《细胞》：科学家首次绘出艾滋病病毒衣壳蛋白结构图
《细胞》杂志6月11日网络版刊发文章称，美国科学家采用X光晶体照相术，首次精确描绘出构成人类艾滋病病毒(HIV)衣壳的CA蛋白六聚物结构图，为人类寻找艾滋病治疗新法带来了曙光。 自1981年艾滋病首次发现以来，所有的治疗药物都瞄准了艾滋病病毒生命周期的关键步骤，如利用蛋白酶抑制剂阻断蛋白分裂，从而防止病毒的产生。这些药物虽然在一定程度上能够延长患者的生命，但随着病毒抗药性的增强，其效用越来越不明显。 为此，科学家们开始寻求另外一种解决途径，希望通过阻碍病毒衣壳形成或摧毁病毒衣壳来削弱甚至杀死艾滋病病毒。但由于对HIV病毒衣壳的结构和形成机制没有更清楚的认识，科学家们一直无法找到相应的办法来达到目的。病毒衣壳是包围在病毒核酸外的一层蛋白质，由一定数量的壳粒组成。科学家们此前发现，HIV病毒衣壳是由大约250个六边形的蛋白团呈蜂窝状排列组合而成，其内包裹着病毒遗传物质。HIV病毒会绑定细胞表面受体，然后将衣壳转移到细......阅读全文
艾滋病毒的结构
艾滋病毒的结构人类免疫缺陷病毒(HIV)呈20面体，立体对称，表面有糖蛋白刺突状结构的球形颗粒，直径约为100-120nm。典型的HIV-1颗粒由核心和包膜两部分组成。病毒外膜是脂蛋白的包膜，来自宿主细胞，嵌有病毒的糖蛋白gp120和gp41，gp120是病毒表面抗原，为外膜糖蛋白。gp41是跨膜糖
《细胞》：科学家首次绘出艾滋病病毒衣壳蛋白结构图
《细胞》杂志6月11日网络版刊发文章称，美国科学家采用X光晶体照相术，首次精确描绘出构成人类艾滋病病毒(HIV)衣壳的CA蛋白六聚物结构图，为人类寻找艾滋病治疗新法带来了曙光。 自1981年艾滋病首次发现以来，所有的治疗药物都瞄准了艾滋病病毒生命周期的关键步骤，如利用蛋白酶抑制剂阻断蛋白分
研究发现与人体感染艾滋病相关的蛋白质结构
日本一项新研究报告说，他们发现了人体感染艾滋病病毒过程中一种相关蛋白质的结构。这一成果将有助于研发艾滋病新药。 日本国立名古屋医疗中心等机构研究人员报告说，人类淋巴细胞内的免疫蛋白质“APOBEC3”会与艾滋病病毒制造的特殊蛋白质“Vif”结合，从而难以发挥免疫作用，使人体在艾滋病病毒面前
艾滋病毒的形态结构
人类免疫缺陷病毒直径约120纳米，大致呈球形。病毒外膜是类脂包膜，来自宿主细胞，并嵌有病毒的蛋白gp120与gp41；gp41是跨膜蛋白，gp120位于表面，并与gp41通过非共价作用结合。向内是由蛋白p17形成的球形基质（Matrix），以及蛋白p24形成的半锥形衣壳（Capsid），衣壳在电
美科学家绘制出艾滋病病毒壳膜蛋白结构图
“gp120”蛋白为研发艾滋病疫苗的一个重要突破口 美国加州理工学院的科学家３日宣布，他们绘制出了艾滋病病毒一种壳膜蛋白的结构图，这使人类在研发艾滋病疫苗的道路上迈出了重要一步。 这种蛋白名为“ｇｐ１２０”。由于“ｇｐ１２０”蛋白在艾滋病病毒入侵人体的机制中发挥着非常重要的作用
艾滋病毒的形态结构介绍
人类免疫缺陷病毒直径约120纳米，大致呈球形。病毒外膜是类脂包膜，来自宿主细胞，并嵌有病毒的蛋白gp120与gp41；gp41是跨膜蛋白，gp120位于表面，并与gp41通过非共价作用结合。向内是由蛋白p17形成的球形基质（Matrix），以及蛋白p24形成的半锥形衣壳（Capsid），衣壳在电
Cell：设计蛋白质－抵御艾滋病
10年前，一些研究人员着手研究一种有着根本上区别的疫苗研发策略：如何“哄骗”免疫系统制造一类罕见而强大的广泛中和抗体（bNAb），其能消灭几乎每一个艾滋病病毒的变种。如今，3个不同的小组已朝着这个目标迈出了至关重要的步伐。艾滋病病毒之所以能战胜候选疫苗以及人体自身防线，是因为它变异得非常快，从而
艾滋病病毒外层糖分子链结构独特
英国牛津大学网站近日发布新闻公报称，该校领导的一国际研究小组研究发现，艾滋病病毒（HIV）外层包裹的糖分子链结构独特且十分稳定，这与人体其他细胞完全不同。研究人员指出，可利用这个特点开发新型艾滋病疫苗，以使人体免疫系统能够识别易变的HIV，并对抗感染。 来自英国牛津大学、美国加
新蛋白能暴露艾滋病病毒“藏身地”
《自然》杂志近日发表了法国研究人员的一项最新成果：他们通过实验室研究发现，潜藏艾滋病病毒（HIV）的T细胞表面特定表达着一种名叫CD32a的蛋白，这种蛋白在未感染HIV的T细胞中却没有被检测出来。这意味着，CD32a蛋白可以作为一种生物靶标，用来开发出针对“隐身”状态HIV的全新药物。 由于H
艾滋病核酸检测的HIV基因结构的介绍
HIV基因组由两条单链RNA组成，每个RNA基因组约为9.7k，在RNA5′端有一帽结构（m7G5ppp5′GmpNp），3′端有poly（A）尾巴。HIV的主要基因结构和组合形式与其他反转录病毒相同，均由5′末端长重复（long terminal repeat，LTR）、结构蛋白编码区（gag
扩展蛋白的结构
其氨基末端为约 2 2个氨基酸编码的信号肽，进入分泌途径后被剪切， 使扩张蛋白成为成熟肽 。该蛋白碳末端假定的结合 区域 ( 约10kDa ) 含有一系列保守的色氨酸残基 ( w) ， 这些色氨酸残基有一定的间隔，很像纤维酶 的纤维素结合区域。中间区域 ( 1 5 k Da ) 被认为是重要的催
糖蛋白的结构
糖蛋白中的糖链变化较大，含有丰富的结构信息。寡糖链往往是受体、酶类的识别位点。 1、 N-糖苷键型（N-连接） N-糖苷键型主要有三类寡糖链： ① 高甘露糖型，由GlcNAc和甘露糖组成； ② 复合型：除了GlcNAc和甘露糖外、还有果糖、半乳糖、唾液酸； ③ 杂合型，包含①和②的特征
α角蛋白的结构
α-角蛋白主要是由α-螺旋构象的多肽链构成的，并与角蛋白的长向平行，即其氨基酸序列分为富含α螺旋的中央棒状区和两侧的非螺旋区域。其立体构造是α-螺旋的典型实例，几何表示为：两股右手α-螺旋向左缠绕，拧成一根称为原纤维的结构，直径为2nm，这就是aa组合的超二级结构。原纤维再排列成“9+2”的电缆
中美研究团队发现抗艾滋病蛋白新机理
中美两国研究人员最新发现，小鼠和人体内一种具有抗艾滋病功能的蛋白，可以通过调控免疫应答抑制艾滋病病毒复制。 美国俄亥俄州立大学、中国武汉大学等机构研究人员在新一期美国《国家科学院学报》上报告说，过去研究已知，小鼠和人体内一种名为ＳＡＭＨＤ１的蛋白可降解细胞内ＤＮＡ（脱氧核糖核酸）复制的底物，而
科学家首次揭示艾滋病病毒毒力因子结构
哈尔滨工业大学生命学院教授黄志伟小组在艾滋病病毒毒力因子(Vif)结构研究中取得突破，首次揭示了艾滋病病毒毒力因子的结构，并阐述了该结构如何“劫持”人CBF-β，以及CUL5 E3连接酶复合物的分子机制。相关论文1月9日在《自然》杂志在线发表。 艾滋病病毒是一类细胞内的反转录病毒。尽管
简述黏蛋白的蛋白质结构
成熟黏蛋白是由两个不同的区域： 氨基和羧基末端区域被轻度糖基化，且富含半胱氨酸。半胱氨酸残基参与建立二硫内和黏蛋白单体之间的联系。 的10〜80残基序列的多个串联重复序列，其中多达一半的形成的大的中央区域的氨基酸是丝氨酸或苏氨酸。这个区域被与数百饱和O-连接的寡糖。N-连接寡糖中也发现对粘蛋
关于骨桥蛋白的蛋白结构的介绍
OPN作为带负电的非胶原性骨基质糖蛋白，广泛的分布于多种组织和细胞中，其相对分子质量约为44 kDa，约含300 个氨基酸残基，其中天冬氨酸、丝氨酸和谷氨酸残基占有很高的比例，约占总氨基酸量的一半。骨桥蛋白多肽链的二级结构中包括8个α螺旋和6个β折叠结构，高度保守的RGD基元两端各有一个β折叠结
瘦蛋白的结构特点
瘦蛋白（leptin; OB protein）又称OB蛋白。系肥胖基因（obese gene）在脂肪细胞内的表达产物。分子量16 000，含167个氨基酸残基的单链蛋白质分子、具有高度亲水性，在N端含有分泌信号肽。
Cell：蛋白固有结构失序
许多蛋白（固有无序蛋白，IDPs）或蛋白区域（固有无序蛋白区域：IDRs）缺乏明确的生理条件三维结构，这些蛋白虽然未折叠，且高度动态化，但是其本身并没有变性，相反蛋白的固有结构失序就是其天然功能状态。 作为一类缺乏稳定结构的特殊蛋白质，固有无序蛋白在生命活动中行使重要的生物学功能，与人类重大
波形蛋白的结构
波形蛋白单体，与所有其他中间丝一样，具有一个中心α-螺旋结构域，其末端由非螺旋氨基（头部）和羧基（尾部）结构域覆盖。两种单体可能以促进它们形成卷曲螺旋二聚体的方式共翻译表达，这是波形蛋白组装的基本亚基。α-螺旋序列包含有助于在螺旋表面形成“疏水密封”的疏水氨基酸模式。此外，酸性和碱性氨基酸呈周期性分
微管蛋白的结构特点
是一种球蛋白，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体；每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5
胶原蛋白的结构功能
胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。
Ras蛋白的结构特点
Ras蛋白为膜结合型的GTP/GDP结合蛋白，相对分子质量为2.1万，定位于细胞膜内侧.它由188或189个氨基酸组成，它的第一个结构域为含有85个氨基酸残基的高度保守序列，接下来含有80个氨基酸残基的结构域中，Ras蛋白结构轻微不同，除了K2Ras末端25个氨基酸由于不同的外显子而分为A型和B型外
简述脂蛋白的结构
脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白（Apo）。载脂蛋白在脂蛋白代谢中具有重要的生理功能。Apo是用ABC命名法,当前已经发现很多种类,一般分为5～7类,主要测定其ApoAI,ApoB两种。 ApoAI主要由肝脏合成,小肠也可合成,它是高密度脂蛋白胆固醇（HDL-CHOL）的主要结构蛋白,占HD
骨桥蛋白的基因结构
OPN人的OPN基因定位在染色体4q13，是单一编码基因，8kb大小，具有7个外显子和6个内含子组成。小鼠位于5号染色体上，基因长约7Kb，包括7个外显子，其5’端有启动子序列，该启动子中IKb长度也被测序并用GCG程序分析了转录因子的可能识别部位，这些转录因子包括API-5、PEA-3、PEA
微管蛋白的结构特点
tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两种类型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%，具有相似的三维结构，能够紧密地结合成二聚体，作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成，β亚基是由455
Ras蛋白的结构特点
Ras是大鼠肉瘤(rat sarcoma,Ras)的英文缩写。Ras蛋白是原癌基因 c—ras的表达产物，相对分子质量为21kDa。
胶原蛋白的基本结构
其基本结构为三股胶原蛋白多肽链相互缠绕形成的三螺旋结构，直径为1.5nm。部分类型的胶原蛋白三螺旋可组合成相互平行的有序多聚体，称为胶原蛋白纤丝（collagen fibril），其直径在10-300nm，长度可达几μm。胶原蛋白纤丝可以进一步组装成直径为0.5-3μm、长度为上百μm的胶原蛋白纤维
载脂蛋白基因结构
载脂蛋白基因的分离是通过用相应的cDNA作为探针筛选基因文库而完成的。比较基因的核苷酸序列与cDNA的核苷酸序列得以鉴定基因的内含子与外显子数目以及它们的分界线。大部分真核细胞的基因含有内含子，内含子不编码氨基酸，但有些内含子参与基因表达的调控。外显子通常占据基因内的三个区域：第一个区域不编码氨
肌动蛋白的结构
肌动蛋白的氨基酸序列是最高度保守的蛋白质之一，因为它在进化过程中几乎没有变化，在藻类和人类等不同物种中的差异不超过20%。因此，它被认为具有优化的结构。它有两个显着特征：它是一种缓慢水解ATP的酶，ATP是生物过程的“通用能量货币”。然而，需要ATP以保持其结构完整性。其高效的结构是由几乎xxx的折