质量高低的主要指标。因此,蛋白质的测定一直是我们国家商品检验中十分重要的项目。
胃蛋白酶的测定—胃蛋白酶测定法
方法名称： 胃蛋白酶的测定—胃蛋白酶测定法应用范围： 本方法采用胃蛋白酶测定法测定胃蛋白酶的效价。本方法适用于胃蛋白酶。方法原理： 精密称取本品适量，加盐酸溶液制成每1mL中约含0.2-0.4个单位的溶液，照胃蛋白酶测定法，测定胃蛋白酶的效价。试剂： 1. 血红蛋白试液2. 三氟醋酸溶液3. 盐酸溶
胃蛋白酶的测定—胃蛋白酶测定法
方法名称： 胃蛋白酶的测定—胃蛋白酶测定法应用范围： 本方法采用胃蛋白酶测定法测定胃蛋白酶的效价。本方法适用于胃蛋白酶。方法原理： 精密称取本品适量，加盐酸溶液制成每1mL中约含0.2-0.4个单位的溶液，照胃蛋白酶测定法，测定胃蛋白酶的效价。试剂： 1. 血红蛋白试液2. 三氟醋酸溶液3. 盐酸溶
蛋白质测定仪测定样品蛋白质的原理介绍
蛋白质测定仪是根据其功能特性来命名，是专业测定样品蛋白质的仪器。事实上它还有一个大家更为熟知的名称，那就是定氮仪。一般来说，蛋白质测定仪测定样品蛋白质是基于经 典的凯氏定氮法，因此其测定原理实际上也就是凯氏定氮法。只不过与传统的测定方式相比，使用蛋白质测定仪测定样品蛋白质，更加安全、高效、准确和简单
蛋白浓度测定方法
微量凯氏定氮法：由于蛋白质中存在着含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此蛋白质溶液在280nm处具有紫外吸收高峰。在一定浓度范围内，蛋白质溶液在此波长处的吸光度与其浓度呈正比关系，因此利用这一性质可进行蛋白质定量测定。微量凯氏定氮法迅速、简便、不消耗样品、低浓度盐类不干扰测定，可测定0.1～1.0m
冷球蛋白测定的意义
1、因为混合冷球蛋白是一种免疫复合物，所以，其检出可以为免疫复合物病的诊断提供依据。 2、在很多自身免疫病和传染性疾病中，冷球蛋白的出现和消失，与疾病的活动、静止或痊愈有明显的关联，因此，对病情和疗效判定有一定意义。 3、作为一种简便的免疫复合物的分离和提纯方法，可为抗原、抗体和其他成分的检
蛋白的生物活性测定方法
结晶紫法活性测定1、取对数生长期的人胰腺癌SW1990细胞，用0.25%胰酶（以无钙镁离子PBS溶液配制，pH7.4）消化后，加入RPMI-1640培养基（10%新生牛血清，100U/ml青霉素，100U/ml链霉素，pH7.2）吹打细胞，使形成细胞悬液。进行细胞计数，使细胞数为2~2.5x105个