CellRep：特殊的蛋白突变及与之相关的DNA结构空间改变或会促进人类白血病的发生
黏连蛋白（cohesin）能塑造染色质的架构，包括增强子-启动子的相互作用等，其组分，尤其是STAG2（而不是平行的STAG1）在机体髓系恶性肿瘤中会经常发生突变。近日，一篇发表在国际杂志Cell Reports上题为“STAG2 mutations reshape the cohesin-structured spatial chromatin architecture to drive gene regulation in acute myeloid leukemia”的研究报告中，来自莱布尼茨免疫治疗研究所等机构的科学家们通过对数百名急性髓性白血病（AML）患者进行研究后发现，STAG2蛋白的特殊突变会引发细胞核中DNA折叠的改变，从而促进AML的发展。 细胞核内DNA三维结构是由黏连蛋白复合体来稳定的，其有助于正确折叠DNA并调节基因活性，黏连蛋白包括两种非常相似的亚单位，即STAG1或STAG2；在髓性白血病中，......阅读全文
如何选择蛋白晶体结构
在使用殷赋云计算平台的时候，有不少用户对于如何选择蛋白晶体结构存在疑问。本篇就这个话题做一些经验分享。任何标准都有一个适用范围。我们在这里只讨论用于分子对接的蛋白晶体结构的选择原则和方法。 1. 确定蛋白种属 在实验当中，研究人员通常使用动物模型（如小鼠）来研究人源蛋白。这样做有许
GNAS蛋白的结构和作用
GNAS作为一个重要的信号转导蛋白，主要功能是在G蛋白偶联受体信号转导途径中，激活腺苷酸环化酶，导致cAMP水平的升高，参与调控细胞生长和细胞分裂。
免疫球蛋白的结构
1.轻链和重链 Ig基本结构：两对四条肽链通过链间二硫键连接形成Ig的单体结构。两条相同的长链称为重链，即H链；另两条相同的短链称为轻链，即L链。 两条重链间，轻链与重链间以二硫键相连，整个Ig分子呈“子呈字型。结构域由链内二硫键所连接的两个β片层所组成。 2.可变区和恒定区 （1）可变
铁硫蛋白的结构功能
铁硫蛋白是含铁的蛋白质，也是细胞色素类蛋白。是在蛋白质的中央含有四个原子，其中两个是铁，另两个是硫，称为【2Fe-2S】,或在蛋白质的中央含有八个原子，其中四个是铁，另四个是硫，称为【4Fe-4S】,并且通过硫与蛋白质的半胱氨酸残基相连。
G蛋白偶联的结构特点
与G蛋白偶联的多种受体具有共同的结构功能特点：分子量40-50kDa左右，由350-500氨基酸组组成，形成7个由疏水氨基酸组成的α螺旋区段，反复7次穿越细胞膜的脂质双层。肽链的N末端在胞膜外，C末端在细胞内。N末端上常有许多糖基修饰。
血浆脂蛋白的组成结构
脂蛋白中脂质与蛋白质之间没有共价键结合，多数是通过脂质的非极性部分与蛋白质组分之间以疏水性相互作用而结合在一起。一般认为血浆脂蛋白都具有类似的结构，呈球状，在颗粒表面是极性分子，如蛋白质，磷脂，故具有亲水性；非极性分子如甘油三酯、胆固醇酯则藏于其内部。磷脂的极性部分可与蛋白质结合，非极性部分可与
关于Ras蛋白的结构介绍
Ras蛋白为膜结合型的GTP/GDP结合蛋白，相对分子质量为2.1万，定位于细胞膜内侧.它由188或189个氨基酸组成，它的第一个结构域为含有85个氨基酸残基的高度保守序列，接下来含有80个氨基酸残基的结构域中，Ras蛋白结构轻微不同，除了K2Ras末端25个氨基酸由于不同的外显子而分为A型和B
球蛋白的基本结构介绍
通过X射线晶体衍射结构分析发现，球蛋白的基本结构是由二硫键相连的4条对称的多肽链构成的单体。其中两条分子量较大的链，称为重链。两条分子量较小的链，称为轻链。 1.重链与轻链 球蛋白的重链（heavy chain,H链）由450~550个氨基酸残基组成，分子量为55~75 kDa。根据Ig重链
黄素蛋白的结构与功能
FAD或FMN与酶蛋白部分之间是通过非共价键相连，但结合牢固，因此氧化与还原（即电子的失与得）都在同一个酶蛋白上进行，故黄素核苷酸的氧化还原电位取决于和它们结合的蛋白质，所以有关的标准还原电位指的是特定的黄素蛋白，而不是游离的FMN或FAD；在电子转移反应中它们只是在黄素蛋白的活性中心部分，而其本身
蛋白质整体的结构
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽
如何选择蛋白晶体结构？
在使用殷赋云计算平台的时候，有不少用户对于如何选择蛋白晶体结构存在疑问。本篇就这个话题做一些经验分享。任何标准都有一个适用范围。我们在这里只讨论用于分子对接的蛋白晶体结构的选择原则和方法。1. 确定蛋白种属在实验当中，研究人员通常使用动物模型（如小鼠）来研究人源蛋白。这样做有许多原因，比如：1） 无
影响脑褶皱蛋白的新的基因突变
大脑皮质发育的基因GPR56。 一项将某一特别基因与皮层脑回——即人脑表面显著的褶皱——挂钩的新研究提示，这些特征性的外形是以区段的方式形成并受到控制的。Byoung-il Bae及其同事对来自3个不同家族的5个人的基因组进行了研究，他们在布洛卡区——或大脑的语言中枢——有着异常薄且平
PLoS－Pathog：特殊蛋白突变竟改变病毒扩散能力
近日，一项刊登于国际杂志PLoS Pathogens上的研究论文中，来自魁北克的科学家通过研究发现，冠状病毒蛋白的突变或可减缓病毒在中枢神经系统中的扩散及病毒自身的神经毒力，研究者首次在冠状科病毒中发现了这种现象，而冠状科病毒被认为和三分之一的常见流感相关，而且研究者推测其还和多种神经性疾病的发
Science：组蛋白单点突变可导致罕见儿童癌症
近日，国际学术期刊Science发表了一项最新研究进展，他们发现一种组蛋白编码基因发生缺陷与儿童恶性肿瘤的发生有关。来自美国威斯康星麦迪逊大学的Peter W. Lewis表示，大多数癌症的发生需要多个突变的共同作用，而他们发现的这个基因突变本身就足以导致形成肿瘤。 组蛋白除了用于形成核小体，
关于αs1酪蛋白的突变株介绍
在个别物种中已经发现αs1-酪蛋白的自然突变株，牛的成熟αs-酪蛋白序列中的突变株B中第192位氨基酸是谷氨酸，而在突变株C中是甘氨酸。然而突变株B在欧洲牛中占主要地位，突变株C存在于印度剑锋牛中，并且被认为是遗传性的。据报道荷兰的荷斯坦奶牛含有95%的突变株B，而娟珊牛大约含有60%的突变株B
空间组学研究揭示肾脏结构发育及稳态维持的机制
中国科学院生物物理研究所刘江研究组与中国农业大学柯玉文研究组近期构建了小鼠肾脏的单细胞空间转录组图谱，揭示了细胞通讯在肾脏结构建立与维持过程中的调控作用。相关论文于1月17日发表于《创新》（The Innovation）。肾脏是哺乳动物重要的代谢器官，由肾单位和集合管系统共同组成，在血压调节和尿液生
蛋白质根据蛋白质结构进行分类
纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein)：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水
关于蛋白质结构的一级结构介绍
蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。 迄今已有约一千种左右蛋白质的
简述周期蛋白依赖性蛋白激酶的结构
在结构上，Cdks有三个重要的功能域。第一个功能域是ATP的结合部位和该酶的活性部分；第二功能域是调节亚基（Cyclin）的结合部位；第三功能域是P13suc1的结合部位（P13suc1能抑制激酶活性，阻止细胞进入或退出M期）。各种Cdk在细胞周期内特定的时间被激活，通过磷酸化底物，驱使细胞完成
基因突变致蛋白质合成异常分析（五）
表4-2选择性免疫蛋白缺乏症分型IgA缺乏症选择性IgA缺乏症共济失调-毛细血管扩张症Nezelof综合症慢性皮肤粘膜念珠菌病SIgA（分泌型)缺乏症IgA缺乏症IgA缺乏症选择性IgM缺乏症Wiskott-Aldrich综合征IgE缺乏症IgA-IgM缺乏症IgA-IgG缺乏症L链缺乏症
关键癌症蛋白的突变或帮助开发新型靶向疗法
多年来，科学家们一直在努力寻找阻断癌症关键蛋白的方法，这种名为STAT3的蛋白可以扮演一种转录因子，来帮助将DNA指令转换为RNA指令从而产生新的蛋白；当处于过度活跃阶段时，STAT3就会促进并加速异常细胞的生长和分裂，从而引发癌症，而科学家们进行了多种方法来选择性地阻断癌症中STAT3的表达，但至
基因突变致蛋白质合成异常分析（一）
蛋白质性质是由DNA分子上碱基数量和顺序决定的。如果DNA分子的碱基数量或顺序发生变化，由它编码的蛋白质结构就发生相应的改变。由于基因突变导致蛋白质分子质和量异常，从而引起机体功能障碍的一类疾病称为分子病（molecular disease)。 分子病种类很多,根据各种蛋白质的功能可将分子病
基因突变致蛋白质合成异常分析（三）
2．地中海贫血由于珠蛋白基因缺失或突变导致某种珠蛋的链合成障碍，造成α链和β链合成失去平衡面导致的溶血性贫血称为地中海贫血（thalassemia)。根据合成障碍的肽链不同可把地中海贫血分为α和β地中海贫血两类。此外还有少见的δβ和γβ地中海贫血。 （1)α地中海贫血（α-thalassem
基因突变致蛋白质合成异常分析（四）
②轻型β地中海贫血：患者是β+地贫、β0地贫或δβ0地贫的杂合子，基因型分别为β+/βA、β0/β+和δβ0/βA。这类患者由于还能合成相当量的β链，所以症状较轻，贫血不明显或轻度贫血。本病特点是HbA2升高（可达4%-8%)或（和)HbF升高。 ③中间型β地中海贫血：患者通常是某些β地贫变异
基因突变致蛋白质合成异常分析（二）
（二)血红蛋白病的分类和分子基础 血红蛋白病可分为两大类，即异常血红蛋白病和地中海贫血。 1．异常血红蛋白病 异常血红蛋白（abnormal hemoglobin)是指由于珠蛋白基因突变导致珠蛋白肽链结构异常，如有临床表现者称为异常血红蛋白病或异常血红蛋白综合征。至今全世界已发现异常血红
基因突变致蛋白质合成异常分析（六）
目前已知的DMD基因突变主要为缺失型，约占病例的50%-60%；重复(duplication)次之，约占6%，有两个缺失热区：即5’端的第4-21外显子（占缺失的20%)；另一为第45-52外显子（占54%-60%)。内含子44约160-180kb，断裂频率最高，缺失导致移码突变者，多数会引起
基因突变致蛋白质合成异常分析（七）
2．抗凝血因子缺乏症 （1)遗传性抗凝血酶Ⅲ缺乏症：抗凝血酶Ⅲ（antithrombin Ⅲ,ATⅢ)对凝血酶Xa有抑制作用，肝素能加速其对凝血酶的抑制。其次，ATⅢ还有抑制Ⅸ、Ⅺ及Ⅻ的功能。 遗传性抗凝血酶Ⅲ缺乏症（hereditary antithrombin Ⅲ deficiency
神经配蛋白的结构和功能
中文名称神经配蛋白英文名称neuroligin;NL定 义与神经元表面蛋白一起构成的一大类神经蛋白质，属穿膜配体，有NL-Ⅰ、NL-Ⅱ和NL-Ⅲ三型，参与神经细胞之间的连接和信号传递。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），激素与维生素（二级学科）
免疫球蛋白分子的结构
（1）VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR）是V区中与抗原决定簇（或表位）互补结合的部位。VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区。单位Ig分子具有2个抗原结合位点（antigen-bindingsite），二聚体分泌型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位
糖蛋白中糖链的结构
糖蛋白中的糖链变化较大，含有丰富的结构信息。寡糖链往往是受体、酶类的识别位点。 1、 N-糖苷键型（N-连接） N-糖苷键型主要有三类寡糖链： ① 高甘露糖型，由GlcNAc和甘露糖组成； ② 复合型：除了GlcNAc和甘露糖外、还有果糖、半乳糖、唾液酸； ③ 杂合型，包含①和②的特征